Gerichtete und ungerichtete massenspektrometrische Analytik von thermisch induzierten Proteinmodifikationen in Milch:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Erlangen ; Nürnberg
[2018]
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XIV, 239 Seiten Illustrationen, Diagramme 21 cm |
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|---|---|
| adam_text | ABKUERZUNGSVERZEICHNIS. VII
ABBILDUNGSVERZEICHNIS.........................................................................................IX
TABELLENVERZEICHNIS...........................................................................................XIII
1
EINLEITUNG.............................................................................................................
1
1.1
MILCHPROTEINE...................................................................................................................2
1.1.1
MOLKENPROTEINE.........................................................................................................
3
1.1.2
CASEINE.......................................................................................................................5
1.2 TECHNOLOGISCHE VERFAHREN ZUR HITZEBEHANDLUNG VON
MILCH...................................6
1.3 CHEMISCHE REAKTIONEN INFOLGE DER HITZEBEHANDLUNG VON MILCH
UND DEREN
AUSWIRKUNGEN...............................................................................................7
1.3.1 DENATURIERUNG UND QUERVEMETZUNG DER
PROTEINE....................................................8
1.3.2
LACTOSEABBAU...............................................................................................................8
1.3.3
MAILLARD-REAKTION...................................................................................................
10
1.3.4 OXIDATIVER ABBAU VON AMINOSAEUREN
.......................................................................
12
1.3.5 KONSEQUENZEN DER HITZEBEHANDLUNG VON M
ILCH...................................................13
1.4 MASSENSPEKTROMETRISCHE ANALYTIK VON
PROTEINMODIFIKATIONEN............................15
1.4.1 GRUNDLAGEN
MASSENSPEKTROMETRIE..........................................................................15
1.4.2 ANGEWANDTE MASSENSPEKTROMETRISCHE
MESSMETHODEN...........................................18
1.5 ZIELSETZUNG DER
ARBEIT..................................................................................................21
2 GERICHTETE PROTEOMANALYTIK ZUR UNTERSUCHUNG DES EINFLUSSES
VON LIPIDEN AUF DIE PROTEINOXIDATION IN MILCH MITTELS
METHIONINSULFOXID
PROFLLING....................................................................
25
2.1
EINFUEHRUNG.....................................................................................................................
25
2.2 METHIONINSULFOXID
PROFILING
UND ENTWICKLUNG EINER
UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM-METHODE.....................................................................27
2.2.1 IN SILICO HYDROLYSE DER AUSGEWAEHLTEN
ZIELPROTEINE................................................29
2.2.2 MODELLPROTEINE FUER DAS METHIONINSULFOXID
PROFILING.............................................30
2.2.3 ANALYSE VON OXIDIERTEN PEPTIDEN MITTELS EM S-SCAN
...........................................
33
2.2.4 IDENTIFIZIERUNG VON PEPTIDEN MIT METHIONINSULFOXID MITTELS
EPI-SCAN
..............
34
2.2.5 ERGEBNIS DES METHIONINSULFOXID
PROFILINGS........................................................... 39
2.2.6 ENTWICKLUNG UND OPTIMIERUNG EINER SMRM-METHODE
........................................
40
2.2.7 OPTIMIERUNG DER CHROMATOGRAPHISCHEN TRENNUNG
...............................................
44
2.2.8 RELATIVE QUANTIFIZIERUNG MITTELS INTERNER
REFERENZPEPTIDE..................................44
2.3 UNTERSUCHUNG DES EINFLUSSES VON MILCHFETT AUF DIE BILDUNG VON
METHIONINSULFOXID MITTELS UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM
.......................................
48
2.3.1 ANALYSE VON ROHMILCH - MIT UND OHNE LIPIDFRAKTION ERHITZT
.............................
48
2.3.2 ANALYSE VON HANDELSPROBEN UNTERSCHIEDLICHEN
FETTGEHALTS.................................53
2.4 ABSCHLIESSENDE
DISKUSSION............................................................................................56
3 BESTIMMUNG DES LACTULOSYLLYSINS IN MILCH: FUROSIN-METHODE IM
VERGLEICH ZUR MASSENSPEKTROMETRISCHEN ANALYTIK GLYKIERTER PEPTIDE.... 65
3.1
EINFUEHRUNG.....................................................................................................................
