Bindungsstudien an einem bakteriellen zyklisch Nukleotid-gesteuerten Ionenkanal:
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| Published: |
Jülich
Forschungszentrum Jülich, Zentralbibliothek
2007
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| Series: | Berichte des Forschungszentrums Jülich
4240 |
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|---|---|
| adam_text | Inhalt I
I Inhaltsverzeichnis
I INHALTSVERZEICHNIS I
II ABKÜRZUNGSVERZEICHNIS V
1. EINLEITUNG 1
1.1 Spannungsabhängige K+ , Na und Ca2+ Kanäle 1
1.2 Zyklisch Nukleotid gesteuerte lonenkanäle 2
1.2.1 Ligandenselektivität von CNG Kanälen 4
1.2.2 Die Verwendung von 8 substituierten zyklisch Nukleosid Monophosphat (cNMP) Analoga zur
funktionellen Untersuchung von CNG Kanälen 4
1.3 Der CNG Kanal aus Mesorhizobium loti 5
1.4 Das Schaltverhalten von Ionenkanälen 6
1.4.1 Schaltverhalten bei CNG Kanälen 7
1.5 Die Bindestelle für zyklische Nukleotide 7
1.6 Zielsetzung 10
2. MATERIAL UND METHODEN 11
2.1 Material 11
2.2 Escherichia coli (E. coli) Zellkultur 12
2.2.1 Verwendete Bakterienstämme und Plasmidvektoren 12
2.2.2 Zusammensetzung und Herstellung der Kulturmedien für E. coli 13
2.2.3 Anzucht von E. «(// Zellen zur Plasmidpräparation 13
2.2.4 Herstellung kompetenter Zellen zur Transformation mit Plasmid DNA 14
2.3 Präparation von Plasmid DNA 14
2.3.1 Minipräparation durch alkalische Lyse nach Birnboim Doly (1979) 14
2.4 Reinigung und Trennung von Nukleinsäuren 16
2.4.1 Phenol/Chloroformextraktion 16
2.4.2 Ethanolpräzipitation 16
2.5 Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren 17
2.5.1 Konzentrationsbestimmung mit Hilfe von Agarosegelen 17
2.5.2 Photometrische Bestimmung der DNA Konzentration 17
2.6 Auftrennung von DNA in Agarosegelen 17
2.6.1 DNA Größen und Mengenstandard 18
2.7 Retransformation 18
2.8 Expression rekombinanter Proteine 19
2.8.1 Anzucht von E. ro// Zellen zur Expression von Fusionsproteinen 19
2.8.2 Fermentation: Anzucht von E. r«/i Zellen zur Expression von Fusionsproteinen in größeren Mengen ..19
Inhalt
2.9 Reinigung rekombinanter Proteine 20
2.9.1 Reinigung der heterolog exprimiertcn M1CNG und KesA Proteine aus E. coli 20
2.9.2 Reinigung der cAMP freien Form des heterolog exprimierten MICNG Proteins aus /; . coli 22
2.9.3 Reinigung der heterolog exprimierten CNBD aus E. coli 24
2.9.4 Reinigung der cAMP freien Form der heterolog exprimierten CNBD aus E. coli 25
2.9.5 Größcnausschlusschromatographie *1
2.10 Quantifizierung von Proteinen 27
2.10.1 Konzentrationsbestimmung nach Bradford (1976) 27
2.10.2 Konzentrationsbestimmung mit Amidoschwarz 27
2.11 Trennung von Proteinen durch Gelelektrophorese 28
2.1 i.1 Denaturierende SDS Polyacrylamid Gelelektrophorese (SDS PAGE) 28
2.11.2 Blaue native Polyacrylamidgelelektrophorese („Blue native PAGE ) 28
2.11.3 Protein Größenstandards 29
2.11.4 Färben von SDS Polyacrylamidgelen mit Coomassie Blau 30
2.12 Spezifischer Nachweis von Proteinen 31
2.12.1 Transfer und Immobilisierung von Proteinen („Westernblot ) 31
2.12.2 Immunologischer Nachweis von immobilisierten Proteinen 31
