Acridone als Hemmstoffe von Ubichinon-bindenden Proteinen:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
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| Beschreibung: | Bochum, Univ., Diss., 1993 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
16
2.1.
GERAETE
UND
CHEMIKALIEN
16
2.1.1.
GERAETE
16
2.1.2.
CHEMIKALIEN
16
2.2.
PRAEPARATIVE
METHODEN
17
2.2.1.
MITOCHONDRIEN
AUS
RINDERHERZ
17
2.2.2.
PRAEPARATION
SUBMITOCHONDRIALER
PARTIKEL
(
SMP
)
AUS
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
18
2.2.3.
PRAEPARATION
DER
NADH:UBICHINON
OXIDOREDUKTASE
(
KOMPLEX
1
)
AUS
MITOCHONDRIEN
VON
RINDERHERZ
19
2.2.3.1.
HERSTELLUNG
DER
CYTOCHROM
C-AFFINITAETSSAEULE
20
2.2.3.2.
EICHUNG
DER
GELFILTRATIONSSAEULE
20
2.2.4.
ISOLIERUNG
DES
MEMBRANTEILS
VOM
RINDERHERZ-KOMPLEX
I
21
2.2.5.
PRAEPARATION
DER
UBICHINOKCYTOCHROM
C
OXIDOREDUKTASE
(KOMPLEX
III)
AUS
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
21
2.2.6.
ISOLATION
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
BAECKERHEFE
23
2.2.7.
ISOLIERUNG
DER
LOESLICHEN
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASE
(NDH
II)
AUS
MITOCHONDRIEN
VON
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
24
2.2.8.
ANZUCHT
DES
PHOTOSYNTHETISCHEN
BAKTERIUMS
RHODOSPIRILLUM
RUBRUM
25
2.2.9.
PRAEPARATION
DER
CHROMATOPHOREN
VON
RS.
RUBRUM
26
2.2.10.
ISOLIERUNG
DER
UBICHINOKCYTOCHROM
C
OXIDOREDUKTASE
(CYTOCHROM
BCPKOMPLEX)
AUS
CHROMATOPHOREN
VON
RS.
RUBRUM
27
2.3.
MESSMETHODEN
28
2.3.1.
PROTEINBESTIMMUNGEN
28
2.3.2.
MESSUNG
DES
RESPIRATORISCHEN
ELEKTRONENTRANSPORTES
29
2.3.3.
PL50*BESTIMMUNGEN
AN
DER
CLARK
SAUERSTOFFELEKTRODE
29
2.3.4.
PL50-BESTIMMUNGEN
UND
BESTIMMUNG
DER
SPEZ.
AKTIVITAET
DURCH
PHOTOMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
NADH-OXIDATION
VON
SUBMITOCHONDRIALEN
PARTIKELN
AUS
RINDERHERZ,
HEFE
MITOCHONDRIEN
UND
ISOLIERTER
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASE
30
2.3.5.
PLGG-BESTIMMUNGEN
BZW.
AKTIVITAETSMESSUNGEN
AM
ISOLIERTEN
KOMPLEX
III
DURCH
PHOTOMETRISCHE
MESSUNG
DER
CYTOCHROM
C
-
REDUKTION
32
2.3.6.
KINETISCHE
MESSUNGEN
33
2.3.7.
STEADY
STATE
MESSUNGEN
AN
CYTOCHROM
BC]-KOMPLEXEN
AUS
RIND
UND
RS.
RUBRUM
34
2.3.8.
ESR-SPEKTROSKOPIE
34
2.4.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNGEN
35
2.5.
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
35
3.
ERGEBNISSE
38
3.1.
ACRIDONE
ALS
HEMMSTOFFE
DER
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASE
(KOMPLEX
I)
VON
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
39
3.1.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
UND
DER
SUBMITOCHONDRIALEN
PARTIKEL
(SMP)
39
3.1.2.
CHARAKTERISIERUNG
VON
KOMPLEX
I
AUS
RINDERTIERZ
MITOCHONDRIEN
40
3.1.3.
SPALTUNG
VON
KOMPLEX
I
UND
ISOLIERUNG
DES
MEMBRANTEILS
42
3.1.4.
BIOLOGISCHE
AKTIVITAETEN
VON
ACRIDONEN
AM
KOMPLEX
I
VON
RINDMITOCHONDRIEN
44
3.1.5.
