Identifizierung, Charakterisierung und Reinigung von Proteinen aus S. cerevisiae, die sequenzspezifisch an die T-reiche Seite der ARS-Konsensussequenz binden:
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1993
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
INHALTSVERZEICHNIS.
.
III
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
.
VIII
1.
EINLEITUNG
.
1
YY
ALLGEMEINE
EINFUEHRUNG
1.1
CHARAKTERISIERUNG
VON
REPLIKATIONSURSPRUENGEN
.
1
YY
DER
REPLIKATIONSURSPRUENGE
VON
E.COLI
UND
DEM
EUKARYONTISCHEN
VIRUS
SV40
YY
IDENTIFIZIERUNG
VON
REPLIKATIONSURSPRUENGEN
IN
EUKARYONTEN
YY
KARTIERUNG
VON
ARS-ELEMENTEN
IN
HEFE
YY
PRINZIPIELLER
AUFBAU
EINES
REPLIKATIONSURSPRUNGS
1.2
PROTEIN-KOMPONENTEN
DES
REPILKAOEONSAPPARATES
BEI
PRO
UND
EUKARYONTEN
.
6
1.2.1
WICHTIGE
PROTEIN-KOMPONENTEN
DES
REPLIKATIONSAPPARATES
KN
UEBERBLICK.
.
6
YY
DNA-POLYMERASEN
UND
IHRE
KOFAKTOREN
YY
DNA-POLYMERASEN
AUS
HEFE
YY
ASSOZIIERTE
FAKTOREN
YY
RIBONUKLEASE
H,
DNA-LIGASEN
YY
HELIKASEN
UND
TOPOISOMERASEN
YY
DNA-EINZELSTRANG
BINDENDE
PROTEINE
YY
INITIATORPROTEINE
DER
DNA-REPLIKATION
UND
ORIGLN-BLNDUNGSPROTEINE
1.2.2
ARS-SINDUNGSPROTEINA
.
11
YY
DOPPELSTRANG ARS-BINDUNGSPROTEINE
YY
EINZELSTRANG
SSARS-T
BINDUNGSPROTEINE
YY
GENETISCHE
IDENTIFIZIERUNG
VON
REPLIKATIONSFAKTOREN
1.3
REGULATION
UND
MECHANISTISCHER
VERLAUF
DER
DNA-REPHKATLON
.
15
1.3.1
DIE
INITIATION
DER
DNA-REPLIKATION
.
15
YY
E.COLI
YYDAS
SV40
MODELL
FUER
EUKARYONTEN
SEITE
1.3.2
DIE
ELONGATIONSPHASE
DER
DNA-REPIIKATION
.
17
1.3.3
KOORDINIERTE
REGULATION
VON
ZELLZYKLUS
UND
DNA-REPLIKATION
.
18
1.3.4
REPLIKATION
UND
TRANSKRIPTION
.
21
1.4
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
.
23
2.
MATERIALIEN
.
24
2.1
HEFEN,
BAKTERIEN
UND
PHAGENSTAEMME
.
24
2.2
EINGESETZTE
PUFFER
UND
NAEHRMEDIEN
.
.
24
2.3
ENZYME
.
26
2.4
CHEMIKALIEN
UND
ANDERE
MATERIALIEN
.
26
2.5
VERWENDETE
SYNTHETISCHE
OLLGODESOXYNULDEOTLDE
.
27
3.
METHODEN
.
29
3.1
PRAEPARATION
VON
HEFE-PROTELNEXTRAKTEN
.
29
3.1.1
KUGELMUEHLENAUFSCHLUSS
VON
STATIONAERER
BAECKERHEFE
.
29
3.1.2
KUGELMUEHLENAUFSCHLUSS
VON
HEFEZELLEN
AUS
EXP.
WACHSTUMSPHASE
.
30
3.2
SAEULENCHROMATOGRAPHLSCHE
REINIGUNG
VON
HEFE-EXTRAKTEN
.
31
3.2.1
DEAE-CHROMATOGRAPHIE
IM
BATCHVERFAHREN
.
31
3.2.2
EMD-SOJ'
-SAEULENCHROMATOGRAPHIE
.
31
3.2.3
BLAUE
SEPHAROSE-SAEULENCHROMATOGRAPHIE
.
32
3.2.4
HEPARIN
SEPHAROSE-SAEULENCHROMATOGRAPHIE
.
32
3.2.5
GELFILTRATION
AN
SEPHACRYL
S300HR.
.
32
3.3
HERSTELLUNG
UND
VERWENDUNG
EINER
AFFLNLTAETSSAEULE
MIT
SAARS-BLNDUNGSSEQUENZ.33
3.4
GELELEKTROPHORETISCHE
STANDARDMETHODEN
.
34
3.4.1
ANALYTISCHE
GELRETARDATION
.
34
3.4.2
DENATURIERENDE
POLYACRYFAMIDGELELEKTROPHORESE
.
35
3.4.3
AGAROSE
GELELEKTROPHORESE
.
36
SEITE
IV
INHALTSVERZEICHNIS
SETTE
3.4.4
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
36
3.4.5
SDS-GELELEKTROPHORESE
MIT
DEM
PHAST-SYSTEM
.
37
3.4.6
SDS-GELELEKTROPHORESE
NACH
SCHAEGGER
UND
JAGOW.
.
37
3.4.7
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
DURCH
GELFAERBUNG
.
38
3.5
WETTERE
METHODEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
VON
BINDUNGSPROTEINEN
.
39
3.5.1
UV-CROSSLINKING
.
