Untersuchungen zum cAMP-Metabolismus der Insulinom-Zellinie RINm5F: Adenosin als Hauptprodukt des cAMP-Abbaus
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1994
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
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INHALTSVERZEICHNIS
III
I
NHALTSVERZEICHNIS
1
E
INLEITUNG
.
1
1.1
DIE
BEDEUTUNG
DER
LANGERHANSSCHEN
INSELN
FUER
DEN
GLUCOSESTOFFWECH
SEL
.
1
1.2
MECHANISMUS
DER
INSULINSEKRETION
.
3
1.2.1
INITIATOREN
DER
INSULINSEKRETION
.
3
1.2.2
MODULATOREN
DER
INSULINSEKRETION
.
6
1.2.2.1
DAS
CYCLISCHE
ADENOSINMONOPHOSPHAT
.
6
1.2.2.2
DIE
PHOSPHOLIPASE
C
.
7
1.2.2.3
DIE
PROTEINKINASE
C
.
8
1.2.2.3.1
PHORBOL-ESTER,
AKTIVATOREN
DER
PROTEINKINASE
C
.
8
1.2.2.4
DER
NADP
+
/
NADPH-QUOTIENT
.
9
1.3
DIE
INSULINOMA-ZELLINIE
RINM5F
.
10
1.3.1
EIGENSCHAFTEN
DES
SUBKLONS
RINM5F
.
11
1.4
DER
CAMP-POOL
.
13
1.4.1
DIE
CAMP-SYNTHESE
DURCH
DAS
ENZYM
ADENYLATCYCLASE
.
13
1.4.1.1
DIE
P-SITE
DER
ADENYLATCYCASE
.
15
1.4.1.2
FORSKOLIN,
STIMULATOR
DER
ADENYLATCYCLASE
.
16
1.4.2
DER
CAMP-EFFLUX
.
16
1.4.3
DER
CAMP-ABBAU,
PHOSPHODIESTERASEN
.
17
1.4.3.1
NOMENKLATUR
DER
PHOSPHODIESTERASEN
.
18
IV
I
NHALTSVERZEICHNIS
1.4.3.1.1
TYP
I
-
CA
2T
/
CALMODULIN
AKTIVIERBARE
PHOSPHODI
ESTERASE
.
19
1.4.3.1.2
TYP
II
-
CGMP
AKTIVIERBARE
PHOSPHODIESTERASE
.
19
1.4.3.1.3
TYP
III
-
CGMP
INHIBIERBARE
PHOSPHODIESTERASE
.
20
1.4.3.1.4
TYP
IV
-
CAMP
SPEZIFISCHE
PHOSPHODIESTERASE
.
20
1.4.3.1.5
TYP
V
-
CGMP
SPEZIFISCHE
PHOSPHODIESTERASE
.
21
1.4.3.2
PHOSPHODIESTERASE-INHIBITOREN
.
21
1.5
ADENOSIN-REZEPTOREN
.
23
1.5.1
KLASSIFIZIERUNG
PURINERGER
REZEPTOREN
.
24
1.5.1.1
P,-REZEPTOREN
.
25
1.5.1.2
P
2
-REZEPTOREN
.
25
1.5.2
ADENOSIN,
MODULATOR
DES
CAMP-POOLS
.
26
1.6
CAMP
IN
RINM5F-ZELLEN
.
28
1.7
FRAGESTELLUNG
.
29
2
M
ATERIAL
.
33
2.1
INSULINOMA
ZELLINIE
RINM5F
.
33
2.2
GERAETE
.
33
2.3
CHEMIKALIEN
.
36
2.4
LOESUNGEN
.
38
2.4.1
LOESUNGEN
UND
MEDIEN
FUER
DIE
ZELLKULTUR
.
38
I
NHALTSVERZEICHNIS
V
2.4.1.1
KULTURMEDIUM
RPMI
1640
.
38
2.4.1.2
FOETALES
KAELBERSERUM
.
39
2.4.1.3
NAEHRMEDIUM
FUER
ZELLKULTUR
.
39
2.4.1.4
DULBECCO'S
PHOSPHATE
BUFFERED
SALINE
.
39
2.4.1.5
TRYPSIN-EDTA-LOESUNG
.
40
2.4.1.6
EDTA-STAMMLOESUNG
.