65
3.2 ENTWICKLUNG EINER UHPLC-DAD-METHODE ZUR BESTIMMUNG DES FUROSINS
IN
MILCH...........................................................................................................................
67
3.2.1 TEST VERSCHIEDENER CHROMATOGRAPHISCHER
TRENNPRINZIPIEN..................................67
3.2.2 OPTIMIERUNG DER
UHPLC-DAD-METHODE.............................................................
71
3.2.3 VALIDIERUNG DER UHPLC-DAD-METHODE
..............................................................
72
3.3 ENTWICKLUNG EINER UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM-METHODE ZUR
POSITIONSSPEZIFISCHEN BESTIMMUNG DES LACTULOSYLLYSINS IN MILCH
........................
74
3.4 BESTIMMUNG DES PROTEINGEHALTS DER
MILCHPROBEN..................................................77
3.5 BESTIMMUNG DES LACTULOSYLLYSINS IN ERHITZTER ROHMILCH MITTELS DER
FUROSIN-METHODE UND GLYKIERTER PEPTIDE
.................................................................
79
3.5.1 ERGEBNISSE DER FUROSIN-BESTIMMUNG
....................................................................
80
3.5.2 ERGEBNISSE DER POSITIONSSPEZIFISCHEN BESTIMMUNG DES
LACTULOSYLLYSINS
MITTELS
LC-MS/MS-ANALYTIK..................................................................................
82
3.5.3 KORRELATION ZWISCHEN DEN ERGEBNISSEN DER FUROSIN-BESTIMMUNG UND
DER
ANALYTIK GLYKIERTER
PEPTIDE....................................................................................
84
3.5.4 BILDUNGSKINETIK GLYKIERTER PEPTIDE UND DES FUROSINS IM VERGLEICH
....................
86
3.6 BESTIMMUNG DES LACTULOSYLLYSINS IN HANDELSPROBEN MITTELS DER
FUROSIN-
METHODE UND GLYKIERTER
PEPTIDE................................................................................
88
3.6.1 ERGEBNISSE DER FUROSIN-BESTIMMUNG
....................................................................
88
3.6.2 ERGEBNISSE DER POSITIONSSPEZIFISCHEN BESTIMMUNG DES
LACTULOSYLLYSINS
MITTELS
LC-MS/MS-ANALYTIK..................................................................................90
3.7 ABSCHLIESSENDE
DISKUSSION...........................................................................................
93
4 UNGERICHTETE DIFFERENTIELLE PROTEOMANALYTIK ZUR IDENTIFIZIERUNG
THERMISCH INDUZIERTER MILCHPROTEINMODIFIKATIONEN
................................
101
4.1 EINFUEHRUNG
.......................................
101
4.2 OPTIMIERUNG DER
UHPLC-ESI-MS/MS-METHODE..................................................104
4.2.1 SEQUENZABDECKUNG DES SS-LACTOGLOBULINS BEI VERWENDUNG DER
ENDOPROTEINASE G LUC
...........................................................................................
104
4.2.2 OPTIMIERUNG DER CHROMATOGRAPHISCHEN TRENNUNG
.............................................
105
4.2.3 OPTIMIERUNG DER
SIGNALINTENSITAETEN......................................................................106
4.2.4 OPTIMIERUNG DER PARAMETER DES
EMS-SCANS.......................................................107
4.3 OPTIMIERUNG DER PROZESSIERUNGSPARAMETER IN XCMS
.........................................
109
4.3.1 OPTIMIERUNG DES BINNING-ALGORITHMUS
...............................................................
110
4.3.2 AUSWAHL EINES GEEIGNETEN ALGORITHMUS UND DATENFORMATS ZUR
SIGNALDETEKTION......................................................................................................110
4.3.3 OPTIMIERUNG DES SIGNAL-RAUSCH-SCHWELLENWERTS
..............................................
