Holdings: Dynamische sub-mitochondriale Lokalisation von Oxa1

Dynamische sub-mitochondriale Lokalisation von Oxa1:

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Bibliographic Details
Main Author:	Stoldt, Stefan Sebastian Peter 1978- (Author)
Format:	Thesis Book
Language:	German
Published:	2010
Subjects:	Hochschulschrift
Online Access:	Inhaltsverzeichnis
Physical Description:	VII, 228 S. Ill., graph. Darst.

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adam_text	INHALTSVERZEICHNIS 1. ZUSAMMENFASSUNG .............................................................. 1 2. SUMMARY ............................................................................... 3 3. VORWORT ................................................................................. 5 4. EINLEITUNG .............................................................................. 6 4.1 MITOCHONDRIALE FUNKTIONEN ............................................................................... 6 4.2 URSPRUNG DER MITOCHONDRIEN ............................................................................ 7 4.3 MORPHOLOGIE UND DYNAMIK MITOCHONDRIALER NETZWERKE .............................. 8 4.4 DIE MITOCHONDRIALE ULTRASTRUKTUR ..................................................................... 11 4.5 PROTEINIMPORT IN MITOCHONDRIEN ............................ 17 4.5.1 IMPORTSIGNALE ........................................................................................................ 17 4.5.2 PROTEINTRANSLOKATION UND INSERTION ...................................................................... 18 4.5.2.1 TRANSLOKASEN DER AEUSSEREN MEMBRAN ................................................................. 19 4.5.2.2 IMPORT IN DEN INTERMEMBRANRAUM ....................................................................... 19 4.5.2.3 TRANSLOKASEN DER INNEREN MEMBRAN .................................................................. 20 4.5.2.4 KONSERVATIVE SORTIERUNG ...................................................................................... 22 4.6 OXA1 IST EIN MITGLIED EINER GROSSEN PROTEIN-FAMILIE ...................................... 23 4.6.1 OXA1 -TOPOLOGIE ................................................................................................... 24 4.6.2 FUNKTIONEN UND RELEVANZ VON OXA1 .................................................................. 25 4.6.3 DIE OXA1/YIDC/ALB3 PROTEIN-FAMILIE ................................................................... 26 4.6.3.1 YIDC ..................................................................................................................... 26 4.6.3.2 ALB3 ...................................................................................................................... 28 4.6.3.3 OXA1 UND COX18 ................................................................................................. 28 4.7 MOTIVATION UND ZIELE DES PROJEKTS .................................................................. 29 5. ERGEBNISSE ........................................................................... 30 5.1 ERSTELLUNG VON HEFEEXPRESSIONSPLASMIDEN ....................... 30 5.2 BIOCHEMISCHE UEBERPRUEFUNG DES EXPRESSIONSSYSTEMS ............................... 31 5.2.1 ERSTELLUNG VON FUSIONSPROTEINE EXPRIMIERENDEN HEFEZELLEN ............................. 32 5.2.2 ANALYSE DER EXPRESSION UND INTEGRITAET DER OXA 1 -FUSIONSPROTEINE ................. 32 5.2.3 ANALYSE DER MEMBRANSTAENDIGKEIT VON OXAL-GFP ............................................. 33 5.3 DIE VERWENDUNG VON VERGROESSERTEN MITOCHONDRIEN FUER DIE IN VIVO UNTERSUCHUNG DER SUBMITOCHONDRIALEN PROTEINLOKALISATION .................... 36 5.4 SUBMITOCHONDRIALE LOKALISATION VON OXA1 IN ABHAENGIGKEIT DER METABOLISCHEN AKTIVITAET DER MITOCHONDRIEN ........................ 