Posttranslationale Modifikationen der Tubuline im Basalapparat von Spermatozopsis similis (Chlorophyceae):
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| Published: |
München
Verl. Dr. Hut
2005
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1 Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis
1 ZUSAMMENFASSUNG 6
1.1 Deutsche Zusammenfassung 6
1.2 Englische Zusammenfassung I Abstract 8
2 EINLEITUNG 10
2.1 Posttranslationale Modifikationen (PTM) 10
2.2 Centrosom Centriol Basalapparat 22
2.3 Spematozopsis similis 24
2.4 Fragestellung der Arbeit 26
3 MATERIAL UND METHODEN 27
3.1 Material 27
3.1.1 Chemikalien und Verbrauchsmaterialien 27
3.1.2 Membranen, Filter, Diaiyseschläuche 30
3.1.3 Antikörper 31
3.1.5 Kit Systeme 33
3.1.6 Standardpuffer und Lösungen 33
3.2. Algenstämme und Kulturbedingungen 39
3.2.1 Spermatozopsis similis PREISIG et MELKONIAN (1984) 39
3.2.2 Kulturmedium WEES H 40
3.3 Prfiparative Methoden 41
3.3.1 Konzentrierung ganzer Zellen 41
3.3.2 Präparation von Cytoskeletten 42
3.3.3 Isolierung von Basalapparaten 42
3.3.4 Isolierung von Axonemen 44
3.4 Protolnbtocrwmtecrm Methoden 45
3.4.1 SDS Polyacrytemid Geletektrophorese (SDS PAGE) 45
3.4.2 EiektroeJution 47
Inhaltsverzeichnis 2
3.4.3 Dialysen 47
3.4.4 Gefriertrocknung von Proteinen 48
3.4.5 SDS Extraktion aus eluierten und gefriergetrockneten Proteinen 48
3.4.6 Elektrophoretischer Transfer von Proteinen aus Gelen auf Membranen
(Westem Blot) 49
3.4.7 Dot Blot 50
3.4.8 Coomassie Färbung von Proteingelen 50
3.4.9 Silberfärbung von Proteingelen 51
3.4.10 Negative Zink Imidazol Färbung von Proteingelen 52
3.4.11 Ponceau Färbung von PVDF Membranen 53
3.4.12 Fast Green Färbung von Nitrocellulosemembranen 53
3.4.13 Amidoschwarzfärbung von Blotting Membranen 53
3.4.14 Bestimmung der Proteinkonzentration nach Neuhoff 54
3.5 Zweidimensionale Gelelektrophorese (2D PAGE) 54
3.5.1 Probenvorbereitung 55
3.5.2 Bestimmung der Proteinkonzentration 55
3.5.3 Erste Dimension: Isoelektrische Fokussierung (IEF) 55
3.5.4 Zweite Dimension: vertikale SDS PAGE 57
3.5.5 2D Western Blot 59
3.5.6 2D lmmunoblotting 60
3.6 Herstellung von monoklonalen Antikörpern 60
3.6.1 Immunisierung 61
3.6.2 Myelomzellen 62
3.6.3 Milzpräparation und PEG Zellfusion 63
3.6.4 Selektion und Propagation 66
3.6.5 Klonierung und Kryokonservierung 67
3.7 Elektronenmikroskopie 68
3.7.1 Befilmung der EM Kupfernetzchen 68
3.7.2 Herstellung von „whole mounf Präparaten 68
3.7.3 Elektronenmikroskop und Filmmaterial 68
3.8 Immunologische Methoden 69
3 Inhaltsverzeichnis
3.8.1 Immunoblotting 69
' 3.8.2 Immunofluoreszenz 70
3.9 Massenspektrometrische Protein Analytik 71
i 3.9.1 Elektrospray Ionisation mit Tandem MS Technik (ESI MS/MS) 72
3.10 Molekularbiologische Methoden 73
3.10.1 Vektoren, Bakterienstämme, Phagen und cDNA Bank 73
3.10.2 Durchsuchen einer cDNS Bank von Spermatozopsis similis mit dem
monoklonalen Antikörper # 1 74
3.10.3 Plasmidpräparation (Miniprep) 75
3.10.4 Restriktionsverdau und Agarosegelelektrophorese 75
3.10.5 Transformation 76
3.10.6 DNA Sequenzierung 77
3.10.7 Computergestützte Sequenzanalyse 79
4 ERGEBNISSE 80
4.1 Isolierung von Basalapparaten und Axonemen aus Spermatozopsis
similis 80
4.1.1 Gelektrophoretische und elektronenmikroskopische Charakterisierung
der Basalapparate und Axonemen aus Spermatozopsis similis 80
4.1.2 Protein und Tubulin Zusammensetzung von Basalapparaten und
Axonemen nach 2D PAGE 91
4.2 Herstellung und Charakterisierung monoklonaler Antikörper gegen
Tubuline des Basalapparates von Spermatozopsis similis 96
4.2.1 Antigenpräparation, Immunisierungsverlauf und Fusionsergebnis 97
4.2.2 Sichtung der Hybridomaüberstände 101
4.2.3 1D lmmunoblotting Analyse mit Überständen aus monoklonalen
