Charakterisierung podosomaler Adhäsionsstrukturen in primären humanen Nabelschnurendothelzellen:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2007
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Volltext https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bvb:19-75726 Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | IV, 103 S. Ill., graph. Darst. 30 cm |
Internformat
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Datensatz im Suchindex
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|---|---|
| adam_text | I
I. Inhaltsverzeichnis
I. Inhaltsverzeichnis I
II. Abkürzungsverzeichnis III
1. Einleitung 1
1. 1. Endothelzellen 1
1. 2. Zytoskelett 2
1. 3. Akrinfflamente 3
1. 4. Die Dynamik de» Zytoskeletts wird durch Rho GTPasen kontrolliert S
1. 5. Arp2/3 abhängige Aktinnukleation 8
1. 6. WASP-Proteinfamilie 10
1. 7. Rolle de« Zytoskelett» bei der Migration 12
1. 8. Rolle de» Zytoskeletts bei podo»omalen Adhäsionsstrukturen 13
1. 9. Rolle von MMPs und MT-MMPs sowie deren Inhibitoren 17
1. 10. Das Aktin-modulierende Protein Drebrin 18
1. 11. Zielsetzung 20
2. Material 21
2. 1. Gerate 21
2. 2. Verbrauchsmaterial 22
2. 3. Kit. 22
2. 3. 1. Säulen und Aufreinigungskit» 22
Z 3. 2. Enzyme und Enzymkits 22
2. 4. Annkörper 23
2. 5. Chemikalien 24
2. 6. Vektoren 25
2. 6. 1. Der Vektor pEGFP-Cl 25
2. 6. 2. mRFP 25
2. 6. 3. pGEX-2T 25
2. 6. 4. pMAL 26
2. 7. Molekulargewichtsmarker 26
2. 8. Oligonukleonde 26
2. 9. Puffer und Lösungen 26
2. 10. Bakterienkulturen 27
2. 10. 1. Bakterienstärnme 27
2. 10. 2. Kulturmedien für Bakterien 28
2. 11. Zellkultur 28
2. 11. 1. Zellinien - primäre Zellkultur 28
2. 11. 2. Nährmedien 28
3. Methoden 29
3. 1. Arbeiten mit Nukleinsäuren 29
3. 1. 1. Porymerase-Kettenreaktion (PCR) 29
3. 1. 2. Kolonie-PCR 30
3. 2. Gelelektrophorese - Qualitative Analyse der Nukleinsäurelösungen 30
3. 3. Extraktion von DNA-Fragmenten aus Agarosegelen 31
3. 4. Präzipitation von Nukleinsäuren 31
3. 4. 1. Natrium-Acetatfällung von Nukleinsäuren 31
3. 4. 2. IsopropanoUällung von DNA. 31
3. 5. Enzymatische Behandlung von DNA-Molekülen 32
3. 5. 1. Verdau der DNA durch Restriktionsendonukleasen 32
3. 5. 2. Ligation 32
3. 6. Transformation von Bakterien 33
3. 7. Herstellung elektrokompetenter Bakterien 33
3. 8. Elektroporation von Plasmid-DNA 34
3. 9. Plasmid-DNA-Präparation 34
3. 9. 1. Plasmid-Minipräparation 34
3. 9. 2. Plasmid-Midipräparation 34
3. 10. Zellbiologische Arbeitsmethoden 34
3. 10. 1. Isolierung und Kultivierung der humanen Nabelschnur-Zellinie 34
3. 10. 2. ZeUzahlbestimmung 35
3. 10. 3. Transfekrion von HUVEC-Zellen 35
3. 10. 3. 1. Transfektion mit üpofectamin 35
3. 10. 3. 2. Transfekrion mit Amaxa 35
II
3. 11. RNA interference (RNAi) 36
3. 12. Matrixverdau 3g
3. 13. Wund-Assay 3j
3. 14. Modulierende und inhibierende Substanzen 36
3. 15. Immunfluoressenz 37
3. 16. live cell imaging 37
3. 17. Fluoreszensmikroskopie 38
3. 18. Herstellung von Zell-Lysaten 38
