Verfügbarkeit: Enzymologie :: THWS Bibkatalog

Enzymologie: eine Darstellung für Chemiker, Biologen und Mediziner

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Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser:	Hoffmann-Ostenhof, Otto 1914-1992 (VerfasserIn)
Format:	Buch
Sprache:	German
Veröffentlicht:	Wien Springer 1954
Schlagworte:	Enzymologie Lehrbuch Lehrbuch - Enzym
Online-Zugang:	Inhaltsverzeichnis
Beschreibung:	XVI, 772 S. Ill.

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adam_text	Inhaltsverzeichnis Seite 1. Einleitung........................................................................ i Quellenwerke; die enzymologische Literatur......................................... 3 2. Historischer Überblick über die Entwicklung der Enzymologie....................... 4 I. Frühzeit..................................................................... 4 II. 1835 bis 1897................................................................ 5 III. 1897 bis 1926................................................................ 9 IV. Die letzten drei Jahrzehnte in der Enzymforschung........................... it 3. Die eigentliche Chemie der Enzyme. Die Enzyme als Eiweißstoffe................... 13 I. Einteilung der Proteine..................................................... 14 II. Die analytische Bestimmung der Eiweißkörper................................. 15 III. Bausteine und Aufbau-prinzip der Proteine................................... 16 IV. Molekulargewicht der Proteine............................................... 22 V. Die elektrochemischen Eigenschaften der Proteine; der isoelektrische Punkt. . 26 VI. Denaturierung der Eiweißkörper............................................. 28 4. Die Isolierung, Konzentrierung und Reinigung von Enzymen ........................ 32 I. Herstellung von Enzym-lösungen .·....................................... 33 II. Konzentrierung und Reinigung der Enzym-lösungen............................. 34 III. Kristallisation der Enzyme.................................................. 36 IV. Die Bestimmung der Einheitlichkeit einer Enzym-präparation.................. 37 5. Coenzyme und enzymatische Komplemente............................................ 38 6. Anorganische Komplemente......................................................... 43 7. Die Enzyme als Katalysatoren; die Kinetik der Enzymwirkungen..................... 47 A. Allgemeines über Katalyse.................................................... 47 I. Definition des Katalyse-begriffs......................................... 47 II. Die Erscheinungsformen der Katalyse.................................. 49 III. Enzymatische und nicht-enzymatische Katalyse......................... 49 IV. Das Wesen der Katalyse; die Zwischenstoff-theorie.................... 53 V. Allgemeine Kinetik der Katalyse.......................................... 56 B. Die Kinetik enzymatischer katalysierter Reaktionen....................... 58 I. Der Einfluß der Enzym- und Substrat-konzentration auf Enzymreaktionen 58 II. Der Einfluß der Temperatur auf Enzymreaktionen....................... 68 III. Einfluß der Wasserstoffionen-konzentration auf die Enzym-wirksamkeit.. 71, IV. Andere Milieu-bedingungen, welche die Enzymaktivität beeinflussen. ;. . . 73 8. Die analytische Verfolgung enzymatischer Reaktionen.......................... 75 I. Allgemeines................................................................ 76 II. Die manometrische Methode................................................. 76 III. Die THUNBERG-Methode...................................................... 77 IV. Absorptions-spektrophotometrie............................................. 77 V. Pharmakologische Methoden................................................ 78 VI. Die Methoden der ,,enzymatischen Histochemie“........................ 79 VII. Methoden zur Lokalisierung der Enzyme in der Zelle......................... 84 VIII. Einheiten der Enzym Wirkung. Die numerische Festlegung der Enzym- konzentration ................................................................. 88 IX. Die Anwendung von Enzymen zur Analyse.......................... 91 9. Die Spezifität der Enzyme.................................................... 92 10. Die Einteilung der Enzyme................................................... 98 Inhaltsverzeichnis VII Seite 11. Die Nomenklatur der Enzyme................................................... 106 12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material.............. iio I. Der Enzym-gehalt der Zellen............................................. no II. Einfluß verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration.............. 114 13. Enzym-bildung und Enzym-abbau................................................ 116 I. Grundbausteine der Enzym-synthese....................................... 116 II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle.................................. 118 III. Enzym-synthese in vitro................................................. 119 IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion . . 119 V. Der Abbau der Enzyme..................................................... 120 14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organis- men verantwortlich sind.................................................. 120 15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung................................................. 127 16. Effektoren der Enzymwirkung................................................... 133 A. Aktivatoren der Enzyme.................................................... 134 B. Inhibitoren der Enzyme.................................................... 135 I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung............................ 135 II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung.................................................. 139 III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen 141 a) Hemmung durch Reaktionsprodukte.................................. 141 b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate..................... 141 c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen .................. 143 d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements.............. 147 e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prostheti- schen Gruppe......................................................... 