Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des isolierten Proteintranslokationsapparates der mitochondrialen Außenmembran:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2000
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | München, Univ., Fak. für Biologie, Diss., 2000 |
| Beschreibung: | XVI, 183 S. Ill., graph. Darst. |
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I.
EINLEITUNG
.
1
1.
KOMPARTIMENTLERUNG,
EIN
GRUNDPRINZIP
DES
LEBENS
.
2
1.1.
MOLEKULARE
EVOLUTION
UND
KOMPARTIMENTIERUNG
.2
1.2.
DIE
KOMPARTIMENTE
DEREUKARYONTISCHEN
ZELLE
.3
2.
MITOCHONDRIEN
.6
2.1.
STRUKTUR
UND
FUNKTION
DER
MITOCHONDRIEN
.6
2.2.
BIOGENESE
DER
MITOCHONDRIEN
.
7
3.
DER
PROTEINTRANSPORT
DURCH
DIE
LIPIDMEMBRAN
.
15
3.1.
DER
PROTEINTRANSPORT
DURCH
DIE
MITOCHONDRIALE
AUSSENMEMBRAN
.
15
3.2.
DAS
ENDOPLASMATISCHE
RETICULUM
BESITZT
EINEN
PROTEINTRANSLOKATIONSKANAL
.
15
3.3.
TRANSLOKATIONSKANAELE
IN
DER
AEUSSEREN
CHLOROPLASTENMEMBRAN
.
16
4.
FRAGESTELLUNG
UND
ZIELSETZUNG
.
17
II.
MATERIALIEN
UND
METHODEN
.
19
1.
METHODEN
DER
MOLEKULARBIOLOGIE
.
20
1.1.
VERWENDETE
PLASMIDE
.
20
1.2.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI
.
20
1.2.1.
MINI-PRAEPARATION
.20
1.2.2.
MAXI-PRAEPARATION
.
21
1.3.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
.
21
1.4.
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
.
21
1.5.
RESTRIKTIONSVERDAU
VON
DNA
.
22
1.6.
LIGATION
VON
DNA
FRAGMENTEN
MIT
T4-LIGASE
.22
1.7.
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
.
22
1.8.
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
.23
1.9.
ELUTION
VON
DNA
AUS
AGAROSEGELEN
.23
1.10.
TRANSFORMATION
VON
ECO//MIT
REKOMBINANTER
DNA
.24
2.
METHODEN
DER
ZELLBIOLOGIE
.26
2.1.
GEWINNUNG
VON
GESAMTZELLPROTEIN
AUS
NEUROSPORA
CRASSA
.
26
2.2.
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
N.
CRASSA
.26
2.3.
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
S.
CEREVISIAE
.27
2.4.
SUBFRAKTIONIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
.28
2.4.1.
ERZEUGUNG
VON
MITOPLASTEN
DURCH
OSMOTISCHES
SCHWELLEN
.28
2.4.2.
ERZEUGUNG
VON
MITOPLASTEN
MIT
DIGITONIN
.28
INHALTSVERZEICHNIS
2.4.3.
ISOLIERUNG
VON
MEMBRANFRAKTIONEN
DURCH
ALKALISCHE
EXTRAKTION
.
29
2.4.4.
ENTFERNUNG
LOESLICHER
MITOCHONDRIALER
PROTEINE DURCH
BESCHALLUNG
.
29
2.4.5.
ISOLIERUNG
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRAN
.
30
2.4.6.
LIPID-EXTRAKTION
AUS
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRANEN
.
31
2.5.
ISOLIERUNG
DER
TRANSLOKASE
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRAN
.
32
2.5.1.
ISOLIERUNG
DES
TOM-KOMPLEXES
AUS
AUSSENMEMBRANVESIKELN
.
32
2.5.2.
ISOLIERUNG
DES
TOM-KOMPLEXES
AUS
MITOCHONDRIEN
.
32
2.6.
REKONSTITUTION
DES
TOM-KOMPLEXES
IN
KUENSTLICHE
LIPOSOMEN
.
33
2.6.1.
EINSCHLUSS
GEREINIGTER
PROTEINE
IN
REKONSTITUIERTE
TOM-KOMPLEX
VESIKEL
.
34
2.7.
PROTEASEBEHANDLUNG
VON
MITOCHONDRIEN
UND
MITOPLASTEN
.
35
2.7.1.
PROTEASEVORBEHANDLUNG
MIT
TRYPSIN
.
35
2.7.2.
PROTEASENACHBEHANDLUNG
MIT
PROTEINASE
K
.
35
2.8.
ANTIKOERPERBINDUNG
AN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN
.
35
2.9.
IMPORT
IN
VITRO
SYNTHETISIERTER
VORSTUFENPROTEINE
IN
MITOCHONDRIEN
.
36
2.9.1.
