Molekulare Analyse von Zelladhäsionsverbindungen: Charakterisierung einer Aktinbindungsdomäne im Cytoskelettprotein Vinculin
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1993
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
I
ZUSAMMENFASSUNG
VII
I.
EINLEITUNG
I
EINFUEHRUNG
1
1.
DAS
CYTOSKELETT
1
1.1
AKTIN
2
1.2
ORGANISATION
DES
MIKROFILAMENTSYSTEMS
5
1.3
MEMBRAN-MIKROFILAMENT-WECHSELWIRKUNGEN
8
1.4
AKTIN-BINDENDE
UND
ASSOZIIERTE
PROTEINE
IN
ZELL-ZELL
UND
ZELL-SUBSTRAT-VERBINDUNGEN
10
1.4.1
ZELL-ZELL-ADHAESION
10
1.4.2
ZELL-SUBSTRAT-ADHAESION
12
1.4.3
VERGLEICH
DER
ZELL-ZELL
UND
ZELL-SUBSTRAT-ADHAESIONSPROTEINE
15
1.5
.FUNKTIONSANALYSEN
AN
MIKROFILAMENTEN
UND
ZELL-MATRIX-KONTAKTEN
16
1.6.
VINCULIN
ALS
UBIQUITAERES
PROTEIN
IN
ZELL-ADHAERENZ-VERBINDUNGEN
17
1.7
CHARAKTERISIERUNG
DES
VINCULINS
1
7
1.7.1
DAS
VINCULIN-MOLEKUEL:
ZUSAMMENSETZUNG
UND
GESTALT
18
1.7.2
DIE
SEQUENZ
19
1.7.3
FUNKTIONELLE
DOMAENEN:
INTERAKTION
MIT
ANDEREN
PROTEINEN
UND
DER
MEMBRAN
21
1.8
VINCULIN
IM
SKELETT
UND
GLATTMUSKEL
22
1.9
REGULATION
DER
EXPRESSION,
LOKALISATION
UND
MODULATION
IN
ZELLEN
UND
GEWEBEN
23
ZIELE
DER
ARBEIT
27
INHALTSVERZEICHNIS
II
II.
MATERIAL
UND
METHODEN
28
2.1
MATERIAL
28
2.1.1
CHEMIKALIEN
28
2.1.2
ENZYME
28
2.1.3
BAKTERIENSTAEMME
28
2.1.4
VEKTOREN
28
2.1.5
OLIGONUKLEOTIDE
29
2.1.6
ZELLEN
29
2.1.7
ANTIKOERPER
30
2.1.8
GERAETE
30
2.2
METHODEN
31
2.2.1
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
31
2.2.1.1
BAKTERIENANZUCHT
31
2.2.1.2
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
31
2.2.2.3
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
MIT
PLASMID-DNA31
31
2.2.1.4
GEFRIERKULTUR
32
2.2.2
MOLEKULATBIOLOGISCHE
METHODEN
32
2.2.2.1
RNA
ISOLIERUNG
32
2.2.2.2
DENATURIERENDE
RNA
GELELEKTROPHORESE
33
2.2.2.3
PHOTOMETRISCHE
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
33
2.2.2.4
REVERSE
TRANSKRIPTION
33
2.2.2.5
DNA-AMPLIFIZIERUNG
DURCH
PCR
34
INHALTSVERZEICHNIS
_
11!
