Biologische und klinische Relevanz tumorassoziierter Proteasen: limitierte Proteolyse des Plasminogenaktivators Urokinase (uPA) durch die Cysteinproteasen Kathepsin B und L. ; Bedeutung für das Mammakarzinom
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| Sprache: | German |
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1993
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INHALTSVERZEICHNIS
I.
ZUSAMMENFASSUNG
.
9
II.
EINLEITUNG
UND
STAND
DER
WISSENSCHAFT
.
11
1.
DIE
BEDEUTUNG
VON
PROTEASEN
BEI
TUMORINVASION
UND
METASTASIERUNG
.
.
11
2.
DER
PLASMINOGENAKTIVATOR
VOM
UROKINASETYP
(UPA)
.
15
2.1.
KLINISCH-ONKOLOGISCHE
BEDEUTUNG
VON
UPA
.
15
2.2.
STRUKTUR
UND
BIOCHEMIE
VON
UPA
.
16
3.
DIE
CYSTEINPROTEASEN
KATHEPSIN
B
UND
L
.
19
3.1.
KLINISCH-ONKOLOGISCHE
BEDEUTUNG
DER
KATHEPSINE
B
UND
L
.
19
3.2.
STRUKTUR
UND
BIOCHEMIE
DER
KATHEPSINE
B
UND
L
.
20
4.
PROBLEMSTELLUNG
.
22
III.
MATERIAL
UND
METHODEN
.
24
1.
MATERIAL
.
24
2.
METHODEN
.
27
2.1.
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
PRO-UPA/UPA
.
27
2.1.1.
FRAGMENTIERUNG
VON
PRO-UPA
MIT
DER
CYSTEINPROTEASE
KATHEPSIN
B
.
28
2.1.2.
FRAGMENTIERUNG
VON
PRO-UPA
MIT
DER
CYSTEINPROTEASE
KATHEPSIN
L
.
28
2.1.3.
FRAGMENTIERUNG
VON
PRO-UPA
MIT
DER
CYSTEINPROTEASE
KATHEPSIN
H
.
28
2.1.4.
FRAGMENTIERUNG
VON
PRO-UPA
MIT
DER
SERINPROTEASE
PLASMIN
.
28
2.1.5.
FRAGMENTIERUNG
VON
PRO-UPA
MIT
DER
ASPARTATPROTEASE
KATHEPSIN
D
.
29
2.1.6.
FRAGMENTIERUNG
VON
PRO-UPA
MIT
DER
SERINPROTEASE
KATHEPSIN
G
.
29
2.1.7.
FRAGMENTIERUNG
MIT
DER
METALLOPROTEASE
THERMOLYSIN
ODER
ENDOPROTEINASE
ASP-N
.
29
2.I.7.I.
BEHANDLUNG
VON
PRO-UPA
MIT
THERMOLYSIN
.
29
2.I.7.2.
BEHANDLUNG
VON
PRO-UPA/UPA
MIT
DER
ENDOPROTEINASE
ASP-N
.
30
2.1.8.
AUTOAKTIVIERUNG
VON
PRO-UPA
.
30
2.2.
MESSUNG
DER
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET
VON
PROTEASEN
.
30
2.3.
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
UND
WESTERN
BLOT
.
31
2.3.1.
SDS-PAGE
.
31
2.3.2.
WESTERN
BLOT
.
33
2.4.
GEL
UND
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
34
2.4.1.
GELFILTRATION
.
34
2.4.2.
KATIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
35
2.5.
REVERSE-PHASE-HOCHDRUCKFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE
(RP-HPLC)
.
.
35
2.6.
REDUKTION
UND
ALKYLIERUNG
.
36
2.7.
N-TERMINALE
AMINOSAEURESEQUENZANALYSE
.
36
2.8.
AMINOSAEUREANALYSEN
.
37
2.9.
DURCHFLUSSZYTOFLUOROMETRIE
(FACS)
UND
KONFOKALE-LASER-SCAN-MIKROSKOPIE
(CLSM)
.
38
2.10.
QUANTITATIVER
ENZYMIMMUNOASSAY
(ELISA)
FUER
PROTEASEN
.
39
2.11.
STATISTISCHE
METHODEN
ZUR
ANALYSE
DER
KLINISCHEN
RELEVANZ
TUMORASSOZIIERTER
PROTEASEN
.
40
IV.
ERGEBNISSE
.
43
1.
BIOCHEMISCHE
UND
IMMUNOLOGISCHE
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
AKTIVIERUNG
VON
PRO-UPA
DURCH
VERSCHIEDENE
PROTEASEN
(LIMITIERTE
PROTEOLYSE)
.
43
1.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PROTEOLYTISCHEN
SPALTPRODUKTE
DES
PRO-UPA
DURCH
SDS-PAGE
UND
WESTERN
BLOT
.
43
1.1.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
DURCH
KATHEPSIN
B,
D
ODER
PLASMIN
INDUZIERTEN
SPALTPRODUKTE
DES
PRO-UPA
.
