Analyse des murinen Origin-Erkennungskomplexes ("origin recognition complex", ORC):
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin
Mensch-und-Buch-Verl.
2000
|
| Schriftenreihe: | Forschungsberichte aus der Chemie
65 |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Würzburg, Univ., Diss., 2000 |
| Beschreibung: | 115 S. Ill. |
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INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG
6
1
EINLEITUNG
9
1.1
DER
ZELLZYKLUS
9
1.1.1
DIE
STADIEN
DES
ZELLZYKLUS
9
1.1.2
DIE
REGULATION
DES
ZELLZYKLUS
BEI
EUKARYONTEN
10
1.1.3
DER
UEBERGANG
ZWISCHEN
G
1
-PHASE
UND
DNA-REPLIKATION
11
1.1.4
DIE
MITOSE
UND
DER
G2-KONTROLLPUNKT
11
1.2
GRUNDLEGENDE
PRINZIPIEN
DER
DNA-REPLIKATION
12
13
STRUKTURMERKMALE
EUKARYONTISCHER
REPLIKATIONSSTARTZONEN
13
1.3.1
ARS-ELEMENTE
14
1.3.2
DUE-ELEMENTE
14
1.3.3
PYRIMIDINTRAKTE
14
1.3.4
KEMSTRUKTUR
15
1.3.5
CHROMATINSTRUKTUR
15
1.3.6
TRANSKRIPTIONELLE
KONTROLLELEMENTE
15
1.3.7
DNA-METHYLIERUNGEN
16
1.3.8
ALTERNATIVE
DNA-STRUKTUREN
16
1.4
DIE
INITIATION
DER
DNA-REPLIKATION
BEI
EUKARYONTEN
16
1.4.1
DER
ORIGIN
RECOGNITION
COMPLEX
(ORC)
17
1.4.1.1
ORC1
17
1.4.1.2
ORC2
18
1.4.1.3
ORC3
18
1.4.1.4
ORC4
19
1.4.1.5
ORC5
19
1.4.1.6
ORC6
20
1.4.2
DER
INITIATIONSMECHANISMUS
DER
DNA-REPLIKATION
20
1.5
AUFGABENSTELLUNG
23
2
MATERIALIEN
24
2.1
BEZUGSQUELLEN
DER
VERWENDETEN
SUBSTANZEN
24
2.2
ZUSAMMENSETZUNG GEBRAEUCHLICHER
MEDIEN
UND
LOESUNGEN
26
3
METHODEN
28
3.1
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
28
3.1.1
ANALYTISCHE
PLASMID-DNA-ISOLIERUNG
_
28
3.1.2
PRAEPARATIVE
PLASMID-DNA-ISOLIERUNG
28
3.1.3
ANALYTISCHE
BACMID-DNA-ISOLATION
FUER
DIE
TRANSFEKTION
IN
SF9-ZELLEN
29
3.1.4
REINIGUNG
VON
PLASMID-DNA
DURCH
PHENOLEXTRAKTION
UND
ETHANOLFAELLUNG
29
3.2
GELELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
_
30
3.2.1
ANALYSE
VON
DNA
IN
AGAROSEGELEN
30
3.2.2
ANALYSE
VON
PROTEINEN
IN
DENATURIERENDEN
SDS-POLYACRYLAMIDGELEN
(SDS-PAGE)
30
3.2.3
FAERBEN
VON
PROTEINGELEN
MIT
COOMASSIE-BLAU
G250
30
3.2.4
FAERBEN
VON
PROTEINGELEN MIT
SILBER
NACH
BLUM
ET
AL.