2.2.2.6
AUFFUELLEN
DER
5-UEBERSTEHENDEN
ENDEN
BEI
PCR-PRODUKTEN
35
2.2.2.7
PLASMID-DNA-ISOLIERUNG
35
2.2.2.7.1
PLASMID-MINIPRAEPARATION
35
2.2.2.7.2
TRITON-LYSE
MIT
PEG-PRAEZIPITATION
36
2.2.2.7.3
PLASMIDISOLIERUNG
FUER
DIE
SEQUENZIERUNG
36
2.2.2.8
EXTRAKTION
VON
PROTEINEN
37
2.2.2.9
NUKLEINSAEURE-PRAEZIPITATION
MIT
ETHANOL
UND
ISOPROPANOL
38
2.2.2.10
HYDROLYSE
VON
DNA
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
38
2.2.2.11
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
39
2.2.2.12
LAENGENBESTIMMUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
39
2.2.2.13
PRAEPARATIVE
DNA-FRAGMENTISOLIERUNG
AUS
AGAROSEGELEN
UND
REINIGUNG
40
2.2.2.14
IN
VITRO
NEUKOMBINATION
VON
DNA
(LIGATION)
40
2.2.2.1
5
HERSTELLUNG
NICHTRADIOAKTIV
MARKIERTER
NUKLEINSAEUREN
41
2.2.2.15.1
NICHTRADIOAKTIVE
MARKIERUNG
DOPPELSTRAENGIGER
DNA
41
2.2.2.15.2
NICHT-RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
OLIGONUKLEOTIDEN
41
2.2.2.16
NUKLEINSAEURETRANSFER
(SOUTHERN
BLOT)
42
2.2.2.16.1
HYBRIDISIERUNG
42
2.2.2.16.2
NACHWEIS
MARKIERTER
DNA
SONDEN
43
2.2.2.1
7
RADIOAKTIVE
DNA-SEQUENZIERUNG
43
2.2.3
BIOCHEMISCHE
METHODEN
45
2.2.3.1
UEBEREXPRESSION
UND
ZELLAUFSCHLUSS
VON
REKOMBINANTEM
PROTEIN
IN
E.COLI
45
2.2.3.2
ZELLSCHNELLAUFSCHLUSS
FUER
DIE
SDS-PAGE
45
2.2.3.3
PROTEINFAELLUNG
DURCH
TRICHLORESSIGSAEURE
(TCA)
46
2.2.3.4
SDS-GELELEKTROPHORESE
46
INHALTSVERZEICHNIS
IV
2.23.5
IMMUNBLOTTING
(WESTERN
BLOT)
47
2.23.6
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
REINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
48
2.23.7
REINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
AN
DER
FPLC
49
2.23.8
V8
PROTEASE-SPALTUNG
49
2.23.9
FAKTOR
XA-SPALTUNG
50
2.23.10
REINIGUNG
DES
VINC8
PROTEIN-FRAGMENTS
UND
MBPV
AN
EINER
DEAE
CELLULOSE-SAEULE
50
2.23.11
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
NACH
BRADFORD
50
2.23.12
ANKONZENTRIERUNG
VON
PROTEINEN
51
2.23.13
LAGERUNG
VON
GEREINIGTEM
PROTEIN
51
2.23.14
DIALYSE
VON
PROTEINPROBEN
51
2.23.15
COSEDIMENTATION
52
2.2.4
ZELLKULTUR
53
2.2.4.1
PASSAGIEREN
VON
ZELLEN
53
2.2.4.2
KRYOKONSERVIERUNG
VON
ZELLEN
53
2.2.5
MIKROINIEKTION
54
2.2.5.1
MIKROINJEKTIONSEINRICHTUNG
54
2.2.5.2
HERSTELLUNG
DER
MIKROINJEKTIONSNADELN
54
2.2.53
VORBEREITUNG
DES
ZU
INJIZIERENDEN
PROTEINS
54
2.2.5.4
DURCHFUEHRUNG
DER
MIKROINJEKTION
54
2.2.6
HISTOCHETNISCHE
METHODEN
55
2.2.6.1
FIXIERUNG
UND
PERMEABILISIERUNG
DER
ZELLEN
55
2.2.6.2
INDIREKTE,
DOPPELTE
IMMUNFLUORESZENZ
55
INHALTSVERZEICHNIS
V
2.2.7
HERSTELLUNG
VON
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERN
56
III.
