Untersuchungen an einem zellfreien Proteinsynthesesystem basierend auf S30 Extrakten von Escherichia coli:
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG 1
1.1 EINFUEHRUNG IN DIE PROKARYOTISCHE TRANSLATION 2
1.1.1 DAS PROKARYOTISCHE RIBOSOM 3
1.1.2 INITIATION 4
1.1.3 ELONGATION 6
1.1.4 TERMINATION UND RIBOSOMENRECYCLING 9
1.1.5 POST-TRANSKRIPTIONELLE REGULATIONSMECHANISMEN 10
1.2 ZELLFREIE PROTEINSYNTHESE 16
1.2.1 GESCHICHTE 16
1.2.2 ZELLFREIE PROTEINSYNTHESE BASIEREND A U F E. COLI EXTRAKTEN 18
1.2.3 APPARATIVE DURCHFUHRUNG DER ZELLFREIEN PROTEINSYNTHESE 24
1.2.4 HAUPTEIGENSCHAFTEN DER WICHTIGSTEN ZELLFREIEN SYSTEME 26
1.2.5 ANWENDUNGSGEBIETE DER ZELLFREIEN PROTEINSYNTHESE 28
1.2.6 CHANCEN UND LIMITATIONEN 32
1.3 RNA CHAPERONE - EIN UEBERBLICK 34
1.4 ZIELE DER ARBEIT 38
2. MATERIAL 40
2.1 BIOLOGISCHES MATERIAL 40
2.1.1 BAKTERIENSTAEMME 40
2.1.2 EUKARYOTISCHE ZELLEN 42
2.1.3. ANTIKOERPER 42
2.2 MIKROBIOLOGISCHES MATERIAL 43
2.2.1 PLASMIDVEKTOREN 43
2.2.2 ENZYME/PROTEINE 47
2.2.3 OLIGONUKLEOTIDE 48
2.2.4 KITS UND KITBESTANDTEILE 50
2.3 CHEMIKALIEN 50
2.4 GERAETE 51
I
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IMAGE 2
2.5 COMPUTERPROGRAMME 52
2.6 AUSGANGSMATERIAL 53
2.6.1 D N A KONSTRUKTE 53
2.6.2 PROTEINE 54
3. METHODEN 55
3.1 MIKROBIOLOGISCHE METHODEN 55
3.1.1 FLUESSIGKULTUREN VON BAKTERIEN 5 5
3.1.2 FLUESSIGKULTUREN VON HEFE 5 5
3.1.3 PHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG DER BAKTERIENDICHTE 56
3.1.4 GLYCERINKULTUREN VON BAKTERIEN UND HEFEN 56
3.1.5 BAKTERIENKULTUREN A U F AGARPLATTEN 56
3.1.6 HERSTELLUNG CHEMISCH KOMPETENTER BAKTERIEN 57
3.1.7 TRANSFORMATION KOMPETENTER BAKTERIEN MIT PLASMID D N A 58
3.2 ALLGEMEINE MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 58
3.2.1 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN 58
3.2.2 ISOLIERUNG GENOMISCHER D N A AUS BAKTERIEN 59
3.2.3 ISOLIERUNG DER GESAMT RNA AUS BAKTERIEN, HEFE UND HELA-ZELLEN 59
3.2.4 REVERSE TRANSKRIPTION VON MRNA (RT-PCR) 60
3.2.5 P C R (POLYMERASE-KETTENREAKTION) 61
3.2.5.1 PRIMERDESIGN 61
3.2.5.2 PCR MIT DER PHUSION* D N A POLYMERASE 62
3.2.5.3 KOLONIE-PCR 63
3.2.6 RESTRIKTIONSVERDAU 64
3.2.7 ,BLUNTEN VON DNA FRAGMENTEN 65
3.2.8 DEPHOSPHORYLIERUNG DES VEKTORS 66
3.2.9 AUFREINIGUNG VON DNA FRAGMENTEN UND VEKTOREN IN LOESUNG 67
3.2.10 AGAROSE-GELELEKTROPHORESE 67
3.2.11 GELEXTRAKTION 68
3.2.12 ZWISCHENKLONIERUNGEN MIT DEM TOPO T A CLONING KIT 69
3.2.13 LIGATION 70
3.2.14 ISOLIERUNG VON PLASMID D N A AUS E. COLI 70
3.2.15 D N A SEQUENZIERUNG 71
I I
IMAGE 3
3.3 KLONIERUNG VON DNA FRAGMENTEN 71
3.4 ALLGEMEINE PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN 72
3.4.1 SDS-PAGE NACH LAEMMLI (1970) 72
3.4.2 COOMASSIE-FAERBUNG VON SDS-GELEN 74
3.4.3 WESTERN BLOT 75
3.4.3.1 PROTEINTRANSFER A U F EINE NITROCELLULOSE-MEMBRAN 75
3.4.3.2 PROTEINNACHWEIS MIT SPEZIFISCHEN ANTIKOERPERN 76
3.4.3.3 SPEZIFISCHER NACHWEIS VON HISOE- UND (HN)6-TAGS 77
3.4.4 EXPRESSION REKOMBINANTER PROTEINE IN E. COLI 77
3.4.5 REINIGUNG VON PROTEINEN MIT HIS6-TAG MIT NI-NTA SPIN COLUMNS 78
3.4.6 REINIGUNG VON PROTEINEN IM BATCH-VERFAHREN 80
3.4.7 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON PROTEINEN (BRADFORD) 83
3.4.8 DIALYSE VON PROTEINEN 83