40
2.4.1.7
TRYPSIN-STAMMLOESUNG
.
41
2.4.2
TRIS-HOMOGENISIERUNGS-PUFFER
.
41
2.4.3
LOESUNGEN
FUER
DIE
INSULINBESTIMMUNG
.
42
2.4.4
LOESUNGEN
FUER
DIE
PROTEINBESTIMMUNG
.
42
2.4.4.1
COOMASIE
FRABREAGENZ
.
42
2.4.4.2
PROTEIN-STANDARD
.
42
2.4.5
PROTEINASEINHIBITOREN
.
43
2.4.5.1
PROTEINASE-INHIBITOREN-COCKTAIL
.
43
2.4.5.2
SOJA-BOHNEN-TRYPSIN-INHIBITOR
.
43
2.4.6
ELUENTIEN
FUER
DIE
HPLC
.
44
2.4.6.1
KALIUM-DIHYDROGEN-PHOSPHAT-PUFFER
.
44
2.4.6.2
BIDESTILLIERTES
WASSER
.
44
2.4.7
STANDARDS
FUER
HPLC
.
45
2.4.7.1
ADENOSIN-STANDARD
.
45
2.4.7.2
ADENOSIN-5'-MONOPHOSPHAT-STANDARD
.
45
2.4.7.3
ADENOSIN-5'-TRIPHOSPHAT-STANDARD
.
46
2.4.7.4
CYCLISCHES
ADENOSIN-3',5'-MONOPHOSPHAT-STAN
DARD
.
46
2.4.7.S
CYCLISCHES
GUANOSIN-3',5'-MONOPHOSPHAT-STAN
DARD
.
46
2.4.7.6
GUANOSIN-5'-MONOPHOSPHAT-STANDARD
.
47
2.4.7.7
INOSIN-STANDARD
.
47
2.4.7.8
LNOSIN-5'-MONOPHOSPHAT-STANDARD
.
47
2.4.8
FLIESSMITTEL
FUER
DC
.
48
2.4.9
STANDARDS
FUER
HPTLC
.
48
VI
I
NHALTSVERZEICHNIS
2.4.9.1
ADENIN-STANDARD
.
48
2.4.9.2
ADENOSIN-STANDARD
.
49
2.4.9.3
ADENOSIN-5'-MONOPHOSPHAT-STANDARD
.
49
2.4.9.4
ADENOSIN-5'-TRIPHOSPHAT-STANDARD
.
49
2.4.9.5
CYCLISCHES
ADENOSIN-3',
5
'-MONOPHOSPHAT-STAN
DARD
.
50
2.4.9.6
CYCLISCHES
GUANOSIN-3',5'-MONOPHOSPHAT-STAN
DARD
.
50
2.4.9.7
GUANOSIN-5'-MONOPHOSPHAT-STANDARD
.
50
2.4.9.8
INOSIN-STANDARD
.
51
2.4.9.9
LNOSIN-5'-MONOPHOSPHAT-STANDARD
.
51
2.4.9.10
HYPOXANTHIN-STANDARD
.
51
2.4.9.11
XANTHIN-STANDARD
.
52
2.4.10
STAMMLOESUNGEN
DER
TESTSUBSTANZEN
.
52
2.4.10.1
TPA-STAMMLOESUNG
.
52
2.4.10.2
FORSKOLIN-STAMMLOESUNG
.
53
3
M
ETHODIK
.
54
3.1
ZELLKULTUR
.
54
3.1.1
KULTIVIERUNG
DER
ZELLIME
RINM5F
.
54
3.1.1.1
UMSETZEN
DER
ZELLEN
.
54
3.1.1.2
MEDIUMWECHSEL
.
55
3.1.1.3
KRYOKONSERVIERUNG
DER
ZELLEN
.
55
3.1.1.4
AUFTAUEN
UND
ANZUCHTEN
DER
ZELLEN
.
56
3.1.1.5
VITALITAETSTESTS
.
56
3.1.2
RADIOIMMUNOLOGISCHE
BESTIMMUNG
DES
INSULINS
.
56
I
NHALTSVERZEICHNIS
VII
3.2
BESTIMMUNG
DER
PHOSHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
RINM5F-ZELLEN
.
57
3.2.1
PRINZIP
DES
PHOSHODIESTERASE-AKTIVITAETS-ASSAYS
.
