Mitochondriale Zielsteuerung durch N-terminale Signalpeptide sekretorischer Proteine: Mechanismen und pathophysiologische Konsequenzen
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DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DES DOKTORGRADES DER FAKULTAET FUER CHEMIE UND
PHARMAZIE DER LUDWIG-MAXIMILIANS-UNIVERSITAET MUENCHEN
MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG DURCH
N-TERMINALE SIGNALPEPTIDE SEKRETORISCHER PROTEINE:
MECHANISMEN UND PATHOPHYSIOLOGISCHE KONSEQUENZEN
NATALIE VERENA MARIA PFEIFFER
AUS
STARNBERG, DEUTSCHLAND
2012
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IMAGE 2
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG 7
1.1 ZIELSTEUERUNG VON PROTEINEN 7
1.1.1 EINFUEHRUNG 7
1.1.2 DUALE ZIELSTEUERUNG 10
1.1.3 ZIELSTEUERUNG MITOCHONDRIALER PROTEINE 11
1.1.3.1 MITOCHONDRIALE SIGNALSEQUENZEN UND MITOCHONDRIALE IMPORTWEGE 11
1.1.3.2 KOTRANSLATIONALE ZIELSTEUERUNGEN DER MITOCHONDRIEN 15
1.1.3.3 ZIELSTEUERUNG VOM ZYTOSOL ZU DEN MITOCHONDRIEN 15
1.1.4 ZIELSTEUERUNG SEKRETORISCHER PROTEINE 16
1.1.4.1 ER-SIGNALPEPTIDE UND ER-IMPORT ARTEN 16
1.1.4.2 KOTRANSLATIONALER ER-IMPORT 18
1.1.4.3 POSTTRANSLATIONALER ER-IMPORT. 20
1.2 QUALITAETSKONTROLLMECHANISMEN DES ERS 22
1.2.1 ERAD 22
1.2.2 DIE ANTWORT AUF UNGEFALTETE PROTEINE 23
1.2.3 DIE KOTRANSLATIONALE QUALITAETSKONTROLLE 23
1.3 GPI-VERANKERTE PROTEINE 25
1.4 PROTEINSTRUKTUR UND INTRINSISCH UNSTRUKTURIERTE PROTEINE 27
1.5 DIE ANALYSIERTEN PROTEINE 29
1.5.1 DAS PRION-PROTEIN 29
1.5.2 SHADOO 33
1.5.3 SOMATOSTATIN 35
1.5.4 DAS AMYLOID-VORLAEUFERPROTEIN 37
1.6 ZIELSETZUNG 41
1
IMAGE 3
INHALTSVERZEICHNIS
2 ERGEBNISSE 43
2.1 TEIL 1: DIE ROLLE DER GPI-SIGNALSEQUENZ BEIM ER-IMPORT INTRINSISCH
UNSTRUKTURIERTER PROTEINE 43
2.1.1 DIE GPI-SIGNALSEQUENZ VON SHADOO IST ESSENTIELL FUER DESSEN
ER-IMPORT 44
2.1.2 DIE GPI-SIGNALSEQUENZ VON SHADOO IST KEIN EIGENSTAENDIGES
ER-IMPORT-SIGNAL 48
2.1.3 EINE GPI-SIGNALSEQUENZ VERBESSERT DEN ER-IMPORT UNSTRUKTURIERTER
PROTEINE 49
2.1.4 DIE ZYTOTOXIZITAET DER PATHOGENEN PRP-MUTANTE Q159X KANN DURCH
FUSION EINER GPI-SIGNALSEQUENZ SIGNIFIKANT GESENKT WERDEN 51
2.2 TEIL 2: MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG DURCH N-TERMINALE SIGNALPEPTIDE
SEKRETORISCHER PROTEINE 54
2.2.1 MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG NICHT-TRANSLOZIERTER SHADOO- UND
SOMATOSTATIN-MUTANTEN 54
2.2.2 DIE ER-SIGNALPEPTIDE VON SHADOO, SOMATOSTATIN UND APP LEITEN
NICHT-TRANSLOZIERTE PROTEINE ZU DEN MITOCHONDRIEN 58
2.2.3 DIE MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG SEKRETORISCHER PROTEINE WIRD
DURCH STRUKTURELLE MERKMALE DER POLYPEPTIDKETTE GESTEUERT 62
2.2.4 DIE SIGNALPEPTIDE VON SHO, SOM UND APP SIND UNTERSCHIEDLICH STARKE
