Substratspezifität der humanen Gewebstransglutaminase:
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2007
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung 1
1.1 Zöliakie: Allgemeine Aspekte 1
1.1.1 Histologische Veränderungen im Dünndarm 3
1.1.2 Diagnostik 3
1.1.3 Klinische Symptome 4
1.1.4 Genetik 5
1.1.5 Krankheitsauslösende Getreideproteine 6
1.1.6 Pathogenese 7
1.1.7 Antigenpräsentierende HLA-Moleküle 10
1.2 Gewebstransglutaminase 11
1.2.1 Struktur der Gewebstransglutaminase 13
1.2.2 Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes 14
1.3 Fragestellung 16
2 Material und Methoden 17
2.1 Rekombinante humane Gewebstransglutaminase 17
2.2 Synthese von Peptiden auf Zellulosemembranen 17
2.2.1 Programmierung der Synthese 18
2.2.2 Syntheseschritte 18
2.2.3 Abspaltung der Seitenkettenschutzgruppen 19
2.2.4 Färbung mit Bromphenolblau 19
2.3 Bestimmung der Substratspezifität der Gewebstransglutaminase 20
2.4AusgangspeptidPig-y(86-103) 23
2.5 Aufnahme und Auswertung der Lumineszenzbilder 23
2.6 Etablierung der Methode 25
2.6.1 Negativkontrollen 25
2.6.2 Bestimmung der optimalen Gewebstransglutaminase-Konzentration 26
2.6.3 Bestimmung der optimalen Biotin-Cadaverin-Konzentration 26
2.6.4 Bestimmung der optimalen Inkubationszeit 27
2.7 Nachweis der Bindung des Peptids PQLPFK-Biotin an Dünnschnitte des
Affenösophagus mittels Fluoreszenzmikroskopie 28
3 Ergebnisse 30
3.1 Verkürzungen des Peptids Pi8-y(86-103) 31
3.1.1 Verkürzung des N-Terminus des Peptids Pi8-y(86-103) 31
3.1.2 Verkürzung des C-Terminus des Peptids Pi8-y(86-103) 31
3.1.3 Verkürzung von Teilsequenzen des Peptids Pi8-y(86-103) 32
3.2 Substitutionen 32
3.2.1 Substitutionen der Glutaminreste des Peptids Pi8-y(86-103) 32
3.2.1.1 Substitution der Glutaminreste durch Glutaminsäure 35
3.2.1.2 Substitution der Glutaminreste durch Asparagin 35
3.2.1.3 Substitution der Glutaminreste durch Alanin 36
3.2.1.4 Substitution der Glutaminreste durch Leucin 37
3.2.2 Substitutionen in der Umgebung der transamidierten Glutaminreste
des Peptids P18-y(86-103) 38
3.2.3 Vergleich des Peptids Pi8-y(86-103) mit dem immundominanten
33mer-Peptid aus dem a-Typ-Gliadin 42
3.2.4 Substitution der Glutaminreste in Oktadekapeptiden aus dem y-Typ-Gliadin,
dem ©-Typ-Sekalin und dem Peptid P]8-y(86-103) mit PQQPQLPFP-Motiv 43
3.2.5 Substitution der Glutaminreste in Dekapeptiden aus dem a-Typ-Gliadin,
dem y-Typ-Gliadin und dem ©-Typ-Sekalin mit QQP-, QLP- oder QIP-Motiv....44
3.2.6 Substitution der Glutaminreste in Dekapeptiden aus der N-terminalen Region
des a-Typ-Gliadins mit QQPFP- oder QQQFP-Motiv 46
3.2.7 Substitution der Glutaminreste des Oktapeptids P8-y(92-99) 50
3.2.8 Bedeutung der Peptidlänge in Peptiden mit einem Leucinrest in Position +1 50
3.2.9 Substitutionen des Pentapeptids PQLPF 52
3.3 Untersuchung der Bindung des Peptids Pi8-y(86-103) an Polylysin 55
3.4 Bindung des Peptids PQLPFK an Dünnschnitte des Affenösophagus 56
4 Diskussion 58
5 Zusammenfassung 69