3. 19. Arbeiten mit Proteinen 38
3. 19. 1. Expression und Aufreinigung von Fusionsproteinen mittels 38
3. 19. 1. 1. Expression von MBP-Fusionsproteinen 38
3. 19. 1. 2. Expression des GST-Fusionspreoteins 38
3. 19. 2. PuU-down 39
3. 19. 3. Immunopräzipitation 39
3. 19. 4. SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese(SDS-PAGE) 40
3. 19. 5. Silberfärbung von Proteinen in SDS-Polyacrylamid-Gelen 50 % Methanol + 12 % Eisessig 40
3. 19. 6. Westernblot 41
3. 19. 7. Immunofärbung von PVDF-Membran 42
3. 19. 8. Dialyse 42
3. 19. 9. Proteinbestimmung 42
3. 20. Mikroinjektion 43
4. Ergebnisse 44
4. 1. Charakterisierung einer Podosomen-ähnlichen Aktin-Struktur in HUVEC 44
4. 2. HUVEC-Podosomen werden in migratorischen Nabelschnurendothelzellen konsumtiv generiert 45
4. 3. HUVEC-Podosomen stellen eine Adhäsionsstruktur dar 47
4. 4. Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) tragen zu proteolytischen Funktionalität der HUVEC- Podosomen
*» 48
4. 5. Intrazelluläre Verteilung von HUVEC-Podosomen 49
4. 6. Die Bildung von HUVEC-Podosomen ist abhängig von der de novo-Proteinbiosynthese 51
4. 7. Src-Kinase Abhängigkeit der HUVEC-Podosomen 52
4. 8. Die Rolle von RhoGTPasen bei der Bildung von HUVEC-Podosomen 53
4. 9. Arp2/3-Komplex vermittelte Aktinnukleation und ihre Bedeutung für die Bildung von HUVEC-
Podosomen (£
4. 10. Einfluß von Zytokinen auf die Bildung von Podosomen 57
4. 11. PI3-Kinase ist an der Signalkaskade involviert, die die Generierung von HUVEC-Podosomen
induziert 61
4. 12. Drebrin nimmt eine zentrale Rolle bei der Generierung von HUVEC-Podosomen ein 62
4. 13. Drebrin ist essentiell für die Bildung von HUVEC-Podosomen 63
4. 14. Drebrin nimmt eine zentrale Rolle bei der Generierung von HUVEC-Podosomen ein 64
4. 15. Drebrin trägt zur Ausbildung von HUVEC Netzwerken bei 66
4. 16. Bindungspartner des Drebrin-Proteins 69
5. Diskussion 70
5. 1. Migratorische humane Nabelschnurendothelzellen bilden podosomale Adhäsionsstrukturen 70
5. 2. HUVEC-Podosomen fungieren als Adhäsionsstrukturen, die Orte einer lokalen Matrixdegradiening
darstellen 72
5. 3. Zytokine und Monozyten stimulieren die Bildung von HUVEC-Podosomen 73
5. 4. RhoGTPasen kontrollieren die Bildung von HUVEC-Podosomen 76
5. 5. PI3- und Src-Kinasen beeinflussen die Bildung von HUVEC-Podosomen 77
5. 6. Arp2/3-Komplex-verrnittelte Aktinnukleation beeinflußt die Generierung von HUVEC-Podosomen 78
5. 7. Drebrin stellt einen Marker von HUVEC-Podosomen dar und kontrolliert die Bildung dieser
Strukturen 79
5. 8. Drebrin kontrolliert die Bildung und Dynamik von HUVEC-Podosomen 80
5. 9. Einfluß von Drebrin auf die Bildung kapillarer Netzwerke 82
5. 10. Interaktionspartner von Drebrin 83
6. Zusammenfassung 85
7. Perspektiven 87
8. Literaturverzeichnis 89
9. Lebenslauf. 100
10. Anhang: Video-CD 102
11. Danksagung 103
Abbildung 1: Darstellung der Aktinfilamente.
Abbildung 2: Tnadmi/Iing-Mechanismus.
