Die Expression myosin-assoziierter Proteine und ihre Inkorporation in das Myofibrillensystem während der Myogenese:
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INHALTSVERZEICHNIS
1
INHALTSVERZEICHNIS I
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS 4
1. ZUSAMMENFASSUNG 6
2. EINLEITUNG 8
2.1. MUSKELSTRUKTUR UND FUNKTION 8
2.2. MYOFIBRILLOGENESE 9
2.3. ISOFORMEN MYOFIBRILLAERER PROTEINE 12
2.4. MYOSIN
2.5. MYOSIN-ASSOZIIERTE PROTEINE 14
2.6. TITIN 16
2.7. C-PROTEIN 18
2.8. ZUSAMMENFASSUNG DER INTERAKTIONEN VON C-PROTEIN, TITIN UND "MYOSIN
21
3. MATERIAL UND METHODEN 22
3.1. BIOLOGISCHES MATERIAL 22
3.2. CHEMIKALIEN 22
3.3. ZELLKULTUR 22
3.4. AUFREINIGUNG VON C-PROTEIN AUS RINDERMUSKULATUR 23
3.5. PRAEPARATION VON C-PROTEIN AUS DEM PECTORALISMUSKEL EINES ADULTEN
HUHNS 26
3.6. PRAEPARATION VON MYOSIN AUS DEM PECTORALISMUSKEL EINES ADULTEN HUHNS
28
3.7. HERSTELLUNG VON ANTIKOERPERN 30
3.7.1 .HERSTELLUNG POLYLDONALER ANTIKOERPER 30
3.7.1.1. PRAEPARATION DES IMMUNOGENS 30
3.7.1.2. IMMUNISIERUNG UND GEWINNUNG DES ROHSERUMS 30
3.7.2. HERSTELLUNG MONOKLONALER ANTIKOERPER 31
3.7.2.1. NATIVE ANTIGENE 31
3.7.2.2. INTRAPERITONEALE MAUSIMMUNISIERUNG 31
3.7.2.3. PRAEPARATION VON LYMPHOCYTEN AUS MILZ UND LYMPHKNOTEN 32
3.7.2.4. PRAEPARATION VON MAUS-PERITONEAL-MAKROPHAG^N ALS FEEDERZELLEN 32
3.7.2.5. KULTIVIERUNG VON MYELOMZELLEN ' 32
3.7.2.6. ZELLFUSION 33
3.7 2.7. ZELLKULTUR 33
3.7.2.8. SELEKTIONSPRINZIP 33
3.8. ZELLKULTURTECHNIKEN 34
3.8.1. GEWINNUNG VON KOLLAGEN 34
3.8.2. BESCHICHTUNG VON KULTURSCHALEN MIT KOLLAGEN 34
3.8.3. GEWINNUNG VON HUEHNEREMBRYOEXTRAKT 3 5
3.8.4. MEDIEN 35
3.8.5. PRIMAERKULTUR VON SKELETTMUSKELZELLEN AUS HUEHNEREMBRYONEN 3 6
3.8.51. PRAEPARATION 36
3.8.5.2. MECHANISCHE DISSOZIATION DER ZELLEN 36
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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INHALTSVERZEICHNIS
2
3.8.5 3. PASSAGIEREN DER ZELLEN MIT EINER TRYPSIN-EDTA-LOESUNG 37
3.8.5 4. KRYOKONSERVIERUNG VON ZELLEN 37
3.9. KRYOSCHNITTE
38
3.9.1. HERSTELLUNG UND EINFRIEREN VON GEWEBEBLOECKCHEN 38
3.9.2. ANFERTIGUNG VON KRYOSCHNITTEN 38
3.10. CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN 3 8
3.10.1. TRENNPRINZIP DER GELFILTRATION 38
3.10.1.1. SAEULENMATERIAL
38
3.10.1.1.1. SEPHADEX G-25 38
3.10.1.1.2. HI LOAD 16/60 SUPERDEX 200 PREP GRADE 40
3.10.2. IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 40
3.10.2.1. SAEULENMATERIAL 41
3.10.2.1.1. DEAE SEPHAROSE C1-6B 41
3.10.2.1.2. FRACTOGEL EMD-DMAE-650(S) 41
3.11. BIOCHEMISCHE METHODEN 42
3.11.1. PROTEINBESTIMMUNGEN 42
3.11.1.1. BESTIMMUNG NACH BIURET (MODIFIZIERT) 42
3.11.1.2. BCA-BESTIMMUNG 43
3.11.2. SDS-PAGE (SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE) _ 44
3.11.3. PRAEPARATION DER SDS-PROBEN VON SKELETT- UND HERZMUSKELGEWEBE
UNTERSCHIEDLICHER ENTWICKLUNGSSTADIEN EINES HUEHNCHENS 46
3.11
.
4
.
