Biochemische Arbeitsmethoden:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German English |
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Berlin [u.a.]
de Gruyter
1981
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Literaturverz. S. 380 - 389. Aus dem Engl. übers. |
| Beschreibung: | XVI, 415 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALT . 1 . POTENTIOMETRIE
1 . 1.1 BERECHNUNG DES PH-WERTS 2 1.2
BESTIMMUNG DES PH-WERTS MIT ORGANISCHEN FARBINDIKATOREN . 7
. 1.3 POTENTIOMETRISCHE BESTIMMUNG DES PH-WERTS 9
. 1.3.1 REFERENZ-ELEKTRODE 9
. 1.3.2 GLAS-ELEKTRODE 11
. 1.3.3 ELEKTRISCHER AUFBAU DES PH-METERS 14 1.4
PUFFER . 17
. 1.5 IONEN-SPEZIFISCHE ELEKTRODEN 22
. 1.6 EXPERIMENTELLER TEIL 25
1.6.1 VORBEREITUNG EINER NEUEN ODER LAENGERE ZEIT UNBENUTZTEN
. KOMBINATIONS-ELEKTRODE 25
. 1.6.2 TITRATION EINER AMINOSAEURE 26 1.6.3
TITRATION EINER AMINOSAEURE IN ANWESENHEIT VON FORMALDEHYD . . 28
. 1.6.4 KALIBRIERUNG DER SAUERSTOFF-ELEKTRODE 29
. 1.6.5 SAUERSTOFFAUFNAHME DER HEFE SACCHAROMYCES CEREVISIAE 31
. 1.6.6 SAUERSTOFFAUFNAHME DER MITOCHONDRIEN AUS RIZINUSSAMEN 31
. 2 . SPEKTROSKOPISCHE METHODEN 33
. 2.1 SPEKTRALPHOTOMETER 39
. 2.1.1 LICHTQUELLE 40
. 2.1.2 MONOCHROMATOR 41
. 2.1.3 PROBENKAMMER 45 2.1.4
DETEKTOR . 47
. 2.2 FLUORESZENZ-SPEKTROSKOPIE 48
. 2.3 EXPERIMENTELLER TEIL 49
. 2.3.1 PROTEIN-BESTIMMUNG MIT DER BIURET-REAKTION 49
. 2.3.2 PROTEIN-BESTIMMUNG NACH LOWRY 51
. 2.3.3 BESTIMMUNG VON ANORGANISCHEM PHOSPHAT 53 .
2.3.4 BESTIMMUNG VON NUCLEINSAEUREN MIT DER ORCIN-REAKTION 54 2.3.5
BESTIMMUNG VON REDUZIERENDEN ZUCKERN NACH DER METHODE
. VON PARK UND JOHNSON 55 2.3.6
BESTIMMUNG DES PK,- WERTS VON BROMPHENOLBLAU . 57 2.3.7
ABSORPTIONS-CHARAKTERISTIKA BIOLOGISCH WICHTIGER SUBSTANZEN . . 60 X
INHALT 3.1 MESSUNG DER SS-STRAHLUNG .
64 . 3.2 SZINTILLATIONS-SPEKTROMETRIE
65 . 3.2.1 VORBEREITUNG DES SZINTILLATIONS-ZAEHLERS 78
. 3.2.2 ZAEHLAUSBEUTE 81
. 3.2.3 GLEICHZEITIGE ZAEHLUNG VERSCHIEDENER ISOTOPE 89
. 3.2.4 VORBEREITUNG DER PROBE 92 3.3
BESTIMMUNG VON RADIOAKTIVEM KOHLENDIOXID . 95
. 3.4 PROPORTIONAL- UND GEIGER-MUELLER-ZAEHLER 97
3.5 ZAEHLSTATISTIK . 100 3.6
MARKIERUNGS-METHODEN . 105 3.7
EXPERIMENTELLER TEIL . 112 3.7.1
HERSTELLUNG VON WAESSRIGEN UND ORGANISCHEN SZINTILLATIONS- COCKTAILS
. 112 3.7.2 BESTIMMUNG DES
GLEICHGEWICHTSPUNKTES . 113 3.7.3 AUFNAHME EINES
@-SPEKTRUMS . 113 3.7.4 EINFLUSS DER
VERSTAERKUNG AUF DAS P-SPEKTRUM . 115 3.7.5 EINE WEITERE
METHODE ZUR BESTIMMUNG DES GLEICH- GEWICHTSPUNKTES
. 115 3.7.6 EINFLUSS VON
QUENCH(LOESCH-)SUBSTANZEN AUF DAS @-SPEKTRUM . 115 3.7.7
QUENCH-KORREKTUR DURCH BILDUNG DES KANALVERHAELTNISSES . 116 3.7.8
ZAEHLUNG EINER MEHRFACH MARKIERTEN PROBE MIT HILFE DER METHODE DES
KANALVERHAELTNISSES MIT EXTERNEM STANDARD . 117 3.7.9 EINE WEITERE
METHODE ZUR BESTIMMUNG MEHRFACH MARKIERTER PROBEN
. 119 3.7.10 BESTIMMUNG DER
HALBWERTSZEIT VON 32P . 121 3.7.11 BESTIMMUNG DES
PLATEAUS EINES GASENTLADUNGS-ZAEHLERS . 121 3.7.12 BESTIMMUNG DER
TOTZEIT EINES GASENTLADUNGS-ZAEHLERS . 122 3.7.13 AUFNAHME VON
3H-LEUCIN IN E.COLI-PROTEINE . 124 4 .
IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE . 126
. 4.1 IONENAUSTAUSCHER 128
. 4.2 VORBEREITUNG DES AUSTAUSCHERS 133
4.3 CHROMATOGRAPHIE . 139 4.3.1
SAEULE . 139 4.3.2 GRADIENT
. 140
. 4.3.3 ELUTIONS-GESCHWINDIGKEIT 144
. 4.3.4 DAS FRAKTIONSVOLUMEN 144 4.4
IONENAUSTAUSCH BEI ENZYM-TESTEN . 144 4.5
EXPERIMENTELLER TEIL . 145
. 4.5.1 TRENNUNG ORGANISCHER SAEUREN AUF DOWEX-HARZEN 145
INHALT XI 4.5.2 TRENNUNG VON AMINOSAEUREN UND ORGANISCHEN SAEUREN AUF
DOWEX-HARZEN . 151 4.5.3 TRENNUNG
VON NUCLEOTIDEN AUF EINER DOWEX-FORMIAT-SAEULE . 152 4.5.4 ENZYM-TEST
AUF SAURE PHOSPHATASE MIT MIKROSAEULEN . 153 4.5.5 VORBEHANDLUNG
VON CELLULOSE-IONENAUSTAUSCHERN . 154
. 5 . GELFILTRATION 157
5.1 TRENNUNGSPRINZIP . 157 5.2
MATERIALIEN FUER DIE GELFILTRATION . 160
5.3 VORBEREITUNG DES GELS . 164 5.4
VORBEREITUNG DER SAEULE . 165 5.5
BESTIMMUNG DES AUSSCHLUSSVOLUMENS . 172
. 5.6 PROBENAUFTRAG UND CHROMATOGRAPHIE 173
5.7 EXPERIMENTELLER TEIL . 175
5.7.1 SILANIERUNG EINER SAEULE . 175 5.7.2
TRENNUNG VON DEXTRANBLAU UND BROMPHENOLBLAU AUF
. SEPHADEXG-25 175 .
