Versuche zum Nachweis einer funktionellen Bedeutung von Lysin- und Argininresten für die katalytische Aktivität der Carbamoylphosphat-Synthetase I aus Schweineleber:
Gespeichert in:
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1993
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INHALT
1.
EINLEITUNG
UND
PROBIENSTELLUNG
I
1.1.
EINLEITUNG
I
1.1.1.
DIE
EINORDNUNG
DER
CPS
I-REAKTION
IN
DEN
HARNSTOFF
ZYKLUS
I
1.1.1.1
DIE
ENTDECKUNG
DES
HARNSTOFFZYKLUS
I
1.1.1.2
DER
HINWEIS
AUF
DIE
CARBAMOYLPHOSPHAT
SYNTHETASE
REAKTION
UND
DER
HEUTE
BEKANNTE
HARNSTOFFZYKLUS
I
1.1.2
DIE
ZWEI
CARBAMOYLPHOSPHAT-SYNTHETASEN
IM
SAEUGETIERORGANISMUS
IV
1.1.3
DIE
LOKALISATION
DER
CPS
I
IN
DEN
LEBERZELLMITOCHONDRIEN
V
1.1.4
ENTWICKLUNG
DER
CPS
I-AKTIVITAET
IN
DER
ONTO
GENESE
UND
DIE
BEDEUTUNG
DES
ENZYMDEFEKTES
VI
1.1.5
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
KLAERUNG
DER
ENZYMSTRUKTUR
DER
CPS
I
VI
1.1.6
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
MECHANISMUS
DER
CARBAMOYL
PHOSPHAT"SYNTHESE
IX
1.1.6.1
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
BINDUNG
VON
N-ACETYL-L
GLUTAMAT
AN
DIE
CPS
I(RATTE)
IX
1.1.6.2
WIRKUNG
VON
KRYOPROTEKTOREN
X
1.1.6.3
EINFLUSS
VON
METALLIONEN
UND
CHELATBILDENDEN
VERBINDUNGEN
X
1.1.6.4
DIE
BINDUNGSSTELLEN
DER
CPS
I
FUER
ATP
XI
1.1.6.5
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
AUFKLAERUNG
DER
REAKTIONS
FOLGE
DER
SUBSTRATE
AN
DER
CPS
I
XI
1.1.6.6
DIE
UNTERSCHIEDLICHEN
AKTIVIERUNGSSTUFEN
DER
CPS
I
XIII
1.1.7
DIE
BEDEUTUNG
VON
FUNKTIONELLEN
AMINOSAEURE
RESTEN
FUER
DIE
AKTIVITAET
DER
CPS
I
XIV
1.2
PROBLEMSTELLUNG
XV
2
MATERIAL
UND
METHODEN
1
2.1
VERWENDETE
ABKUERZUNGEN
1
2.2
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
2
2.2.1.
