Biochemische, entwicklungsphysiologische und ökophysiologische Untersuchungen der Superoxiddismutasen in Fichten ("Picea abies" L. Karst):
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Frankfurt am Main
Wiss.-Verl. Maraun
1994
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Fraunhofer-Institut für Atmosphärische Umweltforschung <Garmisch-Partenkirchen>: Schriftenreihe des Fraunhofer-Instituts für Atmosphärische Umweltforschung
27 |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VI, 149 S. Ill., graph. Darst. |
| ISBN: | 3927548669 |
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I
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
.
I
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
.
V
1.
EINLEITUNG
.
1
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
10
2.1.
PROBENMATERIAL,
ANZUCHT
UND
ERNTEBEDINGUNGEN
.
10
2.1.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
FREILANDSTANDORTE,
PROBEBAEUME
UND
DER
EMTEBEDINGUNGEN
.
10
2.1.2.
DURCHFUEHRUNG
EINES
KUENSTLICHEN
SPAETFROSTEREIGNISSES
.
15
2.1.3.
PFLANZENANZUCHT
.
16
2.1.4.
ZELLSUSPENSIONSKULTUR
UND
KULTURBEDINGUNGEN
.
17
2.2.
AUFARBEITUNG
DES
PROBENMATERIALS
.
19
2.2.1.
HERSTELLUNG
VON
ROHEXTRAKTEN
AUS
NADELN,
KNOSPEN,
WURZELN,
HYPOKOTYL,
SAMEN,
KEIMLINGEN
UND
ZELLKULTUREN
.
19
2.2.2.
GELFILTRATION
DER
PROBEN
.
20
2.2.3.
AMMONIUMSULFATFALLUNG
.
20
2.3.
BESTIMMUNG
VON
ENZYMAKTIVITAETEN
.
21
2.3.1
SUPEROXIDDISMUTASE
.
21
2.3.1.1.
EPINEPHRIN
(ADRENALIN)-TEST
.
21
2.3.1.2.
NBT-TEST
.
22
2.3.2.
MARKERENZYME
.
24
2.3.2.1.
GLUCOSE
6-PHOSPHAT-ISOMERASE
.
24
2.3.2.2.
GLUCOSE-6-PHOSPHAT-DEHYDROGENASE
.
26
2.3.2.3.
NADP-GLYCERINALDEHYD-3-PHOSPHAT-DEHYDROGENASE
.
26
2.3.2.4.
FUMARASE
.
27
2.3.2.5.
HYDROXYPYRUVAT-REDUKTASE
.
28
2.4.
SUBZELLULAERE
FRAKTIONIERUNGSTECHNIKEN
.
29
2.4.1.
ISOLATION
VON
CHLOROPLASTEN
AUS
FICHTENNADELN
.
29
II
2.4.2.
ANREICHERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
ZELLSUSPENSIONSKULTUREN
DER
FICHTE
.
30
2.S.
GELELEKTROPHORESE
UND
FAERBETECHNIKEN
.
31
25
1
NATIVE
PAGE
.
31
2.5.2
SDS-PAGE
.
33
2.5.3.
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
.
33
2.5.4.
SILBERFAERBUNG
.
34
2.5.5.
COOMASSIE-FAERBUNG
FUER
LEF-GELE
.
37
2.5.6.
SOD-AKTIVITAETSFARBUNG
IN
GELEN
.
38
2.5.7.
LASERDENSITOMETRISCHE
ANALYSE
GEFAERBTER
GELE
.
39
2.6.
BESTIMMUNG
VON
BEZUGSGROESSEN
.
40
2.6
1.
CHLOROPHYLL
.
40
2.6.2.
LOESLICHES
PROTEIN
.
41
2
6.3.
TROCKENGEWICHTSBESTIMMUNG
.
42
2.7.
AUFREINIGUNG
VON
SOD
ISOENZYMEN
.
43
2.7
1.
ISOLATION
VON
CUZN
SOD
ISOENZYMEN
AUS
FICHTENNADELN
.
43
2
7.1
1.
HERSTELLUNG
DES
ROHEXTRAKTES
.
43
2.7.1.2.
FRAKTIONIERTE
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
.
43
2
7.1.3.
CHROMATOGRAPHISCHE
AUFTRENNUNG
DURCH
FPLC
.
45
2.7.1.3.1.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
.
45
2
7.1.3.2.
GELFILTRATION
.
48
2
7
1.3
3
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
.
50
2.7.2
ISOLATION
EINER
MN
SOD
AUS
FICHTENSAMEN
.
51
2.7.2.1.
