Instrumentelle Bioanalytik: Einführung für Biologen, Biochemiker, Biotechnologen und Pharmazeuten
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Weinheim
Wiley-VCH
2007
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| Online-Zugang: | Beschreibung für Leser Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VIII, 230 S. Ill., graph. Darst. |
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis
1 Philosophie statt Vorwort 1
1.1 Das Kürzel
1.2 Modell, Hypothese, Theorie - Die Abbildung der Wahrheit 3
1.3 Kann das wahr sein? 5
2 Strahlung 9
2.1 Radioaktivität 9
2.1.1 Allgemeines zur Radioaktivität 9
2.1.2 Detektion von Radioaktivität 13
2.1.3 Anwendungsbeispiel von Radioaktivität 14
2.2 Eigenschaften von elektromagnetischer Strahlung 15
2.2.1 Allgemeines JS
2.2.2 Felder und Energieinhalt einer elektromagnetischen Welle 16
2.2.3 Wechselwirkung mit Materie: Dipolmomente und Interferenz
oszillierender Felder 38
2.2.4 Brechung elektromagnetischer Wellen und
2.2.5
2.2.6 Weitere analytische Anwendungen von polarisiertem Licht: Optische
Rotationsdispersion und Zirkularer Dichroismus 31
2.2.7 Beugung elektromagnetischer Wellen, Welle-Teilchen-Dualismus
und Quantenchemie 33
2.2.8 Spektroskopie: Emission, Absorption und Streuung von
elektromagnetischer Strahlung 35
2.2.9 Das Lambert-Beersche Gesetz 38
2.3 UV-VIS-Absorptionsspektroskopie elektronischer Übergänge 41
2.3.1 Allgemeines zur UV-VIS-Absorptionsspektroskopie 41
2.3.2 Theorien der chemischen Bindung 43
2.3.3 Chromophore in der molekularen UV-VIS-Spektroskopie 47
2.3.4 Konzentrationsbestimmung durch UV-VIS-Spektroskopie 54
2.3.5 Anwendungsbeispiele der UV-VIS-Spektroskopie in den
Biowissenschaften 57
2.4 UV-VIS-Emissionsspektroskopie von molekularen Analyten 59
2.4.1 Allgemeines zur UV-VIS-Emissionspektroskopie 59
VI
2.4.2 Multiplizitäten von
2.4.3 Chemolumineszenz, Fluoreszenz und Phosphoreszenz 62
2.4.4 Absorptionsspektrum, Anregungsspektrum 63
2.4.5 Lebensdauer, Fluoreszenzanisotropie und Fluoreszenz-Resonanz-
Energie-Transfer 68
2.4.6 Anwendungsbeispiel der Emissionsspektroskopie 69
2.5 Schwingungsspektroskopie 70
2.5.1 Allgemeines zur Schwingungsspektroskopie 71
2.5.2 Freiheitsgrade 72
2.5.3 Geometrie der Schwingungen und symmetriebedingte
Auswahlregeln 75
2.5.4 Harmonischer und anharmonischer Oszillator 77
2.5.5 Geräteaufbau und Absorptionsspektren im IR-Bereich 82
2.5.6 Teilbereich des
und Einfluss der Masse 83
2.5.7 Anwendungsbeispiel 84
2.5.8 Die
2.5.9 Raman-Spektroskopie 87
2.6 Kernresonanzspektroskopie - NMR 89
2.6.1 Allgemeines und Anwendungsgebiete 89
2.6.2 Physikalische Grundlagen 90
2.6.3 Bedeutung von Absorption und induzierter Emission für die Empfind¬
lichkeit 95
2.6.4 Aufnahmetechniken von NMR-Spektren 96
2.6.5 Makroskopische Magnetisierung, Quermagnetisierung und die
Relaxationszeiten 98
2.6.6 Die chemische Verschiebung 100
2.6.7 Kopplungen 103