6 Literaturverzeichnis 73
7 Anhang 81
|
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Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung 1
1.1 Zöliakie: Allgemeine Aspekte 1
1.1.1 Histologische Veränderungen im Dünndarm 3
1.1.2 Diagnostik 3
1.1.3 Klinische Symptome 4
1.1.4 Genetik 5
1.1.5 Krankheitsauslösende Getreideproteine 6
1.1.6 Pathogenese 7
1.1.7 Antigenpräsentierende HLA-Moleküle 10
1.2 Gewebstransglutaminase 11
1.2.1 Struktur der Gewebstransglutaminase 13
1.2.2 Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes 14
1.3 Fragestellung 16
2 Material und Methoden 17
2.1 Rekombinante humane Gewebstransglutaminase 17
2.2 Synthese von Peptiden auf Zellulosemembranen 17
2.2.1 Programmierung der Synthese 18
2.2.2 Syntheseschritte 18
2.2.3 Abspaltung der Seitenkettenschutzgruppen 19
2.2.4 Färbung mit Bromphenolblau 19
2.3 Bestimmung der Substratspezifität der Gewebstransglutaminase 20
2.4AusgangspeptidPig-y(86-103) 23
2.5 Aufnahme und Auswertung der Lumineszenzbilder 23
2.6 Etablierung der Methode 25
2.6.1 Negativkontrollen 25
2.6.2 Bestimmung der optimalen Gewebstransglutaminase-Konzentration 26
2.6.3 Bestimmung der optimalen Biotin-Cadaverin-Konzentration 26
2.6.4 Bestimmung der optimalen Inkubationszeit 27
2.7 Nachweis der Bindung des Peptids PQLPFK-Biotin an Dünnschnitte des
Affenösophagus mittels Fluoreszenzmikroskopie 28
3 Ergebnisse 30
3.1 Verkürzungen des Peptids Pi8-y(86-103) 31
3.1.1 Verkürzung des N-Terminus des Peptids Pi8-y(86-103) 31
3.1.2 Verkürzung des C-Terminus des Peptids Pi8-y(86-103) 31
3.1.3 Verkürzung von Teilsequenzen des Peptids Pi8-y(86-103) 32
3.2 Substitutionen 32
3.2.1 Substitutionen der Glutaminreste des Peptids Pi8-y(86-103) 32
3.2.1.1 Substitution der Glutaminreste durch Glutaminsäure 35
3.2.1.2 Substitution der Glutaminreste durch Asparagin 35
3.2.1.3 Substitution der Glutaminreste durch Alanin 36
3.2.1.4 Substitution der Glutaminreste durch Leucin 37
3.2.2 Substitutionen in der Umgebung der transamidierten Glutaminreste
des Peptids P18-y(86-103) 38
3.2.3 Vergleich des Peptids Pi8-y(86-103) mit dem immundominanten
33mer-Peptid aus dem a-Typ-Gliadin 42
3.2.4 Substitution der Glutaminreste in Oktadekapeptiden aus dem y-Typ-Gliadin,
dem ©-Typ-Sekalin und dem Peptid P]8-y(86-103) mit PQQPQLPFP-Motiv 43
3.2.5 Substitution der Glutaminreste in Dekapeptiden aus dem a-Typ-Gliadin,
dem y-Typ-Gliadin und dem ©-Typ-Sekalin mit QQP-, QLP- oder QIP-Motiv.44
3.2.6 Substitution der Glutaminreste in Dekapeptiden aus der N-terminalen Region
des a-Typ-Gliadins mit QQPFP- oder QQQFP-Motiv 46
3.2.7 Substitution der Glutaminreste des Oktapeptids P8-y(92-99) 50
3.2.8 Bedeutung der Peptidlänge in Peptiden mit einem Leucinrest in Position +1 50
3.2.9 Substitutionen des Pentapeptids PQLPF 52
3.3 Untersuchung der Bindung des Peptids Pi8-y(86-103) an Polylysin 55
3.4 Bindung des Peptids PQLPFK an Dünnschnitte des Affenösophagus 56
4 Diskussion 58
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