Tabelle 1: Eine Auswahl Aktin-bindender Proteine.
Abbildung 3: GTPase Zyklus.
Abbildung 4: Regulation der Aktinremodelierung durch monomere RhoGTPasen.
Abbildung 5: Spontane Aktinpolymerisation.
Abbildung 6: Aufbau und Struktur des Arp2/3-Komplexes.
Abbildung 7: Allgemeine Domänenstruktur von N-WASP, WASP und WAVE.
Abbildung 8: Stufen der Zellbewegung (A) und die hierbei entstehenden Protrusionen (B).
Abbildung 9: Fokale Adhäsionen (A) und Hemidesmosomen (B).
Abbildung 10: Podosomenmodell mit Detailansicht und Symbolerklärung.
Abbildung 11: Domänenstruktur von MMPs.
Abbildung 12: Diagramm der Drebrin Domänenstruktur.
Tabelle 2: Übersicht über primäre Antikörper.
Tabelle 3: Übersicht über sekundäre Antikörper.
Tabelle 4: Zur Klonierung verwendete Ologonukleotide
Tabelle 5: Im Thermocycler durchgeführter Standard Reaktionsablauf und Reaktionsansatz.
Tabelle 6: Im Thermocycler durchgeführter Reaktionsablauf.
Tabelle 7: Trennbereiche von Agarosegelen.
Tabelle 8: Berechnung der Transformationskompetenz kompetenter Zellen.
Tabelle 9: Targetsequenz der eingesetzten RNAi.
Tabelle 10: Übersicht der in den Experimenten eingesetzten Substanzen.
Tabelle 11: Herstellung von Sammel- und Trenngelen.
Tabelle 12: Silberfärbung.
Tabelle 13: Charakterisierung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 13: Die Ausbildung von HUVEC-Rosetten.
Abbildung 14: HUVEC-Podosomen werden in subkonfluenten HUVEC konstitutiv gebildet.
Abbildung 15: Ventrale Lage der HUVEC-Podosomen.
Abbildung 16: HUVEC-Podosomen enthalten MT1-MMP und degradieren die ECM.
Abbildung 17: Positionelle Verteilung der HUVEC-Podosomen in migrierenden HUVEC.
Abbildung 18: HUVEC-Podosmen werden schnell und in einer konstanten Anzahl generiert.
Abbildung 19: Für die Bildung von HUVEC-Podosomen ist eine intakte Proteinbiosynthese
notwendig.
Abbildung 20: Src-Tyrosinkinase hat einen Einfluß auf die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 21: RhoGTPasen kontrollieren die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 22: RhoGTPasen kontrollieren die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 23: Arp2/3-Komplex vermittelte Aktinnukleation und N-WASP-Aktivität
beeinflussen die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 24: Einfluß von Zytokinen und Monozyten auf die Bildung von HUVEC-
Podosomen.
Abbildung 25: Zytokine und Monozyten erhöhen die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 26: Zytokine erhöhen die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 27: PI3-Kinase Inhibierung bewirkt eine Reduktion in der Zahl von Zellen die
HUVEC-Podosomen bilden können.
Abbildung 28: Drebrin kolokalisiert in HUVEC-Podosomen mit F-Aktin
Abbildung 29: Drebrin-siRNA reduziert die Zahl an Zellen, die HUVEC-Podosomen enthalten.
Abbildung 30: Domänenstruktur von DrebrinE2 (Vollänge) und der in dieser Studie
konstruierten und verwendeten GST- bzw. MBP-Fusionsproteine.
Abbildung 31: Verschiedene Drebrin-Domänen beeinflussen die Bildung von HUVEC-
Podosomen.
Abbildung 32: Drebrin lokalisiert in kapillaren Netzwerken an den Zeil-Grenzen.
Abbildung 33: Ein Mangel an Drebrin fuhrt zur Reduktion der Netzwerkbildung in HUVEC-
Kulturen.
Abbildung 34: Interaktionen von Proteinen mit den Drebrin-Domänenteilkonstrukten.
Abbildung 35: Modell der Architektur von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 36: HUVEC-Podosomen fusionieren zu SuperStrukturen, den Rosetten.