(1987)30
33
HERSTELLUNG
UND
AUFARBEITUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
31
3.3.1
BESTIMMUNG
VON
NUKLEINSAEURE-KONZENTRATIONEN
31
3.3.2
SPALTUNG
VON
DNA
DURCH
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
31
3.3.3
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
POLYACRYLAMID
UND
AGAROSEGELEN
_
32
3.3.3.1
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
DURCH
ELEKTROELUTION
IM
DIALYSESCHLAUCH
32
3.3.3.2
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
DURCH
ELEKTROELUTION
MITTELS
.BIOTRAP
"
32
3.3.3.3
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT DE81-PAPIER
32
3.3.4
AUFFULLEN
UEBERHAENGENDER
5
'-ENDEN
VON
DNA-FRAGMENTEN
32
3.3.5
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
5
'-ENDEN
33
3.3.6
REINIGUNG
VON
SYNTHETISCHEN
OLIGONUKLEOTIDEN
33
3.4
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
VON
DNA
33
3.4.1
5
'-ENDMARKIERUNG
DURCH
T4-POLYNUKLEOTIDKINASE
_
33
3.4.2
3
'-ENDMARKIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
33
3.4.3
MARKIERUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
DURCH
YYRANDOM
PRIMERS
"
34
3.4.4
ISOLIERUNG
RADIOAKTIV
MARKIERTER
DNA
34
33
KLONIERUNG
REKOMBINANTER
DNA-MOLEKUELE
34
3.5.1
HERSTELLUNG
HITZEKOMPETENTER
BAKTERIENZELLEN
34
3.5.2
VORBEREITUNG
VON
BAKTERIENZELLEN
FUER
DIE
ELEKTROPORATION
35
3.5.3
PRAEPARATION
VON
VEKTOREN
35
3.5.4
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
MIT
VEKTOREN
35
3.5.5
TRANSPOSITION
VON
DONOR-CDNAS
IN
BACMIDE
ZUR
TRANSFEKTION
VON
SF9-ZELLEN
35
3.5.6
TRANSFORMATION
VON
HITZEKOMPETENTEN
BAKTERIENZELLEN
35
3.5.7
ELEKTROPORATION
VON
BAKTERIENZELLEN
36
3.5.8
BESTIMMUNG
DER
TRANSFORMATIONSRATE
KOMPETENTER
ZELLEN
36
3.6
ENZYMATISCHE
DNA-SEQUENZIERUNG
36
3.6.1
SEQUENZIERUNG
VON
DNA
NACH
SANGER
36
3.6.2
FLUORESZENZMETHODE
37
3.7
ZELLKULTUR-TECHNIKEN
_
38
3.7.1
KULTIVIERUNG
VON
ZELLEN
38
3.7.2
EINFRIEREN
UND
AUFTAUEN
VON
ZELLEN
38
3.7.3
SYNCHRONISATION
VON
EUKARYONTISCHEN
ZELLEN
39
3.7.3.1
ARRETIEREN
VON
ZELLEN
AM
GL/S-PHASENUEBERGANG
(YYSERUM
STARVATION
"
)
39
2
3.13.2
ARRETIERUNG
VON
ZELLEN
IN
DER
MITOSE
_
39
3.7.3.3
ARRETIEREN
VON
ZELLEN
NACH
DER
INITIATION
DER
DNA-SYNTHESE
_
39
3.8
HYBRIDISIERUNGSTECHNIKEN
39
3.8.1
TRANSFER
BAKTERIELLER
DNA
AUF
NYLONMEMBRANEN
ZUR
KOLONIEHYBRIDISIERUNG
39
3.8.2
SOUTHERN-TRANSFER
AUF
GELADENE
NYLONMEMBRANEN
39
3.8.3
DNA-DNA-HYBRIDISIERUNG
AUF
NYLONMEMBRANEN
40
3.9
ISOLIERUNG
UND
ANALYSE
VON
GESAMT-RNA
40
3.9.1
ISOLIERUNG
VON
GESAMT-RNA
40
3.9.1.1
PRAEPARATION
ZYTOPLASMATISCHER
RNA
(TRIZOL-METHODE,
GIBCO/BRL)
AUS
MAUS-ZELLEN
_
40
3.9.1.2
PRAEPARATION
ZYTOPLASMATISCHER
RNA
AUS
HEFEZELLEN
MIT
SAUREM
PHENOL
41
3.9.2
RNA-GELELEKTROPHORESE
41
3.9.3
NORTHERN-BLOT
41
3.9.4
DNA-RNA-HYBRIDISIERUNG
AUF
NYLONMEMBRANEN
42
3.10
DNA-AMPLIFIZIERENDE
METHODEN
42
3.10.1
POLYMERASE-KETTEN-REAKTION
(PCR)
42
3.10.2
RT-PCR
43
3.10.3
5
'
-RACE
44
3.11
PROTEINANALYTISCHE
METHODEN
45
3.11.1
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
45
3.11.2
PROTEINEXPRESSION
IN
PROKARYONTEN
46
3.11.2.1
PROTEINEXPRESSION
IN
E.
