Proteinchemische Charakterisierung und funktionelle Untersuchung der Hypusin-haltigen Proteine in Saccharomyces cerevisiae:
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1994
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INHALT
1.
ZUSAMMENFASSUNG
1
2.
EINLEITUNG
3
2.1.
POLYAMINE
UND
IHRE
SYNTHESE
3
2.2.
BEDEUTUNG
DER
POLYAMINE
FUER
DEN
STOFFWECHSEL
3
2.3.
PROTEINMODIFIKATION
DURCH
SPERMIDIN
4
2.4.
BIOSYNTHESE
DES
PROTEINGEBUNDENEN
HYPUSINS
5
2.5.
VORKOMMEN
DES
HYPUSIN-HALTIGEN
PROTEINS
(HP)
7
2.6.
FUNKTION
DES
HP
9
2.7.
GENOMISCHE
ORGANISATION
DES
HP
IN
S.
CEREVISIAE
10
2.8.
ZIELE
DER
ARBEIT
11
3.
ABKUERZUNGEN
12
4.
MATERIAL
UND
METHODEN
14
4.1.
HEFEZUCHT
UND
ZELLEXTRAKTION
14
4.1.1.
HEFEKULTUR
FUER
PROTEINREINIGUNG
14
4.1.2.
HEFEAUFSCHLUESSE
FUER
DIE
PROTEINREINIGUNG
15
4.1.3.
HEFEKULTUR
FUER
WESTERN
BLOTS
15
4.1.4.
HEFEAUFSCHLUESSE
FUER
WESTERN
BLOTS
17
4.2.
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
18
4.2.1.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
18
4.2.2.
GELFDTRATION
19
4.2.3.
RP-HPLC
20
4.2.4.
ANIONENAUSTAUSCH-HPLC
22
4.3.
PROTEINASSAY
23
4.4.
GELELEKTROPHORESE
24
4.4.1.
MINIGELE
24
4.4.2.
2D-GELE
26
4.4.2.1.
HERSTELLEN
DER
PH-GRADIENTEN-GELE
26
4.4.2.2.
REHYDRIERUNG
27
4.4.2.3.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
28
4.4.2.4.
SDS-PAGE
30
4.4.3.
HAMSTOFF-GRADIENETENGELE
31
4.5.
GELFAERBUNGEN
33
-
4.5.1.
COOMASSIE
BLUE
FAERBUNG
33
4.5.2.
FAERBUNG
MIT
SILBEMITRAT
33
4.5.3.
PONCEAU-S
FAERBUNG
34
4.6.
BLOTTEN
35
4.7.
ENZYMATISCHE
SPALTUNGEN
DER
PROTEINE
36
4.7.1.
TRYPSIN-SPALTUNG
36
4.7.2.
GLU-C-SPALTUNG
37
4.7.3.
PHOSPHATASE-VERDAU
37
4.8.
AMINOSAEUREANALYSE
(ASA)
38
4.8.1.
SAURE
HYDROLYSE
38
4.8.1.1.
NASSHYDROLYSE
38
4.8.1.2.
GASPHASENHYDROLYSE
39
4.8.2.
NINHYDRIN-ASA
39
4.8.3.
ORTHO-PHTHALDIALDEHYD-ASA
(OPA-ASA)
40
4.9.
SEQUENZANALYSE
42
4.10.
MASSENSPEKTROMETRIE
(MS)
42
4.11.
AK-PRODUKTION
43
4.11.1.
IMMUNISIERUNG
VON
HUEHNERN
43
4.11.2.
EXTRAKTION
DER
IGG
AUS
EIDOTTER
44
4.12.
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
46
4.12.1.
ELISA
46
4.12.2.
WESTERN
BLOT
47
4.12.3.
WEST-WESTERN
BLOT
48
4.13.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
49
4.13.1.
E.
COLI
KULTUR
49
4.13.2.
PRAEPARATION
VON
NUKLEINSAEUREN
50
4.13.3.
RESTRIKTIONSANALYSE
50
4.13.4.
DNA-GELELEKTROPHORESE
50
4.13.5.
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA
51
4.13.6.
NUKLEINSAEURE-BLOTTING
UND
NACHWEISMETHODEN
51
4.13.7.
ELUTION
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
52
4.13.8.
POLYMERASEKETTENREAKTION
52
4.13.9.
IN
VITRO
MUTAGENESE
53
4.13.10.
DNA-SEQUENZIERUNG
53
4.13.11.
KLONIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
54
4.14.
HEFEGENETIK
55
4.14.1.
HEFESTAEMME
55
4.14.2.
KULTURBEDINGUNGEN
56
4.14.3.
TRANSFORMATION
VON
S.
CEREVISIAE
56
4.14.4.
SPORULATION
UND
TETRADENANALYSE
57
4.14.5.
