Chaperon-vermittelte Proteinfaltung in Archaea: strukturelle und funktionelle Charakterisierung von: MtGimC, einem hochkonservierten neuartigen Chaperon ; MmGroEL-GroES, einem Gruppe I Chaperonin in Archaea
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1.
EINLEITUNG
9
1.1.
DEFINITION
DER
PROTEINFALTUNG
9
1.2.
AGGREGATBILDUNG
MISSGEFALTETER
PROTEINE
11
1.3.
DIE
MOLEKULAREN
CHAPERONE
13
1.3.1.
DEFINITION
13
1.3.2.
KLASSIFIZIERUNG
DER
CHAPERONE
14
1.3.3.
AUFGABEN
DER
CHAPERONE
16
1.3.4.
EINFLUSS
MOLEKULARER
CHAPERONE
WAEHREND
DER
DE
NOVO
PROTEINFALTUNG
17
1.3.5.
KOTRANSLATIONALE
PROTEINFALTUNG
18
1.4.
GRUPPE
I
UND
GRUPPE
II
CHAPERONINE
20
1.4.1.
DEFINITION
20
1.4.2.
KLASSIFIZIERUNG
UND
STRUKTUR
DER
CHAPERONINE
20
1.4.3.
FUNKTIONSMECHANISMUS
DER
GRUPPE
I
CHAPERONINE
22
1.4.4.
FUNKTIONSMECHANISMUS
DER
GRUPPE
II
CHAPERONINE
25
1.5.
DER
GIM-KOMPLEX:
AUFGABE
UND
FUNKTION
28
1.6.
ENTWICKLUNG
DER
DREI
LEBENSDOMAENEN,
ARCHAEA,
EUKARYA,
BAKTERIA
29
1.6.1.
MOLEKULARE
CHAPERONE
IN
ARCHAEA
31
1.7.
DAS
ARCHAEON
METHANOBAKTERIUM
THERMOAUTOTROPHIKUM
31
1.7.1.
EIGENSCHAFTEN
UND
LEBENSRAUM
31
1.7.2.
WISSENSCHAFTLICHER
NUTZEN
32
1.8.
DAS
ARCHAEON
METHANOSARCINA
MAZEI
GOEL
33
1.8.1.
EIGENSCHAFTEN
UND
LEBENSRAUM
33
1.8.2.
WISSENSCHAFTLICHER
NUTZEN
33
1.9.
ZIELSETZUNG
35
2.
MATERIAL
UND
METHODEN
36
2.1.
VERBRAUCHSMATERIALIEN
(CHEMIKALIEN, ENZYME)
36
2.2.
GERAETE
2.3.
BAKTERIENSTAEMME,
PLASMIDE,
PROTEINE
39
2.4.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
41
2.4.1.
HERSTELLUNG
UND
TRANSFORMATION
VON
KOMPETENTEN
E.COLI
ZELLEN
41
2.4.2.
DNA-ANALYTISCHE
METHODEN
42
2.4.3.
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
42
2.4.4.
OLIGONUKLEOTIDE
(PRIMER)
43
2.4.5.
SEQUENZIERUNG
43
2.5.
BIOCHEMISCHE
METHODEN
43
2.5.1.
GELELEKTROPHORESE
43
2.5.2.
BESTIMMUNG
DER
PROTEIN-KONZENTRATION
44
2.5.3.
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
44
2.5.4.
WESTEMBLOT
ANALYSEN
45
2.5.5.
GELFILTRATIONSANALYSEN
45
2.5.6.
ASSEMBLIERUNG
DER
AUFGEREINIGTEN
GIM-UNTEREINHEITEN 46
2.5.7.
ANALYSE
DER
CHAPERONINE
IM
CYTOSOL
VON
M.MAZEI
47
2.5.8.
AUTORADIOGRAMME
47
2.5.9.
PHOSPHOIMAGING
48
2.6.
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
VON
AFTGIMA
UND
A/LGIMSS
48
2.7.
AUFREINIGUNG
VON
AFTGIMA
UND
AFTGIMSS
49
2.8.
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
DER
CHAPERONINE
AUS
M.MAZEI
50
2.9.
REINIGUNG
VON
A/MGROEL
UND
AFMGROES
50
2.10.
FUNKTIONELLE
ANALYSEN
51
2.10.1.
CROSS-LINKING
ANALYSE
51
2.10.2.
ERMITTELUNG
DER
CHAPERON-EIGENSCHAFT
VON
AFTGIMC
52
2.10.3.
