Aspekte der Modellierung von Proteinstrukturen:
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Tübingen
Selbstverl. des Verf.
2003
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INHALTSVERZEICHNIS
EINLEITUNG
UND
PROBLEMSTELLUNG
.
1
1.0
SEQUENZANALYSEN
UND
MODELLIERUNG
VON
PROTEINEN
.
3
1.0.1.
WOZU
PROTEINMODELLE
?
.
3
1.0.2.
VORTEILE
EINES
UNIX
BASIERTEN
SYSTEMS
.
4
1.0.3.
X
WINDOW
SYSTEM
.
8
1.0.4.
LOKALE
SEQUENZDATENBANKEN
.
9
1.0.5.
STRUKTUR
DER
LOKALEN
SEQUENZDATENBANKEN
.
10
1.0.6.
STRUKTURDATENBANKEN
(PDB
UND
HSSP)
.
12
1.0.7.
PROGRAMME
ZUR
ANALYSE
UND
BAU
VON
PROTEINSTRUKTUREN
.
13
1.0.8.
PROGRAMMNAMEN
.
14
1.0.9.
PERFORMANCE
.
15
1.1
SEQUENZVARIABILITAET
UND
SEKUNDAERSTRUKTURZUORDNUNGEN
.
16
1.1.1.
SEQUENZVARIABILITAET
UND
SEKUNDAERSTRUKTURZUORDNUNGEN
.
16
1.1.2.
SEQUENZBETRACHTER
VIEW2
.
22
1.1.3.
PROBLEME
UND
BEMERKUNGEN
BEI
SEKUNDAERSTRUKTURZUORDNUNGEN
.
30
1.1.4.
EVALUIERUNG
UND
STATISTIK
.
31
1.1.5.
TABELLEN
UND
ABBILDUNGSTEIL
.
34
1.1.5.1
STRUKTURELLE
PRAEFERENZEN
.
37
1.1.5.2
OBERFLAECHENVARIABILITAET
.
57
1.1.5.3
SEQUENZVARIABILITAET
UND
LOOP-ZUORDNUNQEN
.
75
1.1.6.
PROTEIN-KONTAKTFLAECHEN
.
79
1.1.7.
IMMUNISIERUNG
MIT
PEPTIDEN
.
88
1.1.8.
SEQUENZVARIABILITAET
ALS
EXTERNES
KRITERIUM
ZUR
BEWERTUNG
VON
PROTEIN
MODELLEN
.
89
1.1.9.
ZUSAMMENFASSUNG
UND
ANREGUNGEN
.
100
1.2
MODELLIERUNG
VON
PROTEINEN
.
102
1.2.1.
SEITENKETTENORIENTIERUNGEN
VON
AS
RESTEN
IN
PROTEINSTRUKTUREN
.
102
1.2.2.
ASSOZIIERTE
PROGRAMME
ZUR
MODELLIERUNG
UND
MODELLBESCHREIBUNG
.
105
1.2.3.
WASSERSTOFFBRUECKEN
.
107
1.2.4.
ELEKTROSTATISCHE
UND
ANDERE
WECHSELWIRKUNGEN
.
109
1.2.5.
ORIENTIERUNG
VON
ALPHA-HELICES
.
110
1.2.6.
DOCKING
.
111
1.2.7.
DISTANZKARTEN
.
112
1.2.8.
SOLVATATION
(WASSERSIMULATIONEN)
.
112
1.2.9.
STABILISIERUNG
VON
HELIXSTRUKTUREN
(IN
TEILMODELLEN)
.
113
1.2.10.LOOP-DATENBANKEN
.
115
1.2.11
.WEITERE
ZUSATZPROGRAMME
.
115
1.2.12.ZUSAMMENFASSUNG
.
116
1.3
ANHANG
.
117
1.4
LITERATURVERZEICHNIS.
137
II |
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