57
3.2.2
GEWINNUNG
DER
PROBEN
FUER
DEN
PDE-ASSAY
.
58
3.2.2.1
ZELLMATERIAL
.
58
3.2.2.2
VORBEHANDLUNG
DER
RINM5F-ZELLEN
FORSKOLIN
UND
TPA
.
58
3.2.2.3
GEWINNUNG
DES
HOMOGENATS
.
59
3.2.2.4
EINSTELLUNG
DES
PROTEINGEHALTS
.
59
3.2.2.5
INKUBATIONSVERSUCHE
ZUR
BESTIMMUNG
DER
PDE
AKTIVITAET
.
60
3.2.2.6
UNTERSCHEIDUNG
VON
HIGH-KM
UND
LOW-KM
PDE
AKTIVITAET
.
61
3.2.2.7
UNTERSUCHUNG
DER
WIRKUNG
VON
SUBSTANZEN
AUF
DIE
PDE-AKTIVITAET
.
61
3.2.3
BESTIMMUNG
DES
CAMP-TURNOVERS
MITTELS
ANION-EXCHANGE
HPLC
.
62
3.2.3.1
AUFARBEITUNG
DER
PROBEN
FUER
DIE
HPLC-ANALITIK
.
63
3.2.4
HIGH
PERFORMANCE
THINLAYER
LIQUID
CHROMATOGRAPHY
DES
PDE
REAKTIONSPRODUKTES
.
63
3.2.4.1
DIE
MOBILE
PHASE
.
64
3.2.4.2
DIE
STATIONAERE
PHASE
.
64
3.2.4.3
HERSTELLUNG
DER
HPTLC-PROBEN
.
65
3.2.4.4
DAS
PROBEVOLUMEN
.
65
3.2.4.5
ENTWICKLUNG
DER
DC-PLATTE
.
66
3.2.4.6
AUSWERTUNG
DER
DC-PLATTE
.
66
3.2.5
QUALITATIVE
ANALYSE
DER
PROBE
NACH
DC-TRENNUNG
.
66
3.2.5.1
DIE
DC-UV-SPEKTROMETRIE
.
66
3.2.5.1.1
AUFZEICHNUNG
EINES
DC-UV-TRACES
.
67
3.2.5.1.2
AUFZEICHNUNG
EINES
DC-UV-SPEKTRUMS
.
67
3.2.5.1.3
IDENTIFIKATION
DER
PROBENBESTANDTEILE
MITTELS
DC-
UV-DENSITOMETRIE
.
68
VIII
I
NHALTSVERZEICHNIS
3.2.S.2
DIE
FOURIER
TRANSFORM
INFRAROT
SPEKTROMETRIE
(FTIR)
.
70
3.2.5.2.1
DIE
DC-DRIFT-TECHNIK
.
70
3.2.5.2.2
DIE
DC-IR-KOPPLUNG
.
71
3.2.S.2.3
QUALITATIVER
NACHWEIS
MITTELS
DC-FTIR-METHODE
.
71
4
E
RGEBNISSE
.
73
4.1
VORVERSUCHE
ZUM
HPLC-SYSTEM
.
73
4.1.1
AUSWAHL
DES
ELUTIONS-SYSTEMS
.
73
4.1.2
VALIDIERUNG
DES
HPLC-SYSTEMS
.
75
4.1.3
OPTIMIERUNG
DES
FLIESSMITTELS
.
76
4.1.4
UEBERPRUEFUNG
DER
LINEARITAET
DES
HPLC-MESSSYSTEMS
.
76
4.1.4.1
AUSWERTUNG
DURCH
LINEARE
REGRESSION
.
78
4.1.5
ERMITTLUNG
DER
EMPFINDLICHKEIT
DES
HPLC-MESSSYSTEMS
.
80
4.1.5.1
AUSWERTUNG
DURCH
LINEARE
REGRESSION
.
81
4.1.6
STEIGERUNG
DER
EMPFINDLICHKEIT
.
83
4.1.6.1
AUSWERTUNG
DURCH
LINEARE
REGRESSION
.
84
4.1.7
ERMITTLUNG
DER
PRAEZISION
DES
HPLC-MESSSYSTEMS
.
86
4.2
VORVERSUCHE
ZUR
ERMITTLUNG
DER
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
VON
RINM5F-ZELLEN
.