COLI
BL21(DE3)-ZELLEN
46
3.11.2.2
LOESLICHKEITSVERHALTEN
UEBEREXPRIMIERTER
PROTEINE
46
3.11.2.3
NATIVE
AUFREINIGUNG
REKOMBINANTER
(HIS 6-TAG-PROTEINE
46
3.11.2.4
DENATURIERENDE
AUFREINIGUNG
REKOMBINANTER
(HIS)6-TAG-PROTEINE
46
3.11.2.5
ISOLIERUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
AUS
YYINCLUSION
BODIES
"
DURCH
ELEKTROELUTION
47
3.11.2.6
ISOLIERUNG
REKOMBINANTER
PROTEINE
AUS
YYINCLUSION
BODIES
"
DURCH
SARKOSYL
47
3.11.3
PROTEINEXPRESSION
IN
INSEKTENZELLEN
48
3.11.3.1
'
TRANSFEKTION
VON
SF9-ZELLEN
MIT
REKOMBINANTER
BACMID
DNA
48
3.11.3.2
AMPLIFIKATION
VON
BACULOVIREN
48
3.11.3.3
LAGERUNG
DER
VIRUSHALTIGEN
ZELLKULTURUEBERSTAENDE
48
3.11.3.4
ENDPUNKT-VERDUENNUNG
ZUR
BESTIMMUNG
DES
VIRUS-TITER_
48
3.11.3.5
LOESLICHKEITSVERHALTEN
EINZELEXPRIMIERTER
PROTEINE
49
3.11.3.6
EXPRESSION
VON
EINZELNEN
PROTEINEN
ODER
VON
KOMPLEXEN
49
3.11.3.7
AUFREINIGUNG
VON
REKOMBINANTEN
PROTEINEN
BZW
-KOMPLEXEN
49
3.11.4
AUFREINIGUNG
VON
POLYKLONALEN
KANINCHENSEREN
49
3.11.4.1
IMMOBILISIERUNG
VON
REKOMBINATEM
PROTEIN
AN
MINI-LEAKYY
(KEM-EN-TEC)
49
3.11.4.2
AFFMITAETSCHROMATOGRAPHISCHE
AUFREINIGUNG
POLYKLONALER
SEREN
50
3.12
PRAEPARATION
VON
ZELLFREIEN
PROTEIN-EXTRAKTEN
_
50
3.12.1
PRAEPARATION
EINES
KEMEXTRAKTES
_
50
3
3.12.2
PRAEPARATION
VON
ZELLFREIEM
KEMEXTRAKT
(GRAYSON
ET
AL.,
1995)51
3.12.3
PRAEPARATION
EINES
GESAMTZELLEXTRAKTES
(WOBBE
ET
AL.,
1985)51
3.13
INUNUNCHEMISCHER
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
DURCH
WESTERN-BLOT
51
3.13.1
SEMI-DRY-TRANSFER
51
3.13.2
IMMUNOCHETNISCHER
NACHWEIS
VON
IMMOBILISIERTEN
PROTEINEN
_
52
3.13.3
"STRIPPEN
"
VON
NITROZELLULOSEMEMBRANEN
52
4
ERGEBNISSE
53
4.1
DAS
MAUSHOMOLOG
ZU
ORC3
53
4.1.1
IDENTIFIZIERUNG
DER
MURINEN
ORC3-SEQUENZ
53
4.1.2
VERGLEICH
VON
MMORC3P
MIT
HOMOLOGEN
PROTEINEN
54
4.1.3
MOTIVSUCHE
IN
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
MMORC3P
56
4.1.4
GENOMISCHE
LOKALISIERUNG
DES
MURINEN
ORC3-GENS
_
58
4.1.5
UEBEREXPRESSION
VON
ORC3P
59
4.1.5.1
EXPRESSION
VON
ORC3P
IN
INSEKTENZELLEN
60
4.1.5.2
KLONIERUNG
DES
GESAMTPROTEINS
IN DEN
E.
CO/I-EXPRESSIONSVEKTOR
PRSET
62
4.1.5.3
EXPRESSION
VON
TEILDELETIERTEM
ORC3P
62
4.1.6
GENOMISCHE
ORGANIZATION
DES
MURINEN
ORC3-GENS
_
63
4.1.6.1
PCR-ANALYSEN
DES
ORC3-KLONS
105G22
63
4.1.6.2
ANALYSE
DES
GENOMISCHEN
ORC3-KLONS
DURCH
SEQUENZIERUNGEN
65
4.1.7
MOTIVSUCHE
IN
DER
PROMOTOR-REGION
DES
GENOMISCHEN
ORC3-GENS
68
4J
DAS
MAUSHOMOLOG
ZU
ORC4
69
4.2.1
IDENTIFIZIERUNG
DER
MURINEN
ORC4-SEQUENZ
69
4.2.2
VERGLEICH
VON
MMORC4P
MIT
HOMOLOGEN
ORC4-PROTEINEN
69
4.2.3
HOMOLOGIEVERGLEICH
VON
MMORC4P
MIT
WEITEREN
HOMOLOGEN
PROTEINEN
_
70
4.2.4
MOTIVSUCHE
IN
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
MMORC4P
73
4.2.5
UEBEREXPRESSION
VON
ORC4P
MIT
HISTIDIN-TAG
73
4.2.5.1
AUFREINIGUNG
VON
ORC4P
AUS
E.