QUANTITATIVE
STRUKTUR-WIRKUNGSANALYSE
(QSAR)
DER
4-SUBSTITUIERTEN
ACRIDONE
AM
KOMPLEX
I
48
3.1.6.
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
AN
SUBMITOCHONDRIALEN
PARTIKELN
51
3.1.7.
ESR-SPEKTROSKOPIE
VON
MITOCHONDRIALEM
KOMPLEX
I
53
3.2.
ACRIDONE
ALS
HEMMSTOFFE
VON
ROTENON-INSENSITIVEN
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASEN
55
3.2.1.
ACRIDONE
ALS
HEMMSTOFFE
DER
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASE
(NDH
II)
AUS
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
55
3.2.I.I.
CHARAKTERISIERUNG
DER
MITOCHONDRIEN
UND
DER
ISOLIERTEN
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASE
AUS
SACCHAROMYCES
CEREVISIAE
55
3.2.I.2.
BIOLOGISCHE
AKTIVITAETEN
VON
ACRIDONEN
AN
DER
NADH:UQ-OXIDOREDUKTASE
VON
S.
CEREVISIAE
57
3.2.I.3.
KINETISCHE
UNTERSUCHUNGEN
AN
DER
ISOLIERTEN
NADHZUQ-OXIDOREDUKTASE
AUS
HEFEMITOCHONDRIEN
61
3.2.2.
ACRIDONE
ALS
HEMMSTOFFE
DER
NADHUQ-OXIDOREDUKTASE
(NDH
II)
AUS
NEUROSPORA
CRASSA
62
3.2.3.
ACRIDONE
ALS
HEMMSTOFFE
DER
CAP-FRAGMENTES
AUS
NEUROSPORA
CRASSA
64
3.3.
ACRIDONE
ALS
HEMMSTOFFE
DER
UBICHINOL:CYTOCHROM
C
OXIDOREDUKTASE
66
3.3.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ISOLIERTEN
CYTOCHROM
BCJ-KOMPLEXE
66
3.3.1.1
CHARAKTERISIERUNG
VON
KOMPLEX
III
AUS
RINDERHERZ
MITOCHONDRIEN
66
3.3.1.2.
CHARAKTERISIERUNG
DES
CYTOCHROM
BCJ-KOMPLEXES
AUS
RHODOSPIRILLUM
RUBRUM
68
3.3.2.
HEMMWIRKUNGEN
DER
ACRIDONE
AUF
DIE
ISOLIERTEN
UBICHINOL:
CYTOCHROM
C-OXIDOREDUKTASEN
AUS
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
UND
RS.
RUBRUM
70
3.3.3.
QUANTITATIVE
STRUKTUR-WIRKUNGSANALYSEN
(QSAR)
VON
ACRIDONEN
AN
UBICHINOK.CYTOCHROM
C-OXIDOREDUKTASEN
AUS
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
UND
R.
RUBRUM
74
3.3.4.
VERSUCHE
ZUR
SPEKTROSKOPISCHEN
WIRKORTBESTIMMUNG
VON
2-SUBSTITUIERTEN
ACRIDONEN
AN
CYTOCHROM
BCPKOMPLEXEN
81
3.3.4.I.
VERSUCHE
ZUR
"OXIDANT
INDUCED
REDUCTION
"
VON
CYTOCHROM
B
81
3.3.4.2.
ESR-UNTERSUCHUNGEN
AN
SUBMITOCHONDRIALEN
PARTIKELN
84
3.4.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
VON
SUBMITOCHONDRIALEM
PROTEIN
UND
ISOLIERTEN
MEMBRANPROTEINEN
AUS
RINDERHERZ
86
3.4.1.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
MIT
3[H]-7-AZIDO-4-ISOPROPYL
ACRIDON
VON
SUBMITOCHONDRIALEN
PARTIKELN
AUS
RINDERHERZ
86
3.4.2.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
MIT
3[H]-7-AZIDO-4-ISOPROPYL
ACRIDON
AM
ISOLIERTEM
KOMPLEX
1
AUS
RINDERHERZ
92
3.4.3.
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
VON
ISOLIERTEN
CYTOCHROM
BCPKOMPLEX
AUS
RINDERHERZMITOCHONDRIEN
MIT
3[H]-7-AZIDO-4-ISOPROPYL-ACRIDON
93
4.
DISKUSSION
95
5.
ZUSAMMENFASSUNG
119
6.
ANHANG
121
7.
LITERATUR
126 |
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