Biochemische und strukturelle Charakterisierung der Phytoensynthase 1 aus Zea mays:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2012
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VII, 124 Bl. Ill., graph. Darst. 30 cm 1 CD-R |
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|---|---|
| adam_text | INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
...............................................................................................................................................
1
1.1
FUNKTIONEN
DER
CAROTINOIDE
IN
PFLANZEN
........................................................................................
1
1.1.1
CAROTINOIDE
IN
CHROMOPLASTEN
....................................................................................................
1
1.1.2
CAROTINOIDE
IN
CHLOROPLASTEN
......................................................................................................
1
1.1.2.1
FREIE
CAROTINOIDE
IN
PLASTIDAEREN
MEMBRANEN
......................................................................
1
1.1.2.2
CAROTINOIDE
IN
DER
PHOTOSYNTHESE
.......................................................................................
2
1.1.3
PHYTOHORMONE
AUS
CAROTINOIDEN
..................................................................................................
2
1.1.3.1
ABSCISINSAEURE
.........................................................................................................................
2
1.1.3.2
STRIGOLACTONE
..........................................................................................................................
3
1.2
BEDEUTUNG
DER
CAROTINOIDE
FUER
MENSCH
UND
TIER
..........................................................................
3
1.1.4
RETINOIDE
.....................................................................................................................................
3
1.1.5
ANTIOXIDANZIEN
...........................................................................................................................
4
1.3
DIE
BIOSYNTHESE
DER
CAROTINOIDE...................................................................................................
4
1.4
DIE
SPALTUNG
DER
CAROTINOIDE.........................................................................................................
7
1.5
DIE
PHYTOENSYNTHASE
(PSY)
ALS
KOMPLEX
REGULIERTE
SCHALTSTELLE
DER
CAROTINOID-BIOSYNTHESE
....
8
1.5.1
DIE
PSY
ALS
SCHLUESSELENZYM
DER
CAROTINOID-BIOSYNTHESE
.........................................................
8
1.5.2
REGULATION
DER
CAROTINOID-BIOSYNTHESE
AUF
DER
STUFE
DER
PSY
..............................
:
...................
9
1.5.3
AUSWIRKUNGEN
EINER
PSY-UEBEREXPRESSION
...............................................................................
10
1.5.4
GOLDEN
RICE
(GR)
.....................................................................................................................
11
1.5.5
INTERAKTION
DER
PSY
MIT
DER
GGPP-SYNTHASE
(GGPPS)
............................................................
12
1.6
AUFGABENSTELLUNG
.........................................................................................................................
14
2
MATERIAL
...............................................................................................................................................
16
2.1
GERAETE
............................................................................................................................................
16
2.2
VERBRAUCHSMATERIALIEN.................................................................................................................
16
2.3
ALLGEMEINE
CHEMIKALIEN
..............................................................................................................
16
2.4
RADIOCHEMIKALIEN
........................................................................................................................
17
2.5
ENZYME
.........................................................................................................................................
17
2.6
KITS
................................................................................................................................................
18
2.7
KRISTALLISATION-SCREENS
.................................................................................................................
18
2.8
MEDIEN
FUER
E.
COLI
........................................................................................................................
18
2.9
HAEUFIG
VERWENDETE
PUFFER
...........................................................................................................
19
2.10
BAKTERIENSTAEMME
.........................................................................................................................
19
2.11
OLIGONUKLEOTIDE............................................................................................................................
19
2.12
GENSYNTHESEN
................................................................................................................................
19
2.13
VEKTOREN........................................................................................................................................
19
3
METHODEN
............................................................................................................................................
20
3.1
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.................................................................................................
20
3.1.1
ISOLIERUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
...................................................................................................
20
3.1.1.1
MINIPRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI-ZELLEN
....................................................
20
3.1.1.2
MIDIPRAEPARATION VON
PLASMID-DNA
AUS
E.COLI-ZELLEN
.....................................................
20
3.1.2
AUFTRENNUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
DURCH
GELELEKTROPHORESE
.......................................................
20
3.1.2.1
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
..................................................................................................
20
3.1.3
REINIGUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
..................................................................................................
