Biochemische und immunchemische Identifizierung eines vesikelbindenden Hauptsubstratproteins der Proteinkinase C:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VII, 151 S. Ill., graph. Darst. |
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-
I
-
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
INHALTSVERZEICHNIS
I
X
ABKUERZUNGEN
VI
IX
DANKSAGUNGEN
VII
ZUSAMMENFASSUNG
1
1.
EINLEITUNG
2
11.
INFORMATIONSAUSTAUSCH
ZWISCHEN
NERVENZELLEN
-
AUFGABE
DER
CHEMISCHEN
SYNAPSE
3
11.1
STRUKTUR
UND
FUNKTION
DER
CHEMISCHEN
SYNAPSE
3
11.2
MECHANISMUS
DER
TRANSMITTERFREISETZUNG
-
REGULIERTE
EXOCYTOSE
SYNAPTISCHER
VESIKEL
4
1
2.
MOLEKULARE
STEUERUNG
DER
EXOCVTOTISCHEN
TRANSMITTERFREISETZUNG
-
DIE
ROLLE
VON
CALCIUM
UND
CALCIUM-BINDENDEN
PROTEINEN
6
1.2.1.
EM
KONSERVIERTER
DOCKING-KOMPLEX
FUER
ALLE
TRANSPORT-VESIKEL
UND
SEINE
SPEZIALISIERUNG
FUER
DIE
SYNAPTISCHEN
VESIKEL
-
KONTROLLE
DER
VESIKEL-PLASMAMEMBRAN-FUSION
7
1.2.2
SYNAPTOTAGMM
(P65)
-
FUNKTION
ALS
CA
2
*-SENSOR
8
1.2
3.
KLEINE
GTP-BINDENDE
PROTEINE
9
1.2
4
WEITERE
POTENTIELLE
CA
2
*-SENSITIVE
STIMULATOREN
DER
EXOCYTOSE
-
DIE
ANNEXIN-FAMILIE
9
1.3.
PROTEINPHOSPHORILIERUNG,
PROTEINKINASEN,
PHOSPHOPROTEINE
-
REGULATION
UND
MODULATION
DER
NEURONALEN
TRANSMISSION
9
1
3.1.
CA
2
*/CALMODULM
UND
CAMP-ABHAENGIGE
KINASE
-
KONVERGENZ
ZWEIER
KINASE-SYSTEME
DURCH
DAS
PHOSPHOPROTEIN
SYNAPSIN
I
10
1.3.2
CA
2
'
/PHOSPHOLIPID-ABHAENGIGE
PROTEINKINASE
(PKC)
-
MODULATION
DER
TRANSMITTERFREISETZUNG
11
1.3.3.
PROTEINKINASE
C-SUBSTRATE
-
MARCKS
(87
KDA),
NEUROMODULIN
(B50)
UND
NEUROGRANIN
-
UND
IHRE
ROLLE
IN
DER
SYNAPSE
13
-
NEUROMODULIN
(B50,
GAP-43)
13
-
MARCKS
(MYRISTOYLATED
ALANINE-RICH
C
KINASE
SUBSTRATE)
14
-
DAS
VESIKELBINDENDE
PLASMAMEMBRANPROTEIN-P92
15
-
II
-
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1
MATERIAL
UND
METHODEN
17
2.1.
VERSUCHSTIERE
17
2.2.
PRAEPARATIVE
METHODEN
2.2.1.
ISOLIERUNG
VON
SYNAPTOSOMEN
MIT
HILFE
EINES
DISKONTINUIERLICHEN
17
PERCOLL-GRADIENTEN
17
2.2.I.I.
HERSTELLUNG
DES
DISKONTINUIERLICHEN
PERCOLL-GRADIENTEN
22.1.2.
AUFREINIGUNG
VON
SYNAPTOSOMEN
AUS
DEM
HIRNGEWEBE
18
VON
RIND
UND
RATTE
2.2.I.3.
