Die Regulation der Beta-Laktamase in Enterobacter cloacae:
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| Format: | Buch |
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1993
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| Beschreibung: | Bonn, Univ., Diss., 1993 |
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG 1
1.1. ZIELSETZUNG DER ARBEIT
10
2. MATERIAL UND METHODEN
11
2.1. MATERIAL
11
2.1.1. BAKTERIENSTAEMME, PHAGEN UND PLASMIDE 11
2.1.2. OLIGONUKLEOTIDE 15
2.1.3. CHEMOTHERAPEUTIKA 15
2.1.4. NAEHRMEDIEN 16
2.1.5. ENZYME 17
2.1.6. CHEMIKALIEN UND SONSTIGE MATERIALIEN 17
2.1.7. PUFFER UND LOESUNGEN 19
2.1.8. GERAETE 21
2.2. MOLEKULARBIOLOGISCHE UND GENETISCHE METHODEN
22
2.2.1. ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA 22
2.2.1.1. MINIPRAEPARATION NACH BIRNBOIM UND 22
DOILY (1979)
2.2.1.2. PRAEPARATION NACH CLEWELL UND 23
HELSINKI (1969)
2.2.1.3. PRAEPARATION MIT HILFE DER DIAGEN-SAEULE 24
2.2.2. PHENOLEXTRAKTION UND FAELLUNG DER DNA 24
2.2.3. BESTIMMUNG DER DNA-KONZENTRATION 25
2.2.4. UEBERTRAGUNG VON GENMATERIAL 25
2.2.4.1. TRANSFORMATION 25
2.2.4.2. TRANSDUKTION MIT PL-PHAGEN 26
2.2.4.2.1. PRAEPARATION DER PHAGENLYSATE 26
2.2.4.2.2 . TRANSDUKTION UND REKOMBINATION 27
2.2.4.3. REKOMBINATION MIT HILFE DES PMAK-VEKTORS 27
2.2.5. SYNTHESE UND REINIGUNG VON OLIGONUKLEOTIDEN 28
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.2.6. METHODEN ZUR IN VITRO REKOMBINATION VON
28
NUKLEINSAEUREN
2.2.6.1. SPALTUNG VON DNA MIT RESTRIKTIONSENZYMEN 28
2.2.6.2. DEPHOSPHORYLIERUNG VON VEKTOR-DNA 29
2.2.6.3. UMWANDLUNG VON KOHAESIVEN IN GLATTE ENDEN 29
2.2.6.4. LIGATION VON DNA-FRAGMENTEN 29
2.2.6.5. POLYMERASE-KETTEN-REAKTION 30
2.2.6.6. NACHWEIS REKOMBINANTER DNA IN BAKTERIEN 31
2.2.7. GELELEKTROPHORESE 31
2.2.7.1. AGAROSE-GELELEKTROPHORESE 32
2.2.7.2. POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 32
2.2.8. ISOLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN AUS AGAROSE-GELEN 33
2.2.8.1. ELEKTROELUTION MIT DEM BIOTRAP-GERAET 33
2.2.8.2. ELUTION DURCH "FREEZE SQUEEZE" 33
2.2.9. SEQUENZIERUNG VON PLASMID-DNA 34
2.2.9.1. SEQUENZGELE 35
2.3. PROTEINCHEMISCHE METHODEN
36
2.3.1. PROTEINBESTIMMUNG 36
2.3.1.1. PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD (1976) 36
2.3.1.2. PROTEINBESTIMMUNG NACH ESEN (1978) 36
2.3.2. PRAEPARATION DER SS-LAKTAMASEN UND BESTIMMUNG 37
DER, SS-LAKTAMASE-AKTIVITAET
2.3.2.1. INDUKTION DER SS-LAKTAMASE IN
E. COLI UND 37
PRAEPARATION DER ENZYMROHEXTRAKTE
2.3.2.2. BESTIMMUNG DER SPEZIFISCHEN SS-LAKTAMASE- 37
AKTIVITAET