112
4.3.4 OPTIMIERUNG DER
GRUPPIERUNGS-PARAMETER...........................................................
114
4.3.5 XCMS-SKRIPT MIT OPTIMIERTEN
PARAMETERN..........................................................116
M
4.4 GENERIERUNG DER
XCMS-LISTE...................................................................................117
4.5 REDUKTION DER
XCMS-SIGNALE...................................................................................121
4.5.1 SIGNALREDUKTION ANHAND DES SIGNALFLAECHENVERHAELTNISSES Q
................................
121
4.5.2 SIGNALREDUKTION ANHAND DES SIGNAL-RAUSCH-VERHAELTNISSES
................................
121
4.5.3 ENTFERNUNG VON ISOTOPEN UND FRAGMENTIONEN
.....................................................
122
4.5.4 SIGNALREDUKTION ANHAND DER RETENTIONSZEIT
.........................................................
124
4.5.5 SIGNALREDUKTION ANHAND DES SIGNIFIKANZWERTS P
................................................. 124
4.6 MASSENSPEKTROMETRISCHE ANALYSE DER XCMS-SIGNALE
.........................................
125
4.6.1 AUFNAHME VON ER-SPEKTREN ZUR BESTIMMUNG DER
PEPTIDMASSE........................125
4.6.2 AUFNAHME VON PRODUKTIONENSPEKTREN ZUR
STRUKTURAUFKLAERUNG..........................126
4.7 STRUKTURAUFKLAERUNG DER
XCMS-SIGNALE..................................................................129
4.7.1 STRUKTURAUFKLAERUNG MITTELS GENERIERTER PEPTIDDATENBANK MIT
ANSCHLIESSENDEM
ABGLEICH DER
FRAGMENTSPEKTREN...........................................................................
130
4.7.2 STRUKTURAUFKLAERUNG MITTELS SPEKTRENINTERPRETATION UND
DE NOVO
PEPTIDSEQUENZIERUNG................................................................................132
4.7.3 ERGEBNIS DER
STRUKTURAUFKLAERUNG..........................................................................
135
4.8 BESTIMMUNG DES MITTELS UNGERICHTETER ANALYTIK IDENTIFIZIERTEN
NC-FORMYLLYSINS IN M
ILCH...........................................................................................
150
4.9 ABSCHLIESSENDE
DISKUSSION..........................................................................................
154
5 MATERIAL UND METHODEN
..............................................................................
165
5.1
GERAETE............................................................................................................................165
5.2
VERBRAUCHSMATERIALIEN.....................................................................................
167
5.3
CHEMIKALIEN.................................................................................................................
167
5.4 HERSTELLUNG VON
LOESUNGEN.........................................................................................169
5.5 METHODEN ZUR UNTERSUCHUNG DES EINFLUSSES VON LIPIDEN AUF DIE
PROTEINOXIDATION IN MILCH DURCH METHIONINSULFOXID
PROFILING
............................172
5.5.1 METHIONINSULFOXID
PROFILING MITTELS UHPLC-ESI-MS/MS.................................172
5.5.1.1 IN SILICO HYDROLYSE 172
5.5.1.2 HERSTELLUNG DER
MODELLPROTEINE......................................................................
172
5.5.1.3 ENZYMATISCHE
HYDROLYSE.................................................................................
173
5.5.1.4 ULTRAHOCHLEISTUNGSFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE (UHPLC)
............................
173
5.5.1.5 MASSENSPEKTROMETRISCHE
DETEKTIONSMETHODEN..............................................174
5.5.1.6 OPTIMIERUNG MASSENSPEKTROMETRISCHER PARAMETER
........................................
176
5.5.1.7 INTERNE
REFERENZPEPTIDE..................................................................................
176
5.5.2 VERMESSUNG VON MILCHPROBEN MITTELS UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM
................
177
5.5.2.1
MILCHPROBEN.....................................................................................................
177
5.5.2.2 ENTFETTEN DER
MILCHPROBEN.............................................................................178
5.5.2.3 ERHITZUNG DER
ROHMILCH.................................................................................