AUFREINIGUNG
EINZELNER
SYNAPTOSOMALER
FRAKTIONEN
NACH
18
OSMOTISCHEM
SCHOCK
2.21.4.
SCHEMA
ZUR
SUBZELLULAEREN
FRAKTIONIERUNG
VON
PERCOLL
19
SYNAPTOSOMEN
2.2.2.
AUFREINIGUNG
SYNAPTOSOMALER
FRAKTIONEN
AUS
DEM
RINDERHIRN
MIT
20
HILFE
EINES
DISKONTINUIERLICHEN
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN
2.2.2.I.
ISOLIERUNG
VON
SYNAPTOSOMEN
AUS
DEM
CORTEX
CEREBRI
21
DES
RINDES
21
2-2-2
2.
INKUBATION
VON
SYNAPTOSOMEN
2.2.2.3.
FRAKTIONIERUNG
SYNAPTOSOMALER
FRAGMENTE
MIT
HILFE
EINES
21
DISKONTINUIERLICHEN
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN
2.2
2.4.
SCHEMA
ZUR
SUBZELLULAEREN
FRAKTIONIERUNG
SYNAPTOSOMALER
FRAGMENTE
MIT
HILFE
EINES
DISKONTINUIERLICHEN
SACCHAROSE
22
DICHTEGRADIENTEN
2.2.3.
ISOLIERUNG
SYNAPTISCHER
ELEKTRONENLICHTER
VESIKEL
AUS
DEM
23
RINDERCORTEX
2.2.3.1.
ISOLIERUNG
VON
SYNAPTISCHEN
VESIKELN
MIT
HILFE
EINES
23
KONTINUIERLICHEN
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN
2.2.3.2.
SAEULENCHROMATOGRAPHISCHE
AUFTRENNUNG
SYNAPTISCHER
VESIKEL
24
UBER
EINE
SEPHACRYL
S-1000
SAEULE
2.2.3.3.
SCHEMA
ZUR
ISOLIERUNG
SYNAPTISCHER
VESIKEL
AUS
DEM
RINDERCORTEX
MIT
HILFE
VON
KONTINUIERLICHEN
SACCHAROSE
25
DICHTEGRADIENTEN
UND
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
2.2.4.
ESSIGSAEUREEXTRAKTION
VON
PROTEINEN
AUS
SYNAPTOSOMALEN
26
FRAKTIONEN
27
TLL
-
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
2.2.6.
EXTRAKTION
VON
HITZESTABILEN
UND
IN
1%IGER
TRICHLORESSIGSAEURE
LOESLICHEN
PROTEINEN
27
2.2.6.
ELEKTROELUTION
VON
PROTEINEN
28
2.2.7
HERSTELLUNG
VON
POLYKLONALEN
UND
MONOKLONALEN
ANTISEREN
29
2
2.7.1.
POLYKLONALE
ANTISEREN
29
2.2.7
2.
AUFREINIGUNG
POLYKLONALER
ANTISEREN
30
2
2.7.3.
SAULENCHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
VON
F-LMMUN
GLOBULINEN
(IGG)
30
2
2.7.4.
IMMUNAFFINITAETSADSORPTION
MONOSPEZIFISCHER
IGG-FRAKTIONEN
31
2.2.7.6.
HERSTELLUNG
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
32
2.2.7
6.
AUFREINIGUNG
VON
MONOKLONALEN
ANTIKOERPERN
DURCH
CAPRYLSAEURE-PRAEZIPITATION
34
2.2.8
IMMUNAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
36
2
2.81.
HERSTELLUNGEINERIMMUNAFFINITAETSSAEULE
36
2
2
8
2.