148 f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym........................... 148 g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat.......................... 149 IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche 149 V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme.................................... 150 VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper.................. 151 VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-Wirkung.................... 152 17. Thermodynamische Betrachtungen................................................ 153 I. Reversibilität der Enzym wir kungen............................... 154 II. Biosynthese energiereicher Verbindungen............................ 156 III. Energiereiche Phosphat-bindung...................................... 157 IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung . . 160 V. Die Entstehung energiereicher Bindungen............................. 162 VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene...... 166 VII. Die Verwertung der Bindungsenergie . ^............................ 168 18. Carbonsäure-esterasen......................................................... 171 A. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen (Esterasen im engeren Sinne und Lipasen)............................................................. 172 I. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen animalischen Ursprungs. .... 173 a) Esterasen im engeren Sinne....................................... 174 b) Lipasen.......................................................... 175 II. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs............................................................ 176 B. Spezifische Carbonsäure-esterasen......................................... 178 I. Cholinesterasen..................................................... 178 II. Andere Azolesterasen............................................... 182 a) Atropin-esterasen................................................ 182 b) Cocain-esterasen................................................ 183 c) Tropacocain-esterasen ......................................... 183 -d) Procain-esterasen................................................ 183 e) Dolantin-esterasen .............................................. 184 f) Fermente, welche Acetyl-derivate des Morphins hydrolysieren...... 184 III. Phospholipasen ..................................................... 184 IV. Cholesterin-esterasen............................................... . 186 V. Tannasen............................................................ 187 VIII Inhaltsverzeichnis Seite VI. Chlorophyliasen...................................................... 187 VII. Pectin-esterasen..................................................... 189 VIII. Esterase-wirkungen proteolytischer Fermente.......................... 190 IX. Cerase............................................................... 190 19. Esterasen, welche Ester anorganischer Säuren hydrolysieren................... 191 A. Schwefelsäure-esterasen (Sulfatasen) ..................................... 191 B. Phosphoesterasen........................................................... 192 I. Allgemeines......................................................... 192 II. Die isodynamen (gruppen-spezifischen) Phosphomonoesterasen.......... 197 a) Phosphomonoesterasen des Typus I ......................... 197 b) Phosphomonoesterasen des Typus II......................... 199 c) Phosphomonoesterasen des Typus III........................ 200 d) Phosphomonoesterasen des Typus IV......................... 200 III. Phosphomonoesterasen mit engerem Spezifitäts-bereich................ 201 a) Hexosediphosphatasen.............................................. 202 b) Spezifische Nucleotidasen......................................... 202 c) Phytasen.......................................................... 203 d) Acylphosphatasen................................................ 204 e) Glucose-6-phosphatasen............................................ 204 f) Phosphomonoesterasen fraglicher individueller Spezifität.......... 205 IV. Phosphodiesterasen.................................................. 205 C. Nucleasen.................................................................. 206 I. Ribonucleasen....................................................... 206 II. Desoxyribonucleasen.................................................. 209 20. Glykosidasen. I. Oligosaccharidasen.......................................... 211 A. Spezifität und Klassifikation der Glykosidasen............................ 211 B. Die einzelnen Oligosaccharidasen.......................................... 217 I. Gruppen-spezifische %-Glucosidasen (Maltase)................. 217 II. Saccharose- x-gIucosidasen .......................................... 220 III. Trehalasen.......................................................... 220 IV. ot-Glucosaminidasen................................................. 220 V. Gruppen-spezifische ß-Glucosidasen (Cellobiase, Gentiobiase)......... 221 VI. ß-Glucosidasen mit strengerer Spezifität............................. 223 VII. Gruppen-spezifische ß- Glucuronid asen............................... 224 VIII. /TGlucosaminidasen................................................... 226 IX. (x-Galactosidasen.................................................... 226 X. /?-Galactosidasen (Lactase) ......................................... 227 XI. (X-Mannosidasen...................................................... 228 XII. /LMannosidasen...................................................... 228 XIII. Rhamnosidase........................................................ 229 XIV. /fr-Ä-Fructosidasen (Invertase, Sacckarase) ........................ 229 XV. Oligomucasen........................................................ 231 21. Glykosidasen. II. Polysaccharid asen.......................................... 231 I. Amylasen............................................................. 232 II. 1,6-Amylasen........................................................ 244 ՝ III. Dextranasen........................................................... 245 IV. Cellulasen.......................................................... 245 V. Lichenasen........................................................... 246 VI. Inulinasen........................................................... 246 VII. Cytasen ........................................................... 247 VIII. Pectin-polygalacturonidasen.......................................... 247 IX. Mucopolysacharidasen................................................. 250 a) Chitinase und Chitodextrinase..................................... 250 b) Lysozyme.......................................................... 