Ein neuartiger Mangan-haltiger Elektronentransferfaktor aus Clostridium formicoaceticum:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | IX, 191 S. graph. Darst. |
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INHALXSYARZFILCHNIA
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
VIII
1.
EINLEITUNG
1
1.1.
DAS
BAKTERIUM
CLOSTRIDIUM
FORAICOACETICUM
1
1.2.
ELEKTRONENMEDIATOREN
IN
C.
FORAICOACETICUM
UND
ANDEREN
PRO
UND
EUKARYONTEN
3
1.3.
MANGANHALTIGE
COFAKTOREN
IN
ENZYMSYSTEMEN
5
1.4.
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASEN
AUS
C.
FORAICOACETICUM
9
1.5.
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
10
2.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
12
2.1.
CHEMIKALIEN
UND
GASE.
12
2.2.
ENZYME
UND
BIOCHEMIKALIEN
12
2.3.
GERAETE
12
2.4.
SYNTHESEN
15
2.4.1.
7,9-DIHYDROPURIN-8-ON
15
2.4.2.
6-AMINO-7,9-DIHYDROPURIN-8-ON
15
2.4.3.
PURIN-8-O-PHOSPHAT
16
2.5.
ANAEROBE
ARBEITSTECHNIK
16
2.6.
BAKTERIENANZUCHTEN
17
2.7.
ANREICHERUNG
DES
MN-COFAKTORS AUS
C.
FORMICO
ACETICUM
17
2.7.1.
AUFSCHLUSS
UND
ROHEXTRAKTUEBERSTAND
18
2.7.2.
GELFILTRATION
18
2.7.3.
DIAULTRAFILTRATION
IN
EINER
RUEHRZELLE
19
2.7.4.
TANGENTIALFLUSSFILTRATION
19
2.7.5.
FPLC-IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
20
2.7.5.1.
KATIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
20
2.7.5.2.
MISCHBETTAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
20
2.7.5.3.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
21
2.7.6.
HPLC
REVERSE-PHASE-CHROMATOGRAPHIE
21
2.7.7.
BEISPIEL
FUER
DIE
ANREICHERUNG
DES
COFAKTORS
AUS
BIS
ZU
60
G
ZELLEN
21
2.7.8.
BEISPIEL
FUER
DIE
ANREICHERUNG
DES
COFAKTORS
AUS
BI
ZU
400
G
ZELLEN
22
2.8.
ANREICHERUNG
DES
COFAKTORS
AUS
C.
THERMOACETICUM
23
2.9.
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DES
COFAKTORS
24
2.9.1
GEWINNUNG
DER
ENZYMFRAKTION
24
II
-
2.9.2.
REDUKTION
VON
CARBOXYLATEN
MIT
KOHLENMONOXID
MITTELS
WARBURGTECHNIK
(STANDARDBEDINGUNGEN)
24
2.9.3.
REDUKTION
VON
5-PHENYL-2,4-PENTADIENSAURE
IM
OPTISCHEN
TEST
25
2.9.4.
K
H
~
UND
V
HAX
-BESTIMMUNG
26
2.10.
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITATEN
27
2.10.1.
KOHLENMONOXID
DEHYDROGENASE
27
2.10.2.
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE
28
2.11.
CHROMATOGRAPHISCHE
VERFAHREN
UND
NANGANBESTLMMUNG
28
2.11.1.
PROBENVORBEREITUNG
28
2.11.2.
HPLC-ANALYSEN
28
2.11.3.
GASCHROMATOGRAPHISCHE
ANALYSEN
29
2.11.4.
COLORIMETRISCHE
BESTIMMUNG
VON
MANGAN
"
30
2.12.
PROTEINBESTIMMUNG
31
2.13.
BESTIMMUNG
VON
NAD(H)
UND
NADP(H)
31
2.13.1.
NAD
+
31
2.13.2.
NADP
+
32
2.13.3.
NADH
UND
MADPH
32
2.14.