AUFREINIGUNG
VON
PROTEINEN
MIT
HILFE
DER
IMMUNAFFINITAETS
CHROMATOGRAPHIE
37
2
3
ANALYTISCHE
METHODEN
38
2
31
PROTEINBESTIMMUNGEN
38
2.31.1.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
SCHAFFNER
UND
WEISSMANN
38
2.31.2.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
39
2
3.2
BESTIMMUNG
DER
ACETYLCHOLINESTERASE-AKTIVITAET
39
2.3
3
IN
VITRO-PHOSPHORILIERUNG
VON
PROTEINEN
40
2
3
4.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
1SDS-PAGE)
41
2
3
4.1.
HERSTELLUNG
VON
SDS-POLYACRYLAMID-GELEN
42
2
3
4
2
PROBENVORBEREITUNG
UND
DURCHFUEHRUNG
DER
SDS-PAGE
43
2
3
5.
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORETISCHE
AUFTRENNUNG
VON
PROTEINEN
DURCH
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
|IEF)
UND
SDS-PAGE
45
2
3
51.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(1.
DIMENSION)
46
2
3
5.2
SDS-GELELEKTROPHORESE
(2.
DIMENSION)
46
2.3
6.
DARSTELLUNG
VON
ELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTEN
PROTEINEN
DURCH
FAERBUNG
47
2
3.6.1.
SILBERFARBUNG
VON
PROTEINEN
47
2
3
6.2.
PROTEINFARBUNG
MIT
COOMASSIE
BRILLIANT
BLUE
R
250
48
2.3
6
3.
PROTEINFARBUNG
DURCH
PONCEAU
S
48
2
3.7.
IMMUNO-TRANSFER-BLOT
(WESTERN-BLOT)
49
2.3.7.1.
WESTERN-BLOT
(PROTEINTRANSFER)
49
2.3
7.2
IMMUNDETEKTION
VON
PROTEINEN
50
2.3
8.
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
PROTEINEN
(PEPTIDE
MAPPING)
53
-
IV
-
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
&
FIRSEBDBSFT
55
3.1.
IDENTIFIZIERUNG
DES
PROTEINS
P92
ALS
MARCKS,
EIN
HAUPTSUBSTRAT
DER
PROTEINKINASE
C
55
3.1.1.
ZWEIDIMENSIONALE
DARSTELLUNG
DES
PHOSPHOPROTEINS
P92
ALS
EIN
HAUPTSUBSTRAT
DER
PROTEINKINASE
C
(PKC)
IN
VERSCHIEDENEN
SUBZELLULAEREN
FRAKTIONEN
55
3.1.2.
SAEUREEXTRAKTION
DES
PHOSPHOPROTEINS
P92,
EINEM
HAUPTSUBSTRAT
DER
PROTEINKINASE
C
AUS
VERSCHIEDENEN
SUBZELLULAREN
FRAKTIONEN
58
-
ESSIGSAEUREEXTRAKTION
DES
P92
NACH
SPEZIFISCHER
PHOSPONLIERUNG
DURCH
EXOGENE
PKC
59
-
TCA-EXTRAKTION
VON
MARCKS-P92
AUS
RINDERHIRN
UND
MARCKS
AUS
RATTENHIRN
61
3.1.3.
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEM
PROTEM-P92
UND
MARCKS
AUS
RINDER
UND
RATTENHIRN
63
3.2.
IDENTIFIZIERUNG
DER
PROTEINE
P73/P60
ALS
DERIVATE
VON
MARCKS-P92
66
3.2.1.
P73
UND
P6O
SIND
SAUREEXTRAHIERBARE
SUBSTRATE
DER
PROTEINKINASE
C
67
3.2.2.
VERGLEICHENDE
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
VERHALTEN
VON
MARCKS
AUS
RINDER
UND
RATTENHIRN
BEI
ESSIGSAEUREEXTRAKTION
UND
ELEKTROELUTION
73
3.2.3.
PHOSPHONLIERBARKEIT
DER
ELEKTROELUIERTEN
PROTEINE
P73
UND
P60
AUS
RINDERHIRN
MIT
EXOGENER
PROTEINKINASE
C
77
32.4.