20
3.1.3.1
DNA-ISOLIERUNG
AUS
AGAROSEGELEN
....................................................................................
20
3.1.4
NUKLEINSAEUREMODIFIKATIONEN
....................................................................................................
20
3.1.4.1
DNA-SPALTUNG
DURCH
RESTRIKTIONS-ENDONUKLEASEN
...........................................................
20
3.1.4.2
DNA-LIGATION
....................................................................................................................
21
INHALTSVERZEICHNIS
II
3.1.4.3
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
....................................................................................
21
3.1.5
DNA-SEQUENZIERUNG
................................................................................................................
22
3.1.6
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
E.
COLI-ZELLEN
UND
DEREN
TRANSFORMATION
.........................................
22
3.1.7
KLONIERUNG
DER
PSY-FUSIONSPROTEINE
.......................................................................................
22
3.1.7.1
KLONIERUNG
DER
6*HIS-ATPSY
UND
6*HIS-ZMPSYL
.........................................................
22
3.1.7.2
ORTSGERICHTET
MUTAGENESE
DER
6*HIS-ATPSY
...................................................................
22
3.1.7.3
KLONIERUNG
6*HIS-OSPSY
1,
2,
3
......................................................................................
22
3.1.7.4
KLONIERUNG
DER
6*HIS-ZMGGPPS2
..................................................................................
22
3.2
PROTEINBIOCHEMISCHE
METHODEN
...................................................................................................
23
3.2.1
PROTEINCHARAKTERISIERUNG
...........................................................................................................
23
3.2.1.1
PROTEINBESTIMMUNG NACH
BRADFORD
...................................................................................
23
3.2.1.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.....................................................
23
3.2.1.3
NATIVE
FAELLUNG MIT
AMMONIUMSULFAT
...............................................................................
24
3.2.1.4
DENATURIERENDE
PROTEINFAELLUNG
MIT
TRICHLORESSIGSAEURE
.....................................................
24
3.2.1.5
PROTEINFAELLUNG
MIT
PHENOL
.................................................................................................
24
3.2.2
HERSTELLUNG
DER
LIPOSOMEN
......................................................................................................
24
3.2.2.1
HERSTELLUNG
PROTEINFREIER
LIPOSOMEN
AUS
CHROMOPLASTENMEMBRANEN
VON
NARCISSUS
PSEUDONARCISSNS
...............................................................................................
24
3.2.2.2
HERSTELLUNG VON PHOSPHATIDYLCHOLIN
(PC)-LIPOSOMEN
......................................................
25
3.2.2.3
HERSTELLUNG VON PHOSPHATIDYLCHOLIN/PHOSPHATIDSAEURE
(PC/PA)-LIPOSOMEN
.....................
25
3.2.3
PROTEINREINIGUNGEN
MIT
HILFE
VON
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE................................................
25
3.2.3.1
AUFREINIGUNG
DER
6*HIS-GGPPS
MIT
HILFE
VON
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE....................
25
3.2.3.2
PRAEPARATION
DER
6*HIS-PSY-FUSIONSPROTEINE
.....................................................................
26
3.2.3.3
BAKTERIENKULTIVIERUNG
........................................................................................................
26
3.2.3.4
ZELLAUFSCHLUSS
...................................................................................................................
27
3.2.3.5
REINIGUNG
UND
SOLUBILISIERUNG
VON
INCLUSION
BODIES
........................................................
27
3.2.3.6
PROTEINFALTUNG
....................................................................................................................
27
3.2.3.7
AUFREINIGUNG
DER
6*HIS-PSY-FUSIONSPROTEINE
MIT
HILFE
VON
AFFINITAETS
CHROMATOGRAPHIE
..............................................................................................................
28
3.2.3.8
BATCH-AUFREINIGUNG
DER
6*HIS-PSY-FUSIONSPROTEINE
MIT
HILFE
VON
AFFINITAETS-CHROMATOGRAPHIE
..............................................................................................
28
3.2.3.9
ON
COLUMN-AUFREINIGUNG
DER 6*HIS-ZMPSYL
MITTELS
FPLC
...........................................
