Enzymkatalyse: Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme
Gespeichert in:
| Format: | Buch |
|---|---|
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin u.a.
Springer
1989
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | 352 S. zahlr. graph. Darst. |
| ISBN: | 3540189424 0387189424 |
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| adam_text | ALFRED SCHELLENBERGER (HRSG.) ENZYMKATALYSE EINFUEHRUNG IN DIE CHEMIE,
BIOCHEMIE UND TECHNOLOGIE DER ENZYME UNTER MITARBEIT VON GUNTER FISCHER,
GERHARD HUEBNER UND RENATE ULBRICH SPRINGER-VERLAG BERLIN HEIDELBERG NEW
YORK LONDON PARIS TOKYO HONG KONG INHALT VORWORT 12 1. STRUKTUR UND
KATALYSE (G.FISCHER) 13 1.1. DIE THERMODYNAMISCHE UND KINETISCHE BASIS
DER KATALYSE 13 1.2. DAS CHEMISCHE GLEICHGEWICHT 17 1.2.1.
THERMODYNAMISCHE GRUNDLAGEN 17- 1.2.2. EXPERIMENTELLE
GLEICHGEWICHTSKONZENTRATIONEN UND DIE GLEICHGEWICHTSKONSTANTE . 18
1.2.3. BERECHNUNG THERMODYNAMISCHER GROESSEN AUS GLEICHGEWICHTSDATEN 20
1.3. DYNAMIK CHEMISCHER REAKTIONEN . 21 1.3.1. GRUNDLAGEN DER
REAKTIONSKINETIK 21 1.3.1.1. MOLEKULARITAET UND REAKTIONSORDNUNG 21
1.3.1.2. EINFACHE GESETZMAESSIGKEITEN FUER DEN ZEITLICHEN ABLAUF VON
REAKTIONEN 23 1.3.1.3. KINETIK KOMPLEXER REAKTIONEN 27 1.3.2. DIE
THEORIE DES UEBERGANGSZUSTANDES . . 28 1.4. BEZIEHUNGEN ZWISCHEN
CHEMISCHER STRUKTUR UND REAKTIVITAET . . . . . . . . 32 1.4.1.
QUANTITATIVE BEZIEHUNGEN 32 1.4.2. ORBITALANORDNUNG, KONFORMATION UND
REAKTIVITAET 37 1.5. DIE KATALYSE DURCH SAEUREN UND BASEN 39 1.5.1.
ALLGEMEINE UND SPEZIFISCHE SAEURE-BASE-KATALYSE 39 1.5.2. DIE
WASSERSTOFFBRUECKENBINDUNG . 44 1.5.3. DIE GESCHWINDIGKEIT VON
PROTONENTRANSFERPROZESSEN 46 1.5.4. , DAS BROENSTEDSCHE KATALYSEGESETZ 48
1.6. NUCLEOPHILE UND ELEKTROPHILE KATALYSE . . . . . . * . . . . . . . .
. 50 1.6.1. MECHANISMEN NUCLEOPHIL KATALYSIERTER REAKTIONEN 52 1.6.2.
MECHANISMEN ELEKTROPHIL KATALYSIERTER REAKTIONEN 53 1.7. ISOTOPE
SUBSTITUTIONEN ALS SONDEN FUER KATALYSEMECHANISMEN 54 1.8. KATALYSEN
DURCH ENZYMANALOGE FUNKTIONSPRINZIPIEN 59 1.8.1. INTRAMOLEKULARST ALS
REAKTIONSFOERDERNDER FAKTOR . 59 1.8.2. KATALYSE UEBER NICHTKOVALENTE
KOMPLEXE 62 1.8.3. KATALYSE AN SYNTHETISCHEN POLYMEREN 64 1.8.4.
SEMISYNTHETISCHE KATALYSATOREN . 64 1.9. DER EINFLUSS DES MEDIUMS AUF DIE
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT . . . . . . 65 1.9.1. DIE THERMODYNAMIK DES
LOESUNGSMITTELWECHSELS . . - . . . . . 65 1.9.2. EINFLUSS DER
ELEKTROLYTKONZENTRATION AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT 67 1.9.3.
