Inhibition der proteolytischen Prozessierung des Bindegewebe aktivierenden Peptids III (CTAP-III) durch den Plättchenfaktor 4 (PF-4): Untersuchungen zum Mechanismus der Hemmung
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2000
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG.
1
1.1
CHEMOKINE
.
2
1.2
CHEMOKINSTRUKTUR
.
3
1.3
THROMBOZYTAERE
CHEMOKINE
.
5
1.4
PROTEOLYTISCHE
PROZESSIERUNG
.
8
1.5
KATHEPSIN
G
.
10
1.6
HEMMUNG
DER
PROTEOLYTISCHEN
AKTIVITAET
VON
KATHEPSIN
G
.
11
1.7
FRAGESTELLUNG
.
12
2.
MATERIAL
UND
METHODEN.
14
2.1
CHEMOKINE
.
14
2.1.1
AUFREINIGUNG
HUMANER
THROMBOZYTAERER
CHEMOKINE
.
14
2.1.2
PROTEOLYTISCHE
HERSTELLUNG
VON
NAP-2
AUS
CTAP-III
.
14
2.2
PEPTIDE
.
15
23
ANTIKOERPER,
ANTISEREN
UND
SEKUNDAERREAGENZIEN
.
15
2.4
PRAEPARATION
UND
KULTUR
VON
ZELLEN
.
15
2.4.1
PRAEPARATION
HUMANER
NEUTROPHILER
.
15
2
4.2
KULTUR
DER
MONO
MAC
6
(MM6)-ZELLLINIE
.
16
2.4.3
BESTIMMUNG
DER
ZELLZAHL
UND
DER
VIABILITAET
.
16
23
UNTERSUCHUNG
DER
CYTOKINSPALTUNG
DURCH
ISOLIERTE
UND
ZELLULAERE
PROTEASEN.
.
17
2.5.1
UNTERSUCHUNG
DER
CTAP-III-PROZESSIERUNG
.
17
2.5.1.1
CTAP-III-PROZESSIERUNG
DURCH
NEUTROPHILE
UND
NEUTROPHILEN-UEBERSTAENDE
.
17
2.5.1.2
INAKTIVIERUNG
DER
CTAP-III-PROZESSIERENDEN
AKTIVITAET
IN
NEUTROPHILEN-UEBERSTAENDEN
MIT
PMSF
.
18
2.5.1.3
CTAP-III-PROZESSIERUNG
DURCH
MM6-ZELLEN
.
18
2.5.1.4
HEMMUNG
DER
CTAP-III-SPALTUNG
DURCH
MM6-ZELLEN
MIT
APROTININ
.
18
2.5.1.5
CTAP-III-PROZESSIERUNG
DURCH
KATHEPSIN
G
.
19
2.5.1.6
CTAP-III-PROZESSIERUNG
DURCH
IMMOBILISIERTES
KATHEPSIN
G
UND
CHYMOTRYPSIN
.
19
2.5.2
BIOLOGISCHER
NACHWEIS
VON
NAP-2
.
20
2.5.2.1
DEGRANULATIONSTEST
UND
ELASTASE-QUANTIFIZIERUNG
.
20
INHALTSVERZEICHNIS
II
2.5.2.2
LACTOFERRIN-SANDWICH-ELISA
.
21
2.5.3
PROTEINBIOCHEMISCHE
VERFAHREN
ZUM
NACHWEIS
DER
ZYTOKIN-SPALTUNG
.
22
2,5.3.1
DENATURIERENDE
SDS-PAGE,
TRIS-TNCM-METHODE
.
22
2.5.3.2
WESTERN
BLOT-ANALYSE
ELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PROTEINE
.
23
2.5.4
UNTERSUCHUNG
DER
SP-SPALTUNG
.
23
2.5.4.1
SP-SPALTUNG
DURCH
NEUTROPHILE
.
23
2.5.4.2
HEMMUNG
DER
SP-SPALTUNG
.
24
2.5.5
ANALYSE
VON
ZYTOKIN-SPALTUNG
MIT
HILFE
DER
RP-HPLC
.
25
2.6
OLIGOMERANALYSEN
.
25
2.6.1
JODIERUNG
VON
CHEMOKINEN
.
25
2.6.2
KREUZVEMETZUNG
VON
CHEMOKINEN
.
26
2
6.3
DENATURIERENDE
SDS-PAGE,
TRIS-GLYCIN-METHODE
.
26
2.6.4
QUANTIFIZIERUNG
DER
OLIGOMERBILDUNG
.
27
2.7
REZEPTOR-BINDUNGSEXPERIMENTE
.
28
2.7.1
ENZYMATISCHER
ABBAU
VON
PF-4-BINDUNGSSTELLEN
AUF
NEUTROPHILEN
.
28
2.7.2
DURCHFLUSSZYTOMETRISCHE
ANALYSE
DER
PF-4-BINDUNG
AN
NEUTROPHILE
.
28
2.7.3
BINDUNGSSTUDIEN
MIT
RADIOAKTIVEN
LIGANDEN
.
29
3.
ERGEBNISSE
.