43
.
1.1.2.
CHARAKTERISIERUNG
DER
DURCH
KATHEPSIN
L
ODER
H
INDUZIERTEN
PROTEOLYSE
DES
PRO-UPA
.
45
1.1.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
DURCH
KATHEPSIN
G
INDUZIERTEN
PROTEOLYSE
VON
PRO-UPA
.
50
1.2.
MESSUNG
DER
DURCH
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
DES
PRO-UPA
HERBEIGEFUEHRTEN
ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET
VON
UROKINASE
.
51
1.2.1.
MESSUNG
DER
UPA-AKTIVITAET
NACH
EINWIRKUNG
VON
KATHEPSIN
B
UND
D
AUF
PRO-UPA
.
51
1.2.2.
MESSUNG
DER
UPA-AKTIVITAET
NACH
EINWIRKUNG
VON
KATHEPSIN
L
AUF
PRO-UPA
.
53
13.
REINIGUNG
DER
PRO-UPA
SPALTPRODUKTE
DURCH
REVERSE-PHASE-
HPLC
UND
CHARAKTERISIERUNG
DURCH
N-TERMINALE
AMINOSAEURE
SEQUENZANALYSE
.
56
13.1.
ANALYSE
DER
DURCH
KATHEPSIN
B
VERURSACHTEN
SPALTUNG
VON
PRO-UPA
.
56
13.2.
ANALYSE
DER
DURCH
KATHEPSIN
L
VERURSACHTEN
SPALTUNG
VON
PRO-UPA
.
57
13.3.
ANALYSE
DER
DURCH
THERMOLYSIN
VERURSACHTEN
SPALTUNG
VON
PRO-UPA
.
60
2.
ISOLIERUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
DURCH
PROTEOLYSE
VON
PRO-UPA/UPA
ERZEUGTEN
PEPTIDFRAGMENTE
.
61
2.1.
ISOLIERUNG
DURCH
GEL
ODER
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
.
61
2.2.
SDS-PAGE
UND
WESTERN
BLOT
.
64
23.
REVERSE-PHASE-HPLC
-
UND
N-TERMINALE
AMINOSAEURESEQUENZ
ANALYSE
DER
ISOLIERTEN
PEPTIDFRAGMENTE
.
70
2.4.
DURCHFLUSSZYTOFLUOROMETRISCHE
MESSUNG
DER
REZEPTORENBINDUNG
DER
ISOLIERTEN
UPA-FRAGMENTE
AUF
TUMORZELLEN
UND
DARSTELLUNG
DER
UPA-BINDUNG
DURCH
KONFOKALE-LASER-SCAN-MIKROSKOPIE
.
73
3.
BESTIMMUNG
DES
ANTIGENGEHALTS
DER
PROTEASE
PRO-UPA/UPA
SOWIE
DER
KATHEPSINE
B
UND
L
IN
EXTRAKTEN
AUS
BRUSTKREBSGEWEBEN
IM
VERGLEICH
ZU
KONTROLLGEWEBE
GESUNDER
PROBANDEN
.
75
3.1.
DER
GEHALT
AN
PRO-UPA/UPA
.
75
3.2.
DER
GEHALT
AN
KATHEPSIN
B
UND
L
.
76
4.
STATISTISCHE
ANALYSE
.
77
4.1.
KENNGROESSEN
.
77
4.2.
REZIDIV-UND
UEBERLEBENSHAEUFIGKEIT
.
79
V.
DISKUSSION
.
81
1.
DIE
LIMITIERTE
PROTEOLYSE
VON
PRO-UPA
FUEHRT
ZU
ENZYMATISCH
AKTIVEM
UPA
ODER
ZU
ENZYMATISCH
INAKTIVEN
UPA-FRAGMENTEN
.
81
2.
MEHRERE
PHYSIOLOGISCH
WICHTIGE
PROTEASEN
SIND
WIRKSAME
AKTIVATOREN
VON
PRO-UPA
.
85
3.
DIE
ISOLIERTE
"GROWTH
FACTOR-LIKE
DOMAIN"
(GFD),
DAS
ISOLIERTE
AMINO-TERMINALE
FRAGMENT
(ATF)
UND
DAS
VOLLSTAENDIGE
PRO-UPA/UPA-
MOLEKUEL
VERFUEGEN
UEBER
EINE
GLEICHWERTIGE
AFFINITAET
ZUM
UPA-R
.
89
4.
BIOLOGISCHE
UND
KLINISCHE
BEDEUTUNG
DER
TUMORASSOZIIERTEN
PROTEASEN
UPA
UND
DER
KATHEPSINE
B,
L
.
93
5.
AUSBLICK
UND
WEITERFUEHRENDE
UNTERSUCHUNGEN
.
97
VI.
LITERATURVERZEICHNIS
.
99
VIL
ABKUERZUNGEN
UND
SYMBOLE
.
109 |
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