COLI
74
4.2.5.2
ZEITABHAENGIGE EXPRESSION
VON
MMORC4P
IN
INSEKTENZELLEN
75
4.2.5.3
AUFREINIGUNG
VON
ORC4P
AUS
INSEKTENZELLEN
_
.76
4.2.6
GEWINNUNG
VON
ANTIKOERPERN
GEGEN
MMORC4P
77
4.2.7
KLONIERUNG
VON
MURINEM
WILDTYP-ORC4P
FUER
DIE
EXPRESSION
IN
INSEKTENZELLEN
78
43
DAS
MAUSHOMOLOG
ZU
ORCS
78
4.3.1
IDENTIFIZIERUNG
DER
MURINEN
ORC5-SEQUENZ
78
4.3.2
VERGLEICH
VON
MMORC5P
MIT
HOMOLOGEN
PROTEINEN
79
4.3.3
MOTIVSUCHE
IN
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
MMORC5P
79
4.3.4
UEBEREXPRESSION
VON
MMORC5P
MIT
HISTIDIN-TAG
81
4.3.4.1
NATIVE
AUFREINIGUNG
VON
ORC5P
AUS
E.
COLI
81
4.3.4.2
DENATURIERENDE
AUFREINIGUNG
VON
ORC5P
AUS
E.
COLI
82
4.3.4.3
ZEITABHAENGIGE
EXPRESSION
VON
MMORC5P
IN
INSEKTENZELLEN
_
83
4
4.4
DAS
MAUSHOMOLOG
ZU
ORC6
83
4.4.1
KLONIERUNG
DER
MURINEN
ORC6-SEQUENZ
83
4.4.2
VERGLEICH
VON
MMORCOEP
MIT
HOMOLOGEN
PROTEINEN
_
84
4.4.3
MOTIVSUCHE
IN
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
MMORCOEP
86
4.4.4
EXPRESSION
VON
MMORCOE
IN
E.
COLI
86
4.4.5
ZEITABHAENGIGE EXPRESSION
VON
MMORCOEP
IN
INSEKTENZELLEN
87
4.4.OE
GEWINNUNG
VON
ANTIKOERPERN
GEGEN
MMORCOEP
88
43
EXPRESSION
DER
ORC-GENE
WAEHREND
DES
ZELLZYKLUS
89
4.6
KOEXPRESSION
VON
MMORCL-6
91
4.6.1
ZEITABHAENGIGE
EXPRESSION
VON
MMORCLP
IN
INSEKTENZELLEN
_
_
91
4.6.2
KLONIERUNG
VON
MURINEM
ORC2P
FUER
DIE
EXPRESSION
IN
INSEKTENZELLEN
_
_
92
4.6.3
AUFREINIGUNG
VON
KOEXPRIMIERTEN
ORCL-OE-PROTEINEN
_
_
92
5
DISKUSSION
97
5.1
DER
REKOMBINANTE
ORC
97
5.2
DIE
ORC-UNTEREINHEITEN
-
EVOLUTIONAER
UND
IM
ZELLZYKLUS
BETRACHTET
98
53
DAS
YYHELIX-LOOP-HELIX
"
-MOTIV
-
EIN
POTENTIELLES
INTERAKTIONSMOTIV
DER
ORC-UNTEREINHEITEN
_
99
5.4
DAS
GENOMISCHE
ORC3-GEN
UND
E2F
_
99
5J5
INITIATIONSFAKTOREN
ALS
KREBSAUSLOESER
UND
TUMORSUPPRESSOREN
_100
6
LITERATUR
102
7
APPENDIX
109
7.1
VERWENDETE
ABKUERZUNGEN
_
_
109
7.2
VERWENDETE
PRIMER
FUER
MMORC3
(IN
5'-3'-RICHTUNG)
_
_
110
73
SEQUENZEN
DES
GENOMISCHEN
ORC3-GENS
_
_
111
7.3.1
5
-PROMOTOR-REGION
_
_
111
7.3.2
INTRON
1
UND
5
-SPLICESTELLE
INTRON
2
_
_
112
7.3.3
3-BEREICH
VON
INTRON
5
BIS5
'
-BEREICH
VON
INTRON
8
_
_
112
7.3.4
INTRON
15
_
_
113
7.3.5
3
'
-BEREICH
_
_
114
5 |
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