ANALYSE
DER
AFTGIMC-RHODANESE
KOMPLEXE
SOWIE
DER
PROTEASE
RESISTENZ
53
2.10.4.
RUECKFALTUNGSVERSUCHE
VON
AKTIN
UND
RHODANESE
53
2.10.5.
SUBSTRAT-TRANSFER
VON
AFTGIMC
AUF
EIN
CHAPERONIN
54
38
2
2.10.6.
CHAPERONIN-VERMITTELTE
RUECKFALTUNG
VON
AFTGIMC
GEBUNDENER
RHODANESE
54
2.10.7.
MESSUNG
DER
ATPASE-AKTIVITAET
55
2.10.8.
RUECKFALTUNG
VON
RHODANESE
55
2.10.9.
RUECKFALTUNG
VON
MALATDEHYDROGENASE
(MDH)
56
2.10.10.
GELFILTRATIONSEXPERIMENTE
56
2.10.11.
PROTEASE
RESISTENZ
57
2.11.
BIOINFORMATISCHE
METHODEN
58
2.11.1.
MULTIALIGNMENT
UND
BLAST-SUCHE
58
2.11.2.
STRUKTURVORHERSAGEN
59
2.11.3.
PHYLOGENETISCHE
ANALYSEN
59
2.12.
BIOPHYSIKALISCHE
METHODEN
61
2.12.1.
ELEKTRONENMIKROSKOPIE
61
2.12.2.
OBERFLAECHENPLASMONRESONANZ
(SPR)
62
3.
ERGEBNISSE
63
3.1.
3/TGIMC,
EIN
NEUARTIGES
CHAPERON
IN
ARCHAEA
63
3.1.1.
GIM-UNTEREINHEITEN
SAEMTLICHER
SPEZIES
WEISEN
EINE
VERWANDTE
STRUKTUR
AUF
UND
LASSEN
SICH
ZWEI
KLASSEN
ZUORDNEN
63
3.1.2.
DIE
BEIDEN
GIM-UNTEREINHEITEN
VON
METHANOBAKTERIUM
THERMO
AUTOTROPHIKUM
BILDEN
HOCHMOLEKULARE
KOMPLEXE
IM
ZYTOPLASMA
67
3.1.3.
AFRGIMA
UND
AFRGIMSS
BILDEN
EINEN
HEXAMEREN
KOMPLEX
69
3.1.4.
UNTERSUCHUNG
DER
CHAPERON
EIGENSCHAFT
VON
AF/GIMC
71
3.1.5.
AFRGIMC
GEBUNDENES
PROTEIN
IST
NICHT
PROTEASE-RESISTENT
75
3.1.6.
AFRGIMC
STABILISIERT
NICHT-NATIVES
AKTIN
UND
VERMITTELT
DEN
TRANSFER
AN
EIN
GRUPPE
II
CHAPERONIN
ZUR
VOLLSTAENDIGEN
FALTUNG
77
3.1.7.
DAS
GRUPPE
I
CHAPERONIN
GROEL
AUS
E.COLI
VERMITTELT
DIE
FALTUNG
VON
AFRGIMC
GEBUNDENER
NICHT-NATIVER
RHODANESE
80
3.1.8.
ZUSAMMENFASSUNG
84
3.2.
STRUKTURELLE
UND
FUNKTIONELLE
CHARAKTERISIERUNG
EINES
GRUPPE
I
CHAPERONINS
IN
ARCHAEA
85
3
3.2.1.
DAS
GENOM
DES
MESOPHILEN
ARCHAEON
METHANOSARCINA
MAZEI
KODIERT
FUER
GRUPPE
I
UND
GRUPPE
II
CHAPERONIN
SYSTEME
85
3.2.2.
DIE
GENE,
DIE
FUER
DAS
ARCHAEELLE
GRUPPE
I
CHAPERONIN-SYSTEM
KODIEREN
SIND
IM
ARCHAEELLEN
GENOM
EINGEBETTET.
86
3.2.3.
DAS
ARCHAEELLE
GROEL
WEIST
EINE
HOHE
HOMOLOGIE
ZU
ANDEREN
GRUPPE
I
CHAPERONINEN
AUF
89
3.2.4.
MMGROEL
UND
MMTHS
SOWIE
DIE
KOFAKTOREN
MMGROES
UND
MMGIMC
SIND
IM
ZYTOPLASMA
EXPRIMIERT
91
3.2.5.
MMGROEL
UND
MMTHS
SIND
ABUNDANTE,
STRESS
INDUZIERBARE
PROTEINE
93
3.2.6.