Zellkulturen und Antikörpern gegen Tubulin PTM 109
4.2.4 2D lmmunoblotting Analyse mit Überständen aus monoklonalen
Zellkulturen Antikörpern gegen Tubulin PTM 119
4.2.5 Lokalisation durch Indirekte Immunfluoreszenz 132
Inhaltsverzeichnis 4 ,
4.3 Massenspektrometiische Identifikation der Tubulin PTM Im
Basalapparat von Spermatozopsls similis 141
4.3.1 Proteolytische Spaltung der Tubulin Spots 142
4.3.2 Identifikation der PTM des a Tubulins 143
4.3.3 Identifikation der PTM des ß Tubulins 163
4.4 Charakterisierung eines neuen Basalapparatproteins in
Spermatozopsis similis und Chlamydomonas reinhardti! mit dem
monoklonalen Antikörper # 1 166
4.4.1 Sichtung einer cDNA Bank von S.similis mit dem mAk #1 167
4.4.2 1D und 2D lmmunoblotting Analysen und Lokalisation durch
indirekte Immunfluoreszenz 169
4.4.3 Massenspektrometrische Untersuchung des „45 kDa Proteins" 172
4.5 Sequenzierung von a und ß Tubulin aus Spermatozopsls similis. 172
5 DISKUSSION 180
5.1 Das Proteom isolierter Basalapparate und seine Tubulin Isoformen 181
5.1.1 Trennung der Tubulin Isoformen durch 2D PAGE 181
5.1.2 „1001 verschiedene Tubuline" Massenspektrometrische Identifikation
der Tubulin PTM im Basalapparat von Spermatozopsis similis 182
5.1.3 Werden alle Proteine des Basalapparates posttranslational
modifiziert? 188
5.2 Monoklonale Antikörper gegen Tubuline des Basalapparates von
Spermatozopsis similis 191
5.2.1 Isolierung von monoklonalen Antikörpern gegen Basalapparat
Tubulin 191
5.2.2 Zwölf mAks identifizieren in der Immunfluoreszenzmikroskopie
spezifisch den Basalapparat und im Immunoblotting vornehmlich
ß Tubuline 193
5.3 Vergleich der immunologischen und massenspektrometrischen
Untersuchungen der Tubulin Isoformen 201
5 Inhaltsverzeichnis
5.4 Charakterisierung eines neuen Basalapparatproteins 205
5.5 Ausblick 208
6 LITERATURVERZEICHNIS 210
7 VERZEICHNIS DER ABBILDUNGEN UND TABELLEN 233
8 ABKÜRZUNGSVERZEICHNIS UND SYMBOLE 236 |
| adam_txt |
1 Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis
1 ZUSAMMENFASSUNG 6
1.1 Deutsche Zusammenfassung 6
1.2 Englische Zusammenfassung I Abstract 8
2 EINLEITUNG 10
2.1 Posttranslationale Modifikationen (PTM) 10
2.2 Centrosom Centriol Basalapparat 22
2.3 Spematozopsis similis 24
2.4 Fragestellung der Arbeit 26
3 MATERIAL UND METHODEN 27
3.1 Material 27
3.1.1 Chemikalien und Verbrauchsmaterialien 27
3.1.2 Membranen, Filter, Diaiyseschläuche 30
3.1.3 Antikörper 31
3.1.5 Kit Systeme 33
3.1.6 Standardpuffer und Lösungen 33
3.2. Algenstämme und Kulturbedingungen 39
3.2.1 Spermatozopsis similis PREISIG et MELKONIAN (1984) 39
3.2.2 Kulturmedium WEES H 40
3.3 Prfiparative Methoden 41
3.3.1 Konzentrierung ganzer Zellen 41
3.3.2 Präparation von Cytoskeletten 42
3.3.3 Isolierung von Basalapparaten 42
3.3.4 Isolierung von Axonemen 44
3.4 Protolnbtocrwmtecrm Methoden 45
3.4.1 SDS Polyacrytemid Geletektrophorese (SDS PAGE) 45
3.4.2 EiektroeJution 47
Inhaltsverzeichnis 2
3.4.3 Dialysen 47
3.4.4 Gefriertrocknung von Proteinen 48
3.4.5 SDS Extraktion aus eluierten und gefriergetrockneten Proteinen 48
3.4.6 Elektrophoretischer Transfer von Proteinen aus Gelen auf Membranen
(Westem Blot) 49
3.4.7 Dot Blot 50
3.4.8 Coomassie Färbung von Proteingelen 50
3.4.9 Silberfärbung von Proteingelen 51
3.4.10 Negative Zink Imidazol Färbung von Proteingelen 52
3.4.11 Ponceau Färbung von PVDF Membranen 53
3.4.12 Fast Green Färbung von Nitrocellulosemembranen 53
3.4.13 Amidoschwarzfärbung von Blotting Membranen 53
3.4.14 Bestimmung der Proteinkonzentration nach Neuhoff 54
3.5 Zweidimensionale Gelelektrophorese (2D PAGE) 54
3.5.1 Probenvorbereitung 55
3.5.2 Bestimmung der Proteinkonzentration 55
