Activin B: ein Schlüsselmolekül in der zellulären Transformation infolge Inaktivierung des von Hippel-Lindau Tumorsuppressors
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ZUSAMMENFASSUNG 2
1 EINLEITUNG 3
1.1 Molekulare Grundlagen klarztlliger Niercntumoren 3
1.2 Das VHL-I rotein 4
1.3 Die Funktion des VHI.-Proteins in der HIF-Regulalion 5
1.4 Der HIF-Signalweg 6
1.5 Die Bededeutung von HIF in der Tumorgenese 9
1.6 HIF-unabhängige Funktionen von VIII. II
1.7 Activin-Proteine 13
1.8 Biologische Funktionen von Activin 16
2 VORARBEITEN UND ZIELSETZUNG 18
3 ERGEBNISSE 19
3.1 Regulation von Activin B durch den 1117 HIF-Signalweg 19
3.2 Der Activin B Signalweg in Nierenzellkarzinom Zelllinien 23
3.3 Kein Einfluss von Activin B auf die Proliferation
von Nierenzellkarzinom Zellen 25
3.4 Activin B reguliert Zeil-Matrix Interaktionen 27
3.5 Activin B reguliert die Deposition der Fibronektin-Matrix 35
3.6 Activin B induziert Zellinvasion 36
4 DISKUSSION 44
4.1 Regulation von Activin B durch NHL und IHK 44
4.2 Activin B als Regulator von Zeil-Matrix Interaktionen
in klarzelligen Nierentumor Zelllinien 45
42 1 Kontakt von Zelle und extrazellulärer Matrix 47
422 Synthese einer Fibronektin-Matrix 49
423 Invasion 52
4.3 Eine generelle Funktion von Activin B in der Tumorgenese? 54
4.4 Medikamente gegen Activin B - ein potentieller therapeutischer
Ansatz für die Behandlung von Nierenzellkarzinomcn? 56
III
5 MATERIAL UND METHODEN 58
5.1 Material 58
5.1.1 Organismen 58
5.1.1.1 Bakterienstämme 58
5.1.1.2 Humane und Tumorzelllinien 58
5.1.2 Vektoren 59
5.1.3 Oligonukleotide 60
5.1.4 Medien 63
5.1.4.1 Medium zur Anzucht von Bakterien 63
5.1.4.2 Medium zur Kultivierung von Tumorzelllinien 63
S. 1.4.3 Medium zur Kultivierung von HUVEC 64
5.1.5 Lösungen 64
5.1.6 Weitere Chemikalien und Enzyme 66
5.1.7 Primäre und sekundäre Antikörper 68
5.1.8 Verbrauchsmaterialien 69
5.1.9 Geräte 69
5.2 Methoden 70
5.2.1 Anzucht der verwendeten Organismen 70
5.2.1.1 Anzucht von Bakterien 70
5.2.1.2 Kultivierung von Zelllinien und HUVEC 70
5.2.2 Allgemeine molekularbiologische Methoden 70
5.2.2.1 Herstellung von Dauerkulturen 70
5.2.2.2 Isolierung von DNA aus Agarosegelen 71
5.2.2.3 Bestimmung der DNA-bzw. RNA-Konzentration 71
5.2.2.4 DNA-Reinigung und Fällung 7!
5.2.2.5 DNA-Sequenzanalyse 71
5.2.2.6 Plasmidisolierung aus Bakterien 71
5.2.2.7 Herstellung kompetenter Bakterien 72
5.2.2.8 Transformation von Bakterien 72
5.2.2.9 RNA-Isolierung aus Säugerzellen 72
5.2.2.10 Reverse Transkriptase-PCR (RT-PCR) 73
5.2.2.11 Quantitative Echtzeit-PCR (real time RT-PCR) 73
IV
5.2.3 Proteinchemische Methoden 74
5.2.3.1 SDS-PAGE und Western Blot-Analyse 74
5.2.3.2 Gewinnung von Zellkultur-Überständen 74
5.2.3.3 Luziferaseassay zur Bestimmung der Promotoraktivität 74
5.2.4 Methoden zur immuncytologischen Lokalisierung 75
5.2.4.1 lmmunfluoreszenzfarbung von Zellen 75
5.2.4.2 Phalloidinfärbung 75
5.2.5 Methoden zur Arbeit mit Säugerzellen 75
5.2.5.1 Zellzahlbestimmung 75
5.2.5.2 Hypoxie-Experimente 76
5.2.5.3 Anheftungsversuche 76
5.2.5.4 Invasionsexperimente 76
5.2.5.5 Videomikroskopie 77
5.2.5.6 Transfektion von Säugerzellen 77
5.2.6 Plasmidklonierungen 77
5.2.6.1 Klonierung der Activin B Expressionsplasmide 77
5.2.6.2 Klonierung der shRNA gegen inhibin beta B 78
5.2.6.3 Klonierung der Promotorkonstrukte des inhibin beta B-Promotors 78
6 LITERATUR 79
7 ABKÜRZUNGSVERZEICHNIS 97
8 ANHANG 98
V
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