2.3.3. UEBEREXPRESSION VON PROTEINEN 38
2.3.3.1. DAS T7-RNA-POLYMERASE-SYSTEM 38
. , ** Q
2.3.3.L.L. PULSMARKIERUNG VON PROTEINEN MIT
35
S-METHIONIN
2.3.3.2. UEBEREXPRESSION DURCH BILDUNG EINES 39
FUSIONSPROTEINS MIT MALE
2.3.4. UEBEREXPRESSION, REINIGUNG UND SPALTUNG DES 40
FUSIONSPROTEINS
2.3.5. SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) 41
2.4. AKTIVITAETSSTUDIEN 42
2.4.1. PHOSPHORYLIERUNG 42
2.4.2. PROTEIN-DNA-BINDUNGSSTUDIEN 42
2.4.3. TEST AUF CARBOXYPEPTIDASE-AKTIVITAET 43
2.4.4. TEST AUF ENDONUCLEASE-AKTIVITAET 43
2.5. BESTIMMUNG DER EMPFINDLICHKEIT GEGENUEBER 44
CHEMOTHERAPEUTIKA
2.5.1. MIKROBOUILLONDILUTIONS-VERFAHREN 44
2.5.2. AGARDIFFUSIONSTEST 45
2.6. COMPUTERGESTUETZTE ANALYSE VON DNA- UND 45
PROTEIN-SEQUENZEN
2.6.1. DNASIS UND PROSIS 45
2.6.2. HUSAR 45
2.6.3. DATENBANKEN 45
2.6.3.1. GENBANK NUMMER 45
2.6.3.2. HOMOLOGIESUCHE IN DER EMBL-DATENBANK 46
2.6.3.3. STRUKTURVORHERSAGE 46
3. ERGEBNISSE 47
3.1. CHARAKTERISIERUNG DER AMPD-GENE UND DER ENT- 47
SPRECHENDEN PHAENOTYPEN DES WILDTYPS UND DER MUTANTEN
3.1.1. VERGLEICH DER SEQUENZ DES AMPD-GENS AUS 47
E. CLOACAE
ZU DER VON E. COLI UND C. FREUNDII
3.1.2. KONSTRUKTION UND GENOTYPISCHE CHARAKTERI- 51
SIERUNG DER MUTANTEN
3.1.2. PHAENOTYPISCHE CHARAKTERISIERUNG DES 52
"AMPD-WILDTYPS" UND DER MUTANTEN IN VIVO
3.1.3. NACHWEIS DER STABILITAET DER AMPD-PROTEINE 55
3.1.4. CHARAKTERISIERUNG DES PROMOTORS 59
3.1.5. HOMOLOGIE ZU PROTEINEN DER EMBL-DATENBANK 62
3.1.6. SEKUNDAERSTRUKTUR DES AMPD-PROTEINS 65
66
3.2. ZUSAMMENHANG ZWISCHEN AXNPD, DEN FBPS UND DER
PRODUKTION DER SS-LAKTAMASE
3.2.1. SUBKLONIERUNG DER GENE, DIE FUER PBP4, PBP5 66
UND PBP6 KODIEREN
3.2.2. DER EINFLUSS VON PBP4, PBP5 UND PBP6 AUF DIE 67
PRODUKTION DER SS-LAKTAMASE
3.2.3. KONSTRUKTION UND CHARAKTERISIERUNG VON E. COLI 68
STAEMMEN MIT MUTATIONEN IN CHROMOSOMALEN GENEN
FUER PBP5 UND PBP6
3.2.3.1. PHAENOTYPISCHE CHARAKTERISIERUNG DER 69
MUTANTEN
3.3. REINIGUNG DES AMPD-PROTEINS UND SEINE
71
CHARAKTERISIERUNG ALS MALE-AMPD-FUSIONSPROTEIN
3.3.1. KLONIERUNG DER KONSTRUKTE 71
3.3.2. GEWINNUNG DES FUSIONSPROTEINS 74
3.3.3. BIOLOGISCHE AKTIVITAET DES FUSIONSPROTEINS 75
IN VIVO
3.3.4. AKTIVITAET DES FUSIONSPROTEINS IN VITRO 77
3.4. DER EINFLUSS VON NICHT-SS-LAKTAMEN AUF DIE 77
SS- LAKTAMASE-PRODUKTION
3.4.1. DER EINFLUSS VON D-METHIONIN, D-ALANIN UND 78
DIAMINOPIMELINSAEURE
3.4.2. DER EINFLUSS VON ANDEREN ANTIBIOTIKA 81
4. DISKUSSION 84
4.1. MODELL FUER DIE REGULATION DER SS-LAKTAMASE 99
5. ZUSAMMENFASSUNG 103
6. LITERATUR
104 |
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