ER-IMPORT-SIGNALE 64
2.2.5 DIE MITOCHONDRIALE LOKALISATION VON SEKRETORISCHEN PROTEINEN KANN
ZUR SCHAEDIGUNG VON MITOCHONDRIEN FUEHREN 66
2.2.6 CHARAKTERISIERUNG DER MITOCHONDRIALEN TOXIZITAET VON APP*115A2A3
69
2.2.6.1 DIE UEBEREXPRESSION VON APP* 115A2A3 FUEHRT ZU EINEM VERMINDERTEN
MITOCHONDRIALEN IMPORT VON TRAP-1 69
2.2. 6.2 APP* 115A2A3 WIRD IN DIE MITOCHONDRIEN IMPORTIERT 70
2.2.6.3 DIE MITOCHONDRIALE TOXIZITAET VON APP* 115A2A3 HAENGT MIT DER
AUSBILDUNG EINER INTRAMOLEKULAREN DISULFIDBRUECKE ZUSAMMEN 72
2
IMAGE 4
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.7 BIOINFORMATISCHE CHARAKTERISIERUNG DER SIGNALPEPTIDE VON SHO, SOM
UND APP 74
2.2.8 INVERSE KORRELATION ZWISCHEN ER-IMPORT UND MITOCHONDRIALER
ZIELSTEUERUNG 76
2.2.9 DURCH DIE VERBESSERUNG DES ER-IMPORTS WIRD DIE MITOCHONDRIALE
TOTOXIZIAET VON APP* 115A2A3 SIGNIFIKANT VERRINGERT 79
2.2.10 DURCH REDUKTION DES ER-IMPORTS VON S/J0*115A2A3 UND SOM*115A2A3
WIRD DEREN MITOCHONDRIALE TOXIZITAET SIGNIFIKANT ERHOEHT ...81
2.2.11 MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG ALS FOLGE EINES GESCHEITERTEN
ER-IMPORTS 83
2.2.11.1 HEMMUNG DER ER-TRANSLOKATION DURCH EEYARESTATIN 1 83
2.2.11.2 INHIBITION DES ER-IMPORTS DURCH KNOCKDOWN VON SEC61A1 85
2.2.11.3 MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG DER WILDTYP-PROTEINE SHO, SOM UND
APP UNTER BEDINGUNGEN EINES GEHEMMTEN ER-IMPORTS 86
3 DISKUSSION 89
3.1 TEIL 1: DIE ROLLE DER GPI-SIGNALSEQUENZ BEIM ER-IMPORT INTRINSISCH
UNSTRUKTURIERTER PROTEINE 89
3.1.1 DIE REGULATION DES ER-IMPORTS SEKRETORISCHER PROTEINE 89
3.1.2 UNSTRUKTURIERTE PROTEINE TRANSLOZIEREN INEFFIZIENT INS ER 90
3.1.3 EINE GPI-SIGNALSEQUENZ VERBESSERT DEN ER-IMPORT UNSTRUKTURIERTER
PROTEINE 91
3.1.4 WIE KOENNTE EINE GPI-SIGNALSEQUENZ DIE TRANSLOKATIONSEFFIZIENZ
VERBESSERN? 92
3.1.5 TRANSLOKATIONSFOERDERNDE DOMAENEN MUESSEN NICHT TEIL DES MATUREN
PROTEINS SEIN 96
3.2 TEIL 2: MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG DURCH ER-SIGNALPEPTIDE 97
3.2.1 N-TERMINALE ER-SIGNALPEPTIDE KOENNEN EINE BIVALENTE
STEUERUNGSAKTIVITAET AUFWEISEN 97
3.2.2 WIESO KOENNEN PROTEINE UNTERSCHIEDLICH LOKALISIERT SEIN? 97
3
IMAGE 5
INHALTSVERZEICHNIS
3.2.3 KANN EIN UND DASSELBE SIGNALPEPTID ZWEI TRANSPORTRICHTUNGEN
VERMITTELN? 99
3.2.4 WELCHE ZIELSTEUERUNG DURCH DIE SIGNALPEPTIDE VON SHO, SOM UND APP
VERMITTELT WIRD, HAENGT VON DER SEKUNDAERSTRUKTUR DER POLYPEPTIDKETTE AB
100
3.2.5 EINE MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG SEKRETORISCHER PROTEINE KANN ZUR
SCHAEDIGUNG DER MITOCHONDRIEN FUEHREN 100
3.2.6 DIE MITOCHONDRIALE ZIELSTEUERUNG DURCH ER-SIGNALPEPTIDE ERFOLGT
ALS FOLGE EINES INEFFIZIENTEN ER-IMPORTS 102
3.2.7 WIE KOENNTE DIE SEKUNDAERSTRUKTUR DER POLYPEPTIDKETTE DIE