88
4.2.1
HPLC-MESSUNGEN
AN
RINMOEF-ROHHOMOGENAT
.
88
4.2.2
UEBERPRUEFUNG
DER
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
RINM5F-ROH
HOMOGENAT
.
90
4.2.3
ENZYMATISCHE
UMSETZUNG
VERSCHIEDENER
NUKLEOTIDE
DURCH
RINM5F
ROHHOMOGENAT
.
94
INHALTSVERZEICHNIS
IX
4.2.4
BEEINFLUSSUNG
DER
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
DURCH
PROTEA
SEN
.
96
4.2.5
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
LAGERUNG
DES
HOMOGENATS
BEI
-20
C
.
.
100
4.2.6
AUSWIRKUNGEN
DER
PASSAGEZAHL
AUF
DIE
PHOSPHODIESTERASE
AKTIVITAET
.
102
4.2.7
UEBERPRUEFUNG
DER
INKUBATIONS-PARAMETER
.
104
4.2.7.1
OPTIMIERUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.
105
4.2.7.2
OPTIMIERUNG
DER
INKUBATIONSZEIT
.
107
4.2.8
VALIDIERUNG
DER
VERSUCHSDURCHFUEHRUNG
MIT
DEM
PHOSPHODI
ESTERASE-LNHIBITOR
IBMX
.
109
4.2.9
UNTERSCHEIDUNG
ZWISCHEN
LOW-F^
UND
HIGH-K",
PHOSPHODIESTERA
SEN
IN
RINMOEF-ROHHOMOGENAT
.
111
4.2.10
ERMITTLUNG
DER
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
MITTELS
HPLC
.
113
4.3
QUALITATIVE
BESTIMMUNG
DES
REAKTIONSENDPRODUKTS
DER
PDE-AKTIVITAETS
MESSUNG
IN
RINM5F
-HOMOGENAT
.
114
4.3.1
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHE
TRENNUNG
DER
PROBENBESTAND
TEILE
DES
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAETS-ASSAYS
.
115
4.3.2
UEBERPRUEFUNG
DER
TRENNLEISTUNG
FUER
VERSCHIEDENE
NUKLEOTIDE
.
118
4.3.3
QUALITATIVER
ADENOSIN-NACHWEIS
MITTELS
DC-UV-METHODE
.
119
4.3.4
QUALITATIVER
ADENOSIN-NACHWEIS
MITTELS
DC-FTIR-METHODE
.
.
.
123
4.3.5
DC-IR-GEKOPPELTE
VERMESSUNG
ENTWICKELTER
DC-PLATTEN
.
124
4.3.6
TRACES
UND
SPEKTREN
DER
DC-IR-GEKOPPELTEN
MESSUNGEN
.
125
4.3.6.1
DER
HOMOGENAT-PUFFER
.
126
4.3.6.2
DER
ADENOSIN-STANDARD
.
128
4.3.6.3
DER
CAMP-STANDARD
.
132
4.3.6.4
DIE
PROBE
.
138
4.4
UNTERSUCHUNG
EINES
DIREKTEN
EINFLUSSES
DES
PHORBOLESTERS
TPA
AUF
DIE
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
RINM5F-ROHHOMOGENAT
.
145
X
I
NHALTSVERZEICHNIS
4.5
UNTERSUCHUNG
EINES
DIREKTEN
EINFLUSSES
VON
FORSKOLIN
AUF
DIE
PHOSPHO
DIESTERASE-AKTIVITAET
IN
RINM5F-ROHHOMOGENAT
.
148
4.6
UNTERSUCHUNG
DER
PDE-AKTIVITAET
IN
GESAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
PROTEINKINASE
C
.
151
4.6.1
UNTERSUCHUNG
DER
LOW-K
M
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
PROTEINKINASE
C
DURCH
EINSTUENDIGE
EINWIRKUNG
VON
PHORBOLESTER
AUF
INTAKTE
RINM5F
ZELLEN
.
152
4.6.2
UNTERSUCHUNG
DER
HIGH-K
M
-PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
PROTEINKINASE
C
DURCH
EINSTUENDIGE
EINWIRKUNG
VON
PHORBOLESTER
AUF
INTAKTE
RINM5F
ZELLEN
.