2.13 Bestimmung des cAMP Gehaltes von Proteinen 32
2.13.1 Photometrische Bestimmung des cAMP Gehaltes von Proteinen 32
2.13.2 Bestimmung des cAMP Gehaltes von Proteinen durch High Performance Liquid Chromatography
(HPLC) 34
2.14 Optimierung der Pufferbedingungen für das cAMP freie MICNG Protein 36
2.15 Bindungsstudien 38
2.15.1 Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC) 38
2.15.2 Datenanalyse 38
2.15.3 Fluoreszenzassay zur Messung der Bindungsaffinität 40
2.15.3.1 Fluoreszenzoptische Messungen in Multiwellplatten 40
2.15.3.2 Fluoreszenzoptische Messungen an einer Stopped Flow Apparatur 42
2.15.3.2.1 Aufbau der Stopped Flow Apparatur 42
2.15.3.2.2 Aufbau der Anlage für Fluoreszenzmessungen 43
2.15.3.2.3 Durchführung der Fluoreszenzmessungen 44
2.15.3.3 Datenanalyse der Fluoreszenzmessungen 46
2.15.3.3.1 Auswertung der kinetischen Daten 46
2.15.3.3.2 Auswertung der Dosis Wirkungs Beziehungen 46
3. ERGEBNISSE 49
3.1 Biochemische Charakterisierung der Bindestelle für zyklische Nukleotide 49
3.1.1 Expression und Reinigung der Bindestelle 49
3.1.2 Bestimmung von gebundenem cAMP an der CNBD 51
3.1.2.1 Bestimmung der cAMP Menge durch Umkehrphasen HPLC 52
3.1.2.2 Spektroskopische Bestimmung der cAMP Menge 53
3.1.2.3 Ergebnisse der cAMP Bestimmung mit Hilfe der HPLC und der Spektroskopie 55
3.1.3 Entfernen des cAMP von der Bindestelle 56
3.1.3.1 Denaturierung 57
3.1.3.2 Rückfaltung ZZ. Z Z Z ....57
3.1.4 Charakterisierung der Bindungseigenschaften mit der isothermalen Titrationskalorimetrie (ITC) 58
3.1.4.1 Die CNBD bindet cAMP mit submikromolarer Affinität 59
3.1.4.2 CNBD bindet neben cAMP auch cGMP sowie deren Analoga 61
3.1.4.3 Verhalten der CNBD in Detergenz 64
3.1.5 Messung der Bindungsaffinitäten der CNBD mit einem Fluoreszenzassay 65
3.1.5.1 Bestimmung des KlrWertes von 8 NBD cAMP 65
3.1.5.2 Bestimmung der KD Werte von cAMP und cGMP 68
Inhalt IN
3.2 Charakterisierung des Gesamtkanalproteins MICNG 70
3.2.1 Reinigung des MICNG Proteins und des KcsA Kanals aus E. coli 70
3.2.2 Vergleich der multimeren Eigenschaften von MICNG und KcsA 74
3.2.3 cAMP Menge in der MICNG Probe 76
3.2.4 Entfernen des gebundenen cAMP von der Ligandenbindestelle des MICNG Proteins 77
3.2.4.1 Entfernen des cAMP durch extensives Waschen 7S
3.2.4.1.1 Triton X 100 7H
3.2.4.1.2 Chaps 79
3.2.4.1.3 DM Sl
3.2.4.2 Entfernen des gebundenen cAMP durch kompetitive Verdrängung S2
3.2.4.3 Stabilität des cAMP freien MICNG Proteins S4
3.2.5 Bindungsmessungen mit dem MICNG Protein 91
3.2.5.1 Charakterisierung der Bindungseigenschaften des MICNG Proteins mit der ITC 91
3.2.5.2 Charakterisierung der Bindungseigenschaften des MICNG Proteins mit Hilfe der
Fluoreszenzspektroskopie 95
3.2.5.2.1 Stöchiomctricbestimmung 95
3.2.5.2.2 Kompetitionsexperimente 96
3.2.5.2.3 Kinetik der Bindung von 8 NBD cAMP an das MICNG Protein 9X
4. DISKUSSION 103
4.1 Funktionelle Messungen 103
4.2 Bindungsstudien 104
4.3 Thermodynamik der Bindungsreaktion 106
4.4 Unterschiede in den K„ Werten von cAMP und cGMP 108
5. LITERATURVERZEICHNIS 111
6. ANHANG 123
6.1 Proteinsequenzen der verwendeten Proteine 123
