NMR-spektroskopische Untersuchung von Ligand-Protein-Komplexen:
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2000
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
1
1.1
NMR-SPEKTROSKOPIE
AN
PROTEINEN
-
EINE
BIOCHEMISCHE
HERAUSFORDERUNG
1
1.2
STRUKTURBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
IN
LOESUNG
2
1.3
LIGAND-PROTEIN-WECHSELWIRKUNGSSTUDIEN
6
2
MATERIAL
UND
METHODEN
11
2.1
GERAETE
11
2.2
CHEMIKALIEN
12
2.3
PUFFER
12
2.4
KULTURMEDIEN
15
2.5
MIKROORGANISMEN
18
2.5.1
ANZUCHT
18
2.5.2
STAMMHALTUNG
18
2.5.3
STAEMME
UND
PLASMIDE
18
2.6
PLASMIDISOLIERUNG
20
2.6.1
SCHNELLISOLIERUNG
DURCH
HITZESCHOCK
20
2.6.2
FLUOROMETRISCHE
DNA-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
20
2.6.3
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
21
2.7
TRANSFORMATION
DURCH
ELEKTROPORATION
21
2.7.1
HERSTELLUNG
ELEKTROKOMPETENTER
ZELLEN
21
2.7.2
ELEKTROTRANSFONNATION
22
2.8
ANZUCHT
23
2.8.1
FERMENTATION
IN
VOLLMEDIUM
IN
SCHUETTELKOLBENKULTUR
23
2.8.2
FERMENTATION
IN
MINIMALMEDIUM
IN
SCHUETTELKOLBENKULTUR
23
2.8.3
FERMENTATION
IN
MINIMALMEDIUM
IM
BIOFLOW3000
23
2.8.4
FERMENTATION
IN
DEUTERIERTEM
MINIMALMEDIUM
IM
BIOFLOW3000
24
2.9
PROTEINREINIGUNG
24
2.9.1
AUFSCHLUSS
24
2.9.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
25
2.9.3
HYDROPHOBE
INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE
25
2.9.4
FARBSTOFF-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
26
2.9.5
GELFILTRATION
26
INHALTSVERZEICHNIS
2.9.6
PROTEINKONZENTRATION
DURCH
ULTRAFILTRATION
26
2.10
PROTEINCHEMISCHE
ARBEITEN
27
2.10.1
PROTEINRENATURIERUNG
27
2.10.2
MICRODROP
SCREENING
27
2.10.3
PROTEINMENGENBESTIMMUNG
27
2.10.4
POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
(PAGE)
28
2.11
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DER
DIHYDROFOLATREDUKTASEN
29
2.12
SYNTHESE
UND
ANALYSE
DEUTERIERTETER
VERBINDUNGEN
30
2.12.1
SYNTHESE
VON
2
H6-BEMSTEINSAEURE
30
2.12.2
DARSTELLUNG
VON
2
H5,
15
NI-GLYCIN
30
2.12.3
GC-MS-ANALYTIK
30
2.13
ISOLATION
VON
METABOLITEN
DES
T5DHFR-EXPRESSIONSSTAMMES
UND
HPL-
CHROMATOGRAPHISCHE
ANALYSE
31
2.14
NMR-SPEKTROSKOPIE
32
3
ERGEBNISSE
33
3.1
COMPUTERGESTUETZTE
FERMENTATIONEN
:
ENTWICKLUNG
DER
SOFTWARE
FERMENT
1.21
33
3.1.1
PROZESSFUEHRUNGSMODELLE
DER
SOFTWARE
FERMENT
1.21
34
3.1.2
HOCHZELLDICHTE-FERMENTATIONEN
MIT
E.
COLI
38
3.2
DIHYDROFOLATREDUKTASE
AUS
ESCHERICHIA
COLI
40
3.2.1
FERMENTATION
VON
EXPRESSIONSSTAEMMEN
DER
DIHYDROFOLATREDUTASE
AUS
E.
COLI
42
3.2.2
OPTIMIERUNG
DER
FERMENTATIONSEIGENSCHAFTEN
VON
T7-EXPRESSIONSSTAEMMEN
45
3.2.3
REINIGUNG
DER
DIHYDROFOLATREDUKTASE
AUS
ESCHERICHIA
COLI
49
3.2.4
AUFNAHME
VON
'H,
15
N-HSQC-SPEKTREN
DER
DIHYDROFOLATREDUKTASE
AUS
ESCHERICHIA
COLI
52
3.3
DIHYDROFOLATREDUKTASEN
AUS
D.
MELANOGASTER
UND
A.
