Allosterische Regulation der hoch-affinen [3 H]-Glibenclamid-Bindung durch MgATP an Katp-Kanälen des Herzens:
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2005
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis 3
Inhaltsverzeichnis
Abkürzungsverzeichnis 2
1. Einleitung 7
1.1 Einteilung und Vorkommen der KATp Kanäle 7
1.2 Aufbau der KATP Kanäle 8
1.3 KATP Kanal Antagonisten 11
1.4 KATP Kanal Agonisten 12
1.5 Regulation der KATp Kanäle 14
1.6 Bedeutung der Glibenclamid Bindungsstelle am Herzen
und Fragestellung der Arbeit 16
2. Methoden und Materialien
2.1 Herstellung von intakten Myozyten 19
2.2 Herstellung der aufgebrochenen Myozyten 20
2.3 Herstellung der Herzmembranen 20
2.4 Proteinbestimmung 21
2.5 Rezeptordichtebestimmung 21
2.6 Versuchsablauf und Inkubation 22
2.7 Saturation 22
2.8 Berechnung der Rezeptorbesetzung 23
2.9 Kompetiton 24
2.10 Die nicht kompetitive Hemmung 25
2.11 Assoziations und Dissoziationskinetiken 25
2.12 Assoziation 26
Inhaltsverzeichnis 4
2.13 Dissoziation 27
2.14 Statistische Auswertung 27
2.15 Berechnung der lonenkonzentration 28
2.16 Materialien 32
3. Resultate 33
3.1 Optimierung der Versuchsbedingungen 33
3.1.1 Bestimmung der maximalen KA rp Kanal Dichte durch
[3H] P 1075 und [3H] Glibenclamid 33
3.1.2 Vergleich der 3H P1075 und 3H Glibenclamid Bindung an
Myozyten unterschiedlichen Intaktheitsgrades 36
3.1.3 Abhängigkeit der [3H] Glibenclamidbindung von ATP, MgCI2,
EGTAundEDTA 37
3.1.4 Beeinflussung der [3H] Glibenclamidbindung durch MgCb in
An und Abwesenheit von ATP 41
3.1.5 ATP Abhängigkeit der spezifischen und unspezifischen
[3H] Glibenclamidbindung 41
3.1.6 Kinetik der ATP bedingten Veränderung der unspezifischen
[3H] Glibenclamidbindung 45
3.1.7 pH Abhängigkeit der [3H] Glibenclamid und [3H] P 1075 Bindung 45
3.2. High und Iow affinity Bindungszustande von
[3H] Glibenclamid 55
3.2.1 Saturationsbindungsanalyse des high und low affinity Bindungs
zustandes von [3H] Glibenclamid 55
3.2.2 Kompetitionsbindungsanalyse des high afflnity und Iow affinity
Bindungszustandes von [3H] Glibenclamid 58
Inhaltsverzeichnis 5
3.2.3 Kinetische Untersuchung des high affinity und low affinity
Bindungszustandes von [3H] Glibenclamid 59
3.2.4 Kinetische Untersuchung des Grund und high affmity
Bindungszustandes von [3H] Glibenclamid 65
3.2.5 Kinetische Untersuchung des allosterischen Überganges des high affinity
in den Iow afflnity Bindungszustand von [3H] Glibenclamid 68
3.2.6 Dosisabhängigkeit des allosterischen Überganges des high affinity in den
Iow affinity Bindungszustand von [3H[ Glibenclamid von MgATP 69
3.2.7 Kinetik der Re Assoziation nach vorheriger Dissoziation des
[3H] Glibendamid K/vrp Komplexes 72
3.3. Die MgATP abhängige [3H] Glibenclamid und
[3H] P 1075 Bindung 81
3.3.1 Vergleich der Modulation der Agonisten und Antagonisten Bindung
durch aktives ATP an intakten und aufgebrochenen Myozyten 81
3.3.2 Gegenüberstellung der EGTA und EDTA Abhängigkeit in
Anwesenheit von aktiven ATP 84
3.3.3 Vergleich der Modulation der Agonisten und Antagonisten
Bindung durch aktives ATP bei pH 7.4 und 8.0 96
4. Diskussion 102
4.1 Der high affinity State1 104
4.2 Der low affinity State1 105
4.3 Allosterischer Übergang des high affinity in den low affinity
Bindungszustand und seine Reversibilität 106
4.4 Vergleich des high und low affinity state s 109
4.5 Stabilisierung des SUR Rezeptors durch ATP 110
Inhaltsverzeichnis 6
4.6 pH Abhängigkeit der [3H] Glibenclamid Bindung 115
4.7 Die Bedeutung der hochaffinen Glibenclamid Bindung am Herzen 116
4.7.1 Rezeptor Subtyp Bestimmung 115
4.7.2 Topologie der SUR Subtypen am Herzen 115
4.7.3 Präkonditionierung 115
5. Zusammenfassung 124