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
VON
REKOMBINANTEN
GRUPPE
I
CHAPERONIN
SYSTEM
AUS
METHANOSARCINA
MAZEI
95
3.2.7.
DAS
ARCHAEELLE
GRUPPE
I
CHAPERONIN
MMGROEL
HAT
EINE
AGGREGATIONS
HEMMENDE
EIGENSCHAFT
96
3.2.8.
DAS
ARCHAEELLE
CHAPERONIN-SYSTEM
MMGROEL/GROES
VERMITTELT
DIE
FALTUNG
DENATURIERTER
RHODANESE
IN
EINER
ATP-ABHAENGIGEN
REAKTION
97
3.2.9.
DAS
ARCHAEELLE
CHAPERONIN-SYSTEM
WEIST
EINE
LANGSAME
DISSOZIATIONSRATE
AUF
100
3.2.10.
MMGROEL
HAT
EINE
SCHWACHE
ATPASE-AKTIVITAET
101
3.2.11.
DAS
ARCHAEELLE
CHAPERONIN-SYSTEM
ENTLAESST
DAS
GEFALTETE
SUBSTRAT
MIT
DEUTLICHER
VERZOEGERUNG
103
3.2.12.
AMMONIUMSULFAT
STIMULIERT
DIE
ATPASE-AKTIVITAET
VON
GROEL
105
3.2.13.
AMMONIUMSULFAT
BESCHLEUNIGT
DIE
SUBSTRATFREISETZUNG
AUS
DER
KAVITAET
VON
MMGROEL
108
3.2.14.
DAS
ARCHAEELLE
CHAPERONIN-SYSTEM
ERLAUBT
DIE
FALTUNG
DES
DIMEREN
SUBSTRATS
MALAT
DEHYDROGENASE
NUR
IN
ANWESENHEIT
VON
AMMONIUMSULFAT
109
3.2.15.
MDH
WIRD
VON
ARCHAEELLEM
CHAPERONIN-SYSTEM
GEFALTET,
WENN
AMMONIUMSULFAT
IM
PUFFER
VORHANDEN
IST
111
3.2.16.
AMMONIUMSULFAT
VERMITTELT
DEN
EINSCHLUSS
VON
UNGEFALTETER
MDH
IN
DIE
CIS-KAVITAET
VON
MMGROEL
114
3.2.17.
ZUSAMMENFASSUNG
118
4.
DISKUSSION
119
4
4.1.
DAS
MOLEKULARE
CHAPERON
AFTGIMC
IN
ARCHAEA
121
4.1.1.
STRUKTURVORHERSAGE
DES
GIM-KOMPLEXES
122
4.1.2.
AFTGIMC
ASSISTIERT
BEI
DER
CHAPERONIN-VERMITTELTEN
PROTEINFALTUNG
125
4.2.
DIE
ENTWICKLUNG
DER
CHAPERONINE
IN
DEN
METHANOSARCINALES
127
/
4.2.1.
DAS
ARCHAEELLE
GRUPPE
I
CHAPERONIN
ZEIGT
EINE
HOHE
SEQUENZ
UND
STRUKTURHOMOLOGIE
ZU
BAKTERIELLEM
GROEL
128
4.2.2.
DAS
REKOMBINANTE
ARCHAEELLE
GRUPPE
I
CHAPERONIN
IST
IN
VITRO
FUNKTIONELL
129
4.3.
PERSPEKTIVEN
DER
FORSCHUNG
AN
MOLEKULAREN
CHAPERONEN
IN
ARCHAEA
132
5.
LITERATUR
135
6.
ANHANG
153
6.1.
VEROEFFENTLICHUNGEN
153
6.2.
POSTER
153
7.
DANKSAGUNG
154
8.
LEBENSLAUF
156
5 |
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| spelling | Klunker, Daniel Verfasser aut Chaperon-vermittelte Proteinfaltung in Archaea strukturelle und funktionelle Charakterisierung von: MtGimC, einem hochkonservierten neuartigen Chaperon ; MmGroEL-GroES, einem Gruppe I Chaperonin in Archaea Daniel Klunker 2003 156 Bl. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier München, Techn. Univ., Diss., 2003 Proteinfaltung (DE-588)4324567-5 gnd rswk-swf Polypeptidketten bindende Proteine (DE-588)4311255-9 gnd rswk-swf Archaebakterien (DE-588)4002825-2 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Archaebakterien (DE-588)4002825-2 s Proteinfaltung (DE-588)4324567-5 s Polypeptidketten bindende Proteine (DE-588)4311255-9 s DE-604 DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=010674103&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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