ZIELSTEUERUNG EINES PROTEINS BEEINFLUSSEN? 104
3.2.8 DUALE ZIELSTEUERUNG SEKRETORISCHER PROTEINE - PHYSIOLOGISCHER
NUTZEN UND PATHOPHYSIOLOGISCHE RELEVANZ 106
4 ZUSAMMENFASSUNG 109
5 MATERIAL 111
5.1 BIOLOGISCHES MATERIAL 111
5.1.1 BAKTERIENSTAEMME 111
5.1.2 ZELLLINIEN 111
5.1.3 PLASMIDVEKTOREN 111
5.1.4 REKOMBINANTE DNA 111
5.1.5 SMALL INTERFERING RNA (SIRNA) 114
5.1.6 SYNTHETISCHE OLIGONUKLEOTIDE 115
5.1.7 ANTIKOERPER 116
5.1.8 STANDARDGROESSENMARKER FUER PROTEINE UND NUKEINSAEUREN 118
5.1.9 BIOLOGISCHE REAGENZIEN 118
5.2 CHEMISCHE REAGENZIEN 118
5.3 LOESUNGEN UND PUFFER 120
5.4 MEDIEN 123
5.5 KITS 123
4
IMAGE 6
INHALTSVERZEICHNIS
5.6 GERAETE 124
5.7 SONSTIGE MATERIALEN 126
6 METHODEN 127
6.1 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 127
6.1.1 POLYMERASE-KETTENREAKTION 127
6.1.2 AUFREINIGUNG VON PCR-PRODUKTEN 130
6.1.3 RESTRIKTION UND LIGATION 130
6.1.4 HERSTELLUNG CHEMISCH KOMPETENTER BAKTERIEN 132
6.1.5 T RANSFORMATION 132
6.1.6 DNA-PRAEPARATION VON PLASMID-DNA AUS BAKTERIEN 133
6.1.6.1 PRAEPARATION VON NEU MONIERTER PLASMID-DNA IM KLEINEN MASSSTAB 133
6.1.6.2 PRAEPARATION VON PLASMID-DNA IM GROESSEREN MASSSTAB 134
6.1.7 KLONIERUNG NEUER DNA-KONSTRUKTE 134
6.2 ZELLKULTUR 138
6.2.1 ZELLKULTIVIERUNG 138
6.2.2 ZELLPASSAGIERUNG 138
6.2.3 AUSPLATTIEREN VON ZELLEN 138
6.2.4 TRANSFEKTION VON ZELLEN 139
6.2.5 ZELLERNTE 140
6.3 PROTEINANALYTIK 140
6.3.1 WESTERN BLOT ANALYSE 140
6. 3.1.1 HERSTELLUNG VON GESAMTZELL-LYSATEN 140
6.3.1.2 PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD 141
6.3.1.3 NATRIUMDODECYLSULFAT-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE)
141
6.3.1.4 PROTEINTRANSFER (WESTERN-BLOT) 142
6.3.1.5 PONCEAU-FAERBUNG 143
6.3.1.6 IMMUNDETEKTION 143
6.3.1.7 VISUALISIERUNG UND QUANTIFIZIERUNG 143
6.3.2 SPEZIELLE PROTEINANALYTIK 144
5
IMAGE 7
INHALTSVERZEICHNIS
6.3.2.1 NACHWEIS DER SEKRETION VON PROTEINEN 144
6.3.2.2 NACHWEIS DES PROTEASOMALEN ABBAUS VON PROTEINEN 144
6.3.2.3 NACHWEIS DER GLYKOSYLIERUNG VON PROTEINEN 144
6.3.3 INDIREKTE IMMUNFLUORESZENZ-MIKROSKOPIE 145
6.4 SPEZIELLE METHODEN 146
6.4.1 FAERBUNG DER MITOCHONDRIEN MIT MITOTRACKER RED CMXROS 146
6.4.2 ERMITTLUNG DER ZELLULAEREN LOKALISATION EINES PROTEINS MITTELS
IMMUNFLUORESENZ 146
6.4.3 QUANTIFIZIERUNG VON IMMUNFLUORESZENZ-ANALYSEN 147
6.4.4 APOPTOSE-ASSAY 148
6.4.5 NACHWEIS DES MITOCHONDRIALEN IMPORTS VON PROTEINEN 148
6.4.6 SEC61A1 -KNOCKDOWN MITTELS RNA-INTERFERENZ 150
6.4.7 RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON PROTEINEN MIT [35S]-METHIONIN 150
6.4.8 BENUTZUNG VON VORHERSAGEPROGRAMMEN 151
6.5 STATISTISCHE AUSWERTUNG 151
7 BIBLIOGRAPHIE 147
8 ABKUERZUNGSVERZEICHNIS 173
9 VEROEFFENTLICHUNGEN 175
6
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