29
3.2.3.10
DIALYSE
..............................................................................................................................
29
3.2.3.11
KONZENTRIERUNG VON
PROTEINLOESUNGEN
................................................................................
29
3.2.4
REKONSTITUTION DER
PSY
IN
LIPOSOMEN
.....................................................................................
29
3.2.5
ENZYMAKTIVITAETSTEST
....................................................................................................................
30
3.2.5.1
IN
VITRO
INKUBATIONSANSAETZE
ZUR
SYNTHESE
VON
[
C]-PHYTOEN
............................................
30
3.2.5.2
IN
VITRO
INKUBATIONSANSAETZE
ZUR
SYNTHESE
VON
[
14
C]-GGPP
...............................................
31
3.2.5.3
IN
VITRO
INKUBATIONSANSAETZE
DER
REKONSTITUIERTEN
6*HIS-ZMPSYL
.....................................
32
3.2.5.4
PULSE-CHASE
ANSATZ
..........................................................................................................
32
3.2.5.5
PHOTOMETRISCHE
MESSUNG
DER
IN
VITRO
PSY-AKTIVITAET
.........................................................
32
3.2.5.6
AKTIVITAETSNACHWEIS
REKOMBINATER
6*HIS-PSYS
MITTELS
HPLC
...........................................
33
3.2.6
IN
VITRO
PROTEIN-PROTEIN-CROSS-LINKING
.....................................................................................
33
3.2.6.1
IN
VITRO
PROTEIN-PROTEIN-CROSS-LINKING
MIT
DSP
UND
BSSS
..............................................
33
3.2.6.2
IN
VITRO
PROTEIN-PROTEIN-CROSS-LINKING
MIT
UV-REAKTIVEN
REAGENZIEN
.............................
34
3.2.7
PHOSPHORYLIERUNG
DER
ATPSY
DURCH
CKI
UND
..........................................................................
35
3.2.8
CD-SPEKTROMETRIE
......................................................................................................................
35
3.2.9
KRISTALLISATION
............................................................................................................................
35
3.3
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
...................................................................................................
36
3.3.1
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
....................................................................................................
36
3.3.2
HIGH
PERFORMANCE
LIQUID
CHROMATOGRAPHY
(HPLC)................................................................
36
3.3.3
HPLC-ELEKTROSPRAY-IONISATIONS-MASSENSPEKTROMETRIE.............................................................
36
3.3.4
FAST
PROTEIN
LIQUID
CHROMATOGRAPHY
(FPLC)
..........................................................................
37
3.4
BIOINFORMATISCHE
METHODEN
.........................................................................................................37
INHALTSVERZEICHNIS
III
4
ERGEBNISSE
............................................................................................................................................
38
4.1
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
REKOMBINANTEN
ZMPSYL
..........................................................
38
4.1.1
ETABLIERUNG
DES
REINIGUNGSVERFAHRENS
.....................................................................................
38
4.1.1.1
LDAO
SOLUBILISIERT
6*HIS-PSY-FUSIONSPROTEINE..............................................................
39
4.1.1.2 PULSRENATURIERUNG UND
ANSCHLIESSENDE
DIREKTE
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
VERMINDERN
DIE
AGGREGATBILDUNG
......................................................................................
40
4.1.1.3
DIE
ELUTION
MIT
EDTA
VERHINDERT
DIE
AGGREGATION
DER
6*HIS-PSY
FUSIONSPROTEINE
SOWOHL
BEI
DER
ELUTION
ALS
AUCH
BEI
DER
LAGERUNG
..................................
41
4.1.2
HOCHSKALIERUNG
UND
WEITERE
OPTIMIERUNG
DES
REINIGUNGSVERFAHRENS
.....................................
43
4.1.2.1
EINSATZ
VON
FRAKTOGEL
EMD
IM
BATCH-VERFAHREN
ERHOEHT
DIE
AUSBEUTE
AN
AKTIVEM
6*HIS-ZMPSYL-PROTEIN
UND
ERMOEGLICHT
DIE
VERARBEITUNG
VON
6
1
AUSGANGSMATERIAL
....
