Molekulargenetische Untersuchungen des Chinaldin-Abbaus bei Arthrobacter spec. Rü61a:
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| Format: | Book |
| Language: | German |
| Published: |
Stuttgart
Grauer
1999
|
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| Online Access: | Inhaltsverzeichnis |
| Item Description: | Zugl.: Hohenheim, Univ., Diss., 1999 |
| Physical Description: | V, 147 S. Ill., graph. Darst. : 21 cm |
| ISBN: | 3861862875 |
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I
NHALTSVERZEICHNIS
I
1
EINLEITUNG
.
1
1.1
C
HINOLIN
UND
SEINE
D
ERIVATE
.
1
1.1.1
VORKOMMEN
VON
CHINOLINDERIVATEN
.
1
1.1.2
VERWENDUNG
VON
CHINOLINDERIVATEN
.
2
1.2
D
ER
A
BBAU
VON
C
HINALDIN
(2-M
ETHYLCHINOLIN
)
.
3
1.3
K
OHLENMONOXID
-B
ILDUNG
BEI
ENZYMATISCHEN
R
EAKTIONEN
.
5
1.4
A
UFGABENSTELLUNG
.
6
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
7
2.1
A
BKUERZUNGEN
.
7
2.1.1
ALLGEMEINE
ABKUERZUNGEN
.
7
2.1.2
ABKUERZUNGEN
FOER
AMINOSAEUREN
.
9
2.2
D
EFINITIONEN
.
9
2.3
G
ERAETE
.
10
2.4
C
HEMIKALIEN
UND
SONSTIGE
M
ATERIALIEN
.
13
2.5
A
NTIBIOTIKA
UND
IPTG
.
15
2.6
P
UFFERUND
L
OESUNGEN
.
16
2.7
K
ULTURMEDIEN
.
17
2.8
B
AKTERIENSTAEMME
.
19
2.9
Z
UECHTUNGSBEDINGUNGEN
UND
S
TAMMHALTUNG
.
20
2.10
V
EKTOREN
.
20
2.10.1
DER
EXPRESSIONSVEKTOR
PQE30
UND
DAS
REPRESSORPLASMID
PREP4
.
20
2.10.2
PCG2100UNDPBL2L00
.
22
2.10.3
PBC
SK(+)
UND
PBLUESCRIPTLL
SK(+)
.
22
2.10.4
PT7-7
.
24
2.11
I
SOLIERUNG
VON
P
LASMID
-DNA
.
25
2.11.1
PLASMIX
MINIPREPS
NACH
DER
FIRMA
TALENT.
.
25
2.11.2
METHODE
NACH
ZHOU
ET
AL.
(1990)
.
25
2.11.3
ALKALISCHE
LYSE
NACH
SAMBROOK
ET
AL.
(1989)
.
26
2.12
K
ONZENTRATION
UND
R
EINHEIT
DER
DNA
.
27
2.13
S
PALTUNG
VON
DNA
MIT
R
ESTRIKTIONSENZYMEN
.
28
2.14
A
GAROSEGELELEKTROPHORESE
.
28
2.15
E
LUTION
VON
DNA
AUS
A
GAROSEGELEN
.
29
2.16
D
EPHOSPHORYLIERUNG
VON
LINEARISIERTER
V
EKTOR
-DNA
.
30
2.17
L
IGATION
VON
DNA-F
RAGMENTEN
.
30
2.18
K
LONIERUNG
IN
E.
COLI
NIL
5
[
P
REP4]
UND
E.
COLI
HB101
.
31
II
I
NHALTSVERZEICHNIS
2.18.1
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
.
31
2.18.2
TRANSFORMATION
KOMPETENTER
ZELLEN
.
32
2.18.3
SELEKTION
TRANSFORMIERTER
KLONE
.
32
2.19
K
LONIERUNG
IN
P
ROTOPLASTEN
NCN
A
RTHROBACTER
SPEC
.
R
UE
61
A
.32
2.19.1
HERSTELLUNG
VON
PROTOPLASTEN
.
32
2.19.2
TRANSFORMATION
VON
PROTOPLASTEN
.
33
2.20
P
OLYMERASE
-K
ETTENREAKTION
(PCR)
.
34
2.20.1
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
34
2.20.2
REINIGUNG
DER
PCR-PRODUKTE
.
.
:
.
36
2.21
G
ERICHTETE
M
UTAGENESE
.
37
2.21.1
KONSTRUKTION
DER
PRIMER
.
37
2.21.2
VERVIELFAELTIGUNG
DER
TEMPLATE-DNA
.
38
2.21.3
TRANSFORMATION
DER
MUTIERTEN
PLASMIDE
.
40
2.22
DNA-S
EQUENZIERUNG
.
40
2.22.1
T7
SEQUENASE
QUICK-DENATURE
PLASMID
SEQUENCING
KIT
.