. 6 ELEKTROPHORESE 6.1
IONENWANDERUNG IM ELEKTRISCHEN FELD . 179 6.2
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE . 180
. 6.3 DURCHFUEHRUNG DER ELEKTROPHORESE 185
6.4 DISK-GELELEKTROPHORESE . 188 6.5
SDS-GELELEKTROPHORESE . 190 6.6
WEITERE ANWENDUNGEN DER GELELEKTROPHORESE . 192 6.6.1
FLACHBETT-ELEKTROPHORESE . 192 6.6.2
AGAROSE-POLYACRYLAMID-GELE . 194 6.6.3
ZWEIDIMENSIONALE GELELEKTROPHORESE . 194 6.7
ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG . 196 6.7.1
HERSTELLUNG UND STABILISIERUNG DES PH-GRADIENTEN . 197 6.7.2
TRENNPRINZIP . 198 6.7.3
ANALYTISCHE UND PRAEPARATIVE ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG . 199 6.8
NACHWEIS VON MAKROMOLEKUELEN IN ELEKTROPHORESE-GELEN . 200
6.8.1 FAERBUNG MIT COOMASSIE-BRILLIANTBLAU . 200
6.8.2 FLUORESZENZ-FAERBUNG . 201 6.8.3
NACHWEIS MITTELS ENZYMATISCHER REAKTIONEN . 202 6.8.4
ANDERE FAERBEMETHODEN . 203 6.8.5
BESTIMMUNG RADIOAKTIVER MAKROMOLEKUELE . 204 6.9
EXPERIMENTELLER TEIL . 207 6.9.1
ZONEN-ELEKTROPHORESE . 207 6.9.2
ZONEN-ELEKTROPHORESE VON FLUORESCAMIN-MARKIERTEN PROTEINEN
. 2 14 6.9.3 DISK-ELEKTROPHORESE
DER LACTAT-DEHYDROGENASE UND FAERBUNG . MIT
NITROBLAU-TETRAZOLIUM-SALZ 215 . 6.9.4 HERSTELLUNG DER GELE ZUR
ISOELEKTRISCHEN FOKUSSIERUNG 218
. 6.9.5 FOKUSSIERUNG 219
. 6.9.6 FAERBUNG UND ENTFAERBUNG DER FOKUSSIER-GELE 220
. 7 . AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE 222
. 7.1 MATRIX 225
. 7.2 WAHL DES LIGANDEN 227
. 7.3 BINDUNG DES LIGANDEN AN DIE MATRIX 228
. 7.4 SPACER (*ABSTANDHALTERU) 231
. 7.5 DURCHFUEHRUNG DER CHROMATOGRAPHIE 236
. 8.1 STRUKTUR DER ANTIKOERPER 242
. 8.2 ANTIKOERPER-BILDUNG 244
. 8.3 PRAKTISCHE ASPEKTE DER ANTIKOERPER-PRODUKTION 250
. 8.3.1 ANTIGEN 250
. 8.3.2 ADJUVANTIEN 250
. 8.3.3 VERSUCHSTIER, DOSIS UND APPLIKATION 252
. 8.3.4 IMMUNANTWORT 252
. 8.3.5 GEWINNUNG UND HERSTELLUNG DES ANTISERUMS 256
. 8.4 REAKTION VON ANTIGENEN UND ANTIKOERPERN IN LOESUNG 259
. 8.5 ANTIGEN-ANTIKOERPER-REAKTIONEN IN GELEN 262
. 8.5.1 IMMUNELEKTROPHORESE 269
. 8.6 SPEZIFISCHE PROTEIN-BESTIMMUNGEN MIT ANTIKOERPERN 269
. 8.6.1 SICHERHEITSVORSCHRIFTEN 270
. 8.6.2 WAHL DES RADIOAKTIVEN MARKERS FUER DAS ANTIGEN 271
. 8.7 DIREKTE IMMUNPRAEZIPITATION VON ANTIGENEN 272
. 8.7.1 NACHWEIS DER DE-NOVO-BIOSYNTHESE VON PROTEINEN 273
. 8.7.2 BESTIMMUNG DER INAKTIVEN FORM EINES ENZYMS 275
. 8.7.3 35S-METHIONIN-SYNTHESE 277
. 8.8 RADIOIMMUNOASSAY 279
. 8.8.1 MARKIERUNG MIT LZ5I 281 8.8.2
STANDARDISIERUNG DES RADIOIMMUNOASSAYS . 284
. 8.9 EXPERIMENTELLER TEIL 288
8.9.1 HERSTELLUNG EINES VIDIN-~NTISERUMS . 288
8.9.2 QUANTITATIVE PRAEZIPITATION EINES ANTIGENS . 289
8.9.3 DOPPELDIFFUSIONVON AVIDIN UND AVIDIN-ANTISERUM IN
OUCHTERLONY-PLATTEN . 290 INHALT XI11