39
3.5.2
PRAEPARATIVE
RETARDATIONSGELELEKTROPHORESE
.
39
3.6
NACHWEIS
VON
ADENYTOSUCDNAT-SYNTHETASE
(AS)
AKTIVITAET
.
40
3.6.1
OPTISCHER
TEST
.
40
3.6.2
MESSUNG
DER
GTPASE
AKTIVITAET
.
40
3.6.3
UV
VERNETZUNG
MIT
A-F
"
P]-GTP
.
41
3.6.4
AUFREINIGUNG
DER
AS
VON
DKTYOSTELIUM
DISCOKFEUM
AUS
E.OOH.
.
41
3.7
WETTERE
CHARAKTERISIERUNG
DER
SSARS-T
BINDUNGSPROTEINE
.
42
3.7.1
IN
VITRO
REPLIKATION
MIT
POL
A
.
42
3.7.2
NACHWEIS
VON
PRIMASEAKTIVITAET
.
42
3.7.3
TEST
AUF
HELIKASEAKTIVITAET
.
43
3.7.4
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
SSARS-T
BINDUNGSPROTEINEN
.
43
3.8
PROTEINSEQUENZIERUNG
.
43
3.8.1
BROMCYANSPALTUNG
.
44
3.8.2
SEQUENZIERUNG
.
45
3.9
STANDARDMETHODEN
.
45
3.9.1
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
UND
PROTEINEN
.
45
3.9.2
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
VON
DNA
.
46.
3.9.3
5'-PHOSPHORYLIERUNG
VON
OLLGODESOXYNUKLEOTLDEN
MIT
RF
'
PJ-ATP.
46
3.9.4
ISOLATION
VON
DNA
AUS
POLYACRYLAMID
UND
AGAROSEGELEN
.
47
3.9.5
GEWINNUNG
UND
REINIGUNG
VON
M13MP8
EINZELSTRANG-DNA.
.
47
3.9.6
BESTIMMUNG
DER
RADIOAKTIVITAETSMENGE
DURCH
TCA-FAELLUNG
.
48
SEITE
V
SETTE
4,
ERGEBNISSE
.
49
4.1
IDENTIFIZIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
SSARS-T
BINDUNGSPROTEINEN
.
49
4.1.1
HEFEAUFSCHLUSS
UND
IDENTIFIZIERUNG
VERSCHIEDENER
BINDUNGSPROTEINE
.
49
4.1.2
REINIGUNG
DES
40
KD
SSARS-T
BINDUNGSPROTEINS
.
58
4.1.3
REINIGUNG
DES
45
KD
SSARS-T
BINDUNGSPROTEINS
.
64
4.1.4
CHROMATOGRAPHIE
AN
EINER
AFFINITAETSSAEULE
MIT
IMMOBILISIERTER
DNA
.
66
4.2
CHARAKTERISIERUNG
DES
40
KD
SSARS-T
BP
.
68
4.2.1
BESTIMMUNG
DER
DNA-BINDUNGSSPEZIFITAET
.
69
4.2.2
BINDUNGSVERHALTEN
GEGENUEBER
MUTIERTEN
ARS-SEQUENZEN
.
70
4.2.3
TEST
AUF
POTENTIELLE
ENZYMAKTIVITAETEN
:
PRIMASE/HELIKASE/ATPASE
.
73
4.2.4
WECHSELWIRKUNG
MIT
DNA-POLYMERASE
A
.
74
4.2.5
PHOSPHORYIIERUNGSABHAENGIGKEIT
DER
DNA-BINDUNG
.
78
4.2.6
WEITERE
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
.
79
4.2.7
DNA-BINDUNG
ALS
DIMER.
.
80
4.2.8
SEQUENZIERUNG
.
81
4.3
CHARAKTERISIERUNG
DES
45
KD
SSARS-T
BP
.
81
4.3.1
BESTIMMUNG
DER
DNA-BINDUNGSSPEZTFITAET
.
82
4.3.2
PHOSPHORYLIERUNGSABHAENGIGKEIT
DER
DNA-BINDUNG
.
83
4.3.3
SEQUENZIERUNG
.
84
4.3.4
WECHSELWIRKUNG
VON
AS-AKTIVITAET
UND
DNA-BINDUNG
.
85
4.3.5
UNTERSUCHUNG
DER
AS
AUS
DICFYOSTELIUM
DISCOIDEUM
.
87
SEITE
VI
INHALTSVERZEICHNIS
SALTA
5.
DISKUSSION
.
89
5.1
IDENTIFIZIERUNG
VON
SSARS-T
BLNDUNGSPRATEINEN.
.
90
5.2
SFIULENCHROMATOGRAPHLSCHES
VERHALTEN
UND
REINIGUNG
.
90
DES
40
UND
45
KD
SSARS-T
BP
5.3
DNA-BLNDUNGSVERHALTEN
DER
SSARS-T
BP
.
92
5.4
PHOSPHORYUEERUNGSABHFINGLGKELT
DER
DNA-BLNDUNG
.
96
5.5
IDENTITAET
UND
EIGENSCHAFTEN
DER
SSARS-T
BP
.
97
5.6
CHARAKTERISIERUNG
DES
40
KD
PROTEINS
.
99
5.7
FUNKTION
DER
SSARS-T
BP
BEI
DER
INITIATION
DER
DNA-REPUEKATKXI
.
100
6.
ZUSAMMENFASSUNG
.
111
7.
SUMMARV
.
113
8.
LITERATURVERZEICHNIS
.
.
115
YY
DANKSAGUNG
YY
ERKLAERUNG
SEITE
VLL |
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