Untersuchungen zur Bedeutung von Calmodulin als Komponente der Phosphorylase Kinase:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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1992
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
I.
EINLEITUNG
.
1
II.
PROBLEMSTELLUNG
.
13
III.
METHODISCHE
GRUNDLAGEN
.
15
1.
BIOLOGISCHES
MATERIAL
.
15
2.
ENZYMTESTS
.
16
2.1
PHOSPHORYLASE
KINASE
.
16
2.2
PHOSPHORYLASE
B
.
20
3.
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
PRAEPARATION
.
21
3.1
KONTRASTIERUNG
UND
BILDENTSTEHUNG
.
21
3.2
PRAEPARATIONSTECHNIKEN
.
22
3.2.1
NEGATIVKONTRASTVERFAHREN
.
23
3.2.1.1
ADHAESIONS
ODER
TROPFENMETHODE
.
24
3.2.1.2
VALENTINEMETHODE
.
25
3.2.2
VERGLEICH
DER
METHODEN
.
26
IV.
ERGEBNISSE
.
27
1.
DARSTELLUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
.
27
PHOSPHORYLASE
KINASE
1.1
DARSTELLUNG
AUS
RINDERHERZ
.
27
1.2
DARSTELLUNG
AUS
KANINCHENSKELETTMUSKEL
.
31
1.3
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
.
40
GEREINIGTEN
PHOSPHORYLASE
KINASE
1.3.1
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
BEI
DER
ELEKTRONEN
.
44
MIKROSKOPISCHEN
PRAEPARATION
AUF
DIE
MOLEKUELFORM
2.
STABILITAET
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
BEI
TIEFEN
.
48
TEMPERATUREN
2.1
MOLEKULARE
VERAENDERUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
.
49
BEIM
LAGERN
3.
EINFLUSS
VON
CALCIUM
.
60
3.1
STABILITAET
DER
AGGREGATFORMEN
.
65
4.
AKTIVIERUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
DURCH
.
68
CALCIUM
UND
CALMODULIN
5.
EINFLUSS
VON
PEPTIDEN
MIT
AFFINITAET
ZU
CALMODULIN
71
AUF
DIE
AKTIVITAET
UND
STRUKTUR
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
5.1
VERSUCHE
MIT
MELITTIN
.
72
5.1.1
EINFLUSS
VON
MELITTIN
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
.
74
5.1.2
GELELEKTROPHORESE
VON
MELITTIN-BEHANDELTER
.
81
PHOSPHORYLASE
KINASE
5.1.3
ELEKTRONENMIKROSKOPIE
VON
MELITTIN-BEHANDELTER
.
84
PHOSPHORYLASE
KINASE
5.1.4
NACHWEIS
VERKLEINERTER
ENZYMATISCH
AKTIVER
.
87
PHOSPHORYLASE
KINASE
NACH
EINWIRKUNG
VON
MELITTIN
/
CALCIUM
5.1.5
EINFLUSS
VON
MELITTIN
AUF
DIE
AGGREGATBILDUNG
.
.
97
5.1.6
REAKTION
VON
ISOLIERTEN
MONOMEREN
MIT
MELITTIN
.
99
IN
2
MM
CALCIUM
5.1.7
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
MELITTINSEPHAROSE
.
102
5.1.8
ELEKTRONENMIKROSKOPISCH
FESTSTELLBARE
FORMVER
.
104
AENDERUNG
VON
PHOSPHORYLASE
KINASE
HERVORGERUFEN
DURCH
2
MM
CALCIUM
UND
DURCH
CALCIUM
/
MELITTIN
5.2
VERSUCHE
MIT
MASTOPARAN
.
114
6.
VERSUCHE
MIT
HEPARIN
.
120
6.1
HEPARIN
UND
PHOSPHORYLASE
KINASE
.
121
6.1.1
EINFLUSS
VON
HEPARIN
AUF
DIE
AKTIVITAET
UND
.
.
.
122
ZUSAMMENSETZUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
6.1.2
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
ERGEBNISSE
.
126
6.1.3
REAKTION
VON
HEPARIN
MIT
DEM
MONOMEREN
.
128
(ASSYS)
4
-KOMPLEX
7.
AGGREGATE
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
ASSOZIIERT
.
130
MIT
GLYKOGENPARTIKELN
8.
VERSUCHE
ZUR
KRISTALLISATION
DER
PHOSPHORYLASE
.
131
KINASE
8.1
TABELLARISCHE
ZUSAMMENFASSUNG
DER
ERGEBNISSE
.
.
133
V.
DISKUSSION
.
137
1.
BEEINFLUSSUNG
DER
STRUKTUR
DER
PHOSPHORYLASE
.
.
137
KINASE
DURCH
CALCIUM
IN
VERSCHIEDENEN
KONZENTRATIONEN
2.
VERSUCHE
MIT
MELITTIN
.
142
3.
VERSUCHE
MIT
HEPARIN
.
146
4.
LITERATURDISKUSSION
ZUR
INTERAKTION
VON
.
147
PHOSPHORYLASE
KINASE
MIT
CALMODULIN
5.
LITERATURDISKUSSION
ZUR
INTERAKTION
VON
.
153
CALMODULIN
MIT
MELITTIN
VI.
ZUSAIMENFASSUNG
.
159
VII.
EXPERIMENTELLER
TEIL
.
164
1.
BIOCHEMISCHE
UNTERSUCHUNGSMETHODEN
.
164
1.1
CHEMIKALIEN
.
164
1.2
GERAETE
.
165
1.3
PROTEINBESTIMMUNG
.
165
1.4
ELEKTROPHORETISCHE
TRENN
UND
FAERBEVERFAHREN
.
.
166
1.5
SAEULENCHROMATOGRAPHIEN
.
169
1.5.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
MELITTINSEPHAROSE
.
170
1.6
KRISTALLISATIONSANSAETZE
.
171
2.
REINIGUNG
DER
PHOSPHORYLASE
B
AUS
KANINCHEN
.
.
172
SKELETTMUSKULATUR
2.1
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DER
PHOSPHORYLASE
B
.
173
3.
REINIGUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
AUS
RINDERHERZ
174
4.
REINIGUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
AUS
.
176
KANINCHENSKELETTMUSKULATUR
5.
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
.
.
180
6.
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE
UNTERSUCHUNGSMETHODEN
.
182
6.1
GERAETE
.
182
6.2
CHEMIKALIEN
UND
MATERIALIEN
.
182
6.2.1
OBJEKTTRAEGER
.
182
6.2.2
HERSTELLUNG
DER
TRAEGERFILME
.
183
6.2.3
BEFILMUNG
DER
OBJEKTTRAEGER
.
184
6.2.4
LOCHFOLIEN
.
184
6.3
NEGATIVKONTRASTIERUNG
DER
PHOSPHORYLASE
KINASE
.
185
UND
IHRER
DERIVATE
VIII.
LITERATURVERZEICHNIS
.
188 |
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