2.6.8 Anwendungsbeispiel: Strukturaufklärung einer unbekannten
Verbindung 208
2.6.9 Weiterführende Techniken: Entkopplung,
NMR 113
3 Trennung 117
3.1 Grundlagen der Chromatographie 117
3.1.1 Allgemeines zur Chromatographie 117
3.1.2 Verteilungs-und Adsorptionschromatographie 118
3.1.3 Wichtige Größen: Retentionszeit, Kapazitätsfaktor, Selektivität 120
3.1.4 Peakform 224
3.1.5 Trennstufenhöhe und Van-Deemter-Gleichung 226
3.1.6 Auflösung und Optimierung 229
3.2 Gaschromatographie 232
3.2.1 Allgemeines zur GC 131
3.2.2 Geräteaufbau: Gasversorgung, Injektor, Ofen und Säulen 233
3.2.3 Detektoren in der GC 234
Inhaltsverzeichnis
3.2.4 Messgrößen in der GC 136
3.2.5 Anwendungsbeispiel 138
3.3 Flüssigchromatographie 139
3.3.1 Allgemeines zur Flüssigchromatographie 140
3.3.2 Geräteaufbau: Fließmittelbewegung, Probenaufgabe, Säulen 140
3.3.3 Detektoren in der Flüssigchromatographie 143
3.3.4 Normal- und Umkehrphase 144
3.3.5 Ionenaustauschchromatographie 147
3.3.6 Größenausschlusschromatographie 249
3.3.7 Anwendungsbeispiel: Aufreinigung eines Proteins durch
Affinitätschromatographie 151
3.4 Dünnschichtchromatographie 153
3.4.1 Allgemeines 153
3.4.2 Messgrößen in der Dünnschichtchromatographie 255
3.4.3 Anwendungsbeispiel: Trennung von Nukleotiden durch
zweidimensionale Dünnschichtchromatographie 256
3.5 Elektrophorese 257
3.5.1 Physikalische Grundlagen der Elektrophorese 25S
3.5.2 Zonenelektrophorese 259
3.5.3 Isotachophorese 162
3.5.4 Isoelektrische Fokussierung 263
3.5.5 Trennung und Detektion von Analyten in der Praxis 165
3.5.6 Anwendungsbeispiel 266
4 Massenspektrometrie 269
4.1 Allgemeines 269
4.2 Ionisationsmethoden 272
4.3 Massenanalysatoren und Detektoren 173
4.4 Interpretation von Massenspektren: Molekülion,
Isotopenmuster und Fragmentierungsmuster 176
4.5 Anwendungsbeispiel 182
5 Biosensoren, Biochips und biologische Systeme 285
5.1 Einführung 285
5.2 Biosensoren 187
5.2.1 Messungen molekularer Wechselwirkungen 288
5.2.2 Biosensoren für die Untersuchung biomolekularer
Wechselwirkungen 192
5.2.3 Oberflächen- Plasmon-Resonanz 292
5.2.4 Biosensoren zum Nachweis von markierten Proben 297
5.2.5 Weitere Methoden für die Messung biomolekularer Interaktionen:
Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie und Fluoreszenz-Resonanz-
Energie-Transfer 199
VIII
5.3 Biochips und Mikroarrays: Viele Parameter gleichzeitig
bestimmen 201
5.3.1 DNA-Mikroarrays 202
5.3.2 Herstellung von DNA-Chips 204
5.3.3 Immobilisierung von Sonden im Arrayformat: Spotten 205
5.3.4 In-situ-Synthese von DNA-Mikroarrays 206
5.3.5 Vergleich der Herstellungsverfahren Spotten und in-situ-Synthese 207
5.3.6 Nachweis komplementärer Nukleinsäuremoleküle durch
Hybridisierung 208
5.3.7 Anwendungen von Biochips und Mikroarrays 210
5.4 Protein- und Peptid-Mikroarrays 213
5.4.1 Vom Protein zur Antikörpersonde 214
5.4.2 Anwendungen von Protein- und Peptidarrays 215
5.5 Nachweis von Veränderungen in Zellen 216