3.5.3 Erste Dimension: Isoelektrische Fokussierung (IEF) 55
3.5.4 Zweite Dimension: vertikale SDS PAGE 57
3.5.5 2D Western Blot 59
3.5.6 2D lmmunoblotting 60
3.6 Herstellung von monoklonalen Antikörpern 60
3.6.1 Immunisierung 61
3.6.2 Myelomzellen 62
3.6.3 Milzpräparation und PEG Zellfusion 63
3.6.4 Selektion und Propagation 66
3.6.5 Klonierung und Kryokonservierung 67
3.7 Elektronenmikroskopie 68
3.7.1 Befilmung der EM Kupfernetzchen 68
3.7.2 Herstellung von „whole mounf Präparaten 68
3.7.3 Elektronenmikroskop und Filmmaterial 68
3.8 Immunologische Methoden 69
3 Inhaltsverzeichnis
3.8.1 Immunoblotting 69
' 3.8.2 Immunofluoreszenz 70
3.9 Massenspektrometrische Protein Analytik 71
i 3.9.1 Elektrospray Ionisation mit Tandem MS Technik (ESI MS/MS) 72
3.10 Molekularbiologische Methoden 73
3.10.1 Vektoren, Bakterienstämme, Phagen und cDNA Bank 73
3.10.2 Durchsuchen einer cDNS Bank von Spermatozopsis similis mit dem
monoklonalen Antikörper # 1 74
3.10.3 Plasmidpräparation (Miniprep) 75
3.10.4 Restriktionsverdau und Agarosegelelektrophorese 75
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3.10.7 Computergestützte Sequenzanalyse 79
4 ERGEBNISSE 80
4.1 Isolierung von Basalapparaten und Axonemen aus Spermatozopsis
similis 80
4.1.1 Gelektrophoretische und elektronenmikroskopische Charakterisierung
der Basalapparate und Axonemen aus Spermatozopsis similis 80
4.1.2 Protein und Tubulin Zusammensetzung von Basalapparaten und
Axonemen nach 2D PAGE 91
4.2 Herstellung und Charakterisierung monoklonaler Antikörper gegen
Tubuline des Basalapparates von Spermatozopsis similis 96
4.2.1 Antigenpräparation, Immunisierungsverlauf und Fusionsergebnis 97
4.2.2 Sichtung der Hybridomaüberstände 101
4.2.3 1D lmmunoblotting Analyse mit Überständen aus monoklonalen
Zellkulturen und Antikörpern gegen Tubulin PTM 109
4.2.4 2D lmmunoblotting Analyse mit Überständen aus monoklonalen
Zellkulturen Antikörpern gegen Tubulin PTM 119
4.2.5 Lokalisation durch Indirekte Immunfluoreszenz 132
Inhaltsverzeichnis 4 ,
4.3 Massenspektrometiische Identifikation der Tubulin PTM Im
Basalapparat von Spermatozopsls similis 141
4.3.1 Proteolytische Spaltung der Tubulin Spots 142
4.3.2 Identifikation der PTM des a Tubulins 143
4.3.3 Identifikation der PTM des ß Tubulins 163
4.4 Charakterisierung eines neuen Basalapparatproteins in
Spermatozopsis similis und Chlamydomonas reinhardti! mit dem
monoklonalen Antikörper # 1 166
4.4.1 Sichtung einer cDNA Bank von S.similis mit dem mAk #1 167
4.4.2 1D und 2D lmmunoblotting Analysen und Lokalisation durch
indirekte Immunfluoreszenz 169
4.4.3 Massenspektrometrische Untersuchung des „45 kDa Proteins" 172
4.5 Sequenzierung von a und ß Tubulin aus Spermatozopsls similis. 172
5 DISKUSSION 180
5.1 Das Proteom isolierter Basalapparate und seine Tubulin Isoformen 181
5.1.1 Trennung der Tubulin Isoformen durch 2D PAGE 181
5.1.2 „1001 verschiedene Tubuline" Massenspektrometrische Identifikation
der Tubulin PTM im Basalapparat von Spermatozopsis similis 182
5.1.3 Werden alle Proteine des Basalapparates posttranslational
modifiziert? 188
5.2 Monoklonale Antikörper gegen Tubuline des Basalapparates von
Spermatozopsis similis 191
5.2.1 Isolierung von monoklonalen Antikörpern gegen Basalapparat
Tubulin 191
5.2.2 Zwölf mAks identifizieren in der Immunfluoreszenzmikroskopie
spezifisch den Basalapparat und im Immunoblotting vornehmlich
ß Tubuline 193
5.3 Vergleich der immunologischen und massenspektrometrischen
Untersuchungen der Tubulin Isoformen 201
5 Inhaltsverzeichnis
5.4 Charakterisierung eines neuen Basalapparatproteins 205
5.5 Ausblick 208
6 LITERATURVERZEICHNIS 210
7 VERZEICHNIS DER ABBILDUNGEN UND TABELLEN 233
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