Chymase aus Schweinelunge: hemmkinetische Untersuchungen und Aufklärung der Primärstruktur
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1993
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INHALTSVERZEICHNIS
1
ZUSAMMENFASSUNG
1
2
EINLEITUNG
2
2.1
DIE
MASTZELLE
2
2.2
MEDIATOREN
DER
MASTZELLE
2
2.3
PHYSIOLOGIE
DER
MASTZELLE
3
2.4
CHYMASE
UND
TRYPTASE
-
MASTZELL-SPEZIFISCHE
PROTEASEN
3
2.5
AUFGABENSTELLUNG
4
3
MATERIAL
UND
METHODEN
5
3.1
MATERIAL
5
3.1.1
OERFITE
5
3.1.1.1
PROTEINISOLIERUNG
5
3.1.1.2
CHROMATOGRAPHIE
5
3.1.1.3
ELEKTROPHORESE
5
3.1.1.4
WESTEMBLOT
5
3.1.1.5
ENZYMTEST
6
3.1.1.6
COMPUTER-PROGRAMME
6
3.1.2
SUBSTANZEN
UND
MATERIALIEN
6
3.1.2.1
CHEMIKALIEN
6
3.1.2.2
ENZYMSUBSTRATE
6
3.1.2.3
ENZYME
6
3.1.2.4
INHIBITOREN
7
3.1.2.5
ELEKTROPHORESE
7
3.1.2.6
WESTEMBLOT
7
3.1.2.7
CHROMATOGRAPHIE
7
3.1.2.8
IMMUNOLOGISCHE
REAGENZIEN
8
3.1.2.9
PROTEINQUANTIFIZIERUNG
8
3.1.2.10
SONSTIGES
8
3.2
METHODEN
8
3.2.1
ISOLIERUNG
VON
CHYMASE
AUS
SCHWEINELUNGE
8
3.2.1.1
EXTRAKTION
8
3.2.1.2
BUTANOL-BEHANDLUNG
9
3.2.1.3
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
9
3.2.1.3.1
KOPPLUNG
VON
EGLIN
C
AN
BROMCYAN-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
9
3.2.1.3.2
CHROMATOGRAPHIE
MIT
EGLIN
C-SEPHAROSE
10
3.2.1.4
GELFILTRATION
10
3.2.1.5
KATIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
(MONO
S)
10
3.2.2
BESTIMMUNG
DER
PROTEIN-KONZENTRATION
11
3.2.3
NACHWEIS
VON
CHYMASE
IM
ROHEXTRAKT
DURCH
IMMUNOPRINT
11
3.2.3.1
EXTRAKTION
UND
BUTANOL-BEHANDLUNG
11
3.2.3.2
TRICHLORESSIGSAEURE-FAELLUNG
12
3.2.3.3
PROBENVARBEREITUNG
FUER
SDS-PAGE
12
3.2.3.4
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
12
3.2.3.4.1
COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG
VON
PROTEINEN
IN
SDS-POLYACRYLAMID-GELEN
13
3.2.3.4.2
SILBERFAERBUNG
VON
PROTEINEN
IN
SDS-POLYACRYLAMID-GELEN
14
3.2.3.S
WESTERN
BLOTTING:
ELEKTROTRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSE
14
3.2.3.6
IMMUNOPRINT
14
3.2.4
STABILITAET
VON
CHYMASE
15
3.2.5
DEGLYKOSYLIERUNG
VON
CHYMASE
DURCH
N-GLYKOSIDASE
F
16
3.2.6
ENZYMKINETIK
16
3.2.6.1
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
VON
CHYMASE
WAEHREND
DER
AUFARBEITUNG
16
3.2.6.2
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
VON
CHYMASE
BEI
ZUGABE
VON
HEMMSTOFFEN
17
3.2.6.2.
1
BESTIMMUNG
DER
HEMMAKTIVITAET
DES
SERPINS
LNPI
18
3.2.6.2.2
BESTIMMUNG
DER
HEMMAKTIVITAET
VON
2,6,7-SUBSTITUIERTEN
4H-3,L-BENZOXAZIN-4-ONEN
18
3.2.6.2.2.1
STABILITAET
DER
GETESTETEN
BENZOXAZINONE
20
3.2.7
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
CHYMASE
20
3.2.7.1
ALLGEMEINE
VERSUCHSBEDINGUNGEN
FUER
UMKEHRPHASEN-HPLC
20
3.2.7.2
REDUKTION
UND
PYRIDYLETHYLIERUNG
21
3.2.7.3
ENTSALZUNG
VON
PYRIDYLETHYLIERTER
CHYMASE
-
ISOLIERUNG
DES
C
TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
21
3.2.7.4
ANREICHERUNG
DES
N-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
21
3.2.7.4.