HYDROPHOBE WECHSELWIRKUNGEN UND REAKTIONEN UNTER MIKROHETEROGENEN BEDIN-
GUNGEN . . . 68 1.10. LITERATUR 70 2. ENZYMKINETIK (G. HUEBNER) . . 72
2.1. EINFLUSS DER ENZYMKONZENTRATION AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT 72
2.2. EINFLUSS DER SUBSTRATKONZENTRATION AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
73 2.2.1. DIE MICHAELIS-MENTEN-GLEICHUNG . 73 2.2.2. DIE
STEADY-STATE-GLEICHUNG VON BRIGGS UND HAIDANE 75 2.2.3. DIE INTEGRIERTE
MICHAELIS-MENTEN-GLEICHUNG 76 2.2.4. KINETISCHE GLEICHUNGEN KOMPLEXER
REAKTIONSFOLGEN UND REVERSIBLER ENZYMREAKTIO- NEN 77 2.2.5. METHODEN ZUR
BESTIMMUNG DER MICHAELIS-KONSTANTE UND DER MAXIMALGESCHWINDIG- KEIT 78 8
INHALT 2.2.6. BESTIMMUNG DER TEILKONSTANTEN EINER ENZYMREAKTION 81
2.2.7. ZWEI-SUBSTRAT-REAKTIONEN 83 2.2.8. UMSETZUNG EINES SUBSTRATS
DURCH ZWEI, DIE GLEICHE REAKTION KATALYSIERENDE ENZYME (ISOENZYME,
MODIFZIERTE ENZYME) 87 2.3. EINFLUSS VON EFFEKTOREN AUF DIE
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT ENZYMKATALYSIERTER REAK- TIONEN 90 2.3.1.
REVERSIBLE INHIBITOREN 90 2.3.1.1. DIE KOMPETITIVE HEMMUNG 90 2.3.1.2.
INHIBIERUNG DURCH KONKURRIERENDEN UMSATZ EINES ZWEITEN SUBSTRATES 92
2.3.1.3. DIE NICHTKOMPETITIVE HEMMUNG 93 2.3.1.4. DIE UNKOMPETITIVE
HEMMUNG 95 2.3.1.5. DIE PARTIELL KOMPETITIVE HEMMUNG 97 2.3.1.6.
METHODEN ZUR BESTIMMUNG DER INHIBITORKONSTANTEN K, 98 2.3.2. DIE
SUBSTRATUEBERSCHUSS-HEMMUNG AE 101 2.3.3. HEMMUNG DURCH HOCHAFFINE
INHIBITOREN 102 2.3.4. HEMMUNG DURCH IRREVERSIBEL REAGIERENDE
INHIBITOREN 103 2.3.5. HEMMUNG DURCH REAKTION DES INHIBITORS MIT DEM
SUBSTRAT 104 2.3.6. HEMMUNG DURCH COENZYM-ANTAGONISTEN . .: . 105 2.3.7.
AKTIVATOREN * * * 106 2.3.8. EINFLUSS DES PH-WERTES AUF DIE
GESCHWINDIGKEIT.ENZYMKATALYSIERTER REAKTIONEN .. . NO 2.4. EINFLUSS DER
SIMULTANEN BINDUNG MEHRERER SUBSTRATMOLEKUELE AUF DIE GESCHWINDIG- KEIT
EINER ENZYMKATALYSIERTEN REAKTION 113 2.4.1. DIE HILL-GLEICHUNG 113
2.4.2. DAS SUBSTRAT ALS AKTIVATOR ** 114 2.4.3. WECHSELWIRKUNGEN
ZWISCHEN DEN AKTIVEN ZENTREN VON OLIGOMER-ENZYMEN ... .117 2.4.4.