41 5.4.1 LOKALISATIONSANALYSE UNTER VERWENDUNG FERMENTIERBARER KOHLENSTOFFQUELLEN ........................................................................... 42 5.4.2 LOKALISATIONSANALYSE UNTER VERWENDUNG EINER NICHT FERMENTIERBAREN KOHLENSTOFFQUELLE ..............................................................................44 5.5 ABHAENGIGKEIT DER SUBMITOCHONDRIALEN LOKALISATION VON OXA1 VON DER ZYTOPLASMATISCHEN TRANSLATIONSAKTIVITAET UND DER PROTEINIMPORTAKTIVITAET IN DIE MITOCHONDRIEN .......................................... 47 5.5.1 ABHAENGIGKEIT DER OXA1 LOKALISATION VON DER ZYTOPLASMATISCHEN TRANSLATIONSAKTIVITAET ............................................................................................ 47 5.5.2 ABHAENGIGKEIT DER OXA1 LOKALISATION VON DER PROTEINIMPORTAKTIVITAET IN DIE MITOCHONDRIEN ................................................................................... 50 5.6 ABHAENGIGKEIT DER LOKALISATION VON OXA1 VON DER KOTRANSLATIONALEN INSERTION MITOCHONDRIAL KODIERTER PROTEINE IN DIE INNERE MITOCHONDRIALE MEMBRAN ............................................................................................................. 52 5.6.1 ABHAENGIGKEIT DER LOKALISATION VON OXA1 VON DER TRANSLATIONSAKTIVITAET DER MITOCHONDRIALEN RIBOSOMEN ............................................................ 53 5.6.2 ABHAENGIGKEIT DER OXA1 -LOKALISATION VON DER KOTRANSLATIONALEN INSERTION VON PROTEINEN IN DIE INNERE MITOCHONDRIALE MEMBRAN .............................................. 55 5.7 AUSWIRKUNGEN VON MUTATIONEN AUF DIE LOKALISATION VON OXA1 ................ 58 5.7.1 DIE SUBSTITUTIONSMUTATION OXA1-W128F ............................................................ 62 5.8 EFFEKTE DER SUBSTITUTIONSMUTATION OXA1-W128F. ......................................... 64 5.8.1 BIOGENESE VON KOMPONENTEN DER OXIDATIVEN PHOSPHORYLIERUNG ...................... 64 5.8.2 AUSWIRKUNGEN VON OXA1-W128F AUF DIE ATMUNGSRATE .................................... 67 5.8.3 ANALYSE DER OXA1-W128F LOKALISATION BEI 25 C ............................................ 69 5.8.4 EINFLUSS DER MUTATION OXA 1-W128F AUF DIE DURCHSCHNITTLICHE GROESSE MULTIMERER OXA 1 -PROTEINKOMPLEXE ................................................... 70 5.8.5 ABHAENGIGKEIT DER VERTEILUNG VON TIM23-GFP INNERHALB DER INNEREN MITOCHONDRIALEN MEMBRAN VON OXA1-W128F ................................ 73 5.8.6 ANALYSE DER AUSWIRKUNGEN VON OXA1-W128F-FLAG AUF DIE BINDUNG VON ATP9 ............................................................................................. 75 5.9 QUALITATIVE/QUANTITATIVE AUSWERTUNG DER LOKALISATION VON OXA1 .......... 77 6. DISKUSSION ........................................................................... 78 6.1 OXA1 ALS MODELLPROTEIN ZUR IDENTIFIZIERUNG VON BEREICHEN DER PROTEININSERTION 78 6.2 DIE BAECKERHEFE SACCHAROMYCES CEREVISIAE ALS MODELLORGANISMUS ....... 80 6.3 TECHNISCHE MOEGLICHKEITEN ZUR UNTERSUCHUNG DER PROTEINLOKALISATION INNERHALB DER INNEREN MITOCHONDRIALEN MEMBRAN ....................................... 80 6.4 EIGNUNG DER VERWENDETEN MIKROSKOPISCHEN TECHNIKEN ............................ 81 6.4.1 EIGNUNG VERGROESSERTER MITOCHONDRIEN FUER DIE UNTERSUCHUNG SUBMITOCHONDRIALER PROTEINVERTEILUNGEN ............................................................................................. 81 6.4.2 EIGNUNG DER IMMUNO-ELEKTONEMIKROSKOPIE FUER DIE UNTERSUCHUNG SUB MITOCHONDRIALER PROTEINVERTEILUNGEN .................................................................. 82 6.4.3 DIE KOMBINATION VON LICHT UND IMMUNO-ELEKTRONEMIKROSKOPIE ALS TRAGFAEHIGES WERKZEUG ZUR UNTERSUCHUNG DER PROTEINVERTEILUNG INNERHALB DER INNEREN MITOCHONDRIALEN MEMBRAN .................................................................................. 83 6.5 OXA1 LOKALISATION UND MITOCHONDRIALE AKTIVITAET .......................................... 