1
ANREICHERUNG
DES
N-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
DURCH
UMKEHRPHASEN-HPLC
21
3.2.7.4.2
ANREICHERUNG
DES
N-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
DURCH
GELFILTRATION
21
3.2.7.S
SPEZIFISCHE
SPALTUNGEN
DER
PYRIDYLETHYLIERTENCHYMASEPEPTIDE
22
3.2.7.5.1
BROMCYAN-SPALTUNG
22
3.2.7.5.2
SPALTUNG
MIT
CHYMOTRYPSIN
23
3.2.7.5.3
SPALTUNG
MIT
ENDOPROTEINASE
LYS-C
23
3.2.7.5.4
SPALTUNG
MIT
ENDOPROTEINASE
ASP-N
23
3.2.7.5.5
SPALTUNG
MIT
ENDOPROTEINASE
ARG-C
24
N
4
ERGEBNISSE
25
4.1
ISOLIERUNG
VON
CHYMASE
AUS
SCHWEINELUNGE
25
4.2
STABILITAET
VON
CHYMASE
30
4.3
NACHWEIS
DER
GLYKOSYLIERUNG
VON
CHYMASE
31
4.4
NACHWEIS
DER
ENTSTEHUNG
DER
INTERNEN
SPALTSTELLE
VON
CHYMASE
NACH
EXTRAKTION
DURCH
IMMUNOPRINT
33
4.4.1
NACHWEIS
VON
REINER
CHYMASE
DURCH
IMMUNOPRINT
33
4.4.2
NACHWEIS
VON
CHYMASE
IM
LUNGENEXTRAKT
DURCH
IMMUNOPRINT
34
4.4.2.1
EXTRAKTION
DES
LUNGENGEWEBES
34
4A.2.2
IMMUNOPRINT
34
4A.2.3
HEMMUNG
DER
BILDUNG
DER
INTERNEN
SPALTSTELLE
DURCH
SERIN-PROTEASE-INHIBITOREN
36
4.5
INHIBITOREN
VON
SCHWEINE-CHYMASE
36
4.5.1
HEMMUNG
VON
CHYMASE
DURCH
2,6,7-SUBSTITUIERTE
4H-3,L-BENZOXAZIN-4-ONE
36
4.5.2
HEMMUNG
VON
CHYMASE
DURCH
LNPI
42
4.6
AUFKLAERUNG
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
CHYMASE
43
4.6.1
REINIGUNG
DER
CHYMASEPEPTIDE
44
4.6.1.1
ISOLIERUNG
DES
C-TERMINALEN CHYMASEPEPTIDS
44
4.6.1.2
ANREICHERUNG
DES
N-TERMINALEN CHYMASEPEPTIDS
44
4.6.2
SPEZIFISCHE
SPALTUNGEN DER
CHYMASEPEPTIDE
49
4.6.2.1
SPALTUNG
DES
N-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
BROMCYAN
49
4.6.2.2
SPALTUNG
DES
C-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
BROMCYAN
55
4.6.2.3
SPALTUNG
DES
N-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
ENDOPROTEINASE
LYS-C
56
4.6.2.4
SPALTUNG
DES
C-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
ENDOPROTEINASE
LYS-C
62
4.6.2.5
SPALTUNG
DES
N-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
CHYMOTRYPSIN
63
4.6.2.6
SPALTUNG
DES
C-TERMINALEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
ENDOPROTEINASE
ASP-N
64
4.6.2.7
SPALTUNG
DES
UNGESPALTENEN
CHYMASEPEPTIDS
MIT
ENDOPROTEINASE
ARG-C
64
4.6.3
ZUSAMMENFASSUNG
DER
AMINOSAEURESEQUENZEN
DER
CHYMASE-SPALTPEPTIDE
66
5
DISKUSSION
70
5.1
ISOLIERUNG
VON
SCHWEINE-CHYMASE
70
5.2
CHARAKTERISIERUNG
71
5.3
SEQUENZIERUNG
72
5.4
INHIBITOREN
75
M
6
LITERATUR
77
7
VERZEICHNIS
DER
ABKUERZUNGEN
7.1
ABKUERZUNGEN
DER
AMINOSAEUREN
7.2
SONSTIGE
ABKUERZUNGEN
85
8
LEBENSLAUF
86
3
3
IV |
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