KONFORMEREN-GLEICHGEWICHTE BEI OLIGOMEREN ENZYMEN 119 2.4.4.1. DAS
KONZERTIERTE MODELL . * 120 2.4.4.2. DAS SEQUENTIELLE MODELL . . . *;
124 2.4.4.3. DAS SLOW-TRANSITION-MODELL 127 2.5. EINFLUSS VON
ISOTOPEN-SUBSTITUTIONEN IM SUBSTRAT AUF DIE KINETISCHEN PARAMETER EN-
ZYMKATALYSIERTER REAKTIONEN 128 2.5.1. EINFLUSS AUF
MAXIMALGESCHWINDIGKEIT UND K M -WERT 128 2.5.2. BESTIMMUNG DES
INTRINSISCHEN ISOTOPIEEFFEKTS 130 2.5.3. METHODEN ZUR BESTIMMUNG DES
ISOTOPIEEFFEKTS BEI ENZYMKATALYSIERTEN REAKTIONEN . 130 2.6. LITERATUR
131 3. DAS PROTEINMOLEKUEL ALS GLEICHGEWICHTSSTRUKTUR (A.SCHELLENBERGER)
. . . 133 3.1. ALLGEMEINE BEMERKUNGEN ZUR PROTEINSTRUKTUR 133 3.2. DIE
HAUPTKETTE ALS STRUKTURELEMENT DER PROTEINE 134 3.2.1. STEREOCHEMIE DER
HAUPTKETTE 135 3.2.2. BINDUNGSSTABILITAET DER HAUPTKETTEN-H-ATOME 138
3.3. DIE SEITENKETTE-BASIS DER VARIABILITAET VON PROTEINSTRUKTUREN 140
3.3.1. STRUKTUR UND MOBILITAET DER SEITENKETTEN 140 3.3.2.
PHYSIKOCHEMISCHE DIFFERENZIERUNG DER SEITENKETTEN 143 3.3.2.1.
SAEURE-BASE-VERHALTEN 143 3.3.2.2. POLARITAET DER SEITENKETTEN 145 3.3.3.
CHEMISCHE DIFFERENZIERUNG DER SEITENKETTEN 146 3.3.3.1. SPEZIFISCHE
MARKIERUNG DER SEITENKETTEN 146 3.3.3.2. KOVALENTE VERKNUEPFUNG VON
SEITENKETTEN MITTELS BIFUNKTIONELLER REAGENZIEN . . . 157 3.3.3.3.
AUSSAGEBEREICH CHEMISCHER MODIFIZIERUNGSREAKTIONEN 159 3.3.3.4. EXTREMES
CHEMISCHES VERHALTEN VON SEITENKETTEN (SUPERREAKTIVITAET UND MASKIERUNG)
160 3.4. STRUKTURSYSTEME IN PROTEINEN (SEKUNDAERSTRUKTUR) UND DEREN
BEZIEHUNG ZUR RAUM- STRUKTUR 161 3.4.1. HELIKALE STRUKTURSYSTEME 161
3.4.2. FALTBLATT-STRUKTURSYSTEME 163 3.4.3. DER WENDEKNICK ALS
STRUKTURSYSTEM 164 3.4.4. KOMPLEXE STRUKTURSYSTEME - DOMAENEN 166 3.5.
DIE RAUMSTRUKTUR VON PROTEINMOLEKUELEN (TERTIAERSTRUKTUR) 168 3.5.1. DIE
ROENTGENKRISTALLSTRUKTUERANALYSE - MOEGLICHKEITEN UND GRENZEN 168 INHALT 9
3.5.1.1. GEWINNUNG VON PROTEINKRISTALLEN 169 3.5.1.2. UEBERTRAGBARKEIT
DER ROENTGENSTRUKTURDATEN AUF DAS GELOESTE PROTEIN 169 3.5.1.3.
RAUMSTRUKTUR KRISTALLISIERTER ENZYM-SUBSTRAT-UND
ENZYM-INHIBITOR-KOMPLEXE . . . 170 3.5.2. RAUMSTRUKTUREN VON PROTEINEN
AUS INTRAMOLEKULAREN ABSTANDSPARAMETERN . . . . 171 3.5.3. DIE
PRIMAERSTRUKTUR ALS CODE DER RAUMSTRUKTUR VON PROTEINEN 172 3.5.3.1.
