Multi-dimensionale Kartierung von Peptiden aus humanem Blutfiltrat mittels massenspektrometrischer Methoden:
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1999
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INHALTSWRZOICHNLS
I
INHALTSVERZEICHNIS
I EINLEITUNG 1
1.1 ENDOKRINES SYSTEM UND HORMONE 1
1.2 BLUTFLLTRAT ALS QUELLE FFTR HUMANE ZIRKULIERENDE PEPTIDHORMONE 3
L3 VOM GENOM ZUM PROTEOM: ERSTELLUNG VON PROTEIN-KARTEN EINZELNER
ZELLTYPEN, ORGANISMEN ODER
KORPERFLIISSIGKEITEN 7
1.4 GRUNDLAGEN DER MASSENSPEKTROMETRIE FIIR PEPTIDE/PRO TEINE 10
1.4.1 MS'-METHODEN:
MATRIX-ASSISTED LASER DESORPTION/IONISATION TIME-OF-FLIGHT MASS
SPECTROMETRY
(MALDI-TOF-MS) 14
1.4.1.1 IONISIENMGSPRINZIP 14
1.4.1.2 MASSENANALYSE DER IONEN IN EINEM MALDI-TOF MASSENSPEKTRO METERS
16
1.4.1.3 PROBCNPR&PARATIONSTECHNIKEN 20
1.4.2 MS'-METHODEN:
ELECTROSPRAY IONISATION MASS SPECTROMETRY (ESI-MS) 22
1.4.2.1 IONISIAUNGSPRINZIP 22
1.4.2.2 VARIANTEN DER ELEKTROSPRAYQUEUE 25
1.4.2.3 DER QUADRUPOL ALS MASSENANALYSATOR 27
1.4.3 MS*-METHODEN: MASSENSPEKTROMETRISCHE SEQUENZIERUNG UND
STRUKTURANALYSE 29
1.4.3.1 PRINZIP DER T ANDEM-MASSENSPEKTROMETRIE 30
1.4.3.2 FRAGMENTSERIEN UND NOMENKLATUR 32
H AUFGABENSTELLUNG 34
M MATERIAL UND METHODEN 35
HI.1 MATERIAL 35
IH.
1.1
MATRIXSUBSTANZEN FTLR DIE MALDI-TOF MASSENSPEKTROMETRIE
35
M.1.2
PEPTID-STANDARDS FILR DIE MALDI-TOF MASSENSPEKTROMETRIE
36
FFL.1.3 PEPTIDBANK AUS HUMANEM BLUTFLLTRAT
37
ID.
1
.4 LDSUNGSMITTEL UND SONSTIGE CHEMIKALIEN
38
FFL.1.5 LDSUNGSMITTELGEMISCHE
39
FFL.1.6
CHROMATOGRAPHIEMEDIEN REVERSED-PHASE-HPLC
39
M. 1.7
SONSTIGE GER&TE UND HILFSMITTEL
39
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/959601392
INHALTS VORZOICHNIA
II
IIU METHODEN 40
FFL.2.1
MALDI-TOF MASSENSPEKTROMETRIE 40
M.2.2
ESI- MASSENSPEKTROMETRIE
42
HI.
2.2.1
ESI-TRIPLE-QUADRUPOL MASSENSPEKTROMETRIE
42
M.2.2.2
NANOES-QUADRUPOL-TOF MASSENSPEKTROMETRIE 44
III. 2.3 REVERSED-PHASE
CHROMATOGRAPHIC
44
M.2.4
KAPILLARZONENELEKTROPHORESE
45
M.2.5
EDMAN-SEQUENZIENING
45
IV ERGEBNISSE UND DISKUSSION 47
IV. 1 DAS KONZEPT DER MULTI-DIMENSIONAKN KARTIERONG VON PEPTIDEN AUS
HUMANEM BLUTFLLTRAT MITTELS
MASSENSPEKTROMETRISCBER METHODEN 47
IV2 OPTIMIERTE TECHNIKEN ZUR MESSUNG VON PEPTIDEN IN KOMPIEXEN
BIOLOGISCHEN MISCHUNGEN MITTELS
MALDI-TOF MASSENSPEKTROMETRIE 50
IV. 2.1 OPTIMIERUNG DER PROBENVORBEREITUNG FILR DIE MALDI-TOF
MASSENSPEKTROMETRIE ZUR SENSITIVEN
ANALYSE VON PEPTIDEN IN KOMPLEXEN BIOLOGISCHEN GEMISCHEN 50
IV.2.2 AUTOMATION DER MALDI-TOF MASSENSPEKTROMETRIE: MINIMIERUNG DES
NOTWENDIGEN ANWENDER-
EINGRIFFS BEI DER GENERIERUNG, VERARBEITUNG UND ANALYSE
MASSENSPEKTROMETRISCHEN DATEN 50
IV.2.2.1 AUTOMATION DER DATENAUFNAHME IN DER MALDI-TOF
MASSENSPEKTROMETRIE ZUR ANALYSE
KOMPLEXER PEPTIDMISCHUNGEN 51
IV.2.2.2 AUTOMATISCHE PROBENAUFTRAGUNG UNTER VERWENDUNG EINES
PIPETTIERROBOTERS 55
IV.2.2.3 AUTOMATISIERUNG DER PROZESSIERUNG UND ANALYSE VON SPEKTREN IN
DER MALDI-TOF
MASSENSPEKTROMETRIE 60
IV.2.2.4 ZUSAMMENFASSUNG 62
IV J ENTWKKLUNG EINER PEPTIDMASSEN-DATENBANK DES HUMANEM BLUTFILTRATS 43
RV.
