Biochemische Arbeitsmethoden:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German English |
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Berlin [u.a.]
de Gruyter
1981
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| Beschreibung: | XVI, 415 S. Ill., graph. Darst. |
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| adam_text | INHALT ............................................. 1 . POTENTIOMETRIE
1 ................................... 1.1 BERECHNUNG DES PH-WERTS 2 1.2
BESTIMMUNG DES PH-WERTS MIT ORGANISCHEN FARBINDIKATOREN ........ 7
.................... 1.3 POTENTIOMETRISCHE BESTIMMUNG DES PH-WERTS 9
.................................. 1.3.1 REFERENZ-ELEKTRODE 9
...................................... 1.3.2 GLAS-ELEKTRODE 11
...................... 1.3.3 ELEKTRISCHER AUFBAU DES PH-METERS 14 1.4
PUFFER ................................................... 17
................................. 1.5 IONEN-SPEZIFISCHE ELEKTRODEN 22
....................................... 1.6 EXPERIMENTELLER TEIL 25
1.6.1 VORBEREITUNG EINER NEUEN ODER LAENGERE ZEIT UNBENUTZTEN
.............................. KOMBINATIONS-ELEKTRODE 25
............................. 1.6.2 TITRATION EINER AMINOSAEURE 26 1.6.3
TITRATION EINER AMINOSAEURE IN ANWESENHEIT VON FORMALDEHYD . . 28
.................... 1.6.4 KALIBRIERUNG DER SAUERSTOFF-ELEKTRODE 29
....... 1.6.5 SAUERSTOFFAUFNAHME DER HEFE SACCHAROMYCES CEREVISIAE 31
..... 1.6.6 SAUERSTOFFAUFNAHME DER MITOCHONDRIEN AUS RIZINUSSAMEN 31
................................... 2 . SPEKTROSKOPISCHE METHODEN 33
........................................ 2.1 SPEKTRALPHOTOMETER 39
......................................... 2.1.1 LICHTQUELLE 40
..................................... 2.1.2 MONOCHROMATOR 41
...................................... 2.1.3 PROBENKAMMER 45 2.1.4
DETEKTOR ........................................... 47
.................................. 2.2 FLUORESZENZ-SPEKTROSKOPIE 48
....................................... 2.3 EXPERIMENTELLER TEIL 49
.............. 2.3.1 PROTEIN-BESTIMMUNG MIT DER BIURET-REAKTION 49
........................ 2.3.2 PROTEIN-BESTIMMUNG NACH LOWRY 51
................. 2.3.3 BESTIMMUNG VON ANORGANISCHEM PHOSPHAT 53 ......
2.3.4 BESTIMMUNG VON NUCLEINSAEUREN MIT DER ORCIN-REAKTION 54 2.3.5
BESTIMMUNG VON REDUZIERENDEN ZUCKERN NACH DER METHODE
................................. VON PARK UND JOHNSON 55 2.3.6
BESTIMMUNG DES PK,- WERTS VON BROMPHENOLBLAU ........... 57 2.3.7
ABSORPTIONS-CHARAKTERISTIKA BIOLOGISCH WICHTIGER SUBSTANZEN . . 60 X
INHALT 3.1 MESSUNG DER SS-STRAHLUNG ....................................
64 .................................. 3.2 SZINTILLATIONS-SPEKTROMETRIE
65 ................... 3.2.1 VORBEREITUNG DES SZINTILLATIONS-ZAEHLERS 78
....................................... 3.2.2 ZAEHLAUSBEUTE 81
............... 3.2.3 GLEICHZEITIGE ZAEHLUNG VERSCHIEDENER ISOTOPE 89
............................... 3.2.4 VORBEREITUNG DER PROBE 92 3.3
BESTIMMUNG VON RADIOAKTIVEM KOHLENDIOXID ..................... 95
........................ 3.4 PROPORTIONAL- UND GEIGER-MUELLER-ZAEHLER 97
3.5 ZAEHLSTATISTIK .............................................. 100 3.6
MARKIERUNGS-METHODEN ..................................... 105 3.7
EXPERIMENTELLER TEIL ....................................... 112 3.7.1
HERSTELLUNG VON WAESSRIGEN UND ORGANISCHEN SZINTILLATIONS- COCKTAILS
........................................... 112 3.7.2 BESTIMMUNG DES
GLEICHGEWICHTSPUNKTES ................... 113 3.7.3 AUFNAHME EINES
@-SPEKTRUMS ........................... 113 3.7.4 EINFLUSS DER
VERSTAERKUNG AUF DAS P-SPEKTRUM ............... 115 3.7.5 EINE WEITERE
METHODE ZUR BESTIMMUNG DES GLEICH- GEWICHTSPUNKTES
..................................... 115 3.7.6 EINFLUSS VON
QUENCH(LOESCH-)SUBSTANZEN AUF DAS @-SPEKTRUM ... 115 3.7.7
QUENCH-KORREKTUR DURCH BILDUNG DES KANALVERHAELTNISSES ...... 116 3.7.8
ZAEHLUNG EINER MEHRFACH MARKIERTEN PROBE MIT HILFE DER METHODE DES
KANALVERHAELTNISSES MIT EXTERNEM STANDARD .... 117 3.7.9 EINE WEITERE
METHODE ZUR BESTIMMUNG MEHRFACH MARKIERTER PROBEN
.................................... 119 3.7.10 BESTIMMUNG DER
HALBWERTSZEIT VON 32P .................... 121 3.7.11 BESTIMMUNG DES
PLATEAUS EINES GASENTLADUNGS-ZAEHLERS ....... 121 3.7.12 BESTIMMUNG DER
TOTZEIT EINES GASENTLADUNGS-ZAEHLERS ........ 122 3.7.13 AUFNAHME VON
3H-LEUCIN IN E.COLI-PROTEINE ............... 124 4 .
IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE .............................. 126
.......................................... 4.1 IONENAUSTAUSCHER 128
............................... 4.2 VORBEREITUNG DES AUSTAUSCHERS 133
4.3 CHROMATOGRAPHIE .......................................... 139 4.3.1
SAEULE .............................................. 139 4.3.2 GRADIENT
........................................... 140
.............................. 4.3.3 ELUTIONS-GESCHWINDIGKEIT 144
................................ 4.3.4 DAS FRAKTIONSVOLUMEN 144 4.4
IONENAUSTAUSCH BEI ENZYM-TESTEN ............................. 144 4.5
EXPERIMENTELLER TEIL ....................................... 145
............ 4.5.1 TRENNUNG ORGANISCHER SAEUREN AUF DOWEX-HARZEN 145
INHALT XI 4.5.2 TRENNUNG VON AMINOSAEUREN UND ORGANISCHEN SAEUREN AUF
DOWEX-HARZEN ...................................... 151 4.5.3 TRENNUNG
VON NUCLEOTIDEN AUF EINER DOWEX-FORMIAT-SAEULE .... 152 4.5.4 ENZYM-TEST
AUF SAURE PHOSPHATASE MIT MIKROSAEULEN ......... 153 4.5.5 VORBEHANDLUNG
VON CELLULOSE-IONENAUSTAUSCHERN ........... 154
............................................... 5 . GELFILTRATION 157
5.1 TRENNUNGSPRINZIP .......................................... 157 5.2
MATERIALIEN FUER DIE GELFILTRATION ............................... 160
5.3 VORBEREITUNG DES GELS ...................................... 164 5.4
VORBEREITUNG DER SAEULE ..................................... 165 5.5
BESTIMMUNG DES AUSSCHLUSSVOLUMENS ........................... 172
........................... 5.6 PROBENAUFTRAG UND CHROMATOGRAPHIE 173
5.7 EXPERIMENTELLER TEIL ....................................... 175
5.7.1 SILANIERUNG EINER SAEULE ................................ 175 5.7.2
TRENNUNG VON DEXTRANBLAU UND BROMPHENOLBLAU AUF
...................................... SEPHADEXG-25 175 .