SEQUENZ UND MOLEKUELGEOMETRIE 172 3.5.3.2. RAUMSTRUKTUREN AUS
SEQUENZDATEN (FALTUNGSMODELLE) . . . 175 3.6. STABILITAET UND MOBILITAET
DER RAUMSTRUKTUR VON PROTEINMOLEKUELEN . . . . . . . 178 3.6.1. DIE
RAUMSTRUKTUR DES PROTEINMOLEKUELS ALS GLEICHGEWICHTSZUSTAND 178 3.6.2.
WECHSELWIRKUNGEN ZWISCHEN DEN SEITENKETTEN UND DEREN BEDEUTUNG FUER DIE
GE- SAMTSTRUKTUR 180 3.6.2.1. DISULFIDBINDUNG . . . 180 3.6.2.2.
ELEKTROSTATISCHE WECHSELWIRKUNGEN 180 3.6.2.3. HYDROPHOBE
STRUKTURIERUNGSEFFEKTE 182 3.6.3. DENATURIERUNG UND RENATURIERUNG 182
3.7. STRUKTURELLE,ASPEKTE DER OLIGOMEREN PROTEINSTRUKTUR
(QUARTAERSTRUKTUR) . . . . 184 3.7.1. STOECHIOMETRIE UND GEOMETRIE
OLIGOMERER PROTEINE 184 3.7:2. ASSOZIATIONS-DISSOZIATIONS-GLEICHGEWICHTE
BEI OLIGOMEREN PROTEINEN 185 3.7.3. VERFAHREN ZUR ERMITTLUNG DER
GEOMETRIE VON OLIGOMERSTRUKTUREN 187 3.7.3.1. ELEKTRONENMIKROSKOPIE .
187 3.7.3.2. BIFUNKTIONELLE REAGENZIEN ZUR ERMITTLUNG DER RAEUMLICHEN
ANORDNUNG VON UNTEREIN- HEITSKOMPLEXEN * . 187 3.7.3.3. MODELLIERUNG VON
OLIGOMERSTRUKTUREN ANHAND VON STREUKURVEH 188 3.8.
NICHTPROTEINSTRUKTURKOMPONENTEN . . . 189 3.8.1. WASSER 189 3.8.2.
POLYSACCHARIDE . . . . . . 189 3.8.3. PHOSPHATGRUPPEN 190 3.8.4.
N-TERMINALE ACYLRESTE . . . . . . 192 3.9. LITERATUR 192 R 4.
ENZYMKATALYSE (A.SCHELLENBERGER) -.196 4.1. DAS AKTIVE ZENTRUM . . . . .
. . . . . . * . 196 4.1.1. EHZYME ALS MIKRO-HETEROGENKATALYSATOREN 196
4.1.2. ZUR EVOLUTION DER ENZYMKATALYSE . . . ,. * . 196 4.1.3.
MECHANISTISCHE GRUNDLAGEN DER ENZYMKATALYSE 197 4.1.3.1. MAKROMILIEU
UND MIKROMILIEU 197 4.1.3.2. SUBSTRATBINDUNG UND SUBSTRATSPEZIFITAET 198
4.1.3.3. SUBSTRATORIENTJERUNG UND SUBSTRATDESTABILISIERUNG 201 4.1.3.4.
UEBERGANGSZUSTAND BEI ENZYMKATALYSEN 202 4.1.3.4.1. KINETISCHE
ISOTOPIEEFFEKTE . 202 4.1.3.4.2. AUSTAUSCH VON SEITENKETTEN IM
REAKTIONSBEREICH (*ENZYME ENGINEERING ) . . . . 203 4.1.3.4.3.
AFFINITAETSSTUDIEN MIT *UEBERGANGSZUSTANDANALOGEN VERBINDUNGEN , . :_....
. . . 205 4.1.3.5. MECHANISMUSABHAENGIGE INHIBITOREN 210 4.1.4.
KLASSIFIZIERUNG DER ENZYME NACH DER KATALYSIERTEN REAKTION . . 211 4.2.
REGULATION DER ENZYMAKTIVITAET . . . . . . ; . 214 4.2.1.
ENZYMAKTIVITAET ALS KONTROLLIERBARER ZUSTAND 214 4.2.2. INDUZIERTE
AKTIVITAETSAENDERUNGEN 214 4.2.3. ZEITLICH VERZOEGERTE REGULATIONSPROZESSE
.* 215 4.2.4. REGULATION GEKOPPELTER ENZYMSYSTEME 216 4.3.