43
4.1.2.2
600
MM
NACL
IM
GPC-PUFFER
VERHINDERT
UNSPEZIFISCHE
WECHSELWIRKUNGEN
DER
6*HIS-ZMPSYL
MIT
DEM
SAEULENMATERIAL....................................................................
46
4.1.2.3
DIE
REDUKTION DER
LDAO-KONZENTRATION
FUHRT
ZU
ZUNEHMENDER
AGGREGATION
DER
6*HIS-ZMPSYL
...........................................................................................
47
4.1.2.4
OPTIMIERTES VERFAHREN ZUR
REINIGUNG
MONODISPERSER
6*HIS-ZMPSYL
............................
48
4.2
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
ZMPSYL
...........................................................................
50
4.2.1
ETABLIERUNG
EINES
IN
VITRO
SYSTEMS
...........................................................................................
50
4.2.1.1
TWEEN
80
HAELT
DIE
6*HIS-ZMPSY
IM
INKUBATIONSSYSTEM
IN
LOESUNG
...............................
51
4.2.1.2
BEDARF
DER
GEKOPPELTEN
6*HIS-ZMPSYL
-6*HIS-SAGGPPS-REAKTION
AN
MEMBRANSTRUKTUREN
...........................................................................................................
51
4.2.2
IN
VITRO
ANALYSEN
MIT
GGPP
ALS
SUBSTRAT
................................................................................
53
4.2.3
IN
VITRO
ANALYSEN
MIT
SAGGPPS
AUS
SINAPIS
ALBA
ALS
SUBSTRAT-LIEFERNDEM
ENZYM
................
54
4.2.3.1
PHOTOMETRISCHE
VERFOLGUNG
DER
GEKOPPELTEN
ZMPSYL/SAGGPPS-REAKTION
.....................
54
4.2.3.2
DIE
ETABLIERUNG
EINER
EXTRAKTIONSMETHODE
ERMOEGLICHT
DIE
UNTERSUCHUNG
DER
GEKOPPELTEN
REAKTION
.................................................................................
55
4.2.3.3
DIE
UNTERSUCHUNG
DER
SAGGPPS-REAKTION
.......................................................................
56
4.2.3.4
DIE
UNTERSUCHUNG
DER
GEKOPPELTEN
ZMPSYL/SAGGPPS-REAKTION
....................................
57
4.3
MATHEMATISCHE
MODELLIERUNG
DER
GEKOPPELTEN
SAGGPPS/ZMPSYL-REAKTION
...........................
60
4.3.1
EIN
MATHEMATISCHES
MODELL
DER
SAGGPPS-REAKTION
BILDET
DIE
BASIS
FUER
DIE
MODELLIERUNG
DER
GEKOPPELTEN
REAKTION
.............................................................
61
4.3.2
EIN MATHEMATISCHES
MODELL
DER
GEKOPPELTEN
SAGGPPS/ZMPSY
1
-REAKTION
...........................
64
4.4
CHARAKTERISIERUNG
DER
INTERAKTION
DER
SAGGPPS
UND
DER
ZMPSYL
..........................................
69
4.4.1
BESSERE VERWERTUNG
VON
SAGGPPS-GELIEFERTEM
GGPP
............................................................
69
4.4.2
ABHAENGIGKEIT
DER
ZMPSYL
-REAKTION
VON
DER
AKTIVITAET
DER
SAGGPPS
...................................
71
4.4.3
EINFLUSS
DES
URSPRUNGS
DER
GGPPS
AUF
DIE
KANALISIERUNG
VON
GGPP
.....................................
72
4.4.4
EINFLUSS VON LIPIDKOMPONENTEN
AUF
DIE
KANALISIERUNG
VON
GGPP
..........................................
74
4.4.5
CROSS-LINKING-ANALYSE
DER
ZMPSYL/SAGGPPS-INTERAKTION
....................................................
76
4.4.6
AUSWIRKUNG
DER
MEMBRANASSOZIATION DER
ZMPSYL
AUF
DIE
INTERAKTION
MIT
DER
SAGGPPS
...
