Massenspektrometrische Untersuchung posttranslationaler Modifikationen: Deamidierung als ubiquitäres Phänomen
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2003
|
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| Beschreibung: | München, Univ., Diss., 2003 |
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
I
INHALT
KAPITEL
1:
EINLEITUNG
.
1
1.1
STAND
DER
FORSCHUNG
.
1
1.2
AUFGABENSTELLUNG
DIESER
ARBEIT
.
2
KAPITEL
2:
THEORETISCHE
GRUNDLAGEN
.
5
2.1
VON
DER
PROTEINANALYTIK
ZUR
PROTEOMANALYSE.
5
2.1.1
STRATEGIEN
DER
PROTEOMANALYSE
.
8
2.1.1.1
UEBERLEGUNGEN
ZUR
PRAKTISCHEN
DURCHFUEHRUNG
EINES
PROTEOMANSATZES.
9
2.1.2
DEFINITION
DER
FRAGESTELLUNG
UND
EXAKTE
FESTLEGUNG
DER
AUSGANGS
BEDINGUNGEN
FUER
DIE
PROTEOMANALYSE
.
10
2.1.3
PROBENVORBEREITUNG
.
,Y.
.
11
2.1.4
TRENNUNG
DER
PROTEINE
.
11
2.1.5
DETEKTION
UND
QUANTIFIZIERUNG
DER
PROTEINE
.
12
2.1.6
PROTEINCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
VERAENDERTEN
PROTEINE
.
13
2.1.7
DATENBANKANALYSE
DER
PROTEINMUSTER
(BIOINFORMATIK)
.
15
2.1.8
AUSBLICK
.
16
2.2
GRUNDLAGEN
UND
BEDEUTUNG
DER
2D-GELELEKTROPHORESE.
20
2.2.1
HISTORISCHES
.
20
2.2.2
THEORETISCHE
GRUNDLAGEN
.
21
2.2.3
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORESE
.
24
2.2.4
AUSBLICK:
DIE
ZUKUENFTIGE
BEDEUTUNG
DER
2D-GELELEKTROPHORESE.
27
2.3
POSTTRANSLATIONALE
MODIFIKATIONEN
UND
IHRE
ANALYTIK
.
28
2.3.1
ANALYTIK
DER
POSTTRANSLATIONALEN
MODIFIKATIONEN
.
28
2.3.2
GLYKOSYLIERUNGEN
.
29
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
II
2.3.3
ANALYTIK
DER
AN
PROTEINEN
GEBUNDENEN
OLIGOSACCHARIDE
.
31
2.3.4
DEAMIDIERUNGEN
.
31
2.4
MASSENSPEKTROMETRIE
.
34
2.4.1
GRUNDLAGEN
UND
UEBERSICHT
UEBER
DIE
VERWENDETEN
TECHNIKEN
.
34
2.4.1.1
LONISIERUNGSPRINZIP
.
35
2.4.1.1.1
IONISIERUNG
VON
BIOMOLEKUELEN
MITTELS
ESI-TECHNIK
.
35
2.4.1.1.2
IONISIERUNG
MITTELS
DER
MALDI-TECHNIK
.
38
2.4.1.2
PRINZIP
DER
MASSENTRENNUNG
.
40
2.4.1.2.1
MASSENTRENNUNG
MIT
EINEM
QUADRUPOLINSTRUMENT.
40
2.4.1.2.2
MASSENTRENNUNG
MIT
EINEM
TIME-OF-FLIGHT-INSTRUMENT.
41
2.4.2
ANWENDUNGEN
IN
DER
BIOTECHNOLOGIE
HEUTE
.
42
2.4.2.1
STRUKTURANALYSE
MIT
ESI-QUADRUPOL-MS
.
44
2.4.2.2
STRUKTURANALYSE
MIT
MALDI-MS
.
47
2.4.2.3
GEBRAEUCHLICHE
MASSENSPEKTROMETER
UND
IHRE
CHARAKTERISTIKA
.
47
2.5
BEDEUTUNG
UND
VORKOMMEN
DER
UNTERSUCHTEN
PROTEINE
.
49
2.5.1
HAPTOGLOBIN
.
49
2.5.1.1
GESCHICHTLICHES
.
49
2.5.1.2
STRUKTUR
.