6.1.1 CNBDnachThrombinverdau 123
6.1.2 MICNG 123
6.1.3 KcsA 124
6.2 Molare Extinktionskoeffizienten einiger zyklischer Nukleotide und der verwendeten Proteine 124
|
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Inhalt I
I Inhaltsverzeichnis
I INHALTSVERZEICHNIS I
II ABKÜRZUNGSVERZEICHNIS V
1. EINLEITUNG 1
1.1 Spannungsabhängige K+ , Na und Ca2+ Kanäle 1
1.2 Zyklisch Nukleotid gesteuerte lonenkanäle 2
1.2.1 Ligandenselektivität von CNG Kanälen 4
1.2.2 Die Verwendung von 8 substituierten zyklisch Nukleosid Monophosphat (cNMP) Analoga zur
funktionellen Untersuchung von CNG Kanälen 4
1.3 Der CNG Kanal aus Mesorhizobium loti 5
1.4 Das Schaltverhalten von Ionenkanälen 6
1.4.1 Schaltverhalten bei CNG Kanälen 7
1.5 Die Bindestelle für zyklische Nukleotide 7
1.6 Zielsetzung 10
2. MATERIAL UND METHODEN 11
2.1 Material 11
2.2 Escherichia coli (E. coli) Zellkultur 12
2.2.1 Verwendete Bakterienstämme und Plasmidvektoren 12
2.2.2 Zusammensetzung und Herstellung der Kulturmedien für E. coli 13
2.2.3 Anzucht von E. «(// Zellen zur Plasmidpräparation 13
2.2.4 Herstellung kompetenter Zellen zur Transformation mit Plasmid DNA 14
2.3 Präparation von Plasmid DNA 14
2.3.1 Minipräparation durch alkalische Lyse nach Birnboim Doly (1979) 14
2.4 Reinigung und Trennung von Nukleinsäuren 16
2.4.1 Phenol/Chloroformextraktion 16
2.4.2 Ethanolpräzipitation 16
2.5 Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren 17
2.5.1 Konzentrationsbestimmung mit Hilfe von Agarosegelen 17
2.5.2 Photometrische Bestimmung der DNA Konzentration 17
2.6 Auftrennung von DNA in Agarosegelen 17
2.6.1 DNA Größen und Mengenstandard 18
2.7 Retransformation 18
2.8 Expression rekombinanter Proteine 19
2.8.1 Anzucht von E. ro// Zellen zur Expression von Fusionsproteinen 19
2.8.2 Fermentation: Anzucht von E. r«/i Zellen zur Expression von Fusionsproteinen in größeren Mengen .19
Inhalt "
2.9 Reinigung rekombinanter Proteine 20
2.9.1 Reinigung der heterolog exprimiertcn M1CNG und KesA Proteine aus E. coli 20
2.9.2 Reinigung der cAMP freien Form des heterolog exprimierten MICNG Proteins aus /;'. coli 22
2.9.3 Reinigung der heterolog exprimierten CNBD aus E. coli 24
2.9.4 Reinigung der cAMP freien Form der heterolog exprimierten CNBD aus E. coli 25
2.9.5 Größcnausschlusschromatographie *1
2.10 Quantifizierung von Proteinen 27
2.10.1 Konzentrationsbestimmung nach Bradford (1976) 27
2.10.2 Konzentrationsbestimmung mit Amidoschwarz 27
2.11 Trennung von Proteinen durch Gelelektrophorese 28
2.1 i.1 Denaturierende SDS Polyacrylamid Gelelektrophorese (SDS PAGE) 28
2.11.2 Blaue native Polyacrylamidgelelektrophorese („Blue native PAGE") 28
2.11.3 Protein Größenstandards 29
2.11.4 Färben von SDS Polyacrylamidgelen mit Coomassie Blau 30
2.12 Spezifischer Nachweis von Proteinen 31
2.12.1 Transfer und Immobilisierung von Proteinen („Westernblot") 31
2.12.2 Immunologischer Nachweis von immobilisierten Proteinen 31
2.13 Bestimmung des cAMP Gehaltes von Proteinen 32
2.13.1 Photometrische Bestimmung des cAMP Gehaltes von Proteinen 32
2.13.2 Bestimmung des cAMP Gehaltes von Proteinen durch High Performance Liquid Chromatography