HERSTELLUNG
DES
ROHEXTRAKTES
.
52
2.7.2.2.
AMMONIUMSULFATFRAKTIONIERUNG
.
52
2.7
2.3.
ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
.
52
2.7
2.4.
GELFILTRATION
.
54
2.8.
METHODEN
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
DER
SUPEROXIDDISMUTASEN
.
55
2.8.1.
NATIVE
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
.
55
IN
2.8.2.
BESTIMMUNG
DER
ANZAHL
UND
GROESSE
DER
UNTEREINHEITEN
.
56
2.8.3.
BESTIMMUNG
DES
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTES
.
57
2.8.4.
SEQUENZIERUNG
DES
AMINOTERMINUS
DER
SOD
ISOENZYME
.
58
3.
ERGEBNISSE
.
59
3.1.
NACHWEIS
VON
DREI
SOD
ISOENZYMEN
.
59
3.2.
EIGENSCHAFTEN
UND
LOKALISATION
DER
SOD
ISOENZYME
.
61
3.2.1.
ISOLIERUNG
VON
CUZN
SUPEROXIDDISMUTASEN
(SOD
I
UND
SOD
II)
AUS
NADELN
.
61
3.2.2.
UEBERPRUEFUNG
DER
REINHEIT
VON
SOD
I
UND
SOD
II
.
61
3.2.3
CHARAKTERISIERUNG
VON
SOD
I
UND
SOD
II
.
64
3.2.3.1.
NATIVES
MOLEKULARGEWICHT
.
64
3.2.3.2.
ANZAHL
UND
MW
DER
PROTEINUNTEREINHEITEN
VON
SOD
I
UND
SOD
II
.
64
3.2.3.3.
BESTIMMUNG
DER
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTE
VON
SOD
I
UND
SOD
II
.
69
3.2.3.4
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
VON
SOD
I
UND
SOD
II
.
70
3.2.3.5.
SEQUENZANALYSE
DER
AMINOTERMINI
VON
SOD
I
UND
SOD
II
.
73
3.2.4.
ISOLIERUNG
VON
SOD
III
AUS
FICHTENSAMEN
.
76
3.2.5.
UEBERPRUEFUNG
DER
REINHEIT
VON
SOD
III
.
76
3.2.6.
CHARAKTERISIERUNG
VON
SOD
III
.
78
3.2.6.1.
PH-ABHAENGIGKEIT
DER
MN
SOD
AKTIVITAET
.
78
3.2.6.2.
NATIVES
MOLEKULARGEWICHT
.
79
3.2.6.3.
ANZAHL
UND
MW
DER
UNTEREINHEITEN
VON
SOD
III
.
81
3.2.6.4.
BESTIMMUNG
DES
ISOELEKTRISCHEN
PUNKTES
VON
SOD
IN.
84
3.2.6.5.
SUBZELLULAERE
LOKALISATION
VON
SOD
III
IN
HETEROTROPHEN
FICHTEN-ZELLSUSPENSIONSKULTUREN
.
85
IV
3.3.
NATUERLICHE
UND
STREBINDUZIERTE
VERAENDERUNGEN
IN
SOD
AKTIVITAET
UND
ISOENZYMMUSTER
.
89
3.3.1.
ENTWICKLUNGSPHYSIOLOGISCHE
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
SOD
AKTIVITAET
.
89
3.3.1.1.
VERAENDERUNGEN
DER
WACHSTUMSPARAMETER,
DER
SOD
AKTIVITAET
UND
DES
SOD
ISOENZYMMUSTERS
WAEHREND
DER
KEIMLINGSENTWICKLUNG
.
89
3.3.1.2
VERAENDERUNGEN
DER
SOD
AKTIVITAET
UND
DES
SOD
ISOENZYMMUSTERS
WAEHREND
DER
NADELENTWICKLUNG
IM
FREILAND.
.
95
3.3.2
STRESSINDUZIERTE
VERAENDERUNGEN
DER
SOD
AKTIVITAET
UND
IHRES
ISOENZYMMUSTERS
.
100
3.3.2.1.
EINWIRKUNG
VON
"HOEHENSTRESS"
UND
NAEHRSTOFFMANGEL
IM
WINTER
AUF
SOD
AKTIVITAET
UND
ISOENZYMMUSTER
.
100
3.3
2.2
AUSWIRKUNGEN
EINES
KUENSTLICHEN
SPAETFROSTEREIGNISSES
.104
4.
DISKUSSION
.
111
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
133
6.
LITERATUR
.
136
7.
DANKSAGUNG
.
149 |
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