84 6.6 OXA1 LOKALISATION UND IMPORT KERNKODIERTER PROTEINE ................................ 85 6.7 OXA1 LOKALISATION UND KOTRANSLATIONALE INSERTION MITOCHONDRIAL KODIERTER PROTEINE ........................................................................... 86 6.8 VERAENDERUNGEN DER OXA1 AMINOSAEURESEQUENZ KOENNEN DIE LOKALISATION BEEINFLUSSEN ............................................................................... 88 6.9 EFFEKTE DER SUBSTITUTIONSMUTATION OXA 1-W128F. ........................................ 90 6.9.1 AUSWIRKUNGEN AUF DIE OLIGOMERISIERUNG ............................................................. 90 6.10 OXA1 IM KONTEXT DENKBARER MECHANISMEN ZUR FUNKTIONALEN SUB KOMPARTIMENTIERUNG DER INNEREN MITOCHONDRIALEN MEMBRAN .................... 92 6.10.1 VERDRAENGUNGSMODEL ............................................................................................ 92 6.10.2 LIPIDZUSAMMENSETZUNG ....................................................................................... 93 6.10.3 MOLEKULARSIEBEFFEKT .............................................................................................. 95 6.10.4 TRANSIENTE INTERAKTIONEN ..................................................................................... 97 6.11 HYPOTHESE ZUR DYNAMISCHEN LOKALISATION VON OXA1 INNERHALB DER INNEREN MITOCHONDRIALEN MEMBRAN .............................................................................. 98 6.12 AUSBLICK ............................................................................................................. 101 6.12.1 LOKALISATIONSUNTERSUCHUNG AN DER PROTEININSERTION BETEILIGTER KOMPONENTEN IN S. CEREVISIAE ......................................................... 101 6.12.2 PROTEINLOKALISATIONEN IN ANDEREN SPEZIES ......................................................... 102 6.12.3 DIE VERWENDUNG VON HOCHAUFLOESENDER LICHTMIKROSKOPIE FUER DIE UNTERSUCHUNG SUBMITOCHONDRIALER PROTEINVERTEILUNGEN ......................................................... 103 6.12.4 OXA 1 -LOKALISATION IN HELA-ZELLEN .................................................................... 104 7. MATERIAL UND METHODEN ...................................................... 106 7.1 MATERIAL .............................................................................................................. 106 7.1.1 GERAETE ................................................................................................................. 106 7.1.2 ELEKTRONISCHE DATENVERARBEITUNG ...................................................................... 107 7.1.3 VERBRAUCHSMATERIAL ............................................................................................ 107 7.1.4 CHEMIKALIEN ........................................................................................................ 108 7.1.5 REAGENZIEN-SAETZE .............................................................................................. 110 7.1.6 ENZYME ............................................................................................................... 110 7.1.7 GROESSENSTANDARDS ............................................................................................... 111 7.2 METHODEN ........................................................................................................... 113 7.2.1 KULTIVIERUNG ...................................................................................................... 113 7.2.1.1 BAKTERIENSTAEMME ............................................................................................... 113 7.2.1.2 BAKTERIENMEDIEN ................................................................................................ 113 7.2.1.3 KULTIVIERUNG VON ESCHERICHIA COLI BAKTERIEN ..................................................... 