HERSTELLUNG
VON
TRANSLOKATIONSINTERMEDIATEN
MIT
METHOTREXAT
.
36
2.10.
CHEMISCHE
QUERVEMETZUNG
MITOCHONDRIALER
PROTEINE
.
37
3.
METHODEN
DER
PROTEINBIOCHEMIE
.
38
3.1.
PRAEPARATION
VON
PROTEINEN
.
38
3.1.1.
SYNTHESE
MITOCHONDRIALER
VORSTUFENPROTEINE
IN
VITRO
.
38
3.1.1.1./NV/TRO
TRANSKRIPTION
.
38
3.1.1.2.
IN
VITRO
TRANSLATION
.
38
3.1.1.3.
ANALYSE
IN
VITRO
TRANSLATIERTER
RADIOAKTIV
MARKIERTER
VORSTUFENPROTEINE
.
39
3.1.2.
REINIGUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
AUS
E.
COLI
.
39
3.1.2.1.
ISOLIERUNG
VON
EINSCHLUSSKOERPERCHEN
AUS
E.
COLI
.
39
3.1.2.1.1
REINIGUNG
VON
PROTEINEN
DURCH
NI-NTA-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
39
3.1.2.1.2
PROTEINREINIGUNG
DURCH
CHITIN-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.
40
3.2.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.40
3.2.1.
BESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
.40
3.2.2.
BESTIMMUNG
NACH
DER
BIURET-METHODE
.40
3.3.
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
.
41
3.3.1.
FAELLUNG
MIT
TRICHLORESSIGSAEURE
.
41
3.3.2.
FAELLUNG
MIT
ACETON
.
41
3.3.3.
AMMONIUMSULFATFAELLUNG
.
41
3.4.
AUFKONZENTRIERUNG
VON
PROTEINEN
AUS
LOESUNGEN
.42
XI
3.4.1.
EINENGUNG
DURCH
ULTRAFILTRATION
.
42
3.4.2.
EINENGUNG
DURCH
HYGROSKOPISCHE
AGENTIEN
(PEG-8000)
.
42
3.5.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
42
3.5.1.
STANDARD-SDS-GELELEKTROPHORESE
.
42
3.5.2.
HLGH-TRIS-HAMSTOFF-GELELEKTROPHORESE
.
43
3.5.3.
BLAUE
NATIVGELELEKTROPHORESE
.
43
3.6.
TRANSFER
ELEKTROPHORETISCH
AUFGETRENNTER
PROTEINE
AUF
MEMBRANEN
.
44
3.6.1.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NITROCELLULOSEMEMBRANEN
.
44
3.6.2.
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
PVDF-MEMBRANEN
.
45
3.7.
AUTORADIOGRAPHIE,
FLUOROGRAPHIE UND
DENSITOMETRIE
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
.
45
3.8.
GELFILTRATION
.
45
3.9.
ENZYMATISCHE
ANALYSEMETHODEN
.
46
3.9.1.
MALACHITGRUEN-NACHWEIS
ZUR
BESTIMMUNG
DER
ATPASE-AKTIVITAET
.
46
3.9.2.
BESTIMMUNG
DER
ADENYLATKINASEAKTIVITAET
.
46
4.
METHODEN
DER
IMMUNOLOGIE
.48
4.1.
KOPPELUNG
SYNTHETISCHER
PEPTIDE
AN "KEYHOLE-LIMPEF-HAEMOCYANIN
(KLH)
.
48
4.2.
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTISEREN
.
48
4.3.
PRAEPARATION
GEREINIGTER
IMMUNGLOBULINE
(IGG)
.
49
4.4.
KOVALENTE
KOPPLUNG
VON
ANTIKOERPERN
AN
BROMCYAN-AKTIVIERTE
SEPHAROSE
.50
4.5.
IMMUNADSORPTION
VON
PROTEINEN
.50
4.5.1.
IMMUNFAELLUNG
UNTER
STRINGENTEN
BEDINGUNGEN
.50
4.5.2.
COIMMUNFAELLUNG
.
51
4.6.
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
IMMOBILISIERTER
PROTEINE
.
51
5.
METHODEN
DER
ELEKTROPHYSIOLOGIE
.
53
5.1.
ERZEUGUNG
VON
KUENSTLICHEN
LIPID-DOPPELSCHICHTEN
.53
5.1.1.
HERSTELLUNG
VON
LIPID-MEMBRANEN
NACH
DER
METHODE
VON
MUELLER-RUDIN
.53
5.1.2.
ERZEUGUNG
VON
LIPID-MEMBRANEN AN
DER
SPITZE
EINER
MIKROELEKTRODE
.53
5.2.
INSERTION
VON
LONENKANAELEN
IN
EINE
LIPID-DOPPELSCHICHT
.
54
5.2.1.
FUSION
VON
PROTEOLIPOSOMEN
MIT
DER
LIPID-MEMBRAN
.54
5.2.2.