49
2.5.1.3
PHAENOTYPEN
.
51
2.5.1.4
BIOCHEMISCHE
EIGENSCHAFTEN
.
52
2.5.1.5
FUNKTION
.
52
2.5.1.6
HAPTOGLOBIN-HAEMOGLOBIN-BINDUNG
.
53
2.5.2
SS2-MICROGLOBULIN
.
55
2.6
HERSTELLUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
.
57
2.6.1
GRUNDLAGEN
UND
STAND
DER
TECHNIK
.
57
2.6.2
PRINZIP
DER
DNA-KLONIERUNG
.
58
2.6.3
RESTRIKTIONSENZYME
.
60
2.6.4
LIGATION
DER
DNA-MOLEKUELE
.
61
2.6.5
KLONIERUNGSVEKTOREN
UND
IHRE
WICHTIGSTEN
MERKMALE
.
61
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
III
2.6.6
ANWENDUNGEN
.
62
KAPITEL
3:
EXPERIMENTELLER
TEIL
.
64
3.1
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
64
3.1.1
CHEMIKALIEN,
LOESUNGSMITTEL,
PROTEINE
UND
ENZYME
.
64
3.1.2
GERAETE
.
67
3.1.2.1
ALLGEMEINER
LABORBEDARF.
.
67
3.1.2.2
GELELEKTROPHORESE
.
68
3.1.3
REDUKTION
UND
ALKYLIERUNG
DER
UNTERSUCHTEN
PROTEINE
.
68
3.1.4
GELELEKTROPHORESE
.
69
3.1.4.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELE.
69
3.1.4.1.1
HERSTELLUNG
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
.
69
3.1.4.2
NATIVE
GELE
.
72
3.1.4.2.1
EINDIMENSIONALE
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(1D-SDS
PAGE)
.
72
3.1.4.2.1.1
NATIVE
EINDIMENSIONALE-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(NATIVE
ID-PAGE)
.
73
3.1.4.3
ZWEIDIMENSIONALE
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(2D-SDS
PAGE)
.
74
3.1.4.3.1
PROBENVORBEREITUNG
.
74
3.1.4.3.2
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
(IEF)
.
74
3.1.4.3.3AEQULIBRIERUNG
DER
FOKUSSIERTEN
LEF-STREIFEN
.
76
3.1.4.3.4ZWEITE
DIMENSION:
SDS-PAGE.
77
3.1.4.3.4.1
VORBEREITUNG
UND
DURCHFUEHRUNG
DER
SDS-PAGE
.
77
3.1.4.4
GELFARBUNGEN
.
78
3.1.4.4.1
COOMASSIE
BLUE
.
78
3.1.4.4.2
SILBERFAERBUNG.
78
3.1.4.5
ELUTION
AUS
LEF-STREIFEN
.
79
3.1.5
ENZYMATISCHE
SPALTUNG
VON
PROTEINEN
IN
DER
GELMATRIX
.
80
3.1.6
ABTRENNUNG
DER
N-GLYKOSIDISCH
GEBUNDENEN
ZUCKEREINHEITEN:
DEGLYKOSYLIERUNG
MIT
PNGASE
F
.
80
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
IV
3.1.7
PROTEINSEQUENZANALYSE:
.
81
3.1.7.1
N-TERMINALE
SEQUENZANALYSE
NACH
EDMAN:
.
81
3.1.8
MASSENSPEKTROMETRIE:
.
81
3.1.8.1
MALDI-MS
.
81
3.1.8.2
LC-ESI-MS
.
82
3.1.8.3
NANO-ESI-MS
.
83
3.1.8.4
FT-ICR-MS
.
84
3.1.9
AUSSCHLUSSCHROMATOGRAPHIE
.
85
3.2
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
86
3.2.1
CHEMIKALIEN,
ENZYME,
MEDIEN
UND
KOMMERZIELL
ERHAELTLICHE
KITS
.
86
3.2.2
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
VON
DNA
.
87
3.2.3
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
.
88
3.2.4
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
.
89
3.2.5
POLYMERASEKETTENREAKTION
.
89
3.2.6
DNA-SEQUENZIERUNG
.
90
3.2.7
HERSTELLUNG
EINES
REKOMBINANTEN
SSI-MICROGLOBULIN
.
