Struktur und Funktion von Proteinkinasen des Zytoskeletts:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1999
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| Beschreibung: | München, Univ., Med. Fak., Habil.-Schr., 1999 |
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1. Zusammenfassung und Ausblick 6
1.1 Die Aktin-Fragmin Kinase 6
1.2 Die Severinkinase 7
2. Einleitung 10
2.1. Das Zytoskelett 10
2.2. Das Mikrofilamentsystem in Dictyostelium discoideum 11
2.3. Die Funktion Gelsolin-ähnlicher Proteine für die Dynamik im
Mikrofilamentsystem 13
2.3.1. Die Gelsolin-Familie 13
2.3.2. Gelsolin-ähnliche Protein in D. discoideum 16
2.3.3. Biochemische Charakterisierung von Severin 17
2.3.4. Domänenorganisation von Severin 17
2.3.5. Die 3D Strukturen von Proteinen der Gelsolin-Familie 18
2.3.6. Die in vivo Funtion von Severin und Redundanz der
Zytoskelettproteine 19
2.3.7. Die in vivo Funktion von Gelsolin 20
2.4. Aktin und Aktin-bindende Proteine als Substrate für
Proteinkinasen 20
2.4.1. Die Regulation von Cofilin 22
2.4.2. Die Phosphorylierung von Aktin 23
3. Ergebnisse und Diskussion 25
3.1. Die Aktin-Fragmin Kinase 25
3.1.1. Historie 25
3.1.2. Mögliche biologische Funktion der Phosphorylierung 26
3.1.3. Biochemische Charakterisierung 28
4
3.1.4. Klonierung und Sequenzanalyse 28
3.1.4.1. Die C-terminale Domäne 29
3.1.4.2. Die N-terminale Domäne 31
3.1.5. Die Kristallstruktur der katalytischen Domäne 32
3.1.5.1. Überblick über die Struktur 33
3.1.5.2. Das Kinasemodul ist konserviert 35
3.1.5.3. Das aktive Zentrum 36
3.1.5.4. Die Substratbindungsdomäne 36
3.1.5.5. Schlussfolgerung 40
3.2. Die Severinkinase 41
3.2.1. Partielle Reinigung 42
3.2.2. Biochemische Charakterisierung 43
3.2.3. Sequenzanalyse 44
3.2.4. Die in vivo Phosphorylierung von Severin 46
3.2.5. Mögliche in vivo Rolle und Zielproteine von Kinasen der
PAK Familie 48
3.2.6. Osmostress und transkriptioneile Regulation 49
3.2.7. Mechanismen der Osmoadaptation 51
4. Literaturverzeichnis 56
5. Lebenslauf 69
6. Schriftenverzeichnis 71
6.1. Originalarbeiten 71
6.2. Übersichtsartikel und Buchbeiträge 72
6.3. Abstracts 73
5
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