Evolution des programmierten Zelltods: biochemische und immunhistochemische Untersuchungen an Caspasen in Hydra
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2003
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| Beschreibung: | München, Univ., Diss., 2003 |
| Beschreibung: | 129 Bl. Ill., graph. Darst. |
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ABKUERZUNGEN
L
_EINLEITUNG_
7
1.1 DEFINITION UND FUNKTION DES PROGRAMMIERTEN ZELLTODS
UND SEINE STEUERUNG DURCH CASPASEN.7
1.2 HYDRA: PROGRAMMIERTER ZELLTOD UND CASPASEN IM
EINFACHEN VIELZELLER.10
2. MATERIAL UND METHODEN
_14
2.1 MOLEKULARBIOLOGISCHE MATERIALIEN.14
2.1.1
E. CO//-STAEMME.14
2.1.2 PLASMIDE.14
2.1.3 INSERTS.14
2.1.4 PRIMER.15
2.1.5 KLONIERUNGSPRODUKTE.16
2.1.6 ENZYME.17
2.1.7 DNA-MARKER.17
2.1.8 KITS.17
2.2 MATERIALIEN ZUR PROTEINCHARAKTERISIERUNG.18
2.2.1 ANTIKOERPER.18
2.2.2 CASPASE-SUBSTRATE.18
2.2.3 INHIBITOREN.19
2.2.4 PROTEIN-MARKER. 19
2.2.5 SONSTIGE MATERIALIEN.19
2.3 LOESUNGEN UND PUFFER.20
2.3.1 MEDIEN.20
2.3.2 GELE.21
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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INHALT
2.4 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN.26
2.4.1 KULTIVIERUNG VON
COLI.26
2.4.2 DNA-PRAEPARATION.27
2.4.3 PCR.27
2.4.4 RESTRIKTIONSSPALTUNG UND DNA-LIGATION.28
2.4.5 TRANSFORMATION.29
2.4.6 MUTATION DES AKTIVEN ZENTRUMS DER REKOMBINANTEN
CASPASEN 3A, 3B UND 3B*. 30
2.4.7 SCREEN VON PRAEPARIERTER CDNA.31
2.5 BIOCHEMISCHE METHODEN.32
2.5.1 SDS-PAGE UND WESTERN-BLOT.
RR.32
2.5.2 PROTEINMENGENBESTIMMUNG MIT AMIDOSCHWARZ.33
2.5.3 COOMASSIE-FAERBUNG VON PROTEINGELEN.33
2.5.4 EXPRESSION DER REKOMBINANTEN CASPASEN.34
2.5.5 REINIGUNG REKOMBINANTER CASPASEN.34
2.5.6 HERSTELLUNG DER ANTIKOERPER ANTI-3A UND ANTI-3B.35
2.5.7 SEQUENZIERUNG.36
2.5.8 GST-PULLDOWN.37
2.5.9 AKTIVITAETSASSAYS.38
2.5.10 IMMUNFLUORESZENZ.40
2.6 EXPERIMENTE AN HYDRA.42
2.6.1 INDUKTION VON APOPTOSE MIT COLCHIZIN.42
2.6.2 HERSTELLUNG VON HYDRAEXTRAKT DURCH ZERSPRITZEN,
EINFRIEREN UND SONIFIZIEREN.42
2.6.3 ZELLFRAKTIONIERUNG VON HYDRA./.42
2.6.4 INKUBATION DER REKOMBINANTER CASPASEN 3B, 3B
M UND
3B* IN APOPTOTISCHEN HYDRAEXTRAKT.44
2.6.5 AFFINITAETSREINIGUNG VON CASPASE 3B*. 44
2
INHALT
3. ERGEBNISSE
_4§
3.1 REKOMBINANT HYDRA-CASPASEN 3A, 3B UND 3B*.45
3.1.1 HERSTELLUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON ANTIKOERPERN GEGEN
CASPASE 3A UND 3B.45
3.1.2 ENZYMATISCHE EIGENSCHAFTEN VON CASPASE 3A IN
E. COLI.50
3.1.2.1 AUTOKATALYSE VON REKOMBINANTER CASPASE 3A.50
3.1.2.2 ENZYMATISCHE AKTIVITAET VON REKOMBINANTER
CASPASE 3A.54
3.1.2.3 PROZESSIERUNG UND AKTIVITAET VON CASPASE 3A OHNE
PRODOMAENE.58
3.1.3 ENZYMATISCHE EIGENSCHAFTEN DER CASPASEN 3B UND 3B*
IN
E. COLI.60
3.1.3.1 EINE NEUE DNA-SEQUENZ FUER CASPASE 3B:
CASPASE 3B*.60
3.1.3.2 EXPRESSION DER CASPASEN 3B UND 3B* IN
E. COLI.62
3.1.3.3 ENZYMATISCHE AKTIVITAET DER REKOMBINANTEN CASPASEN
3B UND 3B*.65
3.1.3.4 PROZESSIERUNG DER REKOMBINANTEN CASPASEN 3B
UND 3B* IN APOPTOTISCHEN HYDRA-EXTRAKT.70
3.1.4 INTERAKTION ZWISCHEN DEN REKOMBINANTEN CASPASEN
3A UND 3B.75
3.2 HYDRA-CASPASEN 3A UND 3B* IN VIVO.78
3.2.1 CASPASE 3A IN VIVO./.78
3.2.1.1 LOKALISATION UND AKTIVITAET VON CASPASE 3A.78
3.2.1.2 LOKALISATION UND AKTIVITAET VON CASPASE 3A IN
APOPTOTISCHEN HYDREN.86
3
INHALT
3.2.2 CASPASE 3B* IN VIVO.89
3.2.2.1 APOPTOSE-INDUZIERTE CASPASE-AKTIVITAET IN
HYDRA-CYTOPLASMA.89
3.2.2.2 ACTIVE-SITE-MARKIERUNG DER CASPASE IM CYTOPLASMA
VON APOPTOTISCHEN HYDREN.92
3.2.2.3 AFFINITAETSREINIGUNG VON CASPASE 3B*.96
3.2.2.4 LOKALISATION VON CASPASE 3B* IN VIVO.99
3.2.2.5 AKTIVIERUNG UND TRANSLOKATION VON CASPASE 3B*
BEI APOPTOSE.103
4. DISKUSSION
_;_=_1QZ
4.1 DIE MITOCHONDRIALE LOKALISATION VON CASPASEN.107
4.1.1 DIE MITOCHONDRIALE LOKALISATION DER HYDRA-CASPASEN.107
4.1.2 DIE MITOCHONDRIALE LOKALISATION ANDERER CASPASEN.109
4.2 DIE ROLLE DER CASPASE-PRODOMAENE.111
4.2.1 KEINE PROZESSIERUNG DER HYDRA-CASPASEN ZWISCHEN
PRODOMAENE UND GROSSER UNTEREINHEIT.111
4.2.2 DIE FUNKTION DER CASPASE-PRODOMAENE.113
4.3 TRANSLOKATION UND AKTIVIERUNG VON CASPASE 3B*
BEI APOPTOSE.115
4.4 DIE EVOLUTION VON CASPASEN ALS MITOCHONDRIALE
ENZYME.117
_
ZUSAMMENFASSUNG_,_
US
4
INHALT
6.
LITERATUR_
122
7. ANHANG
_
12Z
7.1 DNA-SEQUENZEN. 127
7.2 AMINOSAEURESEQUENZEN.128
LEBENSLAUF
DANKSAGUNG
5 |
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