KOMPLEMENTATIONSANALYSE
57
5.
ERGEBNISSE
59
5.1.
REINIGUNG
DES
HYP2P
59
5.1.1.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
59
5.1.2.
GEIFILTRATION
63
5.1.3.
RP-HPLC
65
5.1.4.
ISOFORMENTRENNUNG
UEBER
ANIONENAUSTAUSCH-HPLC
68
5.2.
CHARAKTERISIERUNG
DER
HYP2P-FORMEN
71
5.2.1.
ASA
UND
SEQUENZIERUNG
DER
GEREINIGTEN
PROTEINE
71
5.2.2.
N-TERMINALE
BLOCKIERUNG
DER
HYP2P-ISOFORMEN
72
5.2.3.
MASSENSPEKTROMETRIE
DER
GEREINIGTEN
PROTEINE
74
5.2.4.
PHOSPHATASE-VERDAU
VON
HYP2P
76
5.2.5.
CHARAKTERISIERUNG
DER
TRYPTISCHEN
SPALTPEPTIDE
VON
HYP2P
78
5.2.5.1.
AS
A
DER
HYP2P-PEPTIDE
79
5.2.5.2.
MASSENSPEKTROMETRIE
DER
HYP2P-PEPTIDE
82
5.2.53.
NACHSPALTUNG
DES
N-TERMINALEN
TRYPTISCHEN
PEPTIDS
83
5.2.6.
HARNSTOFF-BEHANDLUNG
DES
HYP2P
85
5.3.
IMMUNISIERUNG
VON
HUEHNERN
87
5.3.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
IMMUNREAKTION
87
5.3.2.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ANTIKOERPER
88
5.4.
WESTERN
BLOT-ANALYSEN
DER
HYPUSIN-HALTIGEN
PROTEINE
92
5.4.1.
DIE
HYP2P-FORMEN
IN
WILDTYP-HEFEN
92
5.4.2.
HYP2
UBEREXPRESSION
UNTER
AEROBEN
BEDINGUNGEN
92
5.4.3.
KOMPLEMENTATION
DER
HYP2
DISRUPTION
UNTER
AEROBEN
BEDINGUNGEN
96
5.4.3.1.
DAS
HYP2P-ABBAUPRODUKT
ALLEINE
IST
NICHT
FUNKTIONELL
96
5.4.3.2.
DIE
HYP2[ALAL]
MUTATION
VERHINDERT
DIE
SYNTHESE
DER
SAURENHYP2P-ISOFORM
97
5.4.3.3.
HYPLP
UND
HYP2P
SIND
FUNKTIONELL
GLEICHWERTIG
98
5.4.3.4.
KOMPLEMENTATIONSANALYSEN
NACH
EXPRESSION
HETEROLOGER
HPS
99
5.4.4.
FUNKTIONELLE
UNTERSUCHUNGEN
VON
HYPLP
UND
HYP2P
UNTER
ANAEROBEN
BEDINGUNGEN
105
5.4.4.1.
KOMPLEMENTATION
DURCH
HYPLP
UND
HYP2P
105
5.4.4.2.
SEQUENZBESTAETIGUNG
DES
HYPLP
107
5.5.
IDENTIFIZIERUNG
EINES
HYP2P-BINDENDENPROTEINS
UEBER
WEST-WESTERN
BLOTS
109
6.
DISKUSSION
111
6.1.
ISOLIERUNG
DER
HYP2P-FORMEN
111
6.2.
AK-PRODUKTION
IN
HUEHNERN
113
6.3.
IST
P28
EIN
INTERAKTIONSPARTNER
VON
HYP2P?
115
6.4.
DIE
PROTEINSTRUKTUR
DES
HYP2P
117
6.5.
KONFORMATIONSAENDERUNG
DES
HYP2P
DURCH
HARNSTOFF
120
6.6.
FUNKTIONELLE
UNTERSUCHUNGEN
DER
HYP2P-FORMEN
121
6.7.
PROTEINCHEMISCHE
UNTERSUCHUNG
DES
HYPLP
124
6.8.
DIE
UEBEREXPRESSIONSFORMEN
VON
HYPLP
UND
HYP2P
125
6.9.
KOMPLEMENTATION
DURCH
HYP2P
UND
HYPLP
128
6.10.
HETEROLOGE
KOMPLEMENTATION
DURCH
EUKARYONTISCHE
HPS
130
6.11.
DAS
HP
AUS
S.
ACIDOCALDARIUS
IST
IN
HEFE
NICHT
FUNKTIONELL
133
6.12.
HYP2P
UND
DER
ENERGIESTOFFWECHSEL
135
6.13.
GENERELLE
BETRACHTUNGEN
ZUR
HYP2P-FUNKTION
137
7.
LITERATUR
140
8.
DANKSAGUNG
153
9.
LEBENSLAUF
155 |
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