5.5.1 Fluoreszenzaktivierte Cytometrie 216
5.5.2 Bedeutung der fluoreszenzaktivierten Cytometrie 220
5.5.3 Fluoreszenzaktivierte Zellsortierung 221
Literatur 223
Index 225
|
| adam_txt |
Inhaltsverzeichnis
1 Philosophie statt Vorwort 1
1.1 Das Kürzel
1.2 Modell, Hypothese, Theorie - Die Abbildung der Wahrheit 3
1.3 Kann das wahr sein? 5
2 Strahlung 9
2.1 Radioaktivität 9
2.1.1 Allgemeines zur Radioaktivität 9
2.1.2 Detektion von Radioaktivität 13
2.1.3 Anwendungsbeispiel von Radioaktivität 14
2.2 Eigenschaften von elektromagnetischer Strahlung 15
2.2.1 Allgemeines JS
2.2.2 Felder und Energieinhalt einer elektromagnetischen Welle 16
2.2.3 Wechselwirkung mit Materie: Dipolmomente und Interferenz
oszillierender Felder 38
2.2.4 Brechung elektromagnetischer Wellen und
2.2.5
2.2.6 Weitere analytische Anwendungen von polarisiertem Licht: Optische
Rotationsdispersion und Zirkularer Dichroismus 31
2.2.7 Beugung elektromagnetischer Wellen, Welle-Teilchen-Dualismus
und Quantenchemie 33
2.2.8 Spektroskopie: Emission, Absorption und Streuung von
elektromagnetischer Strahlung 35
2.2.9 Das Lambert-Beersche Gesetz 38
2.3 UV-VIS-Absorptionsspektroskopie elektronischer Übergänge 41
2.3.1 Allgemeines zur UV-VIS-Absorptionsspektroskopie 41
2.3.2 Theorien der chemischen Bindung 43
2.3.3 Chromophore in der molekularen UV-VIS-Spektroskopie 47
2.3.4 Konzentrationsbestimmung durch UV-VIS-Spektroskopie 54
2.3.5 Anwendungsbeispiele der UV-VIS-Spektroskopie in den
Biowissenschaften 57
2.4 UV-VIS-Emissionsspektroskopie von molekularen Analyten 59
2.4.1 Allgemeines zur UV-VIS-Emissionspektroskopie 59
VI
2.4.2 Multiplizitäten von
2.4.3 Chemolumineszenz, Fluoreszenz und Phosphoreszenz 62
2.4.4 Absorptionsspektrum, Anregungsspektrum 63
2.4.5 Lebensdauer, Fluoreszenzanisotropie und Fluoreszenz-Resonanz-
Energie-Transfer 68
2.4.6 Anwendungsbeispiel der Emissionsspektroskopie 69
2.5 Schwingungsspektroskopie 70
2.5.1 Allgemeines zur Schwingungsspektroskopie 71
2.5.2 Freiheitsgrade 72
2.5.3 Geometrie der Schwingungen und symmetriebedingte
Auswahlregeln 75
2.5.4 Harmonischer und anharmonischer Oszillator 77
2.5.5 Geräteaufbau und Absorptionsspektren im IR-Bereich 82
2.5.6 Teilbereich des
und Einfluss der Masse 83
2.5.7 Anwendungsbeispiel 84
2.5.8 Die
2.5.9 Raman-Spektroskopie 87
2.6 Kernresonanzspektroskopie - NMR 89
2.6.1 Allgemeines und Anwendungsgebiete 89
2.6.2 Physikalische Grundlagen 90
2.6.3 Bedeutung von Absorption und induzierter Emission für die Empfind¬
lichkeit 95
2.6.4 Aufnahmetechniken von NMR-Spektren 96
2.6.5 Makroskopische Magnetisierung, Quermagnetisierung und die
Relaxationszeiten 98
2.6.6 Die chemische Verschiebung 100
2.6.7 Kopplungen 103
2.6.8 Anwendungsbeispiel: Strukturaufklärung einer unbekannten
Verbindung 208
2.6.9 Weiterführende Techniken: Entkopplung,
NMR 113
3 Trennung 117
3.1 Grundlagen der Chromatographie 117
3.1.1 Allgemeines zur Chromatographie 117