252 c) Hyaluronidasen (Poly-ß-glucosaminidasen ?)........................ 253 d) Sulfomucasen...................................................... 258 e) Heparinase...................................................... 258 22. Anudasen...................................................................... 258 A. Aminasen (Nudein-aminasen)................................................. 259 I. Adenin-aminasen (Adenase) ........................................... 260 II. Adenosin-aminasen .................................................. 260 III. AMP-Aminasen (Adenylat-aminase) ...................... 260 Inhaltsverzeichnis IX Seite IV. Guanin-aminasen (Guanase)........................................... V. Guanosin-aminasen................................................... VI. Guanylat-aminase.................................................... VII. Cytosin-aminasen.................................................... VIII. Cytidin-aminasen.................................................... B. Cycloamidasen.............................................................. I. Histidase-systeme (Histidase)..................................... II. Urocaninasen....................................................... III. Penicillinasen..................................................... IV. Hydantoinasen...................................................... V. Barbituräsen........................................................ C. Acylamidasen.............................................................. I. Gruppen-spezifische Amidasen....................................... II. Asparaginasen...................................................... III. Ghitaminasen....................................................... IV. Ureasen............................................................ V. Allantoinasen....................................................... VI. Allantoicasen....................................................... VII. Acylasen............................................................ VIII. Hippuricasen........................................................ IX. Formylkynureninasen................................................ D. Amidinasen................................................................ I. Arginin-amidinasen (Arginase)...................................... II. Kreatinase....................................................... III. Glycocyaminase..................................................... IV. Kreatininasen...................................................... V. Arginin-dihydrolase-systeme......................................... VI. Guanidin-iminasen................................................... E. Nucleosid-hydrolasen...................................................... 3. Peptidasen (proteolytische Fermente)......................................... A. Allgemeines............................................................... I. Vorkommen.......................................................... II. Spezifität und Einteilung.......................................... III. Die Bestimmung der proteolytischen Wirkung der Peptidasen.......... IV. Peptidase-wirkung und Denaturierung................................ V. Die Funktionen der Peptidasen. Nehmen die Peptidasen an der Biosynthese der Eiweißstoffe teil ?............................................ 262 262 262 263 263 263 263 265 265 266 266 267 267 267 268 269 272 272 273 274 274 274 275 278 278 279 279 279 281 281 282 282 282 287 2 88 289 B. Exopeptidasen.............................................................. 294 I. Glycylglycin-dipeptidasen............................................ 294 II. Glycyl-L-leucin-dipeptidasen....................................... 295 III. L-Cysteinyl-glycin-dipeptidasen...................................... 295 IV. L-Alanyl-glycin-dipeptidase und Glycyl-L-alanin-dipeptidase.......... 296 V. Glycyl-L-prolin-dipeptidasen (Prolidase) ............................ 296 VI. L-Prolyl-glycin-dipeptidasen (Prolinasen)............................ 297 VII. L-Leucin-aminopeptidasen ............................................ 298 VIII. Aminotripeptidasen................................................... 299 IX. Polypeptidase aus Hefe............................................... 300 X. Glutathionasen...................................................... 300 XI. Carboxypeptidasen.................................................... 300 XII. Folsäure-conjugašen (y-Glutamyl-carboxypeptidasen) .................. 302 XIII. Dehydropeptidasen.................................................... 304 XIV. Carnosinasen......................................................... 305 XV. D-Peptidasen......................................................... 305 XVI. Bakterielle Exopeptidasen............................................. 306 C. Endopeptidasen............................................................. 306 I. Pepsine und Homopepsine.............................................. 306 II. Rennin (Labferment, Chymosin)....................................... 310 III. Trypsine und Homotrypsine............................................ 312 IV. Chymotrypsine und Homochymotrypsine ................................. 315 V. Elastase............................................................. 323 VI. Kathepsine........................................................... 323 VII. Renin............................................................... 324 VIII. Plasmin (Fibrinolysin)............................................... 324 IX. Papain und andere pflanzliche Endopeptidasen....................... 324 X Inhaltsverzeichnis Seite X. Hefe-endopeptidase (Hefe-proteinase)................................ 326 XI. Proteinase von Aspergillus oryzae................................... 326 XII. Bakterielle Endopeptidasen.......................................... 327 XIII. Abwehrfermente...................................................... 329 24. Enzyme, die an der Blutgerinnung beteiligt sind.............................. 330 I. Die Vorphase........................................................ 331 II. Die erste Phase..................................................... 333 III. Die zweite Phase.................................................... 335 IV. Die Retraktion...................................................... 336 V. Die Fibrinolyse..................................................... 337 25. Polyphosphatasen.............................................................. 338 I. „Anorganische“ Polyphosphatasen.................................... 339 a) Pyrophosphatasen des Typus 1..................................... 