ALBOPICTUS
72
3.3.1
FERMENTATIONEN
UND
REINIGUNGEN
ZUR
DARSTELLUNG
DER
DIHYDROFOLATREDUKTASEN
AUS
DROSOPHILA
MELANOGASTER
UND
AEDES
ALBOPICTUS
72
3.3.2
VERBESSERUNG
DER
LOESLICHKEIT
DER
DIHYDROFOLATREDUKTASE
AUS
AEDES
ALBOPICTUS
75
3.4
N-TERMINALE
DOMAENE
DER
RIBOFLAVINSYNTHASE
AUS
ESCHERICHIA
COLI
80
3.4.1
ANZUCHT,
REINIGUNG
UND
REKONSTITUITION
DER
N-TERMINALEN
DOMAENE
DER
RIBOFLAVINSYNTHASE
AUS
E.
COLI
82
3.4.2
HSQC-SPEKTREN
MIT
LIGANDEN
83
INHALTSVERZEICHNIS
3.4.3
ENTWICKLUNG
VON
HILFSMITTELN
FUER
DIE
STRUKTURBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
IN
LOESUNG
AM
BEISPIEL
DER
N-TERMINALEN
DOMAENE
DER
RIBOFLAVINSYNTHASE
AUS
E.
COLI
84
3.5
STUDIEN
AM
RNA-PROTEIN-KOMPLEX
DES
ANTITERMINATIONSPROTEINS
NUSB
AUS
ESCHERICHIA
COLI
92
3.5.1
VERBESSERUNG
DER
STABILITAET
DES
RNA-NUSB-KOMPLEXES
96
3.5.2
AEHNLICHKEITSBASIERTE
AUSWERTUNG
NICHT
ZUGEORDNETER
NMR-SPEKTREN
VON
NUSB-RNAPROTEIN-LIGAND-KOMPLEXEN
99
3.5.3
CHARAKTERISIERUNG
DES
NUSB-BOXA-KOMPLEXES
DURCH
THYMIDIN
DERIVATISIERTE
OLIGORIBONUCLEOTIDE
101
3.6
LUMAZINSYNTHASE
AUS
AQUIFEX
AEOLICUS
ALS
MODELLSYSTEM
FUER
DIE
ENTWICKLUNG
NEUER
MESSTECHNIKEN
ZUR
SPEKTROSKOPIE
VON
GROSSEN
PROTEINEN
103
3.6.1
DARSTELLUNG
VON
2
H,
1S
N-LUMAZINSYNTHASE
AUS
AQUIFEX
AEOLICUS
106
3.6.2
AUFNAHME
VON
NMR-SPEKTREN
VOM
972
KDA
KAPSID
DER
LUMAZINSYNTHASE
AUS
AQUIFEX
AEOLICUS
114
4
DISKUSSION
116
4.1
FERMENTATION
VON
ESCHERICHIA
COLI
IN
HOCHZELLDICHTEKULTUR
116
4.1.1
MODELL
ZUR
STEUERUNG
VON
F
ERMENTATIONEN
116
4.1.2
REKOMBINANTE
EXPRESSION
IN
HOCHZELLDICHTEKULTUR
MIT
MARKIERTEN
MINIMALMEDIEN
119
4.2
KRITERIEN
FUER
DIE
DURCHFUEHRBARKEIT
VON
SAR-BY-NMR-PROJEKTEN
122
4.2.1
FERMENTATION,
REINIGUNG
UND
PROTEINCHARAKTERISIERUNG
ZUR
DARSTELLUNG
VON
GROSSEN
MENGEN
PROTEINS
122
4.2.2
STEIGERUNG
DER
PROBENSTABILITAET
124
4.2.3
NMR-SPEKTROSKOPISCHE
VORAUSSETZUNGEN
FUER
SAR-BY-NMR-PROJEKTE
125
4.2.4
ZUSAMMENFASSUNG
DER
BEURTEILUNGSKRITERIEN
128
4.3
DYNAMIK
VON
LIGAND-PROTEINKOMPLEXEN
128
4.3.1
KOMPLEXBILDUNGSKINETIK
UND
IHRE
BEDEUTUNG
FUER
DIE
NMR-SPEKTROSKOPIE
VON
LIGAND-PROTEINKOMPLEXEN
128
4.3.2
DIE
ROLLE
VON
KONFORMERENGIEICHGEWICHTEN
BEI
DER
NMR-SPEKTROSKOPIE
VON
PROTEINEN
132
4.4
ASPEKTE
DER
SPEKTRENINTERPRETATION
VON
NICHT
ZUGEORDNETEN
LIGAND
PROTEINKOMPLEXEN
134
4.4.1
LIGANDINDUZIERTE
AENDERUNGEN
DER
NMR-SIGNALE
VON
PROTEINEN
13
5 |
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