Expression und Regulation der Cysteinprotease Cathepsin X in Prostatakarzinom-Zelllinien:
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS I
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS V
A ZUSAMMENFASSUNG 1
B EINLEITUNG 2
B.L DAS PROSTATAKARZINOM 2
B. 1.1 RISIKOFAKTOREN FUER DIE ENTWICKLUNG EINES PROSTATAKARZINOMS 2
B. 1.2 HORMONE ALS EINFLUSSFAKTOREN AUF DIE KARZINOGENESE DES
PROSTATAKARZINOMS 3
B. 1.3 DIAGNOSTIK UND THERAPIE DES PROSTATAKARZINOMS 4
B. 1.4 METASTASIERUNG DES PROSTATAKARZINOMS 5
B.2 DIE EXTRAZELLULAERE MATRIX 6
B.2.1 AUFBAU DER EXTRAZELLULAEREN MATRIX 6
B.2.1.1 BINDEGEWEBSFASERN 7
B.2.1.2 PROTEINE DER AMORPHEN GRUNDSUBSTANZ 7
B.2.3 DIE ROLLE DER EXTRAZELLULAEREN MATRIX BEI DER TUMORINVASION 8
B.3 PROTEASEN 9
B.3.1 KLASSIFIKATION DER PROTEASEN 9
B.3.2 CATHEPSINE ALS UNTERGRUPPE DER CYSTEINPROTEASEN 10
B.3.2.1 FUNKTIONEN VON CATHEPSINEN 10
B.3.2.2 PATHOLOGISCHE FUNKTIONEN DER CATHEPSINE 11
B.3.2.3 DIE HUMANE CYSTEINPROTEASE CATHEPSIN X 12
B.4 ZIELSETZUNGEN 14
C MATERIAL UND METHODEN 15
C.L MATERIAL 15
C.L.L GERAETE 15
C.1.2 BIOINFORMATISCHE HILFSMITTEL 18
C. 1.3 CHEMIKALIEN UND REAGENZIEN 18
C. 1.3.1 ALLGEMEINE CHEMIKALIEN 18
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IMAGE 2
INHALTSVERZEICHNIS II
C.L.3.2 CHEMIKALIEN UND MATERIALIEN FUER MOLEKULARBIOLOGISCHE TECHNIKEN
18
C.L.3.2.1 KITS 18
C. 1.3.2.2 OLIGONUKLEOTIDE 18
C.L.3.3 MATERIALIEN UND CHEMIKALIEN FUER PROTEINCHEMISCHE TECHNIKEN 19
C. 1.3.4 MATERIALIEN UND CHEMIKALIEN FUER ZELLBIOLOGISCHE TECHNIKEN 20
C. 1.3.5 INHIBITOREN UND SUBSTRATE 21
C.L.3.6 PROTEINE UND ANTIKOERPER 21
C.2 METHODEN 22
C.2.1 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 22
C.2.1.1 RNA-LSOLIERUNG AUS EUKARYONTISCHEN ZELLEN 22
C.2.1.2 CDNA-SYNTHESE 22
C.2.1.3 QUANTITATIVE RT-PCR 23
C.2.2 PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN 23
C.2.2.1 PROTEINEXTRAKTION AUS PROSTATAZELLEN UND ISOLIERUNG VON
ZELLKULTURUEBERSTAND 23
C.2.2.2 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION 24
C.2.2.3 DIALYSE UND KONZENTRATION VON PROTEINLOESUNGEN 24
C.2.2.4 KOPPLUNG VON PROTEINEN AN CNBR-AKTIVIERTE SEPHAROSE 25
C.2.2.5 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) 25
C.2.2.6 PROTEINTRANSFER AUF EINE NITROZELLULOSEMEMBRAN (WESTERNBLOT) 26
C.2.2.7 IMMUNDETEKTION DER ZIELPROTEINE 26
C.2.2.8 PROTEINIMMOBILISATION UND -FAERBUNG ZUR N-TERMINALEN
SEQUENZIERUNG 27
C.2.2.8.1 PROTEINTRANSFER AUF EINE PVDF-MEMBRAN 27
C.2.2.8.2 FAERBUNG DER PVDF-MEMBRAN 27
C.2.2.9 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 28
C.2.2.10 GELFILTRATION 28
C.2.2.11 QUANTITATIVER NACHWEIS VON CATHEPSIN X DURCH SANDWICH-ELISA 29
C.2.2.12 BINDUNGS-ELISA 30
C.2.3 ZELLBIOLOGISCHE METHODEN 31
C.2.3.1 EINFRIEREN UND AUFTAUEN VON ZELLEN 31
C.2.3.2 KULTIVIERUNG DER PROSTATA-ZELLLINIEN 31