340 b) Pyrophosphatasen des Typus II..................................... 340 c) Pyrophosphatasen des Typus III.................................... 340 d) Triphosphatase................................................... 341 II. Fermente des hydrolytischen Adenosinpolyphosphat-abbaus............. 341 a) ATP-monophosphatasen (ATPasen).................................... 342 b) ATP-diphosphatasen (Apyrasen)..................................... 345 c) ATP-pyrophosphatasen.............................................. 345 III. Nucleotid-pyrophosphatasen.......................................... 346 IV. Metaphosphatasen.................................................... 346 26. Kleinere Gruppen der Hydrolasen............................................... 347 A. Phosphoamidasen........................................................... 347 B. Halogenasen.............................................................. 348 I. „Aliphatische Halogenasen“ (Halogenase von Heppel und Porterfield) 348 II. Jodtyrosin-dejodasen................................................ 349 III. Diisopropylfluorphosphat-halogenasen (Diisopropylfluorphosphat-esterase) 349 C. C-S-Hydrol asen........................................................... 350 I. Thioätherasen (Das Homocystein — Serin-trans-sulfurase-system).... 351 II. Thioesterasen der Glyoxalase-systeme (Faktor von Hopkins und Morgan) 352 III. Succinyl-Coenzym A-acylasen........................................ 352 IV. Acetyl-Coenzym A-acylasen........................................... 353 V. ß-Thioglucosidase................................................... 353 D. C-C-Hydrolasen............................................................ 353 I. 4-Fumarylacetoacetat-hydrolasen.................................... 354 II. L-Kynureninasen..................................................... 354 III. Tryptophanasen...................................................... 355 27. Transmethylasen und verwandte Enzyme.......................................... 357 I. Allgemeines......................................................... 357 II. Die biologische Bedeutung der Transmethylierungs-reaktionen ........ 358 III. Besprechung der einzelnen eindeutig charakterisierten Transmethylase- typen ............................................................ 359 a) Betain ֊֊ Homocystein-transmethylasen............................ 359 b) Dimethylthetin — Homocystein-transmethylasen..................... 359 c) Methylphosphat — Guanidinacetat-transmethylase................... 360 IV. Transmethylierende Enzymsysteme................................... 360 V. Der Stoffwechsel von Ameisensäure und Formaldehyd; die Biosynthese von „labilen“ Methyl-gruppen aus Cj-Körpern.......................... 363 28. Transacylasen und verwandte Enzyme............................................ 364 I. Allgemeines....................................................... 364 II. „Coenzym A“ (CoA)................................................. 365 a) Vorkommen von CoA................................................. 367 b) Pantothensäure und Pantothensäure-conjugate als Vitamine und Wuchsstoffe....................................................... 367 c) Darstellung von CoA und Acetyl-CoA................................ 367 d) Die analytische Bestimmung von CoA............................... 368 e) Biosynthese von CoA............................................... 368 f) Der biologische Abbau von CoA.................................... 369 g) Die Wirkungsweise von CoA......................................... 369 III. Acetylphosphat — Co A-trans acetyl asen (Phosphotransacetylase)... 370 IV. Pyruvat — CoA-transacetylasen (Formotransacetylase)................ 370 Inhaltsverzeichnis V. Acetyl-CoA֊-Gholin-transacetylasen (Cholinacetylase)................. VI. Kondensierende Acetyl-CoA ֊ Oxalacetat-transacetylasen („condensing enzyme“ ).............1............................................... VII. Acetyl-CoA— D-Glucosamin-transacetylase.............................. VIII. Acetyl-CoA —» Arylamin-transacetylasen................................ IX. Acetyl-Co A —► aliphatische Amin-transacetylase....................... X. Benzoyl-CoA — Glykokoll-transbenzoylase (Hippursäure synthetisierendes Enzym) ............................................................... XI. /fr-Ketoacyl-CoA — CoA-transacylasen (ß-Ketothiolase, Acetoacetat-konden֊ sierendes Enzym)...................................................... XII. Stearyl-CoA ֊» L-ix-Glycerophosphat-transstearylase................... XIII. Acyl-aktivierende Enzyme.............................................. 29. Transglykosylasen.............................................................. I. Allgemeines......................................................... II. Glucose-1-phosphat—► Amylose-transglucosidasen (Phosphorylasen) .... III. SaccharoseOrthophosphat-transglucosidase (Saccharose-phosphorylase, ,,sucrose phosphor ylase“ ) .......................................... IV. Maltose֊· Orthophosphat-transglucosidase (Maltose֊phosphorylase) ..... V. UDP-Glucose—» Fructose-transglucosidasen (Saccharose-bildende Fer- mente aus Pflanzen)....................................................... VI. UDP-Glucose~ Glucose-6-phosphat-transglucosidasen (Trehalosephosphat- bildendes Enzym) ..................................................... VII. UDP-Glucuronat֊ Phenol-transglucuronidasen (?) ................... VIII. Ribose-1-phosphat— Purin-transribosidasen (Purinnucleosid-phosphoryl- ase) ....................................................................... IX. Ribose-1-phosphat— Pyrimidin-transribosidasen (Pyrimidinnucleosid- phosphorylase) ....................................................... X. Ribose-1,5-diphosphat —» Adenin-transphosphoribosidase (Nucleotid- phosphor ylase )...................................................... XI. Purin-desoxyribosid — Pyrimidin-transdesoxyribosidase (Trans-N- glykosidase).......................................................... XII. Saccharose— Dextran-transglucosidase (Dextran-saccharase) ........... XIII. Saccharose — Lävan-transfructosidase (Lävan-saccharase) ............ XIV. Saccharose— Inulin-transfructosidase (Inulo-saccharase)............. XV. Saccharose —» Amylose-transglucosidase (Amylo-saccharase)............ XVI. Maltose—► Amylose-transglucosidase (Amylo-maltase)................... XVII. Dextrin— Dextran-transglucosidase ( Dextran-dextrinase) ............ XVIII. Faktoren, welche für das Zustandekommen der Kettenverzweigung in Stärke und Glykogen verantwortlich sind („branchingfactor“,,,Q-Enzyme“) XIX. ,,Bacillus macerans-Amylase“ .......................................... 