SAEULENCHROMATOGRAPHISCHE
IMMUNAFFINITAETSREINIGUNG
DER
PROTEINE
MARCKS-P92,
P73
UND
P60
MIT
HILFE
DES
POLYKLONALEN
ANTISERUMS
MAS
02
FT
78
3.2.5.
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
DER
IMMUNAFFINITAETSGEREINIGTEN
PROTEINE
P73
UND
P60
80
3.2.6.
IMMUNREAKTIVITAET
DER
MONOKLONALEN
ANTIKOERPER
GEGEN
MARCKS-P92
82
3.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
FUNKTIONELLEN
INTERAKTION
VON
MARCKS
MIT
SYNAPTISCHEN
VESIKELN
84
3.3.1.
VERGLEICHENDE
DARSTELLUNG
DER
SUBZELLULAEREN
VERTEILUNG
VON
MARCKS
UND
SYNAPTOPHYSIN
IN
FRAKTIONEN
AUS
LYSIERTEN
RINDERHIRNSYNAPTOSOMEN
85
-
V
-
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.2.
BEEINFLUSSUNG
DER
SUBZELLULAEREN
LOKALISATION
VON
MARCKS
DURCH
STIMULATIONSABHAENGIGE
PHOSPHORILIERUNG
-
ANALYSE
DER
SUBZELLULAEREN
FRAKTIONIERUNG
MITTELS
DISKONTINUIERLICHER
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN
3.3
3.
PHOSPHONLIERUNGSABHAENGIGE
UND
STIMULATIONSBEDINGTE
INTERAKTION
VON
MARCKS
MIT
SAEULENCHROMATOGRAPHISOH
AUFGEREINIGTEN
SYNAPTISCHEN
VESIKELN
4.
DISKUSSION
4.1.
IDENTIFIZIERUNG
DES
VESIKELBINDENDEN
PROTEINS
P92
ALS
MARCKS
(MVRISTOVLATED
ALANINE-NCH
C
KMASE
SUBSTRATEL
4.1.1.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISTIKA
DES
SAURELOESLICHEN
PHOSPHOPROTEINS
P92
41.2.
IMMUNOLOGISCHE
CHARAKTERISTIKA
DES
SAEURELOESLICHEN
PHOSPHOPROTEINS
P92
4.1.3.
DAS
VESTKELBMDENDE
PHOSPHOPROTEIN-P92
IST
IDENTISCH
MIT
MARCKS
4.2
DIE
PROTEINE
P73
UND
P60
SIND
DEGRADATIONSPRODUKTE
VON
MARCKS-P92
4
21.
BIOCHEMISCHE
UND
IMMUNOLOGISCHE
CHARAKTERISTIKA
DER
PROTEINE
P73
UND
P60
4.2
2.
MARCKS-P92-DEGRADATION
-
MOEGLICHE
URSACHEN
-
MOEGLICHE
PHYSIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
-
DEGRADATION
VON
MARCKS
DURCH
PROTEOLYSE
7
-
DEGRADATION
VON
MARCKS
DURCH
DEMYRISTOYLIERUNG
7
4
3
MARCKS
BINDET
PHOSPHORILIERUNGSABHAENGIG
AN
SYNAPTISCHE
VESIKEL
4.31
EINFLUSS
DER
PKC-STIMULATION
AUF
DIE
SUBZELLULAERE
UMVERTEILUNG
VON
MARCKS-P92
4
3.2.
FUNKTIONELLE
BEDEUTUNG
DER
INTERAKTION
VON
MARCKS
MIT
SYNAPTISCHEN
VESIKELN
-
INTEGRATION
VON
PROTEINKINASE
C
UND
MARCKS
IN
DIE
NEUROTRANSMISSION
-
EIN
MODELL
FUER
DIE
MODULATION
DER
EXOCYTOTISCHEN
TRANSMITTERFREISETZUNG
6.
LITERATURVERZEICHNIS
LEBENSLAUF
SEITE
87
93
98
98
98
100
101
104
105
109
110
111
113
114
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