Faltung und Assemblierung von Zelloberflächenproteinen:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | Undetermined |
| Veröffentlicht: |
1992
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| Beschreibung: | Regensburg, Univ., Diss. |
| Beschreibung: | 161 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
I EINLEITUNG 1
1 FALTUNG VON PROTEINEN 1
1.1 FALTUNG LOESLICHER MONOMERER UND OLIGOMERER PROTEINE 1
1.2 FALTUNG VON MEMBRANPROTEINEN 3
1.3 PROTEINFALTUNG IN DER ZELLE 5
2 CHARAKTERISIERUNG DER MODELLSYSTEME 8
2.1 VARIABLES ZELLOBERFLAECHENGLYKOPROTEIN (VSG) AUS 8
TRYPANOSOMA BRUCEI
2.1.1 PRIMAERSTRUKTUR DES VARIABLEN ZELLOBERFLAECHENGLYKO- 9
PROTEINS
2.1.2 N-GLYKOSYLIERUNG VON VSG 11
2.1.3 DER GLYKOSYLPHOSPHATIDYLINOSITOL-ANKER 12
2.1.4 DIE DREIDIMENSIONALE STRUKTUR VON VSG 13
2.1.5 BIOSYNTHESE VON VSG 15
2.2 DAS REGELMAESSIG ANGEORDNETE PORIN AUS
THERMOTOGA 16
MARITIMA
2.2.1 THERMOTOGA MARITIMA 16
2.2.2 DIE ZELLHIILLE VON
THERMOTOGA MARITIMA 17
2.2.3 DIE STRUKTUR VON PORINEN 17
2.3 DAS REGELMAESSIG ANGEORDNETE ZELLOBERFLAECHENPROTEIN AUS 19
COMAMONAS ACIDOVORANS
2.3.1 BIOCHEMISCHE EIGENSCHAFTEN 19
2.3.2 DREIDIMENSIONALE STRUKTUR 20
3 PROBLEMSTELLUNG 21
H MATERIALIEN UND METHODEN 25
1 MATERIALIEN 25
1.1 PROTEINE 25
1.2 CHEMIKALIEN 26
1.3 MATERIALIEN FUER DIE CHROMATOGRAPHIE 27
1.4 SONSTIGES VERBRAUCHSMATERIAL 27
1.5 GERAETE 28
2 METHODEN 30
2.1 ANZUCHT VON
THERMOTOGA MARITIMA 30
2.2 IMMUNOLOGISCHE TECHNIKEN 31
2.2.1 HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER 31
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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2.2.2 REINIGUNG VON POLYKLONALEN ANTIKOERPERN UEBER PROTEIN 32
A-SEPHAROSE
2.2.3 ELISA (ENZYME LINKED IMMUNO SORBENT ASSAY) 32
2.2.4 WESTEM-BIOT 34
2.3 SPEKTROSKOPISCHE TECHNIKEN 35
2.3.1 UV-ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE 35
2.3.2 FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE 37
2.3.3 CD-SPEKTROSKOPIE 37
2.3.4 LICHTSTREUUNG 39
2.4 ANALYTISCHE ULTRAZENTRIFUGATION 39
2.4.1 SEDIMENTATIONSGESCHWINDIGKEIT 39
2.4.2 SEDIMENTATIONSGLEICHGEWICHT 41
2.5 ALLGEMEINE TECHNIKEN 4-2
2.5.1 SDS-GELELEKTROPHORESE 42
2.5.2 ANFAERBUNG VON PROTEINEN 43
2.5.2.1 COOMASSIE-BLAU FAERBUNG 43
2.5.2.2 KOLLOIDALE COOMASSIE-BLAU FAERBUNG 44
2.5.2.3 SILBERFAERBUNG 44
2.5.3 ANFAERBUNG VON GLYKOPROTEINEN 45
2.5.3.1 THYMOL-H
2S04 FAERBUNG 45
2.5.3.2 PERIODSAEURE-SCHIFF-BASE FAERBUNG 45
2.5.4 QUERVEMETZUNG MIT GLUTARALDEHYD 46
2.5.5 PHASENSEPARATION MIT TRITON-X-114 47
2.5.6 STABILITAET DER GLEICHGEWICHTSUEBERGAENGE 48
2.5.7 DE- UND RENATURIERUNGSKINETIKEN 48
2.5.7.1 DURCHFUEHRUNG 48
2.5.7.2 AUSWERTUNG DER REAKTIONSKINETIKEN 50
2.5.7.3 TEMPERATURABHAENGIGKEIT DER REAKTIONSGESCHWIN- 52
DIGKEIT
HI ERGEBNISSE UND DISKUSSION 55
1 FALTUNG UND ASSOZIATION DES VARIABLEN ZELLOBERFLAECHENGLYKO- 55
PROTEINS AUS
TRYPANOSOMA BRUCEI
1.1 IMMUNOLOGISCHER VERGLEICH VON NATIVEM UND REKONSTITUIER- 55
TEM SVSG
1.2 KINETIK DER REKONSTITUTION 60