30. Transaminasen.................................................................. I. Allgemeines........................................................... a) Pyridoxal-5 -phosphat als Coenzym der Transaminierungen............ b) Bestimmung der Transaminase-aktivität.............................. c) Die biologische Bedeutung der Transaminierungs-reaktionen.......... II. L-Alanin — Ketoglutarat-transaminasen ............................... III. L-Aspartat— Ketoglutarat-transaminasen.............................. IV. L-Aspartat — Pyruvat-transaminasen ................................. V. L-Cysteinat —· oc-Ketoglutarat-transaminasen......................... VI. L-Cysteinsulfinat—· oc-Ketoglutarat-transaminasen (Teilenzym des L-Cysteinsulf inat-desulfinase- Systems).............................. VII. L-Tyrosin— oc-Ketoglutarat-transaminasen ........................... VIII. L-Phenylalanin — (X-Ketoglutarat-transaminasen...................... IX. L-Leucin — x-Ketoglutarat-transaminasen............................. X. L-Isoleucin— (x-Ketoglutarat-transaminasen........................... XI. L-Ornithin — (%-Ketoglutarat-transaminasen........................... XII. y-Aminobutyrat—» x-Ketoglutarat-transaminasen........................ XIII. L-Kynurenin — (X-Ketoglutarat-transaminasen......................... XIV. Asparagin -֊► oc-Ketosäure-transamidasen............................. XV. Glutamin—¿x-Ketosäure֊transamidasen.................................. XVI. Weitere spezifische Transaminasen.................................... XVII. Enzymsysteme, welche an der Arginin-synthese aus Ornithin beteiligt sind a) Das für die Citrullin-bildung aus Ornithin verantwortliche System. . b) Aspartat —» Citrullin-transiminase-system.......................... XI Seite 371 372 373 373 374 374 374 376 376 377 377 381 385 387 388 388 388 389 390 391 391 392 394 395 395 396 397 398 401 402 402 403 4°4 4°4 405 406 407 4°7 408 408 4°9 4°9 409 410 410 411 411 412 412 412 412 413 XII Inhaltsverzeichnis 31. Transphosphatasen............................................................. I. Allgemeines......................................................... a) Anorganische Komplemente bei Transphosphatasen ................... b) ^H-Änderungen bei Transphosphorylierungen......................... II. Das „Adenylsäure-system ........................................... a) Vorkommen des „Adenylsäure-systems ............................... b) Darstellung von ATP, ADP und AMP.................................. c) Analytische Bestimmung............................................ d) Funktionen des „Adenylsäure-systems ............................. III. 1,3-Diphosphoglycerat —» ADP-transphosphatasen (l-Phosphoglycerat- kinase) .......................................................... IV. Acetylphosphat — · ADP-transphosphatasen (Acetyl-kinase)............ V. ATP — Aspartat-transphosphatasen.................................... VI. Phosphoenolpyruvat — ADP-transphosphatasen (Pyruvat-kinase)......... VII. ADP —► ADP-transphosphatasen (Myokinase, Adenylat-kinase)............ VIII. ATP— Kreatin-transphosphatasen (Kreatin-kinase, „Lohmanns Enzym ) IX. ATP— Arginin-transphosphatasen (Arginin-kinase).................... X. Metaphosphat — ADP-transphosphatase............................... XI. ATP— Nucleinsäure-transphosphatasen................................ XII. ATP ֊֊ Cholin-transphosphatasen (Cholin-kinase).................... XIII. ATP— Hexose-transphosphatasen (Hexokinase)......................... XIV. ATP— Glucose-transphosphatasen (Glucokinase)....................... XV. ATP— Fructose-transphosphatasen (Fructokinase)..................... XVI. ATP— Glycerinaldehyd-transphosphatasen (Triose-kinase) ............. XVII. ATP— Fructose-6-phosphat-transphosphatasen ( Phosphohexokinase, Phospho fructokinase)................................................ XVIII. ATP— Glucose-i-phosphat-transphosphatasen ( Phosphoglucokinase ) ... XIX. ATP— Gluconat-transphosphatasen (Gluconokinase) .................... XX. ATP— D-Ribose-transphosphatasen (Ribokinase)........................ XXI. ATP—► D-Arabinose-transphosphatase (Avabinokinase)................... XXII. ATP — ■ D-Xylose-transphosphatase (Xylokinase)...................... XXIII. ATP֊ Galactose-transphosphatasen (Galactokinase) .................. XXIV. ATP— Ribose-5-phosphat-transphosphatasen (5-Phosphoribokinase) .... XXV. ATP— Riboflavin-transphosphatase (Flavokinase)..................... XXVI. ATP —» Adenosin-transphosphatasen (Adenosin-kinase) ................. XXVII. ATP— Nucleosiddiphosphat-transphosphatasen (Nucleosid-diphospho- kinase).............................................................. XXVIII. ATP— Thiamin-transphosphatasen (Thiaminokinase).................... XXIX. ATP— DPN-transphosphatasen.......................................... XXX. ATP— Pyridoxal-transphosphatasen.................................... 32. Kleinere Gruppen der Transferasen............................................. I. ATP — Nicotinamid-mononucleotid-transadenylasen.................... II. ATP— FMN-transadenylasen........................................... III. UTP— Glucose-i-phosphat-transuridylasen (UDP-Glucose-pyrophospho- rylase) ............................................................. IV. UTP— Galactose-i-phosphat-transuridylase (UDP-Galactose-pyro- phosphorylase)....................................................... V. UDP- Glucose Galactose-1 -phosphat-transuridyläse.................. VI. CoA-Transferasen..................................................... VII. Glykolaldehyd-transferasen (Transketolase)........................... VIII. Thiosulfat — Cyanid-transsulfurasen (Rhodanese) .................... IX. „Thiaminasen (Thiamin — Taurin-pyrimidin-transferasen ?).......... X. Transglutaminasen und Transaspartasen (Glutamo-transferasen und A sparto-transferasen).................................................. 33. Enzyme und die biologische Oxydation.......................................... I. Allgemeines über Oxydation und Reduktion............................ II. Zum Mechanismus der biologischen Oxydation; die daran beteiligten Fermente................................................................ 34. Anaerobe Transhydrogenasen mit bekannter Substratspezifität (Pyridinnucleotid- spezifische Transhydrogenasen) ............................................... A. Allgemeines; die Pyridinnucleotide (PN).................................... a) Chemie der Pyridinnucleotide............................................ b) Der analytische Nachweis der Pyridinnucleotide.......................... c) Darstellung der Pyridinnucleotide....................................... Seite 415 415 416 416 416 418 418 418 419 420 421 421 422 423 424 424 425 425 425 426 427 428 429 429 430 431 431 431 431 432 432 433 433 434 434 435 435 436 436 437 437 438 438 438 439 441 442 445 446 447 451 453 454 454 457 458 Inhaltsverzeichnis XIII Seite d) Die Verteilung der Pyridinnucleotide in biologischen Materialien....... e) Nicotinamid und Pyridinnucleotide als Vitamine und Wuchsstoffe......... f) Biosynthese der Pyridinnucleotide...................................... g) Biologischer Abbau der Pyridinnucleotide............................... h) ,,Coenzym III“......................................................... i) Die biologischen Funktionen der Pyridinnucleotide als Wasserstoff- und Elektronen-akzeptoren und -donatoren................................... B. Die einzelnen Fermenttypen dieser Klasse................................... I. DPN ■ H2— Phosphodioxyaceton-transhydrogenasen (oc-Glycero- phosphat-dehydrase) ............................................... II. Glycerin—»DPN-transhydrogenasen (Glycerin-dehydrase).............. III. Glucose֊֊» DPN-transhydrogenasen (Glucose-dehydrase) ............. IV. DPN · H2 ֊֊» Pyruvat-transhydrogenasen (Milchsäur e~dehydrase).... V. Phosphorylierende D-3-Phosphoglycerinaldehyd —» DPN-transhydrogen- asen (Phosphotriose-dehydrase, j-Phosphoglycerinaldehyd-dehydrase) ... VI. DPN · H2 ֊֊» Aldehyd-transhydrogenasen (Alkohol-dehydrase, Aldehyd- reductase)......................................................... VII. Aldehyd— DPN-transhydrogenasen (DPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase)........................................................... VIII. Aldehyd—» TPN-transhydrogenase (T PN-spezifische Aldehyd-de- hydrase)........................................................... IX. CoA acetylierende Aldehyd ֊-» DPN-transhydrogenase................ . X. DPN · H2֊-» Orotat-transhydrogenase (Dihydro-orotsäure-dehydrase) . . . XI. L-Phenylalanin —» DPN-transhydrogenasen (L-Phenylalanin-dehydrase) XII. Betainaldehyd —-» DPN-transhydrogenasen (Betainaldehyd-dehydrase) . . XIII. l-ß-Oxybutyrat—» DPN-transhydrogenasen (l-ß-Oxybuttersäure- dehydraseJ ........................................................ XIV. DPN · H2~ · ß-Ketoacyl-CoA-transhydrogenasen (ß-Ketoreductase) .... XV. ¿-Malat—»DPN-transhydrogenasen (Äpfelsäure-dehydrase)............ XVI. Formiat —» DPN-transhydrogenasen (Ameisensäure-dehydrase)........... XVII. Sorbit ֊-» DPN-transhydrogenasen (Sorbit-dehydrase)............... XVIII. Dihydro- x-lipoinsäure—» DPN-transhydrogenase ( Lipoinsäure- dehydrase) ........................................................ XIX. DPN * H2 —► Cystin-transhy drogen äsen (Cystin-reductase)......... XX. DPN · H2— Nitroaryl-transhydrogenasen (Nitro-reductase).......... XXI. TPN ■ H2— DPN-transhydrogenasen (Pyridinnucleotid-transhydrogen- ase)............................................................... XXII. Glucose-6-phosphat—» TPN-transhydrogenasen („Zwischenferment“, Glucose-6-phosphat-dehydrase)...................................... XXIII. L-Glutamat— PN-transhydrogenasen (Glutaminsäure-dehydrase) ..... XXIV. TPN · H2 ß-Aspartylphosphat-transhydrogenase...................... XXV. TPN · H2— Glutathion-transhydrogenasen (Glutathion-reductase).... XXVI. TPN ♦ H2— 4-Dimethylaminoazobenzol-transhydrogenase.............. XXVII. PN * H2—» Glyoxalat-transhydrogenasen (Glyoxylsäure-reductase).... XXVIII. Benzaldehyd ֊- PN-transhydrogenasen (Benzaldehyd-dehydrase)...... XXIX. DPN · H2— Nitrat-transhydrogenasen und DPN · H2— Nitrit-trans- hydrogenasen (Nitrat-reductasen und Nitrit-reductasen)............. XXX. Testosteron— DPN-transhydrogenase.............................- . . XXXI. a-östradiol — DPN-transhydrogenase............................... XXXII. Höhere Fettsäure DPN-transhydrogenasen (Fett säur e-dehydrase) ... XXXIII. L-Cystinsulfinat—Coenzym III“-transhydrogenase.................... Anaerobe Transhydrogenasen mit nur teilweise bekannter Substratspezifität..... I. Succinat-dehydrogenasen (Bernsteinsäure-dehydrase)................ II. L-Lactat-dehydrogenase (Milchsäur e-dehydrase aus Hefe,).......... III. L-öc-Glycerophosphat-dehydrogenasen ((x-Glycerophosphat-dehydrase) . . . IV. Aldehyd-dehydrogenase (Aldehyd-dehydrase) aus Kartoffeln.......... V. Formiat-dehydrogenase (Ameisensäure-dehydrase) ................... VI. Oxalat-dehydrogenasen............................................. VII. Cholin-dehydrogenasen (Cholin-oxydase, Cholin-dehydrase)......... VIII. /-¿x-Oxyglutarat-dehydrogenasen................................... IX. Thiamin-dehydrogenase (Thiamin— Adrenalinchinon-transhydrogenase) X. x,/S-Ungesättigte-Acyl-CoA-reductasen (Äthylen-reductase, Acyl-CoA- dehydrase) ........................................................ XI. Fumarat-reductase (Fumar-hydrase)................................. XII. Ungesättigte Fettsäure-reductase (Saturase)....................... 459 460 461 462 463 463 465 465 466 467 468 469 473 478 479 479 480 480 481 482 483 483 485 485 486 487 487 488 489 490 492 492 493 494 494 494 495 495 495 496 496 497 499 499 500 501 501 502 5°2 503 504 504 505 XIV Inhaltsverzeichnis Seite XIII. Methämoglobin-reductasen........................................ 505 XIV. L-Dehydroascorbinat-reductasen.................................... 505 36. Aerobe Transhydrogenasen..................................................... 506 I. Die Flavinnucleotide.............................................. 506 a) Allgemeines................................................... 506 b) Die Darstellung der Flavinnuclecrtide ......................... 508 c) Die analytische Erfassung der Flavinnucleotide................. 509 d) Wirkungsweise der Flavinnucleotide............................. 510 e) Biosynthese der Flavinnucleotide............................... 511 f) Der biologische Abbau der Flavinnucleotide.................... 512 g) Die Funktion der Flavinnucleotide als prosthetische Gruppen wasser- , stoff-übertragender Fermente..................................... 512 II. TPN · H2 — 02-transhydrogenase (,,Altes gelbes Ferment“)......... 514 III. ß-Glucose֊-» 02-transhydrogenasen (Glucose-oxydase, Glucose-dehydrase, ,,Notatin )..................................................... 515 IV. Gruppen-spezifische D-Aminosäure — 02֊transhydrogenasen (n-Amino- säure-o xydase).................................................... 