Danksagung 128
6. Literaturverzeichnis 129
|
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Inhaltsverzeichnis 3
Inhaltsverzeichnis
Abkürzungsverzeichnis 2
1. Einleitung 7
1.1 Einteilung und Vorkommen der KATp Kanäle 7
1.2 Aufbau der KATP Kanäle 8
1.3 KATP Kanal Antagonisten 11
1.4 KATP Kanal Agonisten 12
1.5 Regulation der KATp Kanäle 14
1.6 Bedeutung der Glibenclamid Bindungsstelle am Herzen
und Fragestellung der Arbeit 16
2. Methoden und Materialien
2.1 Herstellung von intakten Myozyten 19
2.2 Herstellung der aufgebrochenen Myozyten 20
2.3 Herstellung der Herzmembranen 20
2.4 Proteinbestimmung 21
2.5 Rezeptordichtebestimmung 21
2.6 Versuchsablauf und Inkubation 22
2.7 Saturation 22
2.8 Berechnung der Rezeptorbesetzung 23
2.9 Kompetiton 24
2.10 Die nicht kompetitive Hemmung 25
2.11 Assoziations und Dissoziationskinetiken 25
2.12 Assoziation 26
Inhaltsverzeichnis 4
2.13 Dissoziation 27
2.14 Statistische Auswertung 27
2.15 Berechnung der lonenkonzentration 28
2.16 Materialien 32
3. Resultate 33
3.1 Optimierung der Versuchsbedingungen 33
3.1.1 Bestimmung der maximalen KA rp Kanal Dichte durch
[3H] P 1075 und [3H] Glibenclamid 33
3.1.2 Vergleich der 3H P1075 und 3H Glibenclamid Bindung an
Myozyten unterschiedlichen Intaktheitsgrades 36
3.1.3 Abhängigkeit der [3H] Glibenclamidbindung von ATP, MgCI2,
EGTAundEDTA 37
3.1.4 Beeinflussung der [3H] Glibenclamidbindung durch MgCb in
An und Abwesenheit von ATP 41
3.1.5 ATP Abhängigkeit der spezifischen und unspezifischen
[3H] Glibenclamidbindung 41
3.1.6 Kinetik der ATP bedingten Veränderung der unspezifischen
[3H] Glibenclamidbindung 45
3.1.7 pH Abhängigkeit der [3H] Glibenclamid und [3H] P 1075 Bindung 45
3.2. High und Iow affinity Bindungszustande von
[3H] Glibenclamid 55
3.2.1 Saturationsbindungsanalyse des high und low affinity Bindungs
zustandes von [3H] Glibenclamid 55
3.2.2 Kompetitionsbindungsanalyse des high afflnity und Iow affinity
Bindungszustandes von [3H] Glibenclamid 58
Inhaltsverzeichnis 5
3.2.3 Kinetische Untersuchung des high affinity und low affinity
Bindungszustandes von [3H] Glibenclamid 59
3.2.4 Kinetische Untersuchung des Grund und high affmity
Bindungszustandes von [3H] Glibenclamid 65
3.2.5 Kinetische Untersuchung des allosterischen Überganges des high affinity
in den Iow afflnity Bindungszustand von [3H] Glibenclamid 68
3.2.6 Dosisabhängigkeit des allosterischen Überganges des high affinity in den
Iow affinity Bindungszustand von [3H[ Glibenclamid von MgATP 69
3.2.7 Kinetik der Re Assoziation nach vorheriger Dissoziation des
[3H] Glibendamid K/vrp Komplexes 72
3.3. Die MgATP abhängige [3H] Glibenclamid und
[3H] P 1075 Bindung 81
3.3.1 Vergleich der Modulation der Agonisten und Antagonisten Bindung
durch aktives ATP an intakten und aufgebrochenen Myozyten 81
3.3.2 Gegenüberstellung der EGTA und EDTA Abhängigkeit in
Anwesenheit von aktiven ATP 84
3.3.3 Vergleich der Modulation der Agonisten und Antagonisten
Bindung durch aktives ATP bei pH 7.4 und 8.0 96
4. Diskussion 102
4.1 Der'high affinity State1 104
4.2 Der'low affinity State1 105
4.3 Allosterischer Übergang des 'high affinity ' in den 'low affinity'
Bindungszustand und seine Reversibilität 106
4.4 Vergleich des 'high' und 'low affinity state's 109
4.5 Stabilisierung des SUR Rezeptors durch ATP 110
Inhaltsverzeichnis 6
4.6 pH Abhängigkeit der [3H] Glibenclamid Bindung 115
4.7 Die Bedeutung der hochaffinen Glibenclamid Bindung am Herzen 116
4.7.1 Rezeptor Subtyp Bestimmung 115
4.7.2 Topologie der SUR Subtypen am Herzen 115
4.7.3 Präkonditionierung 115
5. Zusammenfassung 124
Danksagung 128
6. Literaturverzeichnis 129 |
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