........................................ 6 ELEKTROPHORESE 6.1
IONENWANDERUNG IM ELEKTRISCHEN FELD .......................... 179 6.2
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE ............................. 180
............................. 6.3 DURCHFUEHRUNG DER ELEKTROPHORESE 185
6.4 DISK-GELELEKTROPHORESE ..................................... 188 6.5
SDS-GELELEKTROPHORESE ..................................... 190 6.6
WEITERE ANWENDUNGEN DER GELELEKTROPHORESE ................... 192 6.6.1
FLACHBETT-ELEKTROPHORESE .............................. 192 6.6.2
AGAROSE-POLYACRYLAMID-GELE ........................... 194 6.6.3
ZWEIDIMENSIONALE GELELEKTROPHORESE ..................... 194 6.7
ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG .................................. 196 6.7.1
HERSTELLUNG UND STABILISIERUNG DES PH-GRADIENTEN ........... 197 6.7.2
TRENNPRINZIP ........................................ 198 6.7.3
ANALYTISCHE UND PRAEPARATIVE ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG ...... 199 6.8
NACHWEIS VON MAKROMOLEKUELEN IN ELEKTROPHORESE-GELEN ........... 200
6.8.1 FAERBUNG MIT COOMASSIE-BRILLIANTBLAU ..................... 200
6.8.2 FLUORESZENZ-FAERBUNG ................................. 201 6.8.3
NACHWEIS MITTELS ENZYMATISCHER REAKTIONEN ................ 202 6.8.4
ANDERE FAERBEMETHODEN ............................... 203 6.8.5
BESTIMMUNG RADIOAKTIVER MAKROMOLEKUELE ................. 204 6.9
EXPERIMENTELLER TEIL ....................................... 207 6.9.1
ZONEN-ELEKTROPHORESE ................................ 207 6.9.2
ZONEN-ELEKTROPHORESE VON FLUORESCAMIN-MARKIERTEN PROTEINEN
......................................... 2 14 6.9.3 DISK-ELEKTROPHORESE
DER LACTAT-DEHYDROGENASE UND FAERBUNG ......................... MIT
NITROBLAU-TETRAZOLIUM-SALZ 215 ........ 6.9.4 HERSTELLUNG DER GELE ZUR
ISOELEKTRISCHEN FOKUSSIERUNG 218
........................................ 6.9.5 FOKUSSIERUNG 219
............... 6.9.6 FAERBUNG UND ENTFAERBUNG DER FOKUSSIER-GELE 220
................................... 7 . AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE 222
.................................................. 7.1 MATRIX 225
......................................... 7.2 WAHL DES LIGANDEN 227
........................... 7.3 BINDUNG DES LIGANDEN AN DIE MATRIX 228
................................... 7.4 SPACER (*ABSTANDHALTERU) 231
........................... 7.5 DURCHFUEHRUNG DER CHROMATOGRAPHIE 236
..................................... 8.1 STRUKTUR DER ANTIKOERPER 242
........................................ 8.2 ANTIKOERPER-BILDUNG 244
................... 8.3 PRAKTISCHE ASPEKTE DER ANTIKOERPER-PRODUKTION 250
............................................ 8.3.1 ANTIGEN 250
........................................ 8.3.2 ADJUVANTIEN 250
...................... 8.3.3 VERSUCHSTIER, DOSIS UND APPLIKATION 252
...................................... 8.3.4 IMMUNANTWORT 252
............... 8.3.5 GEWINNUNG UND HERSTELLUNG DES ANTISERUMS 256
............... 8.4 REAKTION VON ANTIGENEN UND ANTIKOERPERN IN LOESUNG 259
....................... 8.5 ANTIGEN-ANTIKOERPER-REAKTIONEN IN GELEN 262
................................. 8.5.1 IMMUNELEKTROPHORESE 269
............... 8.6 SPEZIFISCHE PROTEIN-BESTIMMUNGEN MIT ANTIKOERPERN 269
................................ 8.6.1 SICHERHEITSVORSCHRIFTEN 270
............. 8.6.2 WAHL DES RADIOAKTIVEN MARKERS FUER DAS ANTIGEN 271
..................... 8.7 DIREKTE IMMUNPRAEZIPITATION VON ANTIGENEN 272
........... 8.7.1 NACHWEIS DER DE-NOVO-BIOSYNTHESE VON PROTEINEN 273
.............. 8.7.2 BESTIMMUNG DER INAKTIVEN FORM EINES ENZYMS 275
............................... 8.7.3 35S-METHIONIN-SYNTHESE 277
........................................ 8.8 RADIOIMMUNOASSAY 279
................................... 8.8.1 MARKIERUNG MIT LZ5I 281 8.8.2
STANDARDISIERUNG DES RADIOIMMUNOASSAYS ................. 284
....................................... 8.9 EXPERIMENTELLER TEIL 288
8.9.1 HERSTELLUNG EINES VIDIN-~NTISERUMS ..................... 288
8.9.2 QUANTITATIVE PRAEZIPITATION EINES ANTIGENS .................. 289
8.9.3 DOPPELDIFFUSIONVON AVIDIN UND AVIDIN-ANTISERUM IN
OUCHTERLONY-PLATTEN .................................. 290 INHALT XI11
.............................................. . 9 ZENTRIFUGATION 292
............................ 9.1 RELATIVE ENTRIFU~ALBESCHLEUNIUN~ 292