BESTIMMUNG
DER
KONZENTRATION
AN
MN-COFAKTOR
IN
LOESUNG
33
2.15.
BESTIMMUNG
DER
STRUKTUR
DES COFAKTORLIGANDEN
33
2.15.1.
BESTIMMUNG
DES
MOLGEWICHTS MITTELS
GELFIL
TRATION
34
2.15.2.
ENZYMATISCHE
PHOSPHATGRUPPENABSPALTUNG
34
2.15.2.1.
SAURE
PHOSPHATASE
34
2.15.2.2.
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
35
2.15.2.3.
2',3
'-CYCLISCHE
NUKLEOTID
3
'-PHOSPHODI
ESTERASE
35
2.15.2.4.
PHOSPHODIESTERASE
I
35
2.15.3.
BESTIMMUNG
VON
STRUKTURELEMENTEN
DES
HYDRO
LYSIERTEN
COFAKTORLIGANDEN
36
2.15.3.1.
BESTIMMUNG
VON
PHOSPHAT
36
2.15.3.2.
TEST
AUF
THIOLGRUPPEN
36
2.15.3.3.
GC-MS
UNTERSUCHUNGEN
DER
HYDROLYSEPRO
DUKTE
DES
COFAKTORLIGANDEN
37
2.15.3.3.1.
TRIMETHYLSILYLIERUNG
DER
HYDROLYSEPRO
DUKTE
37
2.15.3.3.2.
METHYLIERUNG
DER
HYDROLYSEPRODUKTE
38
XXI
2.1B.
BESTIMMUNG
DES
VER'NAELTNISS
MANGAN
ZU
COFAKTOR
LIGAND
38
2.17.
NADH-REGENERIERUNG
MIT
DEN
ENZYMEN
VON
C.
FOR
MICOACETICUM
39
2.17.1.
CO,
CO
DEHYDROGENASE
UND
MN-COFAKTOR
ALS
ELEKTRONENDONOR
SYSTEM
39
2.17.2.
BUTANAL,
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE
UND
MN-CO
FAKTOR
ALS
ELEKTRONENDONOR
SYSTEM
39
2.18.
BESTIMMUNG DES
WERTIGKEITSWECHSEL
DES
MANGANS
IM
COFAKTOR
41
2.18.1.
OXIDATION
VON
MN(II)
ZU
MN(III)
MIT
PROPIONAT
UND
DER
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE
AUS
C.
FORMI
COACETICUM
41
2.18.2.
ZYKLUS
DES
MANGANS
MIT
DEN
ENZYMEN
CO DEHY
DROGENASE
UND
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE
VON
C.
FORMICOACETICUM
41
2.19.
ELEKTROCHEMISCHE
UMSETZUNG
42
2.20.
CYCLOVOLTAGRAMM
43
3.
ERGEBNISSE
44
3.1.
TESTVERFAHREN
FUER
DEN
NACHWEIS
DES
COFAKTORS
44
3.1.1.
ENZYMFRAKTION
VON
C.
FORAICOACETICUM
44
3.1.2.
REDUKTION
VON
PROPIONAT
MIT
CO
IM
WARBURGTEST
45
3.1.3.
REDUKTION
VON
5-PHENYL-2,4-PENTADIENSAEURE
IM
OPTISCHEN
TEST
47
3.2.
VERFAHREN
ZUR
ISOLIERUNG
DES
NATUERLICHEN
COFAKTORS
AUS
C.
FORM!COACETICUM
47
3.2.1.
AUFSCHLUSS
UND
ROHEXTRAKTUEBERSTAND
48
3.2.2.
ABTRENNUNG
DER
PROTEINE
VON
DEN NIEDERMOLEKU
LAREN
SUBSTANZEN
49
3.2.2.1.
SEPHADEX
G25
GELFILTRATION
49
3.2.2.2.
DIAULTRAFLLTRATION
50
3.2.2.3.
TANGENTIALFLUSSFILTRATION
50
3.2.2.4.