(HPLC) 34
2.14 Optimierung der Pufferbedingungen für das cAMP freie MICNG Protein 36
2.15 Bindungsstudien 38
2.15.1 Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC) 38
2.15.2 Datenanalyse 38
2.15.3 Fluoreszenzassay zur Messung der Bindungsaffinität 40
2.15.3.1 Fluoreszenzoptische Messungen in Multiwellplatten 40
2.15.3.2 Fluoreszenzoptische Messungen an einer Stopped Flow Apparatur 42
2.15.3.2.1 Aufbau der Stopped Flow Apparatur 42
2.15.3.2.2 Aufbau der Anlage für Fluoreszenzmessungen 43
2.15.3.2.3 Durchführung der Fluoreszenzmessungen 44
2.15.3.3 Datenanalyse der Fluoreszenzmessungen 46
2.15.3.3.1 Auswertung der kinetischen Daten 46
2.15.3.3.2 Auswertung der Dosis Wirkungs Beziehungen 46
3. ERGEBNISSE 49
3.1 Biochemische Charakterisierung der Bindestelle für zyklische Nukleotide 49
3.1.1 Expression und Reinigung der Bindestelle 49
3.1.2 Bestimmung von gebundenem cAMP an der CNBD 51
3.1.2.1 Bestimmung der cAMP Menge durch Umkehrphasen HPLC 52
3.1.2.2 Spektroskopische Bestimmung der cAMP Menge 53
3.1.2.3 Ergebnisse der cAMP Bestimmung mit Hilfe der HPLC und der Spektroskopie 55
3.1.3 Entfernen des cAMP von der Bindestelle 56
3.1.3.1 Denaturierung 57
3.1.3.2 Rückfaltung "'" ZZ."Z'Z'Z"""""'.57
3.1.4 Charakterisierung der Bindungseigenschaften mit der isothermalen Titrationskalorimetrie (ITC) 58
3.1.4.1 Die CNBD bindet cAMP mit submikromolarer Affinität 59
3.1.4.2 CNBD bindet neben cAMP auch cGMP sowie deren Analoga 61
3.1.4.3 Verhalten der CNBD in Detergenz 64
3.1.5 Messung der Bindungsaffinitäten der CNBD mit einem Fluoreszenzassay 65
3.1.5.1 Bestimmung des KlrWertes von 8 NBD cAMP 65
3.1.5.2 Bestimmung der KD Werte von cAMP und cGMP 68
Inhalt IN
3.2 Charakterisierung des Gesamtkanalproteins MICNG 70
3.2.1 Reinigung des MICNG Proteins und des KcsA Kanals aus E. coli 70
3.2.2 Vergleich der multimeren Eigenschaften von MICNG und KcsA 74
3.2.3 cAMP Menge in der MICNG Probe 76
3.2.4 Entfernen des gebundenen cAMP von der Ligandenbindestelle des MICNG Proteins 77
3.2.4.1 Entfernen des cAMP durch extensives Waschen 7S
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3.2.4.1.2 Chaps 79
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3.2.4.2 Entfernen des gebundenen cAMP durch kompetitive Verdrängung S2
3.2.4.3 Stabilität des cAMP freien MICNG Proteins S4
3.2.5 Bindungsmessungen mit dem MICNG Protein 91
3.2.5.1 Charakterisierung der Bindungseigenschaften des MICNG Proteins mit der ITC 91
3.2.5.2 Charakterisierung der Bindungseigenschaften des MICNG Proteins mit Hilfe der
Fluoreszenzspektroskopie 95
3.2.5.2.1 Stöchiomctricbestimmung 95
3.2.5.2.2 Kompetitionsexperimente 96
3.2.5.2.3 Kinetik der Bindung von 8 NBD cAMP an das MICNG Protein 9X
4. DISKUSSION 103
4.1 Funktionelle Messungen 103
4.2 Bindungsstudien 104
4.3 Thermodynamik der Bindungsreaktion 106
4.4 Unterschiede in den K„ Werten von cAMP und cGMP 108
5. LITERATURVERZEICHNIS 111
6. ANHANG 123
6.1 Proteinsequenzen der verwendeten Proteine 123
6.1.1 CNBDnachThrombinverdau 123
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