3.1
BEWERTUNG DER VERWENDUNG ZWEIER KOMPLEMENT&RER MATRICES ZUR
DIFFERENZIERTEN KARTIERUNG DER
PEPTIDBANK 66
IV.3.2 VERTEILUNG DER DETEKTIERTEN KOMPONENTEN IN DER PEPTIDBANK 68
IV.3.3 VERBESSERUNG DER AUSGANGSDATEN DURCH VERWENDUNG VON DE MALDI-TOF
UND RCFLCKTOR-MODUS
BEI DER ERSTELLUNG EINER PEPTIDMASSENKARTE 71
IV.3.3.1 LEISTUNGSDATEN: AUFLFTSUNG UND MASSENGENAUIGKEIT 71
IV.3.3.2 BEDCUTUNG DER GESTEIGERTEN LEISTUNGSDATEN 74
IV.3.3.3 DETEKTIONSGRENZEN IN DER PEPTIDMASSEN-DATENBANK 76
IV.3.3.4 BEURTEILUNG VON REDUNDANZEN IN DER PEPTIDMASSEN-DATENBANK 79
INHALTS VARZAICHNLA
III
IV.4 ENTWICKLUNG WEITERER MASSENSPEKTROMETRISCHER DIMENSIONEN ZUR
CHARAKTERISIERUNG DER PEPTIDE
IN BLUTFILTRAT AUSGEHEND VON DER PEPTIDMASSEN-DATENBANK 81
IV.4.1 GEZIELTE AUFREINIGUNG MASSENSPEKTROMETRISCH DCTCKTIERTCR PEPTIDE
AM BEISPIEL VERSCHIEDENER
TRUNKIERTER FORMEN DES (J-DEFENSINS HBD-1 UND DER A-DEFENSINE
HNP-L/HNP-3 81
IV.4.2 DIREKTES SYSTEMATISCHES SEQUENZIEREN DER PEPTIDE AUS PEPTIDBANK-
FRAKTIONEN MITTELS ELEKTROSPRAY-
BZW. NANOELEKTROSPRAY-MS* 84
IV.4.2.I ELEKTROSPRAY ODER NANOELEKTROSPRAY ? * 84
IV.4.2.2 KOMPLIKATIONEN BEIM DIREKTEN SEQUENZIEREN AUS SEHR KOMPLEXEN
MISCHUNGEN 85
IV.4.2.3 KOMPLIKATIONEN BEIM SEQUENZIEREN VON PEPTIDEN MIT UNBEKANNTEM
ENZYMATISCHEN BZW.
PROTEOLYTISCHEN SPALTMUSTER 87
IV.4.2.4 BEISPIELE FTIR DIE DIREKTE MASSENSPEKTROMETRISCHE SEQUENZIERUNG
VON PEPTIDEN AUS KOMPLEXEN
MISCHUNGEN MIT EINEM TRIPLE-QUADRUPOL-MASSENSPEKTROMETER 89
IV.4.2.5 LIMITATIONEN DER METHODE DER DIREKTEN MASSENSPEKTROMETRISCHEN
SEQUENZIERUNG 91
IV.4.2.6 REGELN ZUR AUFNAHME UND AUSWERTUNG VON T
RIPLE-QUADRUPOL-CID-FRAGMENTSPEKTREN
HOCHGELADENER PEPTID-VORLFTUFER-IONEN 93
IV.4.2.7 NEUE MBGLICHKEITEN BEI VERWENDUNG EINES
QUADRUPOL-TOF-MASSENSPEKTROMETERS 96
IV J YJUMMM^NFIIHNING MASSENSPEKTROMETRISCH
UND PEPTIDCHEMISCH ERMITTELTER DATEN IN EINER
PEPTID-DATENBANK BASIEREND AUF DER DE MALDI-TOF KARTIERUNG 102
V ZUSAMMENFASSUNG 104
VI AUSBUCK 107
VH UTERATUR- UND QUELLENVERZEICHNIS 110
VM USTE DER
VERWNDETEN ABKORZUNGEN
116 |
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