VERGLEICH
VON
GELFILTRATION,
DIAULTRAF
11-
TRATLON
UND
TANGENTIALFLUSSFILTRATION
50
3.2.3.
KATIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
51
3.2.3.1.
VERBESSERUNG
DES
BINDUNGSVERHALTEN
DES
MN-
COFAKTORS
AUF
EINER
SEPHAROSE
HL
SAEULE
51
3.2.J.
1.1.
VERRINGERUNG
DER
SALZKONZENTRATION
51
J.2.
3.1.2.
ENTSALZUNG
DER
FRAKTIONEN
MITTELS
MISCH
BETTAUSTAUSCH
CHROMATOGRAPHIE
53
-
IV
-
3.2.3.2.
CHROMATOGRAPHIE
DES
MN-COFAKTORS
AUF
EINER
SEPHAROSE
HL
SAEULE
55
3.2.3.3.
ENDREINIGUNG
DES
MN-COFAKTORS
AUF
EINER
MONO-S
SAEULE
56
3.2.4.
REVERSE-PHASE
CHROMATOGRAPHIE
58
3.2.4.1.
BINDUNGSVERHALTEN
DES
MONO-S
GEREINIGTEN
MN-COFAKTORS
AUF
EINER
RP18
SAEULE
58
3.2.4.2.
REINIGUNG
DES
MN-COFAKTORS
AUF
EINER
RP18
SAEULE
60
3.2.4.2.1.
ELUTION
*IT
0.1
*
TRIFLUORESSIGSAEURE
60
3.2.4.2.2.
ELUTION
NIT
0.01
*
TRIFLUORESSIGSAEURE
62
3.2.5.
VERGLEICH
DER
ENDREINIGUNGEN
DES
MN-COFAKTORS
AUF
MONO-S
UND
RP18
5P-SAEULE
65
3.2.6.
BINDUNGSVERHALTEN
DES
HPLC-GEREINIGTEN
MN-CO
FAKTORS
AUF
EINER
MONO-S
(KATIONENAUSTAUSCH
SAEULE)
UND
MONO-Q
(ANIONENAUSTAUSCHSAEULE)
SAEULE
66
3.3.
STRUKTUR
DES
MN-COFAKTORS
68
3.3.1.
EINGRENZUNG
DES
MOLGEWICHTS
MITTELS
DIAULTRA
FILTRATION
68
3.3.2.
UV-VIS
SPEKTRUM
DES
MN-COFAKTORS
69
3.3.3.
L-H-NMR-SPEKTRUN
DES
MN-COFAKTORS
71
3.3.4.
ESR
SPEKTRUM
72
3.3.5.
STRUKTUR
DES
COFAKTORLIGANDEN
74
3.3.5.1.
UV-SPEKTRUB
74
3.3.5.2.
MOLMASSENBESTIMMUNG
75
3.3.5.2.1.
BESTIMMUNG
MITTELS
GELFILTRATION
75
3.3.5.2.2.
MASSENSPEKTROSKOPIE
76
3.3.5.2.2.1.
FAB
POSITIV
77
3.3.5.2.2.2.
FAB
NEGATIV
77
3.3.5.3.
NMR-SPEKTREN
78
3.3.5.3.1.
1
H-NMR
78
3.3.5.3.2.
13
C-NMR
81
3.3.5.3.3.
C-H
KOPPLUNGSEXPERIMENT
(HMQC)
81
3.3.5.3.4.
31
P-NMR
83
3.3.5.4.
ENZYMATISCHE
BESTIMMUNG
DER
PHOSPHATGRUPPE
84
3.3.5.4.1.
SAURE
PHOSPHATASE
8
5
3.3.5.4.1.1.
UMSETZUNG
VON
PURIN-8-O-PHOSPHAT
85
3.3.5.4.1.2.
UMSETZUNG
DES
COFAKTORLIGANDEN
85
-
V
-
J
.3.5.4.2.
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
87
3.3.5.4.2.1.
UMSETZUNG
VON
GUANOSIN-5'-MONOPHOSPHAT
87
3.3.5.4.2.2.