516 V. Gruppen-spezifische L-Aminosäure— 02-transhydrogenasen (i^-Amino- säur e-o xydase)................................................... 319 VI. D-Aspartat — 02-transhydrogenasen ( d - A spartat-o xydase) ..... 521 VII. Glykokoll— O2֊transhydrogenasen (Glycin-o xydase)............... 522 VIII. L-Prolin02-transhydrogenasen { Pr olin-o xydase) ................. 522 IX. Monomethyl-L-Aminosäure— 02-transhydrogenase..................... 523 X. Gruppen-spezifische Monoamin — 02-transhydrogenasen (Monoamin- oxydase) .......................................................... 523 XI. Gruppen-spezifische Diamin — 02-transhydrogenasen (Diamin-oxydase) 525 XII. Xanthin und Aldehyd ֊֊ 02-transhydrogenasen (Xanthin-o xydase ) ... 528 XIII. Aldehyd — 02-transhydrogenasen (Aldehyd-oxydase).................. 530 XIV. Uricat 02-transhydrogenasen (Uricase)............................. 531 XV. Glykolat — 02֊transhydrogenase (Glykolsäure-oxydase)............. 533 XVI. Oxalat֊֊ 02֊transhydrogenase (Oxalsäure-oxydase, A erooxalo-dehydrase) 334 XVII. Lactat — 02֊transhydrogenasen.................................. 534 XVIII. Ungesättigte Fettsäure —» 02-transhydrogenasen (Lipoxydase)....... 535 37. Anaerobe Transelektronasen................................................... 538 I. TPN · H2-— Cytochrom c-transelektronasen (TPN-Cytochrom c-reductase) 539 II. DPN · H2— Cytochrom c-transelektronasen (DNP-Cytochrom c-reductase) 539 III. Diaphorasen....................................................... 541 IV. Cytochrome...................................................... 542 V. Nitrat-reductasen................................................ 352 38. Oxydasen (aerobe Transelektronasen).......................................... 554 I. Cytochrom-oxydasen................................................ 555 II. Phenol-oxydasen (Tyrosinase) ..................................... 557 III. Dioxyphenylalanin-oxydase (DOPA-Oxydase) . . . ................... 563 IV. Polyphenol-oxydase aus Bataten................................ 563 V. Urushiol-oxydasen (Polyphenol-oxydasen des ,,Laccase(‘-Typus)..... 564 VI. L-Ascorbinat-oxydasen................................ . .......... 366 39. Peroxydasen und Katalasen................................................... 568 I. Unspezifische Peroxydasen..................................... 568 II. L-Tryptophan-peroxydasen, die L-Tryptophan-oxydase-systeme........ 574 III. Katalasen......................................................... 576 40. Noch nicht klassifizierbare Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme....... 581 I. ^-Oxyphenylpyruvat-oxydase-systeme................................ 581 II. Homogentisinat-oxydase-systeme (Homogentisicase).................. 582 III. Fermentsysteme, welche gruppen-spezifisch die Einführung von Hydroxyl-gruppen in aromatische Kerne katalysieren................. 583 IV. Fermentsysteme, welche die Aromatisierung hydroaromatischer Körper bewirken......................................................... 584 V. Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme, welche am Stoffwechsel der Sterine und Steroid-hormone teilnehmen......................... 586 VI. Die Fermentsysteme der oxydativen Kohlehydrat-Vergärungen......... 594 VII. Mikrobielle Oxydationen von Steroid-körpern...................... 598 VIII. /(-)֊)-Mandelat-oxydase-system.................................... 601 IX. Anthranilat-oxydase-systeme . .................................... 602 X. Benzoat-oxydase (-Systeme)........................................ 602 Inhaltsverzeichnis XV Seite XI. Brenzcatechin-oxydasen ............................................ 603 XII. Luciferase-systeme.................................................. 603 XIII. /7-Indolylacetat-oxydase-systeme................................... 605 XIV. Oxydative Fermente in der Verholzung............................ 606 41. Ketosäure-decarboxylasen, verwandte Enzyme und Enzymsysteme................ 608 I. Thiaminpyrophosphat (TPP, Cocarboxylase).............................. 609 a) Chemische Konstitution.......................................... 609 b) Darstellung von TPP............................................. 609 c) Analytische Bestimmung von TPP ................................. 610 d) Biosynthese von TPP............................................. 610 e) Der biologische Abbau von TPP................................... 611 f) Wirkungsweise des TPP .......................................... 611 g) Enzyme, die TPP als Coenzym enthalten........................... 612 II. Lipoinsäuren (Lipoic acids, Pyruvat-oxydase֊f aktor, ,,Protogen). 613 III. Pyruvat-decarboxylasen (Carboxylase)............................. 615 IV. Benzoylformiat-decarboxylase.............................. ........ 617 V. Oxalacetat-/?-decarboxy lasen...................................... 618 VI. Oxalsuccinat֊decarboxylasen....................................... 618 VII. Acetoacetat-decarboxylasen......................................... 619 VIII. (x-Acetyllactat-decarboxylasen.............. ......·,.............. 619 IX. Malonat-decarboxylase-systeme . .................................. 619 X. Succinat-decarboxylase-systeme..................................... 620 XI. (%-Keto-y-oxybutyrat-synthease ( Formaldehyd-P у ruvat-carboligase) .... 621 XII. Decarboxylierende ¿/-Isöcitrat — PN-transhydrogenasen (Isocitronen- säure-dehydrase).................................................... 621 XIII. Decarboxylierende /-Malat— PN-transhydrogenasen (,,malic enzymes) 623 XIV. Decarboxylierende 6-Phosphogluconat — TPN-transhydrogenasen (6-Phosphogluconsäure֊dehydrase).................................... 625 XV. Systeme der oxydativen Pyruvat-decarboxylierung (Pyruvat-dehydrase, Pyruvat-oxydase) . ................................................. 626 XVI. Decarboxylierende л-Ketoglutarat ֊ DPN-transhydrogenase-systeme (oc-Ketoglutarsäure-oxydase)........................................ 629 42. Aminosäure-decarboxylasen..................................................... 631 I. Allgemeines....................................................... 631 a) Pyridoxalphosphat als Coenzym der Aminosäure-decarboxylasen . . 632 b) Spezifität der Aminosäure-decarboxylasen........................ 633 c) Vorkommen der bakteriellen Aminosäure-decarboxylasen ........... 634 d) Biologische Bedeutung der Aminosäure-decarboxylasen............. 634 e) Mechanismus der Decarboxylase-Wirkung........................... 635 f) Messung der Aktivität der Aminosäure-decarboxylasen............. 635 g) Aminosäure-decarboxylasen als analytisches Hilfsmittel.......... 