Identifizierung und Charakterisierung von extrazellulären Fragmenten des Tumor-Endothel-Markers 5 (TEM5):
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2012
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INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG - 7 -
1. EINLEITUNG - 8 -
1.1. DIE BILDUNG VON BLUTGEFAESSEN - 8
1.1.1. PHYSIOLOGISCHE ENTSTEHUNG VON GEFAESSEN - 9
1.1.2. DIE TUMORANGIOGENESE - 1 0
1.1.3. THE ANGIOGENIC-SWITCH - 1 0
1.1.4. T UMORGEFAESSMORPHOLOGIE - 1 3
1.1.5. ENDOTHELZELL-UEBERLEBEN UND -APOPTOSE IN DER ANGIOGENESE - 1 3
1.2. TUMORENDOTHEL UND THERAPIE - 1 4
1.2.1. TUMORENDOTHELMARKER: DIETEMS - 1 6
1.2.2. TEM 1, 7 UND 8 - 1 7
1.2.3. TEM 5 - 1 8
1.2.4. AKTUELLER STAND DER TEM5-FORSCHUNG - 1 9
2. ZIEL DER ARBEIT UND FRAGESTELLUNG - 21 -
3. BIOLOGISCHE GRUNDLAGEN DIESER ARBEIT - 22 -
3.1. INTEGRINE UND DAS RGD-MOTIV IM RAHMEN DER ANGIOGENESE - 22
3.1.1. DAS RGD-MOTIV - 2 3
3.1.2. KRYPITSCHE RGD-MOTIVE - 24
3.1.3. DEMASKIERUNG DURCH MMPS - 24
3.1.4. DIE ROLLE DER INTEGRINE UND DER RGD-MOTIVE IN DER ANGIOGENESE...
- 25
3.2. MMPS IN DER ANGIOGENESE: EINE UEBERSICHT - 26
3.2.1. MMP14 - 2 7
3.3. THROMBIN IN BLUTGERINNUNG UND ANGIOGENESE - 28
3.3.1. THROMBIN IN DER ROLLE ALS DEKRYPTASE - 30
4. MATERIAL UND METHODEN - 31 -
4.1. PUFFER UND MEDIEN - 31
4.1.1. VERWENDETE CHEMIKALIEN - 31
4.1.2. VERWENDETE ANTIKOERPER - 33
4.1.3. VERWENDETE PROTEASEN - 33
4.1.4. SONSTIGE VERWENDETE REAGENTIEN UND DNA - 34
4.2. ZELLKULTUR - 34
4.3. EXPRESSIONSKONSTRUKTE - 35
4.3.1. TEM5 - 3 5
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IMAGE 2
4.3.2. MUTATIONEN IM TEM5-EXPRESSIONSKONSTRUKT - 35 -
4.3.3. AGAROSEGEL-ELEKTROPHORESE - 36 -
4.3.4. TRANSFEKTION NACH DER KALZIUM-PHOSPHAT-METHODE - 36 -
4.3.5. EXPRESSION UND AUFREINIGUNG VON TEM5-EXPRESSIONSKONSTRUKTEN.. -
37 - 4.3.6. MMP14-STABIL TRANSFIZIERTE HEK293 (HEK293-MMP14) - 38 - 4.4.