UMSETZUNG
DES
COFAKTORLIGANDEN
87
3.3.5.4.
J
.
2',3
'-CYCLISCHE
NUKLEOTID-3'-PHOSPHODI
ESTERASE
88
3.3.5.4.3.1.
UMSETZUNG
VON
ADENOSIN-2
',
3'
-CYCLO
PHOSPHAT
88
3.3.5.4.3.2
UMSETZUNG
DES
COFAKTORLIGANDEN
88
3.3.5.4.4.
KOMBINATION
AUS
2',3
'-CYCLISCHER
NU-
KLEOTID-3'-PHOSPHODIESTERASE
UND
SAURER
PHOSPHATASE
89
3.3.5.4.4.1.
UMSETZUNG
VON
ADENOSIN-2'
,3
'-CYCLO
PHOSPHAT
89
3.3.5.4.4.2.
UMSETZUNG
DES
COFAKTORLIGANDEN
90
3.3.5.4.5.
PHOSPHODIESTERASE
I
90
3.3.5.4.5.1.
UMSETZUNG
VON
NAD
90
3.3.5.4.5.2
UMSETZUNG
DES
COFAKTORLIGANDEN
91
3.3.5.5.
SAURE
HYDROLYSE
DES
COFAKTORLIGANDEN
91
3.3.5.5.1.
RP18-RETENTIONSVERHALTEN DER
HYDROLYSE
PRODUKTE
91
3.3.5.5.2.
GC-MS
UNTERSUCHUNGEN
DER
HYDROLYSEPRO
DUKTE
92
3.3.5.5.2.1.
TRIMETHYLSILYLIERUNG
DER
HYDROLYSE
PRODUKTE
92
3.3.5.5.2.2.
METHYLIERUNG
DER
HYDROLYSEPRODUKTE
93
3.3.5.5.3.
PHOSPHATGRUPPENBESTIMMUNG
93
3.3.5.5.4.
BESTIMMUNG
VON
SH-GRUPPEN
94
3.3-.5.6.
ZAHL
VON
8-HYDROXYPURINEN
IM
KOMPLEXLIGAND
94
3.3.6.
VERHAELTNIS
KOMPLEXLIGAND
ZU
MANGAN
95
3.4.
UNTERSUCHUNGEN
ZU
DEN
TESTVERFAHREN
DES
MN-COFAK
TORS
YY
96
3.4.1.
PROPIONATREDUKTION
MIT
KOHLENMONOXID
96
3.4.2.
DER
OPTISCHE
TEST
97
3.4.2.1.
PH-ABHAENGIGKEIT
97
3.4.2.2.
EINFLUSS
STEIGENDER
MENGEN
AN
ENZYNFRAKTION
98
3.4.2.3.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
99
-
VI
3.4.
I.
4.
EINFLUSS
VON
NAD
AUF
DIE
AKTIVITAET
IN
OPTI
SCHEN
TEST
LUU
3.5.
REDOXVERHALTEN
DES
MN-COFAKTORS
IUI
3.5.1.
NORMAL-REDOXPOTENTIAL
DES
MN-COFAKTORS
LUL
3.5.1.1.
CYCLOVOLTAGRANN
101
3.5.1.2.
NORMAL-REDOXPOTENTIAL
NACH
REDOXDETEKTOR
LU2
3.5.2.
DETEKTION
DES
MN-COFAKTORS
NACH
SEPHAROSE
HL
REINIGUNG
NIT
DEN
HPLC-REDOXDETEKTOR
103
3.5.3.
WERTIGKEITSWECHSEL
DES
MANGANS
IN
EINER
ELEK
TROCHEMISCHEN
ZELLE
105
3.6.
VERHALTEN
DES
MN-COFAKTORS
AN
LUFT
107
3.7.
AUSWASCHUNG
UND
REGENERATION
DES
MANGANS
AUS
DEN
MN-COFAKTOR
111
3.7.1.