90
3.2.8
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
II
.
91
3.2.8.1
GEWINNUNG
VON
LYSATEN
AUS
E.
COLI
UND
AUFREINIGUNG
DES
6XHIS-TAG
PROTEINS
.
91
3.2.8.2
SDS-PAGE
VON
PROTEINEN
.
91
KAPITEL
4:
ERGEBNISSE
.
92
4.1
VERGLEICH
VON
ENZYMATISCHEN
SPALTUNGEN
DER
UNTERSUCHTEN
PROTEINE
.
92
4.1.1
AMINOSAEURESEQUENZEN
DER
UNTERSUCHTEN
PROTEINE
UND
DEREN
EINZELNER
U
NTEREINHEITEN
.
92
4.1.2
SEQUENZEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
ENDOPROTEINASEN
(LYS-C,
ASP-N,
TRYPSIN)
UND
DEREN
ABDECKUNG
MITTELS
MASSENSPEKTROMETRISCHER
TECHNIKEN
.
93
4.1.2.1
SS2-MICROGLOBULIN
.
94
4.1.2.1.1
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
V
SPALTUNGEN
MIT
LYS-C
.
94
4.1.2.1.2
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
ASP-N
.
95
4.1.2.1.3
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
TRYPSIN
.
95
4.1.2.2
A.2-HAPTOGLOBIN
.
96
4.1.2.2.1
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
LYS-C
.
96
4.1.2.2.2
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
ASP-N
.
97
4.1.2.2.3
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
TRYPSIN
.
97
4.1.2.3
SS-HAPTOGLOBIN
.
98
4.1.2.3.1
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
LYS-C
.
98
4.1.2.3.2
SEQUENZEN
UND
ZUGEHOERIGE
PEPTIDMASSEN
AUS
SPALTUNGEN
MIT
ASP-N
.
99
4.2
GLYKOSYLIERUNG
ALS
MOEGLICHE
URSACHE
DER
LEITERBILDUNG
IM
FALLE
DER
HAPTOGLOBIN-SS-KETTE:
.
103
4.2.1
OLIGOSACCHARIDANALYTIK
.
103
4.2.2
DEGLYKOSYLIERUNG
DES
PROTEINS
UND
ANSCHLIESSENDE
ANALYTIK
.
105
4.3
AUSSCHLUSSCHROMATOGRAPHIE
ZUR
UNTERSUCHUNG
MOEGLICHER
OLIGOMERISIERUNGSREAKTIONEN
DER
HAPTOGLOBINE
.
108
4.4
BESTIMMUNG
DER
GESAMTPROTEINMASSE
.
111
4.5
DEAMIDIERUNGEN
ALS
CHEMISCHER
ALTERUNGSPROZESS
.
119
INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
VI
4.5.1
LC-ESI-MS
IM
NEUTRALPUFFERSYSTEM
.
119
4.5.2
VERGLEICH
DER
PROTEINPATTEM
BEI
CHEMISCHEN
UND
ENZYMATISCHEN
DEAMIDIERUNGSVERSUCHEN
.
123
4.5.3
VERGLEICH
DER
PROTEINPATTEM
VON
REKOMBINANTEN
UND
GEPOOLTEN
PROTEINPROBEN
ANHAND
DES
SS2-MICROGLOBULIN
.
126
KAPITEL
5:
DISKUSSION
.
131
5.1
STRUKTURELLE
ASPEKTE
DER
DEAMIDIERUNGSREAKTIONEN
.
131
5.2
IN
VITRO
DEAMIDIERUNG
VON
PROTEINEN
.
136
5.3
IN
VIVO
DEAMIDIERUNG
VON
PROTEINEN
.
137
5.4
MODELL
EINER
PARTIELLEN
DEAMIDERUNG
ZUR
ERKLAERUNG
DER
ERHALTENEN
SPOTPATTERN
IM
2D-GEL
.
139
5.5
ANALYTIK
DER
DEAMIDIERTEN
SPEZIES
.
141
5.6
DEAMIDIERUNG
ALS
UBIQUITAERES
PHAENOMEN
.
142
5.7
ZUSAMMENFASSUNG
.
146
KAPITEL
6:
LITERATURVERZEICHNIS
147 |
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