635 II. L-Histidin-decarboxylasen.......................................... 635 III. L-Lysin-decarboxylasen............................................. 636 IV. L-Ornithin-decarboxylasen . . . ................................... 637 V. L-Arginin-decarboxylase.......................................... 637 VI. L-Glutaminat-decarboxylasen........................................ 637 VII. ß-Oxyglutaminat-decarboxylasen.................................... 638 VIII. L-Aspartat-ß-decarboxylasen....................................... 638 IX. L-Aspartat-a-decarboxylasen........................................ 638 X. L-Tyrosin-decarboxylasen........................................... 639 XI. L֊3,4֊Dioxyphenylalanin-decarboxylasen (DOPA-Decarboxylasen)....... 639 XII. L-Tryptophan-decarboxylasen........................................ 640 XIII. 5-Oxytryptophan-decarboxylasen..................................... 640 XIV. L-Cysteinat-decarboxylasen........................................ 640 XV. Diaminopimelinat-decarboxylase..................................... 641 XVI. L-Cysteinsulfinat-decarboxylasen................................... 641 XVII. Weitere Aminosäure-decarboxylasen................................. 642 43. Triosephosphat-lyasen........................................................ 642 I. FDP-triosephosphat-lyasen (Aldolase, Zymohexase)................... 643 II. Fructose-1-phosphat-triosephosphat-lyasen (i-Phosphofructaldolase) ... 644 III. Ribose-5-phosphat-triosephosphat-lyasen............................ 645 IV. Desoxyribosephosphat-triosephosphat-lyasen ....................... 645 V. Erytrulose-1 -phosphat-synthease (Erythrulose-1 -phosphat-triose- phosphat-lyase?)................................................... 645 XVI Inhaltsverzeichnis Seite 44. Hydratasen und Dehydratasen................................................. 646 I. Fumarat-hydratasen (Fumarase)..................................... 646 II. Maleinat-hydratase (Malease)..................................... 648 III. Ungesättigte Acyl-CoA-hydratasen (Crotonase).................... 648 IV. Aconitat-hydratasen (Aconitase).................................. 649 V. D-2-Phosphoglycerat-dehydratasen (Enolase)........................ 651 VI. Serin-dehydratasen (Serin-deaminase).............................. 652 VII. c«s,cis-Muconat-hydratasen........................................ 653 VIII. Carbonat-anhydratasen (Kohlensäure-anhydraiase, „carbonic anhydrase“) 653 45. Kohlenstoff-Stickstoff- und Kohlenstoff-Schwefel-lyäsen und -syntheasen..... 656 I. L-Aspartat-ammoniak-lyasen (Aspartase)............................ 656 II. L-Histidin-(x-ammoniak-lyäsen (Histidin-oc-deaminase)............ 657 III. L-Arginosuccinat-arginin-lyasen.................................. 658 IV. Cystein-desulfhydrasen .......................................... 659 V. Homocystein-desulfhydrasen........................................ 660 VI. Exocystin-desulfhydrasen......................................... 660 VII. ß-Sulfinylpyruvat-desulfinase (Teilenzym des L-Cysteinsulfinat-de- sulfinase-systems)................................................ 661 VIII. Alliin-lyase (Alliinase)......................................... 66r IX. C-S-Syntheasen der Glyoxalase-systeme (Glyoxalase I)............. 662 46. Hydrogenasen und Hydrogen-lyase-systeme...................................... 663 I. Hydrogenasen...................................................... 664 II. Die Hydrogen-lyase-reaktion....................................... 665 47. Isomerasen und Racemasen..................................................... 666 I. Glucose-6-phosphat-isomerasen ( Phosphohexose֊isomerase,Oxoisomerase) 666 II. Galactose-i-phosphat-isomerase-systeme (Galactowaidenase) ....... 667 III. Mannose-6-phosphat-isomerasen.................................... 668 IV. Phosphopentose-isomerasen ...................................... 668 V. Phosphotriose-isomerasen........................................ 669 VI. D-Arabinose֊isomerase........................................... 669 VII. D-Xylose-isomerasen............................................... 670 VIII. D-Erythrose-isomerase............................................ 670 IX. Glucose(1— 6)-phosphomutasen (Phosphoglucomutase)................ 670 X. Die ,,Phosphofructomutase“֊reaktion.............................. 671 XI. Ribose(i-- 5)-phosphomutasen (Phosphoribomutase)................. 672 XII. Desoxyribose(i—^-phosphomutasen (Phosphodesoxyribomutase)......... 672 XIII. Glycerat(3֊ 2)-phosphomutasen (Phosphoglyceromutase).............. 672 XIV. 3-Phosphoglycerat(i— 2)-phosphomutasen (Diphosphoglyceromutase) . . 673 XV. Oxysäure-racemase................................................. 673 XVI. Lactat-racemasen.................................................. 673 XVII. Alanin-racemasen.................................................. 674 XVIII. Glutaminat-racemase............................................... 674 XIX. Mandelat-racemase................................................. 674 XX. Glucopyranose-mutarotase......................................... 675 48. Das Zusammenwirken der Enzyme............................................... 673 A. Allgemeines............................................................... 675 I. Die Analyse multipler Enzymsysteme................................... 675 II. Die verschiedenen Arten des Zusammenwirkens von Enzymen............. 677 III. Faktoren, welche das Zusammenwirken von Enzymen regulieren........... 678 B. Besprechung einzelner multipler Enzymsysteme.............................. 681 I. Der anaerobe Abbau der Kohlehydrate.................................. 681 a) Die Glykolyse..................................................... 682 b) Die alkoholische Gärung........................................... 688 c) Anaerobe mikrobielle Gärungs-prozesse............................. 697 d) Die Hemmung des anaeroben Kohlehydrat-abbaus durch Sauerstoff; der sog. PASTEUR-Effekt............................................ 703 II. Der oxydative Abbau der Kohlehydrate; der Citronensäure-zyklus.... 708 III. Oxydativer Abbau und Biosynthese der Fettsäuren; der Fettsäure-zyklus 719 IV. Enzyme in der pflanzlichen Photosynthese . . .*...................... 722 V. Die Assimilation molekularen Stickstoffs............................. 731 VI. Schlußbemerkung..................................................... 732 Autorenverzeichnis.............................................................. 733 Sachverzeichnis.................................................................. 752
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