AUSWASCHUNG
DES
MANGANS
AUS
DEN
MN-COFAKTOR
AUF
DER
HPLC
111
3.7.2.
REGENERATION
AKTIVITAET
NIT
ANDEREN
METALLEN
114
3.8.
TEST
VERSCHIEDENER
ELEKTRONENNEDIATOREN
116
3.9.
GEHALT AN
COFAKTOREN
IN
DEN
ZELLEN
VON
C.
FOR
NICOACETICUA
117
3.9.1.
MN-COFAKTOR
117
3.9.2.
NAD(H)
UND
NADP(H)
119
3.9.3.
EINFLUSS
VON
STEIGENDEN
KONZENTRATIONEN
MANGAN
IM
ANZUCHTSNEDIUN
AUF
DIE
AKTIVITAET
VON
C.
FORAICOACETICUA
ZUR
REDUKTION
VON
CARBOXYLATEN
12U
3.10.
ELEKTRONENFLUSS
BEI
DER
REDUKTION
VON
CARBONSAEU
REN
ZU
DEN
ENTSPRECHENDEN
ALKOHOLEN
IN
DEN
EN-
ZYMSYSTEN
VON
C.
FORAICOACETLCUA
121
3.10.1.
WECHSELWIRKUNG
DES
MN-COFAKTORS
NIT
DER
KOH
LENNONOXID
DEHYDROGENASE
UND
DER
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE
VON
C.
FORAICOACETICUA
121
3.10.1.1.
OXIDATION
DES
MANGANS
IN
MN-COFAKTORS
NIT
EINER
TEILANGEREICHERTEN
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE VON
C.
/ORAICOACETICUA
UND
PROPIONAT
ALS
SUBSTRAT
122
3.10.1.2.
VOLLSTAENDIGER
ZYKLUS
DES
MANGANS
NIT
DEN
ENZYMEN
CUE
DEHYDROGENASE
UND
ALDEHYD
OXIDOREDUKTASE
VON
C.
FORAICOACETICUA
IZOE
3.10.1.2.1.
ESR
SPEKTREN
12B
3.10.1.2.2.
UV
VIS
SPEKTREN
12A
VII
3.10.2.
COFAKTOR
DER
ALKOHOL
OXIDOREDUKTASE
130
3.10.3.
NADH
-
REGENERIERUNG
130
3.10.3.1.
MIT
CO
ALS
ELEKTRONENDONOR
131
3.10.3.2.
MIT
BUTANAL
ALS
ELEKTRONENDONOR
131
3.10.3.2.1.
NAD(P)H-BILDUNG
132
3.10.3.2.2.
NADH-ABZUGSREAKTION
133
3.11.
EINFLUSS
DES
COFAKTORS
AUF
DEN
REO
134
3.11.1.
REDUKTION
VON
PROPIONAT
135
3.11.2.
REDUKTION
VON
PROPANAL
137
3.12.
SAETTIGUNGSVERHALTEN
DER
ENZYMFRAKTION
FUER
DEN
MN-COFAKTOR
138
3.13
ISOLIERUNG
DES
COFAKTORS
AUS
C.
THERAOACETICUM
140
4.
DISKUSSION
142
4.1.
COFAKTORGEHALT
IN
C.
FORMICOACETICUN
142
4.2.
STRUKTUR
DES
MN-COFAKTORS
144
4.3.
REDOXVERHALTEN
DES
NN-COFAKTORS
152
4.3.1.
REDOXPOTENTIAL
152
4.3.2.
MANGAN-EISEN
DUALITAET
156
4.4.
ELEKTRONENFLUSS
BEI
DER
REDUKTION
VON
NICHTAKTI
VIERTEN
CARBONSAEUREN
ZU
DEN
ENTSPRECHENDEN
ALKO
HOLEN MIT DEN
ENZYMEN
VON
C.
FORMICOACETICUA
157
5.
ZUSAMMENFASSUNG
160
6.
ANHANG
163
7.
LITERATURVERZEICHNIS
169 |
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