C.2.3.3 SUBKULTIVIERUNG KONFLUENTER ZELLEN 31
C.2.3.4 ZELLZAHLBESTIMMUNG 32
C.2.3.5 STIMULATION VON PROSTATAKARZINOM-ZELLEN (LNCAP) MIT
DIHYDROTESTOSTERON 32
IMAGE 3
INHALTSVERZEICHNIS III
C.2.3.6 STIMULATION VON PROSTATAKARZINOM-ZELLEN (LNCAP) MIT PROTEINEN
DER EXTRAZELLULAEREN MATRIX 33
C.2.3.7 PROLIFERATIONSSTUDIEN 33
C.2.3.8 RNA-INTERFERENZ 34
C.2.3.9 TRANSMIGRATIONSASSAY 34
C.2.3.10 DATENANALYSE 35
D ERGEBNISSE 36
D.L REGULATION DER EXPRESSION UND SEZERNIERUNG VON (PRO)CATHEPSIN X 36
D. 1.1 EINFLUSS VON DIHYDROTESTOSTERON (DHT) AUF DIE PROLIFERATION DER
PROSTATAKARZINOMZELLLINIE LNCAP 36
D. 1.2 EINFLUSS VON DIHYDROTESTOSTERON (DHT) AUF DIE EXPRESSION UND
SEZERNIERUNG VON (PRO)CATHEPSIN X IN LNCAP 37
D. 1.3 EINFLUSS VON PROTEINEN DER EXTRAZELLULAEREN MATRIX AUF DIE
EXPRESSION UND
SEZERNIERUNG VON (PRO)CATHEPSIN X IN LNCAP-ZELLEN 38
D. 1.4 EXTRAZELLULAERE FORMEN VON CATHEPSIN X 41
D. 1.4.1 DETEKTION EXTRAZELLULAERER FORMEN VON CATHEPSIN X IN
KONDITIONIERTEM
MEDIUM UND HUMANEM PLASMA 41
D.I.4.2 IDENTIFIZIERUNG DER CATHEPSIN X-FORMEN IM PC-3-KONDITIONIERTEN
MEDIUM 42
D.2 EINFLUSS VON CATHEPSIN X AUF DIE INVASIONSFAEHIGKEIT VON PC-3-ZELLEN
43
D.2.1 NIEDERREGULATION VON CATHEPSIN X MITTELS RNA-INTERFERENZ IN
PC-3-ZELLEN 44
D.2.1.1 OPTIMIERUNG DER SIRNA-TRANSFEKTION 4 4
D.2.2 EINFLUSS VON CATHEPSIN X AUF DAS INVASIONSVERHALTEN VON
PROSTATAKARZINOMZELLEN (PC-3) 47
D.3 INTERAKTION VON (PRO)CATHEPSIN X MIT PLASMAPROTEINEN 48
D.3.1 UNTERSUCHUNG DER BINDUNGSFAEHIGKEIT VON PROCATHEPSIN X AN
EZM-PROTEINE
IM BINDUNGS-ELISA 4 8
D.3.2 NACHWEIS DER BINDUNG VON PROCATHEPSIN X AN FIBRONEKTIN DURCH
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 49
D.3.3 VERSUCH DER IDENTIFIZIERUNG POTENTIELLER BINDUNGSSTELLEN VON
FIBRONEKTIN
FUER DIE INTERAKTION MIT PROCATHEPSIN X 50
D.3.4 NACHWEIS HOCHMOLEKULARER (PRO)CATHEPSIN X-FORMEN IM PLASMA
MITTELS GELFILTRATION 52
IMAGE 4
INHALTSVERZEICHNIS I V
D.3.4.1 ANALYTISCHE GELFILTRATION VON HUMANEM PLASMA 52
D.3.4.2 PRAEPARATIVE GELFILTRATION VON HUMANEM PLASMA 53
D.3.5 VERSUCH DER IDENTIFIZIERUNG EINER HOEHERMOLEKULAREN (PRO)CATHEPSIN
X-FORM
IM PLASMA 54
D.3.5.1 N-TERMINALE SEQUENZIERUNG DER 100 KDA-BANDE AUS DENAFFINITAETS-
CHROMATOGRAPHIE- UND GELFILTRATIONSVERSUCHEN 54
D.3.5.2. SERPINE ALS MOEGLICHE BINDUNGSPARTNER VON CATHEPSIN X 55
E DISKUSSION 57
E.L REGULATION VON EXPRESSION UND SEKRETION VON CATHEPSIN X IN DER
PROSTATAKARZINOMZELLLINIE LNCAP 57
E.2 DER EINFLUSS VON CATHEPSIN X AUF DAS INVASIONSVERHALTEN VON PC-3-
ZELLEN.. 59
E J IDENTIFIZIERUNG EXTRAZELLULAERER BINDUNGSPARTNER VON PROCATHEPSIN X
60
E.3.1. BINDUNG VON CATHEPSIN X AN FIBRONEKTIN 61
E.3.2 BINDUNG VON CATHEPSIN X AN SERPINE 62
E.4 SCHLUSSFOLGERUNGEN UND AUSBLICK 63
F LITERATURVERZEICHNIS 65
G DANKSAGUNG 71
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