1.2.1 RENATURIERUNGSKINETIKEN IN DER FLUORESZENZEMISSION 60
1.2.2 BESTIMMUNG DER REASSOZIATION DURCH CHEMISCHE QUER- 62
VERNETZUNG
1.3 VERHALTEN VON SVSG BEI EXTREMEN KONZENTRATIONEN 64
1.4 DIE MEMBRANFORM VON VSG 66
1.4.1 REINIGUNG VON NATIVEM MFVSG 66
1.4.2 REINIGUNG VON MFVSG IM DENATURIERTEN ZUSTAND 68
1.4.3 VERSUCH DER REKONSTITUTION VON MFVSG 70
1.5 DISKUSSION ^2
2 DAS PORIN AUS
THERMOTOGA MARITIMA 76
2.1 REINIGUNG VON ROMP 76
2.1.1 STANDARDREINIGUNG 77
2.1.1.1 ISOLIERUNG DER AEUSSEREN MEMBRAN 77
2.1.1.2 EXTRAKTION DES PORINS 78
2.1.1.3
ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE AN EINER
DE 52 78
SAEULE
2.1.1.4 GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE MIT SEPHACRY 1 S300 79
2.1.2 MODIFIKATION UND DISKUSSION DER STANDARDREINIGUNG 81
2.2 CHARAKTERISIERUNG DES SOLUBILISIERTEN ROMP 84
2.2.1 SPEKTROSKOPISCHE EIGENSCHAFTEN 84
2.2.1.1 UV-ABSORPTIONSSPEKTRUM 85
2.2.1.2 FLUORESZENZEMISSIONSSPEKTRUM 86
2.2.1.3 CD-SPEKTROSKOPIE 87
2.2.2 OLIGOMERISIERUNGSGRAD 88
2.2.2.1 SDS-PAGE 88
2.2.2.2 CHEMISCHE QUERVEMETZUNG MIT GLUTARALDEHYD 91
2.2.23 GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE 92
2.2.3 STABILITAET ^
2.2.3.1 GUANIDINIUMCHLORID-INDUZIERTER ENTFALTUNGSUEBERGANG 94
2.2.3.2 STABILITAET IN ABHAENGIGKEIT VON TEMPERATUR UND PH- 95
WERT
2.3 FALTUNG UND ASSOZIATION VON ROMP 95
2.3.1 VERSUCH DER REKONSTITUTION IN LOESUNG 95
2.3.2 REKONSTITUTION IN LIPIDVESIKELN 96
2.4 DISKUSSION 98
3 STABILITAET UND FALTUNG DES REGELMAESSIG ANGEORDNETEN ZELLOBERFLAE- 101
CHENPROTEINS AUS
COMAMONAS ACIDOVORANS
3.1 CHARAKTERISIERUNG DES NATIVEN ZUSTANDS *01
3.1.1 ASSEMBLIERUNGSGRAD VON RSP *01
3.1.1.1 SDS-PAGE 101
3.1.1.2 GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE 103
3.1.1.3 ANALYTISCHE ULTRAZENTRIFUGATION 103
3.1.2 SPEKTROSKOPISCHE EIGENSCHAFTEN 106
3.1.2.1 UV-ABSORPTIONSSPEKTRUM 106
3.1.2.2 FLUORESZENZEMISSIONSSPEKTRUM 107
3.1.2.3 CIRCULARDICHROISMUS 108
3.1.3 GLYKOSYLIERUNG 109
3.2 STABILITAET 110
3.2.1 PH-ABHAENGIGKEIT 110
3.2.2 THERMISCHE STABILITAET 112
3.2.3 STABILITAET GEGENUEBER CHAOTROPEN AGENDEN 115
3.2.3.1 STABILITAET GEGENUEBER GUANIDINIUMCHLORID 115
3.2.3.2 STABILITAET GEGNUEBER HARNSTOFF 117
3.3 FALTUNG VON RSP 118
3.3.1 DENATURIERUNG UND DENATURIERUNGSKINETIKEN 118
3.3.1.1 DURC H FLUORESZENZEMISSION BESTIMMTE DENATURIE- 118
RUNGSKINETIKEN
3.3.1.2 DURCH CD-SPEKTROSKOPIE BESTIMMTE DENATURIE- 120
RUNGSKINETIKEN
3.3.1.3 DURCH LICHTSTREUUNG ERMITTELTE DENATURIERUNGS- 121
KINETIK
3.3.2 RENATURIERUNG UND RENATURIERUNGSKINETIKEN 122
3.3.2.1 OPTIMIERUNG DER RENATURIERUNGSBEDINGUNGEN 122
3.3.2.2 CHARAKTERISIERUNG DES REKONSTITUIERTEN PROTEINS 122
3.3.2.3 RENATURIERUNG IN ABHAENGIGKEIT VON DER PROTEIN- 124
KONZENTRATION
3.3.2.4 RENATURIERUNG IN ABHAENGIGKEIT VON DER TEMPE- 125
RATUR
3.3.2.5 KINETIK DER MICELLBILDUNG 126
3.4 DISKUSSION 130
4 ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION 133
IV ZUSAMMENFASSUNG 137
V ABKUERZUNGEN 139
VI LITERATURVERZEICHNIS 141 |
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