SPANNUNGSGETRIEBENE
INSERTION
VON
LONENKANAELEN
.
54
5.3.
BESTIMMUNG
DER
LONENSELEKTIVITAET
EINES
LONENKANALS
.55
6.
METHODEN
DER
ELEKTRONENMIKROSKOPIE
.
56
6.1.
HERSTELLUNG
VON
AMORPHEN
KOHLEFILMEN
AUF
KUPFERGITTEM
.
56
6.2.
OPTIMIERUNG
DER
PROTEINADSORPTION
DURCH
GLUEHENTLADUNG
.56
XII
INHALTSVERZEICHNIS
6.3.
NEGATIV-ANFAERBUNG
DER
PROBEN
MIT
URANYLACETAT
UND
AMMONIUMMOLYBDAT
.
57
6.4.
RECHNERGESTUETZTE
AUSWERTUNG
ELEKTRONENMIKROSKOPISCHER
AUFNAHMEN
.
57
7.
SONSTIGE
METHODEN
.
58
7.1.
KULTIVIERUNG
VON
E.
COLI
.
58
7.2.
KULTIVIERUNG
VON
S.
CEREVISIAE
.58
7.3.
KULTIVIERUNG
VON
NEUROSPORA
CRASSA
.
58
7.3.1.
KULTIVIERUNG
IN
MINIMALMEDIUM
.
58
7.3.2.
KULTIVIERUNG
IN
MINIMALMEDIUM
MIT
^S-SULFAT
.
59
7.4.
ANFAERBUNG
VON
PROTEINEN
IN
POLYACRYLAMIDGELEN
.
59
7.4.1.
SILBERFAERBUNG
.59
7.4.2.
FAERBUNG
MIT
COOMASSIE-BLAU
.60
8.
GERAETE,
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
.
61
8.1.
GERAETE
.
61
8.2.
CHEMIKALIEN
UND
ENZYME
.
61
III.
ERGEBNISSE
.
65
1.
TOM22,
EIN
ESSENTIELLES
PROTEIN
DER
AUSSENMEMBRANTRANSLOKASE
.66
1.1.
STRATEGIE
ZUR
HERSTELLUNG
EINES
TOM22-DEFIZIENTEN
N.
CRASSA
STAMMES
.66
1.2.
HERSTELLUNG
DES
ATOM22-STAMMES
ND1
13-1
.68
1.3.
TOM22
IST
FUER
DAS
WACHSTUM
DER
ZELLEN
ESSENTIELL
.
70
1.4.
EIN
TOM22-GEHALT
VON
UNTER
5%
FUEHRT
ZU
EINEM
WACHSTUMSSTOP
.70
1.5.
ATOM22-MITOCHONDRIEN
ZEIGEN
EINE
VERAENDERTE
MORPHOLOGIE .
71
1.6.
DIE
ATP-SYNTHESE
IN
ATOM22-MITOCHONDRIEN
IST
NICHT
BEEINTRAECHTIGT
.
74
1.7.
DER
IMPORT
IST
NACH
TOM22-DEPLETION
STARK
BEEINTRAECHTIGT
.
74
1
,8.TOM20
UND
TOM70
SIND
ZU
IHRER
INSERTION
NICHT
AUF
TOM22
ANGEWIESEN
.
77
1.9.
TOM22-VORSTUFE
IST
ZUR
INSERTION
NICHT
AUF
ENDOGENES
TOM22
ANGEWIESEN
.
79
1.10.
DIE
BINDUNG
DES
AAC
AN
ATOM22-MITOCHONDRIEN
IST
NICHT
REDUZIERT
.
80
2.
DIE
ISOLIERTE
TRANSLOKASE
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRAN
.
82
2.1.
HERSTELLUNG
EINES
N.
CRASSA
STAMMES
MIT
TOM22(6XHIS)
.
82
2.2.
STRATEGIE
ZUR
ISOLIERUNG
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRANTRANSLOKASE
.
84
2.3.
DIE
ISOLIERUNG
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRANTRANSLOKASE
.
86
2.4.
OPTIMIERUNG
DER
AUSBEUTE
DES
TOM-KOMPLEXES
.
89
2.5.
DIE
KOMPONENTEN
DES
ISOLIERTEN
TOM-KOMPLEXES
.
89
2.6.
DER
ISOLIERTE
TOM-KOMPLEX
IST
FREI
VON
MITOCHONDRIALEM
PORIN
.
93
XIII
3.
ELEKTROPHYSIOLOGISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DES
ISOLIERTEN
TOM-KOMPLEXES
.
95
3.1.
DER
ISOLIERTE TOM-KOMPLEX
ENTHAELT
EINEN
LONENKANAL
MIT
HOHER
LEITFAEHIGKEIT
.
95
3.2.