.............................. 9.2 KLINISCHE ODER TISCH-ZENTRIFUGEN 294
.................................... 9.3 HOCHTOURIGE ZENTRIFUGEN 294
........................................... 9.4 ULTRAZENTRIFUGEN 298
........................... 9.4.1 GESCHWINDIGKEITS-REGULATION 299
................................ 9.4.2 TEMPERATUR-KONTROLLE 302
........................................... 9.4.3 VAKUUM 303
........................................... 9.4.4 ROTOREN 303
............................ 9.4.5 SEDIMENTATIONS-KOEFFIZIENT 306
............................................ 9.5 DICHTEGRADIENT 308
9.5.1 DICHTEGRADIENTEN-DIFFERENTIAL- ODER ZONEN-ZENTRIFUGATION .... 310
............................ 9.5.2 ISOPYKNISCHE ZENTRIFUGATION 310
.......................... 9.5.3 FRAKTIONIERUNG DES GRADIENTEN 314 9.5.4
REFRAKTOMETRISCHE BESTIMMUNG DER GRADIENFEN-
....................................... KONZENTRATION 317 9.5.5
SEDIMENTATIONS-ANALYSE MIT PRAEPARATIVER ULTRAZENTRIFUGATION . . 3 18
...................... 9.5.6 HERSTELLUNG EINES DICHTEGRADIENTEN 320
...................................... 9.5.7 ZONEN-ROTOREN 326
....................................... 9.6 EXPERIMENTELLER TEIL 331
9.6.1 ISOLIERUNG VON MITOCHONDRIEN, PROPLASTIDEN UND GLYOXYSOMEN AUF
EINEM LINEAREN UND EINEM GESTUFTEN GRADIENTEN .......... 331
...................................... 10 . REINIGUNG VON PROTEINEN 334
..................................... 10.1 ENTWICKLUNG EINES TESTS 334
................................. 10.2 WAHL DES AUSGANGSMATERIALS 336
................. 10.3 METHODEN ZUR HERSTELLUNG VON PROTEIN-LOESUNGEN 337
.......................................... 10.3.1 OSMOLYSE 337
......................................... 10.3.2 ZERMAHLEN 338
......................................... 10.3.3 ZERKLEINERN 339
............................. 10.3.4 BEHANDLUNG MIT ULTRASCHALL 340
............................. 10.3.5 ZELLAUFSCHLUSS UNTER DRUCK 341
.......... 10.3.6 LOESEN DER PROTEINE AUS SUBZELLULAEREN KOMPONENTEN 341
............................................. 10.4 STABILISIERUNG 343
........................................... 10.4.1 PH-WERT 343
.......................................... 10.4.2 OXIDATION 344
.................... 10.4.3 KONTAMINATION MIT SCHWERMETALLIONEN 345
.............................. 10.4.4 POLARITAET UND IONENSTAERKE 345
................. 10.4.5 PROTEASE- UND NUCLEASE-KONTAMINATIONEN 346
......................................... 10.4.6 TEMPERATUR 346
................................ 10.5 ISOLIERUNG UND KONZENTRIERUNG 346
.................... 10.5 . 1 UNTERSCHIEDLICHE LOESLICHKEITSVERHALTEN 348
XIV INHALT .................................. 10.5.2 SALZ-FRAKTIONIERUNG
348 .......................... 10.5.3 PH- ODER TEMPERATURAENDERUNG 352
.............................. 10.5.4 ORGANISCHE LOESUNGSMITTEL 352
.......................... 10.5.5 FAELLEN MIT BASISCHEN PROTEINEN 354
......................... 10.5.6 POLYETHYLENGLYCOL-PRAEZIPITATION 355
10.5.7 DIALYSE UND KONZENTRIERUNG ............................ 355
....................... 10.5.8 IONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE 363
.............. 10.5.9 KONDUKTOMETRISCHE MESSUNG DER IONENSTAERKE 365
....................... 10.5.10 ELEKTROPHORESE UND GELFILTRATION 367
...................................... 10.6 KRITERIEN DER REINHEIT 367
....................................... 10.7 EXPERIMENTELLER TEIL 368
........ 10.7.1 REINIGUNG DER SAUREN PHOSPHATASE AUS WEIZENKEIMEN 368
10.7.2 ETABLIERUNG DER TESTBEDINGUNGEN FUER SAURE PHOSPHATASE ...... 375
10.7.3 BESTIMMUNG DER MICHAELIS-KONSTANTE DER SAUREN PHOSPHATASE FUER
P-NITROPHENYLPHOSPHAT ............................. 377
...................... 10.7.4 AUFSTELLUNG EINER REINIGUNGSTABELLE 379
.................................................. 11 . LITERATUR 380 12
. BEZUGSQUELLEN-VERZEICHNIS .................................... 390
.............................................. 12.1 ALLGEMEINES 390
............................. 12.2 ALPHABETISCHES FIRMENVERZEICHNIS 390
12.3 HERSTELLER UND LIFERANTEN SPEZIELLER GERAETE UND MATERIALIEN NACH
............................................. SACHGEBIETEN 398 ANHANG
...................................................... 405
................................................... SACHREGISTER 408
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