77
4.5
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
WEITERER
PSYS
.........................................................................
78
4.5.1
UNTERSUCHUNGEN
DER
ATPSY
AUS
ARABIDOPSIS
THALIANA
.............................................................
79
4.5.2
UNTERSUCHUNG
DER
OSPSYL
UND DER
KUERZLICH
ENTDECKTEN
OSPSY3
AUS
ORYZA
SATIVA
.................................................................................................................
80
4.6
EINFLUSS
EINES
AS-AUSTAUSCHS
IN
DER
PSY-SEQUENZ
AUF
DIE
PHYTOENBILDUNG..............................
82
4.6.1
UNTERSUCHUNGEN
DER
AUSWIRKUNG
DES
AS-AUSTAUSCHS
AM
MODELL
DER
ATPSY
........................
84
4.6.2
UNTERSUCHUNG
EINER
MOEGLICHEN
PHOSPHO-MIMIKRY
AUF
DIE
BIOSYNTHESEKAPAZITAET
DER
ATPSY
....................................................................................................................
86
4.7
STRUKTURELLE
CHARAKTERISIERUNG
DER
ZMPSYL
..............................................................................
88
4.7.1
UNTERSUCHUNG
DER
SEKUNDAERSTRUKTUR
DER
ZMPSYL
MIT
HILFE
VON
CIRCULARDICHROISMUS
....................................................................................................
88
4.7.2
VERSUCHE
ZUR
KRISTALLISIERUNG
DER
ZMPSYL
..............................................................................
89
4.7.3
BIOINFORMATISCHE
STRUKTURANALYSE
DER
ZMPSYL
.......................................................................
94
INHALTSVERZEICHNIS
IV
5
DISKUSSION
.............................................................................................................................................
98
5.1
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
ZMPSYL-REAKTION
.............................................................
99
5.2
DIE
HOEHERE
CAROTINOIDBILDUNG
IN
GR2
BERUHT
AUF
ENZYMATISCHEN
EIGENSCHAFTEN
DER
ZMPSYL
.................................................................................................................................
101
5.3
SUBTILE
SEQUENZUNTERSCHIEDE BESTIMMEN
DIE ENZYMATISCHE
AKTIVITAET
DER
PSYS..........................
102
5.4
REGULATION
DER
CAROTINOID-BIOSYNTHESE
DURCH
PHOSPHORYLIERUNG?.
...........................................
104
5.5
MEMBRANTOPOLOGIE
DER
PSY.
.........................................................................................................
105
5.6
INTERAKTION
DER
ZMPSY
MIT
DER
SAGGPPS
..................................................................................
106
5.7
ZUR
STRUKTURELLEN
CHARAKTERISTIK
DER
ZMPSYL
UND
VORSCHLAEGE
ZUM
REAKTIONS
MECHANSIMUS................................................................................................................................
110
6
ZUSAMMENFASSUNG
.............................................................................................................................
113
7
LITERATURVERZEICHNIS
..........................................................................................................................
115
8
ANHANG
(CD
AM
RUECKSEITIGEN
EINBAND)
..........................................................................................
126
8.1
AMINOSAEURESEEQUENZEN
DER
6*HIS-PSY-FUSIONSPROTEINE.
..........................................................
126
8.2
AMINOSAEURESEEQUENZ
DER
6*HIS-GGPPS-FUSIONSPROTEINE.........................................................
127
8.3
MATHEMATISCHES
MODELL
DER
SAGGPPS-REAKTION
.......................................................................
128
8.4
MATHEMATISCHES
MODELL
DER
GEKOPPELTEN
SAGGPPS/ZMPSYL-REAKTION
..................................
129
8.5
IN
VITRO
ANALYSEN
MIT
ZMGGPPSI
ALS
SUBSTRAT-LIEFERNDES
ENZYM
.............................................
133
8.6
EINFLUSS
EINES
AS-AUSTAUSCHS
IN
DER
PSY-SEQUENZ
AUF
DIE
PHYTOENBILDUNG............................
134
8.7
BIOINFORMATISCHE
ANALYSEN
DER
6*HIS-ZMPSYL
.........................................................................
139
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