113 7.2.1.4 HERSTELLUNG ELEKTROKOMPETENTER ESCHERICHIA COLI BAKTERIEN ............................ 114 7.2.1.5 TRANSFORMATION ELEKTROKOMPETENTER E. COLI-ZELLEN MIT PLASMIDVEKTOREN ..... 114 7.2.1.6 HEFESTAEMME ...................................................................................................... 115 7.2.1.7 KULTIVIERUNG VON SACCHAROMYCES CEREVISIAE .................................................... 116 7.2.1.8 SAEUGERZELLEN ...................................................................................................... 119 7.2.1.9 ZELLKULTURMEDIEN ................................................................................................. 119 7.2.1.10 KULTIVIERUNG HUMANER TUMORZELLEN ................................................................... 119 7.2.1.11 EINFRIEREN VON HUMANEN TUMORZELLEN ............................................................... 119 7.2.1.12 AUFTAUEN VON HUMANEN TUMORZELLEN ............................................................... 120 7.2.1.13 PASSAGIEREN VON ADHAERENT WACHSENDEN ZELLEN ............................................... 120 7.2.2 ARBEITEN MIT DNS ............................................................................................. 120 7.2.2.1 PLASMID-DNS AUS BAKTERIENKULTUREN ................................................................ 120 7.2.2.2 PLASMID-DNS-MIDIPRAEPARATION .......................................................................... 121 7.2.2.3 PLASMID-DNS-MINIPRAEPARATION .......................................................................... 122 7.2.2.4 PRIMER ................................................................................................................. 123 7.2.2.5 POLYMERASE-KETTENREAKTION (POLYMERASE CHAIN REACTION, PCR) .................. 125 7.2.2.6 DNS-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG DURCH ABSORPTIONSSPEKTROMETRIE ............... 126 7.2.2.7 SCHNEIDEN VON PLASMID-DNS MITTELS RESTRIKTIONSENDONUCLEASEN ................ 127 7.2.2.8 DEPHOSPHORYLIERUNG GESCHNITTENER DNS-FRAGMENTE ...................................... 127 7.2.2.9 AGAROSE-GELELKTROPHORESE ................................................................................ 128 7.2.2.10 ELUTION VON DNS AUS AGAROSEGELFRAGMENTEN .................................................. 128 7.2.2.11 LIGATION ............................................................................................................... 129 7.2.2.12 SEQUENZIERUNG .................................................................................................. 129 7.2.2.13 PLASMIDE ........................................................................................................... 130 7.2.3 ZELLBIOLOGISCHE METHODEN FUER DAS ARBEITEN MIT S. CEREVISIAE ............... 131 7.2.3.1 KREUZUNG VON HEFESTAEMMEN ........................................................................... 131 7.2.3.2 SPORULATION UND TETRADENANALYSE .................................................................... 132 7.2.3.3 HALO-ASSAY ........................................................................................................ 132 7.2.3.4 ISOLATION CHROMOSOMALER HEFE DNS ................................................................ 132 7.2.3.5 HERSTELLUNG ELEKTROKOMPETENTER S. CEREVISIAE ZELLEN ..................................... 133 7.2.3.6 HERSTELLUNG LAGERBARER KOMPETENTER S. CEREVISIAE ZELLEN .............................. 134 7.2.3.7 ELEKTROTRANSFORMATION KOMPETENTER S. CEREVISIAE ZELLEN ................................ 134 7.2.3.8 GERICHTETE INTEGRATION VON DNS IN DAS GENOM VON S. CEREVISIAE ............... 135 7.2.3.9 EPITOPMARKIERUNG VON S. CEREVISIAE GENEN ................................................ 136 7.2.3.10 CRE/LOXP-REKOMBINATION (SAUER 1987) ........................................................... 