DER
TOM-KOMPLEX
ENTHAELT
EINEN
KATIONENSELEKTIVEN
KANAL
.
97
3.3.
TOM-KOMPLEX-KANAL
UND
VDAC
UNTERSCHEIDEN
SICH
.
99
3.4.
DER
TOM-KOMPLEX-KANAL
BESITZT
VERSCHIEDENE
LEITFAEHIGKEITSNIVEAUS
.
101
3.5.
DIE
TRANSLOKATRONSPORE
IST
ELEKTROPHYSIOLOGISCH
UNSYMMETRISCH
.
103
3.6.
HINWEISE
AUF
EINE
DIMERE
STRUKTUR
DER
TRANSLOKATIONSPORE
.
104
3.7.
EIN
MITOCHONDRIALES
SIGNALPEPTID
BINDET
AN
DEN
TOM-KOMPLEX-KANAL
.
105
3.8.
ANTIKOERPER
GEGEN
TOM40
VERAENDERN
DIE
EIGENSCHAFTEN
DES
TOM-KOMPLEX-KANALS
.
.
109
3.9.
DIE
TERMINI
VON
TOM40
SIND
ZUR
GLEICHEN
SEITE
DER
MEMBRAN
HIN
EXPONIERT
.
110
3.10.
BEIDE
TERMINI
VON
NEUROSPORA
TOM40
LIEGEN
IM
INTERMEMBRANRAUM
.
112
4.
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
STRUKTUR
DES
ISOLIERTEN
TOM-KOMPLEXES
.
113
4.1.
KOMPLEXE
UNTERSCHIEDLICHEN
TOM70
GEHALTS
.
113
4.2.
DIE
STOECHIOMETRIE
DER
TOM-KOMPLEX-KOMPONENTEN
.
115
4.3.
FUNKTIONELLE
REKONSTITUTION
DES
TOM-KOMPLEXES
IN
LIPIDVESIKEL
.
118
4.4.
DER
REKONSTITUIERTE
TOM-KOMPLEX
ERMOEGLICHT
DEN
PROTEINIMPORT
.
119
4.5.
DER
TOM-KOMPLEX
ERMOEGLICHT
DEN
MEMBRANDURCHTRITT
VON
PRAESEQUENZEN
.
123
4.6.
DIE
STRUKTUR
DES
GEREINIGTEN
TOM-KOMPLEXES
IM
ELEKTRONENMIKROSKOP
.
124
IV.
DISKUSSION
.
129
1.
DIE
ROLLE
VON
TOM22
IM
TOM-KOMPLEX
.130
1.1.
TOM22,
EIN
ESSENTIELLES
PROTEIN
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRAN
.
131
1.2.
TOM22
IST
FUER
DEN
EINTRANSPORT
DER
MEISTEN
VORSTUFENPROTEINE
ESSENTIELL
.
133
1.3.
ABWESENHEIT
VON
"
BYPASS'-IMPORT
IN
MITOCHONDRIEN
OHNE
TOM22
.
134
1.4.
WARUM
IST
TOM22
ESSENTIELL?
.134
2.
FUNKTION
DER
ISOLIERTEN
PROTEINTRANSLOKASE
(TOM-KOMPLEX)
.
138
2.1.
DER
ISOLIERTE
TOM-KOMPLEX
ENTHAELT
ALLE BEKANNTEN
KOMPONENTEN
.
138
2.2.
DER
REKONSTITUIERTE
TOM-KOMPLEX
IST
FUNKTIONELL
.
141
3.
MECHANISMEN
DER
TRANSLOKATION
UEBER
DIE
AUSSENMEMBRAN
.
143
3.1.
DER
ISOLIERTE
TOM-KOMPLEX
ENTHAELT
EINEN
TRANSLOKATIONSKANAL
.
143
3.2.
TOM40
IST
EIN
WESENTLICHER
BESTANDTEIL
DER
TRANSLOKATIONSPORE
.
144
3.3.
DER
TRANSLOKATIONSKANAL
BINDET
SPEZIFISCH
MITOCHONDRIALE
PRAESEQUENZEN
.
145
4.
STRUKTUR
DES
TOM-KOMPLEXES
.148
4.1.
DER
ISOLIERTE TOM-KOMPLEX
ENTHAELT
TRANSLOKATIONSPOREN
IN
OLIGOMERER
FORM
.
148
XIV
INHALTSVERZEICHNIS
4.2.
ZWEI
TRANSLOKATIONSPOREN
IM
DREI-RING-PARTIKEL
.
149
V.
ZUSAMMENFASSUNG
.
153
VI.
VERZEICHNIS
DER
VERWENDETEN
LITERATURSTELLEN
.
157
VIII.
DANKSAGUNG
.
177
IX.
LEBENSLAUF
.
181
XV |
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| author | Künkele, Klaus-Peter |
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