SDS-PAGE, COOMASSIE-FAERBUNG, WESTERNBLOT - 38 -
4.4.1. SDS-PAGE - 3 8 -
4.4.2. BLOTTING - 39 -
4.4.3. COOMASSIE-FAERBUNG VON PROTEINGELEN UND PVDF-MEMBRANEN - 39 -
4.4.4. WESTERNBLOTANALYSE - 40 -
4.4.5. TCA-DOC-PRAEZIPITATION - 40 -
4.5. PROTEINSEQUENZIERUNG - 41 -
4.6. TEM5-VERDAUE - 41 -
4.6.1. IN-VITRO-VERDAUE - 41 -
4.6.2. IN-SITU-VERDAUE - 42 -
4.7. ZELLADHAESIONSVERSUCH - 43 -
4.8. ENDOTHELZELL-MIGRATION: WOUND-HEALING-ASSAY - 44 -
4.9. BERECHNUNGEN, ABBILDUNGEN UND STATISTISCHE SIGNIFIKANZ - 44 - 5.
ERGEBNISSE - 4 5 -
5.1. FRAGESTELLUNG. - 4 5 -
5.2. IDENTIFIZIERUNG VON TEM5-FRAGMENTEN - 45 -
5.2.1. ZWEI TEM5-FRAGMENTE: TEM5-N80 UND TEM5-N60 - 45 -
5.2.2. CHARAKTERISIERUNG DER TEM5-N60-PROZESSIERUNG - 47 -
I
5.2.3. IDENTIFIZIERUNG DER SPALTSTELLEN VON THROMBIN UND MMP14 - 48 -
5.2.4. KLONIERUNG UND MUTATION DER THROMBINSPALTSTELLE - 49 -
5.2.5. ZWEI VERSCHIEDENE PROZESSIERUNGSWEGE - 51 -
5.2.6. LOESLICHE PROTEASEN KOENNEN TEM5-N60 VON DER ZELLOBERFLAECHE
ABSPALTEN - 51 -
5.2.7. MEMBRANSTAENDIGE PROTEASEN KOENNEN TEM5-N60 VON DER ZELLOBERFLAECHE
ABSPALTEN - 51 -
5.3. FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG DER FRAGMENTE - 54 -
5.3.1. ENDOTHELZELLEN KOENNEN AUF IMMOBILISIERTEM TEM5-N60 ADHAERIEREN -
54 - 5.3.2. KONDITIONIERTES MEDIUM VON TEM5 UND MMP14 KOTRANSFIZIERTEN
ZELLEN
VERMITTELT ENDOTHELZELLADHAESION - 56 -
IMAGE 3
5.3.3. DAS RGD-MOTIV IST VERANTWORTLICH FUER DIE TEM5-N60 VERMITTELTE
ENDOTHELZELL-ADHAESION AN AVSS3-LNTERGRIN - 5 7
5.3.4. LOESLICHES TEM5-N60 WIRKT ANTAGONISTISCH GEGENUEBER DEM AVSS3-
LIGANDEN VITRONECTIN UND REDUZIERT DIE ENDOTHELZELLMIGRATION - 58
6. DISKUSSION - 59 -
6.1. DIE BIOLOGIE DER EXTRAZELLULAEREN ANTEILE VON TEM5 - 59
6.1.1. TEM5 KANN EXTRAZELLULAER MODIFIZIERT WERDEN - 59
6.1.2. TEM5-N60 IST FUNKTIONELL AKTIV - 60
6.1.3. DAS RGD-MOTIV WIRD IN TEM5-N60 FREIGELEGT UND IST FUER DIE
ENDOTHELZELLINTERAKTION VERANTWORTLICH - 60
6.1.4. TEM5-N60 ERFUELLT VERSCHIEDENE ANFORDERUNGEN AN EIN PROTEIN MIT
FUNKTIONELLEM RGD-MOTIV - 62
6.1.5. VERSCHIEDENE EXTRAZELLULAERE PROZESSIERUNGSWEGE VON TEM5 - 63
6.2. BEDEUTUNG DER ERGEBNISSE - 66
6.2.1. BEDEUTUNG DER ERGEBNISSE FUER DIE TEM5-BIOLOGIE - 66
6.3. KLINISCHE BEDEUTUNG - 69
7. ANHANG - 70 -
7.1. ABBILDUNGEN - 7 0
7.2. ABKUERZUNGEN - 75
7.3. LIZENZEN - 78
7.4. LITERATURVERZEICHNIS - 81
7.5. DANKSAGUNG - 86
7.6. LEBENSLAUF - 8 7
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