138 7.2.4 PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN FUER DIE UNTERSUCHUNG VON S. CEREVISIAE ............................................................................................ 138 7.2.4.1 PRAEPARATION VON HEFEGESAMTZELLLYSATEN .......................................................... 138 7.2.4.2 ISOLATION VON HEFE-MITOCHONDRIEN .................................................................... 139 7.2.4.3 NATRIUM-CARBONAT-EXTRAKTION VON ISOLIERTEN HEFE-MITOCHONDRIEN .................. 139 7.2.4.4 SUBFRAKTIONIERUNG VON ISOLIERTEN HEFEMITOCHONDRIEN ...................................... 140 7.2.4.5 IN ORGANELLO MARKIERUNG VON MITOCHONDRIAL KODIERTEN PROTEINEN .................... 141 7.2.4.6 KOIMMUNOPRAEZIPITATION ..................................................................................... 143 7.2.4.7 GELFILTRATION (GROESSENAUSSCHLUSS-CHROMATOGRAPHIE) ....................................... 144 7.2.5 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN FUER DIE UNTERSUCHUNG VON S. CEREVISIAE ............................................................................................ 145 7.2.5.1 BESTIMMUNG VON ATMUNGSRATEN BEI S. CEREVISIAE .......................................... 145 7.2.5.2 HEMMUNG DES MITOCHONDRIALEN PROTEINIMPORTS .............................................. 146 7.2.5.3 HEMMUNG DER CYTOPLASMATISCHEN PROTEIN-TRANSLATION .................................. 146 7.2.5.4 HEMMUNG DER MITOCHONDRIALEN PROTEINTRANSLATION ......................................... 146 7.2.6 FLUORESZENZMIKROSKOPISCHE METHODEN FUER DIE UNTERSUCHUNG VON S.CEREVISIAE .................................................................................................... 147 7.2.6.1 VORBEREITUNG VON S. CEREVISIAE ZELLEN FUER DIE IN VIVO FLUORESZENZ-MIKROSKOPIE ..................................................................... 147 7.2.7 ZELLBIOLOGISCHE METHODEN FUER DIE UNTERSUCHUNG HUMANER ZELLEN ........ 147 7.2.7.1 TRANSFIZIEREN VON HUMANEN TUMORZELLEN ....................................................... 147 7.2.7.2 PRAEPARATION VON HELA-ZELLEN FUER DIE FLUORESZENZMIKROSKOPIE ...................... 148 7.2.8 ARBEITEN MIT PROTEINEN .................................................................................. 149 7.2.8.1 BESTIMMUNG VON PROTEINKONZENTRATIONEN ........................................................ 149 7.2.8.2 AUFTRENNUNG VON PROTEINEN DURCH SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE .......................................................... 150 7.2.8.3 ELEKTROPHORETISCHER TRANSFER VON PROTEINEN AUS EINEM SDS-PAGE GEL AUF EINE NIROCELLULOSEMEMBRAN UNTER VERWENDUNG DES NASS-BLOT-VERFAHRENS ....................................................................................... 151 7.2.8.4 FAERBUNG VON PROTEINEN IN EINEM SDS-PAGE-GEL MITTELS COOMASSIE - PROTEINFAERBELOESUNG .................................................................... 152 7.2.8.5 FAERBUNG VON PROTEINEN MIT PONCEAU S ............................................................ 153 7.2.8.6 BEHANDLUNG VON IMMUNOBLOTS MIT BLOCKLOESUNG ............................................... 153 7.2.8.7 BEHANDLUNG VON IMMUNOBLOTS MIT ANTIKOERPERN ................................................ 153 7.2.8.8 NATIVE GELELEKTROPHORESE ................................................................................. 156 7.2.8.9 ELEKTROBLOTTING VON BN-PAGE-GELEN MITTELS EINER HALBTROCKENZELLE ............. 158 7.2.9 FLUORESZENZMIKROSKOPISCHE METHODEN ....................................................... 159 7.2.9.1 FLUOROCHROME ..................................................................................................... 159 7.2.9.2 MARKIERUNG VON SEKUNDAERANTIKOERPERN MIT FLUOROCHROMEN ............................. 