Abbildung 37: Modell der Funktion und Regulation von HUVEC-Podosomen.
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| adam_txt |
I
I. Inhaltsverzeichnis
I. Inhaltsverzeichnis I
II. Abkürzungsverzeichnis III
1. Einleitung 1
1. 1. Endothelzellen 1
1. 2. Zytoskelett 2
1. 3. Akrinfflamente 3
1. 4. Die Dynamik de» Zytoskeletts wird durch Rho GTPasen kontrolliert S
1. 5. Arp2/3 abhängige Aktinnukleation 8
1. 6. WASP-Proteinfamilie 10
1. 7. Rolle de« Zytoskelett» bei der Migration 12
1. 8. Rolle de» Zytoskeletts bei podo»omalen Adhäsionsstrukturen 13
1. 9. Rolle von MMPs und MT-MMPs sowie deren Inhibitoren 17
1. 10. Das Aktin-modulierende Protein Drebrin 18
1. 11. Zielsetzung 20
2. Material 21
2. 1. Gerate 21
2. 2. Verbrauchsmaterial 22
2. 3. Kit. 22
2. 3. 1. Säulen und Aufreinigungskit» 22
Z 3. 2. Enzyme und Enzymkits 22
2. 4. Annkörper 23
2. 5. Chemikalien 24
2. 6. Vektoren 25
2. 6. 1. Der Vektor pEGFP-Cl 25
2. 6. 2. mRFP 25
2. 6. 3. pGEX-2T 25
2. 6. 4. pMAL 26
2. 7. Molekulargewichtsmarker 26
2. 8. Oligonukleonde 26
2. 9. Puffer und Lösungen 26
2. 10. Bakterienkulturen 27
2. 10. 1. Bakterienstärnme 27
2. 10. 2. Kulturmedien für Bakterien 28
2. 11. Zellkultur 28
2. 11. 1. Zellinien - primäre Zellkultur 28
2. 11. 2. Nährmedien 28
3. Methoden 29
3. 1. Arbeiten mit Nukleinsäuren 29
3. 1. 1. Porymerase-Kettenreaktion (PCR) 29
3. 1. 2. Kolonie-PCR 30
3. 2. Gelelektrophorese - Qualitative Analyse der Nukleinsäurelösungen 30
3. 3. Extraktion von DNA-Fragmenten aus Agarosegelen 31
3. 4. Präzipitation von Nukleinsäuren 31
3. 4. 1. Natrium-Acetatfällung von Nukleinsäuren 31
3. 4. 2. IsopropanoUällung von DNA. 31
3. 5. Enzymatische Behandlung von DNA-Molekülen 32
3. 5. 1. Verdau der DNA durch Restriktionsendonukleasen 32
3. 5. 2. Ligation 32
3. 6. Transformation von Bakterien 33
3. 7. Herstellung elektrokompetenter Bakterien 33
3. 8. Elektroporation von Plasmid-DNA 34
3. 9. Plasmid-DNA-Präparation 34
3. 9. 1. Plasmid-Minipräparation 34
3. 9. 2. Plasmid-Midipräparation 34
3. 10. Zellbiologische Arbeitsmethoden 34
3. 10. 1. Isolierung und Kultivierung der humanen Nabelschnur-Zellinie 34
3. 10. 2. ZeUzahlbestimmung 35
3. 10. 3. Transfekrion von HUVEC-Zellen 35
3. 10. 3. 1. Transfektion mit üpofectamin 35
3. 10. 3. 2. Transfekrion mit Amaxa 35
II
3. 11. RNA interference (RNAi) 36
3. 12. Matrixverdau 3g
3. 13. Wund-Assay 3j
3. 14. Modulierende und inhibierende Substanzen 36
3. 15. Immunfluoressenz 37
3. 16. live cell imaging 37
3. 17. Fluoreszensmikroskopie 38
3. 18. Herstellung von Zell-Lysaten 38
3. 19. Arbeiten mit Proteinen 38
3. 19. 1. Expression und Aufreinigung von Fusionsproteinen mittels 38
3. 19. 1. 1. Expression von MBP-Fusionsproteinen 38
3. 19. 1. 2. Expression des GST-Fusionspreoteins 38
3. 19. 2. PuU-down 39
3. 19. 3. Immunopräzipitation 39