178
5.5.2.4 ENZYMATISCHE HYDROLYSE DER
MILCHPROBEN...................................................178
5.5.2.5
UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM-ANALYSE.....................................................
179
5.5.2.6 BERECHNUNG DER
MODIFIZIERUNGSINDICES........................................................
180
5.6 METHODEN ZUR POSITIONSSPEZIFISCHEN ANALYSE DES LACTULOSYLLYSINS UND
ZUR
BESTIMMUNG DES GEHALTS AN FUROSIN IN M
ILCH......................................................183
5.6.1
MILCHPROBEN..........................................................................................................
183
5.6.2 ENTFETTEN DER
MILCHPROBEN.....................................................................................183
5.6.3 ERHITZUNG DER
ROHMILCH.........................................................................................183
5.6.4 RELATIVE QUANTIFIZIERUNG GLYKIERTER PEPTIDE IN MILCH MITTELS
UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM...............................................................................
184
5.6.4.1 HERSTELLUNG DES SS-LACTOGLOBULIN-MODELLPROTEINS
.........................................
184
5.6.4.2 ENZYMATISCHE HYDROLYSE DES SS-LACTOGLOBULIN-MODELLPROTEINS
..................
184
5.6.4.3
UHPLC-ESI-MS/MS-ANALYSE.......................................................................185
5.6.4.4 ENZYMATISCHE HYDROLYSE DER
MILCHPROBEN...................................................185
5.6.4.5
UHPLC-ESI-MS/MS-SMRM-ANALYSE.........................................................
186
5.6.4.6 BERECHNUNG DER
MODIFIZIERUNGSINDICES........................................................186
5.6.5 METHODEN ZUR ANALYSE DES FUROSINS IN
MILCH.....................................................189
5.6.52 QUANTIFIZIERUNG VON FUROSIN IN MILCHPROBEN MITTELS
UHPLC-DAD.........190
5.6.5.3 VALIDIERUNG DER UHPLC-DAD-METHODE ZUR ANALYSE DES FUROSINS
IN M
ILCH............................................................................................................
193
5.6.5.4 BESTIMMUNG DES PROTEINGEHALTS IN DEN
MILCHPROBEN..................................195
5.7 METHODEN ZUR UNGERICHTETEN LC-MS-BASIERTEN ANALYSE VON
PROTEINMODIFIKATIONEN DES SS-LACTOGLOBULINS
.........................................................
197
5.7.1 HERSTELLUNG DER
SS-LACTOGLOBULIN-MODELLPROTEINE...............................................197
5.7.2 ENZYMATISCHE HYDROLYSE DER POSITIV- UND NEGATIVKONTROLLE
.............................
198
5.7.3 EINFLUSS VON AMEISENSAEURE AUF DIE
SIGNALINTENSITAET...........................................199
5.7.4 ULTRAHOCHLEISTUNGSFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE (UHPLC)
................................
199
5.7.5 MASSENSPEKTROMETRISCHE
DETEKTIONSMETHODEN...................................................200
5.7.6 BIOINFORMATISCHE PROZESSIERUNG MITTELS X C M S
................................................
201
5.7.7 ANALYSE NATIVER PROTEINE MITTELS MALDI-TOF-MS
..........................................
202
5.7.8 ERSTELLUNG DER
PEPTIDDATENBANK............................................................................
203
5.7.9 RELATIVE QUANTIFIZIERUNG DES NVFORMYLLYSINS IN
MILCH....................... 205
5.7.9.1
MILCHPROBEN....................................................................................................
205
5.1.92 ERHITZUNG DER ROHMILCH UND ENZYMATISCHE
HYDROLYSE................................205
5.7.9.3 UHPLC-ESI-MS/MS-ANALYTIK UND RELATIVE QUANTIFIZIERUNG
.....................
205
5.8 STATISTISCHE
AUSWERTUNG............................................................................................206
6
ZUSAMMENFASSUNG...........................................................................................207
7
SUMMARY..........................................................................................................
213
LITERATURVERZEICHNIS. 219
|
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| author | Wüst, Johannes Michael |
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