CHEMIKALIEN
2
2.2.2
GERAETE
4
2.3
METHODEN
6
2.3.1
ANALYTISCHE
UND
PRAEPARATIVE
TECHNIKEN
6
2.3.1.1
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
EINER
GEREINIGTEN
LOESUNG
VON
CPS
I
6
2.3.1.2
BESTIMMUNG
DER
KATALYTISCHEN
AKTIVITAET
DER
CPS
I
6
2.3.1.2.1
ZUSAMMENSETZUNG
DES
TESTSYSTEMS
8
2.3.1.2.2
DURCHFUEHRUNG
DES
OPTISCHEN
TESTS
ZUR
BESTIMMUNG
DER
AKTIVITAET
DER
CPS
I
9
2.3.1.2.3
BERECHNUNG
DER AKTIVITAET
DER
CPS
I
9
2.3.1.2.4
EINFLUSS
DER
REAGENZIEN,
DIE
ZUR
CHEMISCHEN
MODIFIZIERUNG
DER
CPS
I
EINGESETZT
WURDEN,
AUF
DEN
GEKOPPELTEN
AKTIVITAETSTEST
10
2.3.1.3
ANALYTISCHE
SDS-GELELEKTROPHORESE
11
2.2.1.3.1
HERSTELLUNG
DER
FLACHGELE
12
2.3.1.3.2
VORBEREITUNG
DER
PROBEN
13
2.3.1.3.3
VORBEREITUNG
DES
STANDARDPROTEIN-GEMISCHES
14
2.3.1.3.4
DURCHFUEHRUNG
DER
ELEKTROPHORETISCHEN
TRENNUNG
14
2.3.1.3.5
DIE
FIXIERUNG
DER
GELE
15
IHLULTSVBBITICHHIS
2.3.1.3.6
DIE
FAERBUNG
DER
GELE
15
2.3.1.3.7
DIE
ENTFAERBUNG
DER
GELE
15
2.3.1.3.8
SCHRUMPFUNG
DER
GELE
UND
IHRE
TROCKNUNG
15
2.3.1.4
ABTRENNUNG
KLEINMOLEKULARER
SUBSTANZEN
AUS
EINER
LOESUNG
VON
CPS
I
MIT
GELPERMEATIONS
CHROMATOGRAPHISCHEN
METHODEN
15
2.3.1.5
METHODEN
DER
ULTRAFILTRATION
17
2.3.1.6
PRAEPARATION
DER
CPS
I
AUS
SCHWEINELEBER
MITOCHONDRIEN
18
2.3.1.6.1
PRAEPARATION
DER
MITOCHONDRIEN
18
2.3.1.6.2
MECHANISCHER
AUFSCHLUSS
DER
MITOCHONDRIEN
19
2.3.1.6.3
FRAKTIONIERTE
FAELLUNG
MIT
AMMONIUMSULFAT
19
2.3.1.6.4
REINIGUNG
DURCH
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
MIT
ACA-34
GEL
20
2.3.2
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
VON
CPS
I
MIT
SULFHYDRYLREAGENZIEN
22
2.3.2.1
AKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
DITHIOTHREITOL
(DTT)
VOR
ALLEN
VERSUCHEN
22
2.3.2.2
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
VON
CPS
I
MIT
DTNB
(5,5
'
-DITHIOBIS-(2-NITROBENZOESAEURE
))
22
2.3.2.2.1
METHODE
DER
CHEMISCHEN
MODIFIZIERUNG
VON
SH-GRUPPEN
MIT
DTNB
22
2.3.2.2.2
BESTIMMUNG
DER
ANZAHL
VON
SH-GRUPPEN
.
IN
PROTEINEN
MIT
DTNB
24
2.3.2.2.3
DURCHFUEHRUNG
DER
CHEMISCHEN
MODIFIZIERUNG
DER
CPS
I
MIT
DTNB
IN
GEGENWART
VON
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
25
2.3.2.2.4
REAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
DITHIOTHREITOL
(DTT)
NACH
MODIFIZIERUNG
DES
ENZYMS
MIT
DTNB
26
2.3.3
REDUKTIVE
N-ALKYLIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(
+)
-GLYCERINALDEHYD