3. 19. 4. SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese(SDS-PAGE) 40
3. 19. 5. Silberfärbung von Proteinen in SDS-Polyacrylamid-Gelen 50 % Methanol + 12 % Eisessig 40
3. 19. 6. Westernblot 41
3. 19. 7. Immunofärbung von PVDF-Membran 42
3. 19. 8. Dialyse 42
3. 19. 9. Proteinbestimmung 42
3. 20. Mikroinjektion 43
4. Ergebnisse 44
4. 1. Charakterisierung einer Podosomen-ähnlichen Aktin-Struktur in HUVEC 44
4. 2. HUVEC-Podosomen werden in migratorischen Nabelschnurendothelzellen konsumtiv generiert 45
4. 3. HUVEC-Podosomen stellen eine Adhäsionsstruktur dar 47
4. 4. Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) tragen zu proteolytischen Funktionalität der HUVEC- Podosomen
*» 48
4. 5. Intrazelluläre Verteilung von HUVEC-Podosomen 49
4. 6. Die Bildung von HUVEC-Podosomen ist abhängig von der de novo-Proteinbiosynthese 51
4. 7. Src-Kinase Abhängigkeit der HUVEC-Podosomen 52
4. 8. Die Rolle von RhoGTPasen bei der Bildung von HUVEC-Podosomen 53
4. 9. Arp2/3-Komplex vermittelte Aktinnukleation und ihre Bedeutung für die Bildung von HUVEC-
Podosomen (£
4. 10. Einfluß von Zytokinen auf die Bildung von Podosomen 57
4. 11. PI3-Kinase ist an der Signalkaskade involviert, die die Generierung von HUVEC-Podosomen
induziert 61
4. 12. Drebrin nimmt eine zentrale Rolle bei der Generierung von HUVEC-Podosomen ein 62
4. 13. Drebrin ist essentiell für die Bildung von HUVEC-Podosomen 63
4. 14. Drebrin nimmt eine zentrale Rolle bei der Generierung von HUVEC-Podosomen ein 64
4. 15. Drebrin trägt zur Ausbildung von HUVEC Netzwerken bei 66
4. 16. Bindungspartner des Drebrin-Proteins 69
5. Diskussion 70
5. 1. Migratorische humane Nabelschnurendothelzellen bilden podosomale Adhäsionsstrukturen 70
5. 2. HUVEC-Podosomen fungieren als Adhäsionsstrukturen, die Orte einer lokalen Matrixdegradiening
darstellen 72
5. 3. Zytokine und Monozyten stimulieren die Bildung von HUVEC-Podosomen 73
5. 4. RhoGTPasen kontrollieren die Bildung von HUVEC-Podosomen 76
5. 5. PI3- und Src-Kinasen beeinflussen die Bildung von HUVEC-Podosomen 77
5. 6. Arp2/3-Komplex-verrnittelte Aktinnukleation beeinflußt die Generierung von HUVEC-Podosomen 78
5. 7. Drebrin stellt einen Marker von HUVEC-Podosomen dar und kontrolliert die Bildung dieser
Strukturen 79
5. 8. Drebrin kontrolliert die Bildung und Dynamik von HUVEC-Podosomen 80
5. 9. Einfluß von Drebrin auf die Bildung kapillarer Netzwerke 82
5. 10. Interaktionspartner von Drebrin 83
6. Zusammenfassung 85
7. Perspektiven 87
8. Literaturverzeichnis 89
9. Lebenslauf. 100
10. Anhang: Video-CD 102
11. Danksagung 103
Abbildung 1: Darstellung der Aktinfilamente.
Abbildung 2: Tnadmi/Iing-Mechanismus.
Tabelle 1: Eine Auswahl Aktin-bindender Proteine.
Abbildung 3: GTPase Zyklus.
Abbildung 4: Regulation der Aktinremodelierung durch monomere RhoGTPasen.