160 7.2.9.3 DAS KONFOKALE LASER-RASTER-MIKROSKOP ........................................................... 160 7.2.10 QUANTITATIVE IMMUNO-ELEKTRONEN MIKROSKOPIE .......................................... 162 7.2.10.1 KRYOFIXIERUNG UND HERSTELLUNG VON ULTRADUENNSHNITTEN (TOKUYASU 1973) ..... 163 8. ABKUERZUNGSVERZEICHNIS .................................................... 165 9. LITERATURVERZEICHNIS .......................................................... 170 10. ANHANG ............................................................................... 202 10.1 ERSTELLUNG VON HEFEEXPRESSIONSPLASMIDEN ................................................ 202 10.1.1 PUG36-HEFE-EXPRESSIONSVEKTOR ...................................................................... 202 10.1.2 PUG-ST-C-GFP-HEFE-EXPRESSIONSVEKTOR ....................................................... 203 10.1.3 PUG-ST-C-FLAG-HEFE-EXPRESSIONSVEKTOR ..................................................... 204 10.1.4 ERSTELLUNG VON OXA1 FUSIONSKONSTRUKTEN ........................................................205 10.2 ERSTELLUNG VON EXPRESSIONSPLASMIDEN FUER DEN EINSATZ IN SAEUGETIERZELLEN ........................................................................ 206 10.2.1 PFLAG-CMVYY-5.1 EXPRESSIONS-VEKTOR ......................................................... 206 10.2.2 ERSTELLUNG VON FUSIONSKONSTRUKTEN FUER DIE EXPRESSION IN SAEUGETIERZELLEN.. 207 10.3 PCR2.1-TOPO TOPO TA-KLONIERUNGS-VEKTOR ........................................... 209 10.4 VERIFIZIERUNG DER QCR2-MRFP EPITOP-MARKIERUNG MITTELS PCR ............. 210 10.5 VERIFIZIERUNG VON HEFESTAEMMEN MITTELS PCR ............................................ 211 10.6 AMINOSAEURESEQUENZ VON OXA1 AUS S. CEREVISIAE (OXA1/YER154W, 402 AMINOSAEUREN) ....................................................... 213 10.7 AMINOSAEURENSEQUENZVERGLEICH VON OXA1 AUS UNTERSCHIEDLICHEN SPEZIES .................................................................. 214 10.8 ZUSAETZLICHE BIOCHEMISCHE NACHWEISE DURCH WESTERN-ANALYSE ............. 215 10.8.1 STABILITAET VON OXA 1 -FUSIONSPROTEINEN UNTER FERMENTATIVEN BEDINGUNGEN... 215 10.8.2 STABILITAET VON OXA1 -FUSIONSPROTEINEN UNTER RESPIRATORISCHEN BEDINGUNGEN ...................................................... 216 10.8.3 STABILITAET VON OXA1-FUSIONSPROTEINEN BEI INKUBATION MIT CYCLOHEXIMID ...... 217 10.8.4 STABILITAET VON OXAL-GFP IN SSC 1 -3-HEFEZELLEN BEI 37 C .............................. 218 10.8.5 STABILITAET VON OXAL-GFP BEI INKUBATION MIT CHLORAMPHENICOL BZW. KANAMYCIN .............................................................................219 10.8.6 STABILITAET VON OXA1-ARBD-GFP ........................................................................219 10.9 UEBERPRUEFUNG DES EINFLUSSES VON OXAL-GFP-FUSIONSPROTEINEN AUF DIE MITOCHONDRIALE MORPHOLOGY ...................................................... 220 10.10 UEBERPRUEFUNG DES EINFLUSSES VON QCR2-MRFP AUF DIE MITOCHONDRIALE MORPHOLOGY ....................................................... 222 10.11 AUSPRAEGUNG DES MITOCHONDRIALEN NETZWERKS IN ABHAENGIGKEIT DER KOHLENSTOFFQUELLE .................................................................. 223 10.12 ZUSAETZLICHE IN VIVO-LOKALISATIONSANALYSE IN VERGROESSERTEN MITOCHONDRIEN ........................................................................ 223 10.13 ZUSAETZLICHE IMMUNOELKTRONEMIKROSKOPISCHE LOKALISATIONSANALYSEN.. 224 10.14 ISOSTED ALS WERKZEUG ZUR ANALYSE VON MITOCHONDRIEN ..........................225 11. VEROEFFENTLICHUNGEN ........................................................... 226 12. DANKSAGUNG ...................................................................... 227 CURRICULUM VITAE .......................................................................................................... 228
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