154
4.7
UNTERSUCHUNG
DER
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GESAMT-HOMOGENAT
NACH
DEPLETION
DER
PROTEINKINASE
C
DURCH
24-STUENDIGE
EINWIRKUNG
VON
PHORBOLESTER
AUF
INTAKTE
RINM5F-ZELLEN
.
156
4.7.1
UNTERSUCHUNG
DER
LOW-K
M
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
DEPLETION
DER
PROTEINKINASE
C
DURCH
24
STUENDIGE
EINWIRKUNG
VON
PHORBOLESTER
AUF
INTAKTE
RINM5F-ZEL
LEN
.
157
4.7.2
UNTERSUCHUNG
DER
HIGH-K
M
-PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
DEPLETION
DER
PROTEINKINASE
C
DURCH
24
STUENDIGE
EINWIRKUNG
VON
PHORBOLESTER
AUF
INTAKTE
RINM5F-ZEL
LEN
.
159
4.8
UNTERSUCHUNG
DER
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GESAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
ADENYLATCYCLASE
.
161
4.8.1
UNTERSUCHUNG
DER
IOW-K
M
-PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
ADENYLATCYCLASE
DURCH
I
NHALTSVERZEICHNIS
XI
ZEHNMINUETIGE
EINWIRKUNG
VON
FORSKOLIN
AUF
INTAKTE
RINM5F-ZEL
LEN
.
162
4.8.2
UNTERSUCHUNG
DER
IOW-K
M
-PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
ADENYLATCYCLASE
DURCH
ZWANZIGMINUETIGE
EINWIRKUNG
VON
FORSKOLIN
AUF
INTAKTE
RINM5F
ZELLEN
.
164
4.8.3
UNTERSUCHUNG
DER
HIGH-K
M
-PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE
SAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
ADENYLATCYCLASE
DURCH
ZEHNMINUETIGE
EINWIRKUNG
VON
FORSKOLIN
AUF
INTAKTE
RINM5F-ZEL
LEN
.
166
4.8.4
UNTERSUCHUNG
DER
HIGH-K
M
-PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
IN
GE-
SAMT-HOMOGENAT
NACH
AKTIVIERUNG
DER
ADENYLATCYCLASE
DURCH
ZWANZIGMINUETIGE
EINWIRKUNG
VON
FORSKOLIN
AUF
INTAKTE
RINM5F
ZELLEN
.
168
5
D
ISKUSSION
.
170
5.1
METHODISCHE
ERGEBNISSE
.
170
5.1.1
DIE
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET:
AUSWAHL
DER
MESSMETHODIK
.
170
5.1.2
QUALITATIVER
ADENOSIN-NACHWEIS
MITTELS
DC-FTIR
.
175
5.2
BIOLOGISCHE
ERGEBNISSE
.
176
5.2.1
PHORBOL-ESTER,
FORSKOLIN
UND
DIE
PDE-AKTIVITAET
.
176
5.2.2
ENTSTEHUNG
VON
ADENOSIN
IM
ANSCHLUSS
AN
DIE
PHOSPHODIESTERA
SE-REAKTION
.
180
5.2.2.1
DER
PURINMETABOLISMUS
BEI
VERSCHIEDENEN
GEWEBEN
.
181
5.2.2.2
DER
ADENOSIN-METABOLISMUS
.
184
XII
I
NHALTSVERZEICHNIS
S.2.2.3
DIE
REGULATORISCHE
FUNKTION
VON
ADENOSIN
IM
PAN
KREAS
.
187
5.2.2.4
MECHANISMUS
DER
ADENOSINWIRKUNG
.
188
S.2.2.5
ADENOSIN-ENTSTEHUNG
WAEHREND
DES
CAMP-ABBAUS
.
189
6
Z
USAMMENFASSUNG
.
191
6.1
FRAGESTELLUNG
.
191
6.1.1
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
.
191
6.1.2
QUALIFIZIERUNG
DES
HAUPTPRODUKTES
IM
RAHMEN
DES
CAMP-AB
BAUS
.
192
6.2
ERGEBNISSE
.
192
6.2.1
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
PHOSPHODIESTERASE-AKTIVITAET
.
192
6.2.2
QUALIFIZIERUNG
DES
HAUPTPRODUKTES
IM
RAHMEN
DES
CAMP-AB
BAUS
.
193
6.3
SCHLUSSFOLGERUNG
.
194
7
L
ITERATURVERZEICHNIS
.
195 |
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