29
2.3.3.1
METHODE
DER
REDUKTIVEN
N-ALKYLIERUNG
MIT
D(
+
)-GLYCERINALDEHYD
29
2.3.3.2
DURCHFUEHRUNG
DER
CHEMISCHEN
MODIFIZIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(
+
(-GLYCERINALDEHYD
31
2.3.3.3
EINFLUSS
VON
NACNBHS
AUF
DIE
CPS
I
32
2.3.3.4
UNTERSUCHUNGEN
HINSICHTLICH
EINER
BEEINTRAECH
TIGUNG
DER
NT-ALKYLIERUNG
VON
CPS
I
MIT
D(
+
)
GLYCERINALDEHYD
DURCH
ATP
UND
MGCLZ
33
2.3.3.5
AUSSCHLUSS
EINER
MODIFIZIERUNG
DER
ZUGAENGLICHEN
CYSTEINRESTE
DER
CPS
I
MIT
D(
+)
-GLYCERINALDEHYD
34
2.3.4
DIE
NE-AMIDINIERUNG
DER
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
36
2.3.4.1
METHODE
DER
NE-AMIDINIERUNG
DER
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
36
2.3.4.2
PRUEFUNG
DER
STABILITAET
DER
CPS
I
BEI
PH
9,2
UND
DER
BEDEUTUNG
DER
LIGANDEN
FUER
DIE
STABILITAET
37
2.3.4.3
DURCHFUEHRUNG
DER
CHEMISCHEN
MODIFIZIERUNG
VON
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
38
2.3.4.4
UNTERSUCHUNGEN
ZU
AUSSCHLUSS
EINER
UNSPEZIFISCHEN
MODIFIZIERUNG
VON
ZUGAENGLICHEN
CYSTEINRESTEN
DER
CPS
I
DURCH
ETHYLACETIMIDAT
39
2.3.4.5
EINFLUSS
VON
ATP/MG
2
*
AUF
DIE
N-AMIDINIERUNG
DER
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
42
2.3.5
DIE
N-ACETYLIERUNG
VON
LYSINRESTEN
DER
CPS
I
MIT
ESSIGSAEUREANHYDRID
43
2.3.5.1
METHODE
DER
ACETYLIERUNG
VON
AMINOGRUPPEN
MIT
ESSIGSAEUREANHYDRID
43
2.3.5.2
DURCHFUEHRUNG
DER
ACETYLIERUNG
VON
AMINOGRUPPEN
MIT
ESSIGSAEUREANHYDRID
43
I
WULTSVTMBLCHMLS
2.3.6
UNTERSUCHUNG
EINES
EINFLUSSES
DER
SUBSTRATE
ATP
UND
MG
2
*
AUF
DIE
N -AMIDINIERUNG
UND
NE-ACETYLIERUNG
DER
CPS
I
44
2.3.7
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
VON
CPS
I
MIT
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
47
2.3.7.1
METHODE
DER
CHEMISCHEN
MODIFIZIERUNG
VON
ARGININRESTEN
MIT
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
47
2.3.7.2
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
EIGENABSORPTION
VON
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
(IN
METHANOL)
BEI
340NM
48
2.3.7.3
EINFLUSS
VON
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
AUF
DIE
HILFSENZYME
DES
OPTISCHEN
AKTIVITAETSTESTS
50
2.3.7.4
MODIFIZIERUNG
VON
CPS
I
MIT
4-HYDROXY
PHENYLGLYOXAL
50
2.3.7.5
EINFLUSS
DER
SUBSTRATE
ATP/MG
2
*
AUF
DIE
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
DER
CPS
I
MIT
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL.