FUNKTIONSMECHANISMEN VON COFAKTOREN * . 219 4.3.1. ZUR DEFINITION 219
4.3.2. COENZYME 220 4.3.2.1. NIKOTINAMID-COENZYME
(NIKOTINAMID-ADENINDINUCLEOTID (NAD FFI ) UND NIKOTINAMID-
ADENINDINUCLEOTID-PHOSPHAT(NADP)) 220 4.3.2.2. FLAVIN-COENZYME
(FLAVIN-ADENINDINUCLEOTID (FAD) UND RIBOFLAVIN-5 -PHOSPHAT (FLA-
VIN-MONONUCLEOTID, FMN)) 223 4.3.2.3. COENZYM A (COA) : 226 4.3.2.4.
ADENOSINTRIPHOSPHAT (ATP) , . . . . 228 4.3.2.5. PYRIDOXALPHOSPHAT
(PLP) UND PYRIDOXAMINPHOSPHAT (PMP) 229 10 INHALT 4.3.2.6. PYRUVAT UND
OR-KETOBUTYRAT 233 4.3.2.7. BIOTIN(B) . .: 233 4.3.2.8.
THIAMINPYROPHOSPHAT (TPP) .235 4.3.2.9. LIPONSAEURE (LS) :I - 238
4.3.2.10. TETRAHYDROFOLSAEURE (THF) 238 4.3.2.11.
5 -DESOXYADENOSYL-COBALAMIN UND METHYL-COBALAMIN 241 4.3.3. METALLIONEN
ALS COFAKTOREN UND STABILISATOREN 242 4.3.3.1. ALLGEMEINE BEMERKUNGEN
ZUR FUNKTION VON METALLIONEN . . . . . . . . . 242 4.3.3.2. METALLIONEN
ALS COFAKTOREN 246 4.3.3.3. METALLIONEN ALS STABILISATOREN DER
FUNKTIONEILEN PROTEINSTRUKTUR 249 4.4. FUNKTIONELLE ASPEKTE DER
OLLGOMEREN PROTEINSTRUKTUR 25 2 4.4.1. INDUZIERTE
KONFORMATIONSAENDERUNGEN 254 4.4.1.1. KATALYTISCHE AKTIVITAET VON
ISOLIERTEN UNTEREINHEITEN 254 4.4.1.2. KONFORMATIONSTRANSFER IM
HAEMOGLOBINMOLEKUEL 254 . 4.4.2. FUNKTIONELLE DIFFERENZIERUNG INNERHALB
EINES ENZYMMOLEKUELS (ASPARTAT-TRANSCARBA- MYLASE, ATCASE) 258: 4.4.3.
FUNKTIONELLE DIFFERENZIERUNG IN ENZYMKOMPLEXEN 261 4.4.3.1. SYSTEMATIK
VON MULTIENZYMSYSTEMEN 261 4.4.3.2. MULTIENZYMKOMPLEXE MIT KOVALENTEM
SUBSTRATTRANSFER 262 4.4.3.2.1. FETTSAEURE-SYNTHETASE -262 4.4.3.2.2.
GRAMICIDIN S-SYNTHETASE * * 264 4.4.3.2.3. CR-KETOSAEURE-DEHYDROGENASEN
264 4.4.3.3. MULTIENZYMKOMPLEXE MIT DIFFUSIVEM SUBSTRATTRANSFER
(TRYPTOPHAN-SYNTHASE) . . . 267 4.4.3.4. MULTIENZYMKONJUGATE
(MULTIENZYM-CLUSTER) 268 4.4.3.5. POLYFUNKTIONELLE UNTEREINHEITEN 269
4.5. FUNKTIONSMECHANISMEN AUSGEWAEHLTER HYDROLASEN 269 4.5.1. ENZYME DER
PEPTIDSPALTUNG 270. 4.5.1.1. KLASSIFIZIERUNG 270 4.5.1.2.