ERGEBNISSE
57
3.1
MOLEKULARBIOLOGISCHE
UNTERSUCHUNGEN
57
3.1.1
ISOLIERUNG
VON
TRUTHAHN-RNA
UND
HERSTELLUNG
EINER
VINCULIN-SPEZIFISCHEN
CDNA
57
3.1.2
KLONIERUNG
DER
PCR-FRAGMENTE
IN
DEN
VEKTOR
PUCI
3
59
3.1.3
SEQUENZIERUNG
DER
KLONE
PUC13/V1,
V2
UND
V3
61
3.1.4
AMPLIFIKATION
DES
V3-VINCULIN-FRAGMENTS
MIT
MODIFIZIERTEN
OLIGONUKLEOTIDEN
63
3.1.5
KLONIERUNG
DES
PCR-FRAGMENTS
VINC
IN
DEN
EXPRESSIONSVEKTOR
PMAL-C
63
3.1.6
SEQUENZIERUNG
DER
KLONE
MAL/8
UND
MAL/27
66
YY
3.1.7
COMPUTERGESTUETZTES
MODELL
DER
AUS
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
ABGELEITETEN
STRUKTUR
67
3.2
PROTEIN
UND
IMMUNCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
72
3.2.1
EXPRESSION
DES
VINCULIN-FRAGMENTS
ALS
FUSIONSPROTEIN
MBPVINC8
72
3.2.2
PROTEINREINIGUNG
74
3.2.2.1
REINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
DURCH
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
74
3.2.2.2
REINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
AN
DER
FPLC
78
3.2.2.3
REINIGUNG
DES
PROTEINS
MBPSSGAL-AFUSION
80
3.2.3
PROTEOLYTISCHE
SPALTUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
MBPVINC8
81
3.2.3.1
FAKTOR
XA-SPALTUNG
81
3.2.3.2
V8-SPALTUNG
83
3.2.4
HERSTELLUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
ZWEIER
GEGEN
VINC
GERICHTETE
MONOKLONALE
ANTIKOERPER
84
INHALTSVERZEICHNIS
VI
3.2.5
COSEDIMENTATIONSVERSUCHE
VON
MBPVINCOE
UND
VINCOE
MIT
F-AKTIN
88
3.2.5.1
ERSTELLUNG
EINER
EICHGERADEN
VON
COOMASSIEGEFAERBTEM
MBPVINC8
DURCH
DENSITOMETRIE
89
3.2.5.2
QUANTITATIVE
COSEDIMENTATION
VON
MBPVINC8
MIT
F-AKTIN
90
3.2.5.3
EINFLUSS
DER
LONENSTAERKE
AUF
DIE
INTERAKTION
VON
MBPVINC8
MIT
F-AKTIN
93
3.3
ZELLBIOLOGISCHE
ANALYSE
94
3.3.1
MIKROINJEKTION
VON
MBPVINC8
UND
MBPSSGAKTFUSION
IN
RATTENFIBROBLASTEN
94
IV.
DISSKUSSION
98
4.1
DIE
KLONIERUNG
DES
VINC8-GENFRAGMENTS
99
4.2
ANALYSE
DER
PRIMAER
UND
SEKUNDAERSTRUKTUR
ANHAND
VON
COMPUTER
COMPUTERPROGRAMMEN
100
4.3
DIE
EXPRESSION
DES
EUKARYONTISCHEN
PROTEINFRAGMENTS
VINC8
IN
EINEM
PROKARYONTISCHEN
EXPRESSIONSSYSTEM
101
4.4
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
DES
REKOMBINANTEN
MBPVINC8
DURCH
DIE
PRO
PROTEASEN
V8
UND
XA
102
4.5
ANTIKOERPER
GEGEN
VINC8:
CHARAKTERISIERUNG
UND
EINSATZ
103
4.6
VINCULIN-AKTIN-INTERAKTIONEN
104
4.7
MIKROINJEKTION
VON
MBPVINC8
IN
RATTENFIBROBLASTEN
106
4.8
MOEGLICHE
LAGE
DER
AKTINBINDUNGSDOMAENE
INNERHALB
VON
VINC8
110
4.9
VORSTELLUNGEN
ZU
EINEM
ERWEITERTEN
MODELL
DER
ZELL-ADHAESION
DURCH
VINCULIN
111
V.
AUSBLICK
113
ABKUERZUNGEN
114
LITERATURVERZEICHNIS
117 |
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