51
2.3.7.6
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
VON
CPS
I
MIT
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
NACH
BLOCKIERUNG
DER
ZUGAENGLICHEN
SH-GRUPPEN
MIT
DTNB
52
3
ERGEBNISSE
55
3.1
EIGENSCHAFTEN
DER CPS
I
AUS
SCHWEINELEBER
55
3.2
STABILITAET
DER
CPS
I
IN
WAESSRIGEN
PUFFERSYSTEMEN
56
3.3
MODIFIZIERUNG
VON
CYSTEINRESTEN
IN
DER
CPS
I
MIT
DTNB
57
3.3.1
MODIFIZIERUNG
VON
16-18
CYSTEINRESTEN
MIT
DTNB
IN
GEGENWART
VON
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
57
3.3.3
KATALYTISCHE
AKTIVITAET
DES
DISULFID-DERIVATES
DER
CPS
I(SCHWELN)
60
3.3.4
REAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
DITHIOTHREITOL
(
DTT
)
NACH
MODIFIZIERUNG
MIT
DTNB
60
IMBAI.TSVCTMICIMIS
3.4
UNTERSUCHUNG
DER
FUNKTIONELLEN
BEDEUTUNG
VON
LYSINRESTEN
IN
DER
CPS
I
62
3.4.1
REDUKTIVE
N-ALKYLIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(
+
)
GLYCERINALDEHYD
63
3.4.1.1
INAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(+)
GLYCERINALDEHYD
63
3.4.1.2
BEEINTRAECHTIGUNG
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET
DURCH
NACNBHAE
65
3.4.1.3
EINFLUSS
VON
NACNBHA
AUF
DIE
N
-ALKYLIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(
+
)-GLYCERINALDEHYD
67
3.4.1.4
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
BEEINFLUSST
DIE
REDUKTIVE
NE-ALKYLIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(
+
)-GLYCERIN
ALDEHYD
NICHT
69
3.4.2
REAKTIONEN
DER
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT,
EINEM
WEITEREN
SPEZIFISCHEN
REAGENZ
ZUR
MODIFIZIERUNG
VON
AMINOGRUPPEN
70
3.4.2.1
DIE
NE-AMIDINIERUNG
DER
LYSINRESTE
DER
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
70
3.4.2.2
EINFLUSS
VON
MG
2
*
AUF
DIE
NE-AMIDINIERUNG
DER
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
70
3.4.2.3
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
NIMMT
KEINEN
EINFLUSS
AUF
DIE
NE-AMIDINIERUNG
VON
CPS
I
MIT
ETHYLACETIMIDAT
71
3.4.3.
NE-ACYLIERUNG
DER
CPS
I
MIT
ESSIGSAEUREANHYDRID
(EAH)
73
3.5
AUSSCHLUSS
EINER
UNSPEZIFISCHEN
MODIFIZIERUNG
DER
ESSENTIELLEN
CYSTEINRESTE
BEI
DER
MODIFIZIERUNG
DER
NE-AMINOGRUPPEN
VON
LYSINRESTEN
74
3.5.1
REAKTION
DES
DIHYDROXYPROPYL-DERIVATES
DER
CPS
I
MIT
DTNB
74
3.5.2
VERSUCH,
MIT
DTNB
INAKTIVIERTE
UND
ANSCHLIESSEND
MIT
ETHYLACETIMIDAT
UMGESETZTE
CPS
I
MIT
DTT
ZU
REAKTIVIEREN
75
INIULTSVITTICHHIS
3.5.3
AUSSCHLUSS
EINER
UNSPEZIFISCHEN
MODIFIZIERUNG
DER
ESSENTIELLEN
CYSTEINRESTE
MIT
ESSIGSAEURE
ANHYDRID
77
3.6
EINFLUSS
VON
ATP
UND
MGC12
AUF
DIE
MODIFIZIERUNG
VON
N-AMINOGRUPPEN
DER
CPS
I
78
3.6.1
VERMINDERTE
INAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
D(+)~
GLYCERINALDEHYD
IN
GEGENWART
VON
ATP
UND
MGCLJ
79
3.6.2
VERMINDERTE
INAKTIVIERUNG
VON
CPS
I
MIT
ETHYL
ACETIMIDAT
IN
GEGENWART
VON
ATP
UND
MGC12
81
3.6.3
INAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
DURCH
ESSIGSAEUREANHYDRID
NACH
DEM
ABTRENNEN
VON
ATP/MG
2
*
83
3.7
ERGEBNISSE
DER
VERSUCHE
ZUR
UNTERSUCHUNG
EINER
BEDEUTUNG
VON
ARGININRESTEN
FUER
DIE
AKTIVITAET
DER