3.1.2 Verteilungs-und Adsorptionschromatographie 118
3.1.3 Wichtige Größen: Retentionszeit, Kapazitätsfaktor, Selektivität 120
3.1.4 Peakform 224
3.1.5 Trennstufenhöhe und Van-Deemter-Gleichung 226
3.1.6 Auflösung und Optimierung 229
3.2 Gaschromatographie 232
3.2.1 Allgemeines zur GC 131
3.2.2 Geräteaufbau: Gasversorgung, Injektor, Ofen und Säulen 233
3.2.3 Detektoren in der GC 234
Inhaltsverzeichnis
3.2.4 Messgrößen in der GC 136
3.2.5 Anwendungsbeispiel 138
3.3 Flüssigchromatographie 139
3.3.1 Allgemeines zur Flüssigchromatographie 140
3.3.2 Geräteaufbau: Fließmittelbewegung, Probenaufgabe, Säulen 140
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3.3.5 Ionenaustauschchromatographie 147
3.3.6 Größenausschlusschromatographie 249
3.3.7 Anwendungsbeispiel: Aufreinigung eines Proteins durch
Affinitätschromatographie 151
3.4 Dünnschichtchromatographie 153
3.4.1 Allgemeines 153
3.4.2 Messgrößen in der Dünnschichtchromatographie 255
3.4.3 Anwendungsbeispiel: Trennung von Nukleotiden durch
zweidimensionale Dünnschichtchromatographie 256
3.5 Elektrophorese 257
3.5.1 Physikalische Grundlagen der Elektrophorese 25S
3.5.2 Zonenelektrophorese 259
3.5.3 Isotachophorese 162
3.5.4 Isoelektrische Fokussierung 263
3.5.5 Trennung und Detektion von Analyten in der Praxis 165
3.5.6 Anwendungsbeispiel 266
4 Massenspektrometrie 269
4.1 Allgemeines 269
4.2 Ionisationsmethoden 272
4.3 Massenanalysatoren und Detektoren 173
4.4 Interpretation von Massenspektren: Molekülion,
Isotopenmuster und Fragmentierungsmuster 176
4.5 Anwendungsbeispiel 182
5 Biosensoren, Biochips und biologische Systeme 285
5.1 Einführung 285
5.2 Biosensoren 187
5.2.1 Messungen molekularer Wechselwirkungen 288
5.2.2 Biosensoren für die Untersuchung biomolekularer
Wechselwirkungen 192
5.2.3 Oberflächen- Plasmon-Resonanz 292
5.2.4 Biosensoren zum Nachweis von markierten Proben 297
5.2.5 Weitere Methoden für die Messung biomolekularer Interaktionen:
Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie und Fluoreszenz-Resonanz-
Energie-Transfer 199
VIII
5.3 Biochips und Mikroarrays: Viele Parameter gleichzeitig
bestimmen 201
5.3.1 DNA-Mikroarrays 202
5.3.2 Herstellung von DNA-Chips 204
5.3.3 Immobilisierung von Sonden im Arrayformat: Spotten 205
5.3.4 In-situ-Synthese von DNA-Mikroarrays 206
5.3.5 Vergleich der Herstellungsverfahren Spotten und in-situ-Synthese 207
5.3.6 Nachweis komplementärer Nukleinsäuremoleküle durch
Hybridisierung 208
5.3.7 Anwendungen von Biochips und Mikroarrays 210
5.4 Protein- und Peptid-Mikroarrays 213
5.4.1 Vom Protein zur Antikörpersonde 214
5.4.2 Anwendungen von Protein- und Peptidarrays 215
5.5 Nachweis von Veränderungen in Zellen 216
5.5.1 Fluoreszenzaktivierte Cytometrie 216
5.5.2 Bedeutung der fluoreszenzaktivierten Cytometrie 220
5.5.3 Fluoreszenzaktivierte Zellsortierung 221
Literatur 223
Index 225 |
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