30
3.1
KINETISCHE
CHARAKTERISTIKA
DER
PF-4-VERMITTELTEN
HEMMUNG
DER
NAP-2-BILDUNG
DURCH
NEUTROPHILE
.
30
3
1.1
PF-4
HEMMT
DIE
CTAP-III-PROZESSIERUNG
IN
KONZENTRATIONS
UND
ZEITABHAENGIGER
WEISE
.
30
3
1.2
PF-4
HEMMT
DIE
PROTEOLYTISCHE
SPALTUNG
VON
CTAP-III,
OHNE
ALS
KOMPETITIVES
SUBSTRAT
ZU
WIRKEN.
32
3.2
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
ROLLE
EINER
HETEROOLIGOMER-BILDUNG
ZWISCHEN
PF-4
UND
CTAP-III
BEI
DER
HEMMUNG
DER
NAP-2-ENTSTEHUNG.
.
34
3.2.1
PF-4
UND
CTAP-III
BILDEN
HETEROOLIGOMERE
.
35
3.2.2
DIE
INHIBITORISCHE
EFFIZIENZ
VON
PF-4
IST
UNABHAENGIG
VON
DER
CTAP-III-KONZENTRATION
.
37
33
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
BEDEUTUNG
DER
INTERAKTION
VON
PF-4
MIT
ZELLSTAENDIGEN
REZEPTOREN
FUER
DIE
HEMMUNG
DER
NAP-2-ENTSTEHUNG
.
38
3.3.1
PF-4
INHIBIERT
DIE
CTAP-HI-SPALTUNG
UNABHAENGIG
VON
SEINER
SPEZIFISCHEN
INTERAKTION
MIT
ZELLSTAENDIGEN
REZEPTOREN
.
39
3.3.2
CTAP-IN/PF-4-HETEROOLIGOMERE
BINDEN
NICHT
AN
NEUTROPHILE
.42
3A
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
WIRKUNG
VON
PF-4
ALS
DIREKTER
INHIBITOR
DES
CTAP-LII-KONVERTIERENDEN
ENZYMS
.
_
.
_
.
_
.43
3.4.1
WIRKUNG
VON
PF-4
AUF
DIE
SPALTUNG
VON
SUBSTANZ
P
DURCH
NEUTROPHILE
.
44
3.4.1.1
PF-4
HEMMT
IN
KONZENTRATIONSABHAENGIGER
WEISE
DIE
SPALTUNG
VON
SP
DURCH
NEUTROPHILE
.
44
INHALTSVERZEICHNIS
III
3.4.1.2
CTAP-IH
BESITZT
KEINEN
EINFLUSS
AUF
DAS
AUSMASS
DER
PF-4-VERMITTELTEN
HEMMUNG
DER
SP
SPALTUNG
DURCH
NEUTROPHILE
.
47
3.4.2
WIRKUNG
VON
PF-4
AUF
DIE
DURCH
ISOLIERTES
KATHEPSIN
G
KATALYSIERTE
SPALTUNG
VON
CTAP-III
.
48
3.4.2.1
DIE
DURCH
GEREINIGTES
KATHEPSIN
G
KATALYSIERTE
NAP-2-BIIDUNG
LAESST
SICH
NICHT
REPRODUZIERBAR
DURCH
PF-4
HEMMEN
.49
3.4.2.2
AUF
PLASTIKOBERFLAECHEN
IMMOBILISIERTES
KATHEPSIN
G
IST
DURCH
PF-4
HEMMBAR
.
50
3.4.2.3
CHYMOTRYPSIN
ASSOZIIERT
NICHT
MIT
GELADENEN
PLASTIKOBERFLAECHEN
UND
UNTERLIEGT
KEINER
HEMMUNG
DURCH
PF-4
.
53
3.4.3
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
BETEILIGUNG
ZELLULARER
KOMPONENTEN
AN
DER
PF-4-VERMITTELTEN
HEMMUNG
VON
KATHEPSIN
G
.
54
3.4.3.1
DIE
CTAP-III-PROZESSIERUNG
DURCH
MM6-ZELLEN
IST
NICHT
DURCH
PF-4
HEMMBAR
.
55
3.4.3.2
VON
NEUTROPHILEN
SEZEMIERTE
KOMPONENTEN
MODULIEREN
DIE
ENZYMATISCHE
AKTIVITAET
VON
KATHEPSIN
G
UND
SIND
FUER
DIE
INHIBITION
DES
ENZYMS
DURCH
PF-4
VERANTWORTLICH
.
56
4.
DISKUSSION
.
.60
5.
ZUSAMMENFASSUNG
.
68
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
71
7.
REAGENZIEN
UND
LOESUNGEN
.
82
7.1
ZELLPRAEPARATION
UND
-KULTUR
.
82
7.2
BIOTEST.
.
83
73
FACS
.
83
7.4
TRIS-GIYCIN
ELEKTROPHORESE
.
83
7.5
TRIS-TRICIN-ELEKTROPHORESE
.
85
7.6
WESTERN-BLOTTING
UND
BLOT-ENTWICKLUNG
.
86
7.7
ELISA
_
87
7.8
PROTEINJODIERUNG
.
87 |
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