FUNKTIONSMECHANISMUS VON PROTEASEN 270 4.5.1.2.1. SERINPROTEASEN 272
4.5.1.2.2. CYSTEINPROTEASEN . 276 4.5.1.2.3. CARBOXYLPROTEASEN (SAURE
PROTEASEN, ASPARTYLPROTEASEN) 276 4.5.1.2.4. METALLOPROTEASEN 278
4.5.1.3. SUBSTRATSPEZIFITAET UND SUBSTRATBINDUNGSMECHANISMUS BEI
OLIGOMERSUBSTRATEN (SE- KUNDAERSPEZIFITAET) 279 4. 5.2. ENZYME DER
GLYKOSIDSPALTUNG 280 4.5.2.1. SUBSTRATSPEZIFITAET UND KINETISCHE
BESONDERHEITEN VON OLLGOSACCHARIDSPALTENDEN EN- ZYMEN 280 4.5.2.2.
LYSOZYM 282 4.5.2.3. AMYLASEN 285 4.5.3. ENZYME DES PHOSPHATTRANSFERS
. . .*. 287 4.5.3.1. RIBONUCLEASE A 288 4.5.3.2.
PHOSPHORYLIERUNGSENZYME(KINASEN) 289 4.5.3.2.1. KREATIN-KINASE 290
4.5.3.2.2. PROTEIN-KINASEN , 290 4.6. LITERATUR . 292 5. IMMOBILISIERTE
ENZYME (R. ULBRICH) 298 5.1. BESONDERHEITEN VON IMMOBILISIERTEN ENZYMEN
298 5.2. HERSTELLUNG IMMOBILISIERTER ENZYME . 300 5.2.1.
IMMOBILISIERUNGSPRINZIPIEN 300 5.2.1.1. EINSCHLUSSMETHODEN 300 5.2.1.2.
BINDUNGSMETHODEN 301 5.2.1.3. KOMBINIERTE IMMOBILISIERUNGSMETHODEN 302
5.2.1.4. AUSWAHLKRITERIEN 303 5.2.2. TRAEGERMATERIALIEN . 303 5.2.2.1.
TRAEGEREIGENSCHAFTEN 303 5.2.2.2. ANORGANISCHE TRAEGERMATERIALIEN 305
5.2.2.3. ORGANISCHE TRAEGERMATERIALIEN 306 INHALT 11 5.2.2.3.1.
NATUERLICHE ORGANISCHE POLYMERE 306 5^2.2.3.2. SYNTHETISCHE ORGANISCHE
POLYMERE 307 5.2.3. METHODEN ZUR KOVALENTEN ENZYMBINDUNG 308 5.2.3.1.
AUSWAHL DER KUPPLUNGSMETHODE 308 5.2.3.2. GEBRAEUCHLICHE
KUPPLUNGSMETHODEN 313 5.3. EIGENSCHAFTEN IMMOBILISIERTER ENZYME 313
5.3.1. PHYSIKALISCHE UND CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN 313 5.3.2. KINETIK
IMMOBILISIERTER ENZYME 314 5.3.2.1. EFFEKTE DER PHYSIKALISCHEN UND
CHEMISCHEN MODIFIZIERUNG DES ENZYMMOLEKUELS . . 314 5.3.2.2. EINFLUESSE
DES MATRIXMILIEUS AUF DIE INTRINSISCHEN KINETISCHEN PARAMETER . . . .
315 5.3.2.3. VERTEILUNGSEFFEKTE 315 5.3.2.4. DIFFUSIONSEFFEKTE 318
5.3.2.4.1. AEUSSERE DIFFUSION 319 5.3.2.4.2. INNERE DIFFUSION 322 5.3.3.
ENZYMSTABILITAET 327 5.4. ENZYMREAKTOREN AUF DER BASIS IMMOBILISIERTER
ENZYME 330 5.4.1. REAKTORTYPEN 330 5.4.2. REAKTORLEISTUNG 333 5.5.
IMMOBILISIERTE KOMPLEXE ENZYMSYSTEME .335 5.5.1. IMMOBILISIERTE
MEHRENZYMSYSTEME 335 5.5.2. COSUBSTRAT-REGENERIERUNG 336 5.6. LITERATUR
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