CPS
I
IN
GEGENWART
VON
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
85
3.7.1
INAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
4-HYDROXY-PHENYL
GLYOXAL
85
3.7.2
INAKTIVIERUNG
VON
MIT
DTNB
MODIFIZIERTER
CPS
I
MIT
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
86
3.7.3
EINFLUSS
DER
SUBSTRATE
ATP
UND
MGC12
AUF
DIE
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
DER
ARGININRESTE
MIT
4
HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
88
4
DISKUSSION
90
4.1
STABILITAET
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET
DER
CPS
I
BEI
PH
7,2-9,2
90
4.2
MODIFIZIERUNG
VON
CYSTEINRESTEN
DER
CPS
I
MIT
DTNB
91
4.2.1
MODIFIZIERUNG
VON
70%
DER
CYSTEINRESTE
DER
CPS
I
MIT
DTNB
91
4.2.2
BILDUNG
EINES
INTRAMOLEKULAREN
DISULFID
DERI
VATES
NACH
MODIFIZIERUNG
DER
CPS
I
MIT
DTNB
IN
AEQUIMOLAREN
MENGEN
IN
GEGENWART
VON
N-ACETYL-B
GLUTAMAT
92
4.2.3
INAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
NACH
MODIFIZIERUNG
VON
2-3
CYSTEINRESTEN
MIT
DTNB
(1-2,5
MOL
DTNB/MOL
CPS
I)
92
4.2.4
REAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
MIT
DITHIOTHREITOL
(DTT)
NACH
MODIFIZIERUNG
MIT
DTNB
93
4.3
DIE
FUNKTIONELLE
BEDEUTUNG
VON
LYSINRESTEN
DER
CPS
I
94
4.3.1
VERGLEICH
DER
INAKTIVIERUNG
DER
CPS
I
DURCH
N-ALKYLIERUNG
UND
N-AMIDINIERUNG
94
4.3.2
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
BEEINFLUSST
DIE
N
-
ALKYLIERUNG
UND
DIE
N-AMIDINIERUNG
DER
LYSINRESTE
NICHT
97
4.3.3
SCHUTZ
VON
CPS
I
DURCH
ATP/MG
2
*
VOR
EINER
MODIFIZIERUNG
MIT
ETHYLACETIMIDAT
UND
D(
+
)-GLYCERINALDEHYD
98
4.4
FUNKTIONELLE
BEDEUTUNG
VON
ARGININRESTEN
DER
CPS
I
101
4.4.1
AUSSCHLUSS
DER
MODIFIZIERUNG
DER
ZUGAENGLICHEN
CYSTEINRESTE
DURCH
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
102
4.4.2
EINFLUSS
DER
SUBSTRATE
ATP
UND
MGCLZ
AUF
DIE
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
DER
ARGININRESTE
MIT
4-HYDROXY-PHENYLGLYOXAL
102
5
ZUSAMMENF
ASSUNG
104
S.L
CPS
I
WIRD
DURCH
DIE
MODIFIZIERUNG
VON
LYSIN
UND
ARGININRESTEN
INAKTIVIERT.
104
5.2
N-ACETYL-L-GLUTAMAT
BEEINFLUSST
DIE
MODIFIZIE
RUNG
VON
LYSIN
UND
ARGININRESTEN
DES
ENZYMS
NICHT.
104
5.3
ATP
UND
MG
2
*
BEEINFLUSSEN
DIE
MODIFIZIERUNG
VON
LYSIN
UND
ARGININRESTEN
DER
CPS
I
104
5.4
DIE
REAKTION
DER CPS
I
MIT
DTNB
WIRD
DURCH
DIE
MODIFIZIERUNG
VON
LYSIN
UND
ARGININRESTEN
NICHT
BEEINTRAECHTIGT
105
IMULTSVMMICMHIS
6
ANHANG
106
VERZEICHNIS
ABBILDUNGEN
106
VERZEICHNIS
TABELLEN
108
VERZEICHNIS
FORAELN
111
7
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| spelling | Gössl, Horst Verfasser aut Versuche zum Nachweis einer funktionellen Bedeutung von Lysin- und Argininresten für die katalytische Aktivität der Carbamoylphosphat-Synthetase I aus Schweineleber vorgelegt von Horst Gössl 1993 XV, 120 S. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Giessen, Univ., Diss., 1993 (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=006052157&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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