Abbildung 5: Spontane Aktinpolymerisation.
Abbildung 6: Aufbau und Struktur des Arp2/3-Komplexes.
Abbildung 7: Allgemeine Domänenstruktur von N-WASP, WASP und WAVE.
Abbildung 8: Stufen der Zellbewegung (A) und die hierbei entstehenden Protrusionen (B).
Abbildung 9: Fokale Adhäsionen (A) und Hemidesmosomen (B).
Abbildung 10: Podosomenmodell mit Detailansicht und Symbolerklärung.
Abbildung 11: Domänenstruktur von MMPs.
Abbildung 12: Diagramm der Drebrin Domänenstruktur.
Tabelle 2: Übersicht über primäre Antikörper.
Tabelle 3: Übersicht über sekundäre Antikörper.
Tabelle 4: Zur Klonierung verwendete Ologonukleotide
Tabelle 5: Im Thermocycler durchgeführter Standard Reaktionsablauf und Reaktionsansatz.
Tabelle 6: Im Thermocycler durchgeführter Reaktionsablauf.
Tabelle 7: Trennbereiche von Agarosegelen.
Tabelle 8: Berechnung der Transformationskompetenz kompetenter Zellen.
Tabelle 9: Targetsequenz der eingesetzten RNAi.
Tabelle 10: Übersicht der in den Experimenten eingesetzten Substanzen.
Tabelle 11: Herstellung von Sammel- und Trenngelen.
Tabelle 12: Silberfärbung.
Tabelle 13: Charakterisierung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 13: Die Ausbildung von HUVEC-Rosetten.
Abbildung 14: HUVEC-Podosomen werden in subkonfluenten HUVEC konstitutiv gebildet.
Abbildung 15: Ventrale Lage der HUVEC-Podosomen.
Abbildung 16: HUVEC-Podosomen enthalten MT1-MMP und degradieren die ECM.
Abbildung 17: Positionelle Verteilung der HUVEC-Podosomen in migrierenden HUVEC.
Abbildung 18: HUVEC-Podosmen werden schnell und in einer konstanten Anzahl generiert.
Abbildung 19: Für die Bildung von HUVEC-Podosomen ist eine intakte Proteinbiosynthese
notwendig.
Abbildung 20: Src-Tyrosinkinase hat einen Einfluß auf die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 21: RhoGTPasen kontrollieren die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 22: RhoGTPasen kontrollieren die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 23: Arp2/3-Komplex vermittelte Aktinnukleation und N-WASP-Aktivität
beeinflussen die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 24: Einfluß von Zytokinen und Monozyten auf die Bildung von HUVEC-
Podosomen.
Abbildung 25: Zytokine und Monozyten erhöhen die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 26: Zytokine erhöhen die Bildung von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 27: PI3-Kinase Inhibierung bewirkt eine Reduktion in der Zahl von Zellen die
HUVEC-Podosomen bilden können.
Abbildung 28: Drebrin kolokalisiert in HUVEC-Podosomen mit F-Aktin
Abbildung 29: Drebrin-siRNA reduziert die Zahl an Zellen, die HUVEC-Podosomen enthalten.
Abbildung 30: Domänenstruktur von DrebrinE2 (Vollänge) und der in dieser Studie
konstruierten und verwendeten GST- bzw. MBP-Fusionsproteine.
Abbildung 31: Verschiedene Drebrin-Domänen beeinflussen die Bildung von HUVEC-
Podosomen.
Abbildung 32: Drebrin lokalisiert in kapillaren Netzwerken an den Zeil-Grenzen.
Abbildung 33: Ein Mangel an Drebrin fuhrt zur Reduktion der Netzwerkbildung in HUVEC-
Kulturen.
Abbildung 34: Interaktionen von Proteinen mit den Drebrin-Domänenteilkonstrukten.
Abbildung 35: Modell der Architektur von HUVEC-Podosomen.
Abbildung 36: HUVEC-Podosomen fusionieren zu SuperStrukturen, den Rosetten.
Abbildung 37: Modell der Funktion und Regulation von HUVEC-Podosomen. |
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