AUFARBEITUNG MYOGENER PRIMAERKULTURSTADIEN ZU VERSCHIEDENEN ZEITPUNKTEN
DER DIFFERENZIERUNG (TAG 1 - TAG 6) ZU SDS-PROBEN 46
3.11.5. LIMITIERTE PROTEOLYSE VON C-PROTEIN 47
3.11.5.1. SPALTUNG MIT V8-PROTEASE (ENDOPROTEINASE AUS STAPHYLOCOCCUS
AUREUS) 47
3.11.5.2. SPALTUNG MIT TRYPSIN (TYP III, RINDERPANKREAS) 47
3.11.5.3. PROTEOLYSE DES C-PROTEINS MIT CHYMOTRYPSIN 47
3.11.5.4. SPALTUNG MIT THERMOLYSIN 48
3.11.5.5. SPALTUNG VON C-PROTEIN MIT DER PROTEINASE ECP 32
AUS ESCHERICHIA COLI 48
3.12. IMMUNOLOGISCHE METHODEN 49
3.12.1. IMMUNOBIOTTING 49
3.12.1.1. ELEKTROBLOTTING AUF EINE NITROCELLULOSEMEMBRAN 49
3.12.1.2. DIFFUSIONSBLOTTING 50
3.12.1.3. STANDARD WET BLOTTER 50
3.12.1.4. DOT BLOT 51
3.12.1.5. ELEKTROBLOTTING AUF EINE PVDF-MEMBRAN 51
3.12.2. IMMUNOLOGISCHER NACHWEIS VON PROTEINEN AUF NITROCELLULOSE 52
3.12.2.1. ALKALISCHE-PHOSPHATASE-REAKTION 52
3.12.2.2. ECL (ENHANCED CHEMILUMINESCENCE)-ENTWICKLUNG 54
3.12.2.3. PEROXIDASE-REAKTION 55
3.12.3. INDIREKTE IMMUNFLUORESZENZ 56
3.13. PHOTOGRAPHISCHE DOKUMENTATION 57
INHALTSVERZEICHNIS
3
4. ERGEBNISSE
58
4.1. AUFREINIGUNG VON C-PROTEIN AUS MUSKELGEWEBE
4.1.1. C-PROTEIN AUS DER BRUSTMUSKULATUR EINES ADULTEN HUHNS
4.1.2. C-PROTEIN AUS RINDERMUSKEL
4.1.3. PRAEPARATION VON MYOSIN AUS DER BRUSTMUSKULATUR EINES ADULTEN
HUHNS
4.2. DIE REAKTIVITAET POLYKLONALER UND MONOKLONALER ANTIKOERPER GEGEN
C-PROTEIN
4.2.1. PRODUKTION UND KONTROLLE DER QUALITAET VON POLYKLONALEN ANTISEREN
4.2.2. NACHWEIS VON C-PROTEIN ANTIKOERPERN IN ZELLKULTURUEBERSTAENDEN
4.3. CHARAKTERISIERUNG VON ANTIKOERPERN GEGEN C-PROTEIN DURCH
IMMUNOBIOTTING
4.4. ANALYSE DER EXPRESSION VON C-PROTEIN WAEHREND DER
MYOBLASTENDIFFERENZIERUNG IN
VITRO
4.5. ANALYSE DER C-PROTEINEXPRESSION WAEHREND DER EMBRYONALENTWICKLUNG
DER
BRUSTMUSKULATUR EINES HUEHNCHENS
4.6. MUSKELDIFFERENZIERUNG IN PRIMAERKULTURZELLEN
4.7. INTRAZELLULAERE VERTEILUNG DER SCHNELLEN ISOFORM VON C-PROTEIN IN
SICH
DIFFERENZIERENDEN MYOGENEN ZELLEN IN VITRO
4.8. IMMUNCYTOCHEMISCHE ANALYSE DER CARDIALEN ISOFORM DES C-PROTEINS
WAEHREND DER
MYOGENESE IN PRIMAERKULTURZELLEN
4.9. IMMUNCYTOCHEMISCHE LOKALISATION VON TITIN IN DIFFERENZIERENDEN
SKELETTMUSKELZELLEN UNTER KULTURBEDINGUNGEN
4.10. IMMUNCYTOCHEMISCHE ANALYSE VON MYOSIN WAEHREND DER MYOGENESE IN
VITRO
4.11. INDIREKTE IMMUNFLUORESZENZ AN KRYOSCHMTTEN
4.12. ZUSAMMENFASSENDE SCHEMATISCHE DARTEILUNG ZUR EXPRESSION
MYOFIBRILLAERER
PROTEINE
4.13. LIMITIERTE PROTEOLYSE VON C-PROTEIN AUS DER BRUSTMUSKULATUR EINES
ADULTEN HUHNS
4.13.1. LIMITIERTE PROTEOLYSE MIT ECP 32
4.13.2. C-PROTEINFFAGMENTE NACH SPALTUNG MIT DER V8-PROTEASE
4.13.3. SPALTUNG MIT CHYMOTRYPSIN
4.13.4. SPALTUNG MIT THERMOLYSIN
4.13.5. PROTEOLYTISCHE SPALTUNG VON C-PROTEIN MIT TRYPSIN
4.14. KREUZREAKTIVITAET DES POLYKLONALEN C-PROTEIN ANTIKOERPERS
58
58
60
62
63
63
64
66
68
72
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84
86
88
89
89
91
93
94
95
97
5. DISKUSSION
100
5.1. VERGLEICH DES PRAEPARATIONSVERLAUFS VON C-PROTEIN AUS RINDERMUSKEL
UND DEM
PECTORALISMUSKEL EINES ADULTEN HUHNS
5.2. NACHWEIS VON C-PROTEIN IM IMMUNOBLOT
5.3. KREUZREAKTIVITAET MIT DEM POLYKLONALEN ANTIKOERPER GEGEN C-PROTEIN
5.4. DIE EXPRESSION VON C-PROTEINISOFORMEN IN DER ENTWICKLUNG
5.5. LIMITIERTE PROTEOLYSE DES C-PROTEINS
100
101
102
103
105
6. LITERATURVERZEICHNIS
108
DANKSAGUNG |
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