3.4.9 KONZENTRIEREN PROTEINHALTIGER LOESUNGEN 84
3.4.10 FAELLEN VON PROTEINEN 84
3.4.11 LYOPHILISIEREN VON PROTEINEN 85
3.4.12 GELFILTRATION 86
3.5 METHODEN ZUR ZELLFREIEN PROTEINSYNTHESE 86
3.5.1 ENTFERNUNG VON RNASEN VON ARBEITSMATERIALIEN 86
3.5.2 HERSTELLUNG DER E. COLI S30 EXTRAKTE 87
3.5.3 ISOLIERUNG TRANSLATIONSAKTIVER RIBOSOMEN AUS E. COLI S30 EXTRAKTEN
88
3.5.4 RIBOSOMENISOLIERUNG NACH SPEDDING (1990) 89
3.5.5 ZELLFREIE PROTEINEXPRESSION IM BATCH-VERFAHREN 91
3.5.6 ZELLFREIE PROTEINEXPRESSION IM DIALYSEMODUS (CECF) 92
3.5.7 DAS S30 T7 HIGH-YIELD PROTEIN EXPRESSION SYSTEM 93
3.5.8 DAS PUREXPRESS IN VITRO PROTEIN SYNTHESIS KIT 93
3.5.9 EINFLUSS VON PROTEINEN UND ANDERER SUBSTANZEN A U F DIE CFPS 94
3.5.10 QUANTIFIZIERUNG ZELLFREI EXPRIMIERTER CAT 94
3.5.11 QUANTIFIZIERUNG ZELLFREI EXPRIMIERTER DHFR 95
3.5.12 ISOLATION UND NACHWEIS VON MIRNAS AUS CFPS REAKTIONEN 96
3.6 ,ELECTROPHORETIC MOBILITY SHIFT ASSAY (EMSA) 97
3.6.1 EMSA MIT CAT MRNA 97
3.6.2 E M S A MIT E. COLI TRNA 98
3.6.3 EMSA MIT E. COLI RRNA 99
IMAGE 4
3.6.4 NATIVE AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
3.7 SCHUTZ VON DNA VOR DNASE-VERDAU DURCH STPA
3.8 NACHWEIS DER ATP-HYDROLYSE VON EIF-4A DURCH HPLC
100
100
101
4. ERGEBNISSE 103
4.1 OPTIMIERUNG DES E. COLI CFPS SYSTEMS 103
4.1.1 OPTIMIERUNG DER S30 EXTRAKT HERSTELLUNG 103
4.1.2 OPTIMIERUNG DER CFPS REAKTION 107
4.1.3 CHARAKTERISIERUNG DES OPTIMIERTEN SYSTEMS 108
4.2 KOPPLUNG VON CFPS UND NASBA-REAKTION 110
4.2.1 KOMPATIBILITAET VON S30 EXTRAKTEN UND NASBA-REAKTION 111
4.2.2 KOMPATIBILITAET ISOLIERTER RIBOSOMEN UND NASBA-REAKTION 114
4.2.3 EXPRESSION DER REVERSEN TRANSKRIPTASE EINES COLIPHAGEN 115
4.3 REKONSTITUTION DER TRANSLATIONSMASCHINERIE IN E. COLI S30 EXTRAKTEN
118
4.3.1 EINFLUSS ZUSAETZLICHER BESTANDTEILE DER TRANSLATIONSMASCHINERIE 118
4.3.1.1 GEWINNUNG UND AKTIVITAET 118
4.3.1.2 KONTROLLVERSUCHE 120
4.3.1.3 EINFLUSS A U F DIE PRODUKTIVITAET DER CFPS 121
4.3.1.4 EINFLUSS DER GTPASEN BEI ERHOEHTER GTP KONZENTRATION 124
4.3.1.5 QUANTIFIZIERUNG DER TRANSLATIONSFAKTOREN IN S30 EXTRAKTEN 124
4.3.2 CFPS MIT NIEDRIGEREN KONZENTRATIONEN DER TRANSLATIONSFAKTOREN 126
4.4 EINFLUSS VON RNA CHAPERONEN AUF DIE CFPS 128
4.4.1 GEWINNUNG UND AKTIVITAET 129
4.4.2 EINFLUSS A U F DIE PRODUKTIVITAET DER CFPS 136
4.5 KOPPLUNG VON TRANSKRIPTION UND TRANSLATION IN DER CFPS 138
4.5.1 HERSTELLUNG DER D N A KONSTRUKTE 138
4.5.2 VERWENDUNG DES TAC PROMOTORS IN DER CFPS 139
4.6 EINFLUSS EINER MIRNA AUF DIE CFPS 142
4.6.1 EINGESETZTE DNA KONSTRUKTE 143
4.6.2 AUSWIRKUNGEN EINER MIRNA A U F DIE CFPS 143
4.7 CFPS UNTER VERWENDUNG DER 5 UTR DER CSPA MRNA 148
4.7.1 HERSTELLUNG DER DNA KONSTRUKTE 149
4.7.2 EINFLUSS DER 5 UTR DER CSPA MRNA A U F DIE CFPS 150
I V
IMAGE 5
5. DISKUSSION 153
5.1 KRITISCHE EINFLUSSFAKTOREN BEI DER HERSTELLUNG VON S30 EXTRAKTEN 153
5.2 KOPPLUNG DER NASBA-REAKTION MIT DER CFPS 158
5.3 REKONSTITUTION DER TRANSLATIONSMASCHINERIE IN E. COLI S30 EXTRAKTEN
161
5.4 AUSWIRKUNGEN DER SEKUNDAERSTRUKTURBILDUNG DER MRNA AUF DIE CFPS 167
5.5 CFPS BEI NIEDRIGEREN TEMPERATUREN 176
5.6 AUSBLICK 178
6. ZUSAMMENFASSUNG 181
7. LITERATURVERZEICHNIS 184
8. ABKUERZUNGSVERZEICHNIS 197
9. ERKLAERUNG 200
10. DANKSAGUNG 201
V
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