. . 9 ZENTRIFUGATION 292
. 9.1 RELATIVE ENTRIFU~ALBESCHLEUNIUN~ 292
. 9.2 KLINISCHE ODER TISCH-ZENTRIFUGEN 294
. 9.3 HOCHTOURIGE ZENTRIFUGEN 294
. 9.4 ULTRAZENTRIFUGEN 298
. 9.4.1 GESCHWINDIGKEITS-REGULATION 299
. 9.4.2 TEMPERATUR-KONTROLLE 302
. 9.4.3 VAKUUM 303
. 9.4.4 ROTOREN 303
. 9.4.5 SEDIMENTATIONS-KOEFFIZIENT 306
. 9.5 DICHTEGRADIENT 308
9.5.1 DICHTEGRADIENTEN-DIFFERENTIAL- ODER ZONEN-ZENTRIFUGATION . 310
. 9.5.2 ISOPYKNISCHE ZENTRIFUGATION 310
. 9.5.3 FRAKTIONIERUNG DES GRADIENTEN 314 9.5.4
REFRAKTOMETRISCHE BESTIMMUNG DER GRADIENFEN-
. KONZENTRATION 317 9.5.5
SEDIMENTATIONS-ANALYSE MIT PRAEPARATIVER ULTRAZENTRIFUGATION . . 3 18
. 9.5.6 HERSTELLUNG EINES DICHTEGRADIENTEN 320
. 9.5.7 ZONEN-ROTOREN 326
. 9.6 EXPERIMENTELLER TEIL 331
9.6.1 ISOLIERUNG VON MITOCHONDRIEN, PROPLASTIDEN UND GLYOXYSOMEN AUF
EINEM LINEAREN UND EINEM GESTUFTEN GRADIENTEN . 331
. 10 . REINIGUNG VON PROTEINEN 334
. 10.1 ENTWICKLUNG EINES TESTS 334
. 10.2 WAHL DES AUSGANGSMATERIALS 336
. 10.3 METHODEN ZUR HERSTELLUNG VON PROTEIN-LOESUNGEN 337
. 10.3.1 OSMOLYSE 337
. 10.3.2 ZERMAHLEN 338
. 10.3.3 ZERKLEINERN 339
. 10.3.4 BEHANDLUNG MIT ULTRASCHALL 340
. 10.3.5 ZELLAUFSCHLUSS UNTER DRUCK 341
. 10.3.6 LOESEN DER PROTEINE AUS SUBZELLULAEREN KOMPONENTEN 341
. 10.4 STABILISIERUNG 343
. 10.4.1 PH-WERT 343
. 10.4.2 OXIDATION 344
. 10.4.3 KONTAMINATION MIT SCHWERMETALLIONEN 345
. 10.4.4 POLARITAET UND IONENSTAERKE 345
. 10.4.5 PROTEASE- UND NUCLEASE-KONTAMINATIONEN 346
. 10.4.6 TEMPERATUR 346
. 10.5 ISOLIERUNG UND KONZENTRIERUNG 346
. 10.5 . 1 UNTERSCHIEDLICHE LOESLICHKEITSVERHALTEN 348
XIV INHALT . 10.5.2 SALZ-FRAKTIONIERUNG
348 . 10.5.3 PH- ODER TEMPERATURAENDERUNG 352
. 10.5.4 ORGANISCHE LOESUNGSMITTEL 352
. 10.5.5 FAELLEN MIT BASISCHEN PROTEINEN 354
. 10.5.6 POLYETHYLENGLYCOL-PRAEZIPITATION 355
10.5.7 DIALYSE UND KONZENTRIERUNG . 355
. 10.5.8 IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE 363
. 10.5.9 KONDUKTOMETRISCHE MESSUNG DER IONENSTAERKE 365
. 10.5.10 ELEKTROPHORESE UND GELFILTRATION 367
. 10.6 KRITERIEN DER REINHEIT 367
. 10.7 EXPERIMENTELLER TEIL 368
. 10.7.1 REINIGUNG DER SAUREN PHOSPHATASE AUS WEIZENKEIMEN 368
10.7.2 ETABLIERUNG DER TESTBEDINGUNGEN FUER SAURE PHOSPHATASE . 375
10.7.3 BESTIMMUNG DER MICHAELIS-KONSTANTE DER SAUREN PHOSPHATASE FUER
P-NITROPHENYLPHOSPHAT . 377
. 10.7.4 AUFSTELLUNG EINER REINIGUNGSTABELLE 379
. 11 . LITERATUR 380 12
. BEZUGSQUELLEN-VERZEICHNIS . 390
. 12.1 ALLGEMEINES 390
. 12.2 ALPHABETISCHES FIRMENVERZEICHNIS 390
12.3 HERSTELLER UND LIFERANTEN SPEZIELLER GERAETE UND MATERIALIEN NACH
. SACHGEBIETEN 398 ANHANG
. 405
. SACHREGISTER 408 |
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