41
2.22.2
THERMO
SEQUENASE
CYCLE
SEQUENCING
KIT
.
43
2.23
A
USWERTUNG
VON
DNA
UND
A
MINOSAEURESEQUENZEN
.
45
2.24
P
ROTEINBESTIMMUNG
.
46
2.24.1
METHODE
NACH
BRADFORD
(1976)
.
46
2.24.2
PHOTOMETRISCHE
BESTIMMUNG
.
46
2.25
SDS-P
OLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
47
2.26
E
NZYMTESTS
.
47
2.26.1
LH-3-HYDROXY-4-OXOCHINALDIN-2,4-DIOXYGENASE
(HOD)
.
47
2.26.2
1
H-4-OXOCHINALDIN-MONOOXYGENASE
.
48
2.27
E
NZYMKINETISCHE
U
NTERSUCHUNGEN
DER
1//-3-H
YDROXY
-4-
OXOCHINALDIN
-2,4-D
IOXYGENASE
(HOD)
.
49
2.27.1
BESTIMMUNG
VON
K
M
,
V
MAX
UND
K
CAT
.
49
2.27.2
VERGLEICH
MIT
DER
S95A-MUTANTE
DER
LH-3-HYDROXY-4
OXOCHINOLIN-2,4-DIOXYGENASE
.
50
2.28
S
TABILITAET
VON
6
X
H
IS
-HOD
.
50
2.29
UE
BEREXPRESSION
VON
HOD
UND
ORF49
1
IN
E.
COLI
M
15
[PREP4]
.
51
2.29.1
EXPRESSION
IN
ABHAENGIGKEIT
VON
DER
INDUKTIONSZEIT
.
51
2.29.2
REINIGUNG
DER
FUSIONSPROTEINE
.
52
2.29.3
LOESLICHKEIT
DES
FUSIONSPROTEINS
.
53
2.30
R
EINIGUNG
DER
KLONIERTEN
177-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-
2,
4-D
IOXYGENASE
(6
X
H
IS
-HOD)
.
54
I
NHALTSVERZEICHNIS
III
2.30.1
ZELLZUECHTUNG
.
54
2.30.2
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
LYSOZYM
UND
ULTRASCHALL
.
55
2.30.3
METALLCHELAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
UNTER
NATIVEN
BEDINGUNGEN
.
55
2.30.4
REGENERIERUNG
DES
NI-NTA-ADSORBERHARZES
.
56
2.31
R
EINIGUNG
DES
KLONIERTEN
P
ROTEINS
ORF491
(6XHIS-ORF491).57
2.31.1
ZELLZUECHTUNG
.
57
2.31.2
ZELLAUFSCHLUSS
.
57
2.31.3
METALLCHELAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
.
57
2.31.4
DIALYSE
.
58
2.32
K
RISTALLISATIONSVERSUCHE
.
59
2.32.1
ANSETZEN
DER
KRISTALLISATIONSTESTS
.
60
2.32.2
UNTERSUCHUNG
DER
KRISTALLISATIONSANSAETZE
.
61
2.33
ESI-M
ASSENSPEKTRUM
.
61
3
ERGEBNISSE
.
62
3.1
S
EQUENZANALYSEN
.
62
3.1.1
SEQUENZ
DES
2623
BP
LANGEN
INSERTS
.
62
3.1.2
HAEUFIGKEIT
DER
CODONS
.
66
3.1.3
VERTEILUNG
DER
NUKLEOTIDE
IM
TRIPLETTCODE
.
68
3.1.4
CHARAKTERISIERUNG
DES
HOD-GENPRODUKTES
.
69
3.1.5
AMINOSAEURESEQUENZVERGLEICHE
DER
LH-3-HYDROXY-4
OXOCHINALDIN-2,4-DIOXYGENASE
.
72
3.1.6
SEKUNDAERSTRUKTUR
DER
LH-3-HYDROXY-4-OXOCHINALDIN-2,4
DIOXYGENASE
.
77
3.1.7
CHARAKTERISIERUNG
DES
ORF491
-GENPRODUKTES
.
78
3.1.8
AMINOSAEURESEQUENZVERGLEICHE
VON
ORF491
.
81
3.1.9
POTENTIELLER
OFFENER
LESERAHMEN
.
84
3.2
UE
BEREXPRESSION
DES
1//-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-
2,4-D
IOXYGENASE
-G
ENS
(
HOD
)
.
85
3.2.1
KLONIERUNG
VON
HOD
IN
DEN
EXPRESSIONSVEKTOR
PQE30
.
85
3.2.2
GENEXPRESSION
DES
FUSIONSPROTEINS
6XHIS-HOD
IN
ABHAENGIGKEIT
VON
DER
INDUKTIONSZEIT
.
86
3.2.3
LOESLICHKEIT
DES
FUSIONSPROTEINS
6XHIS-HOD
.
87
3.3
R
EINIGUNG
DER
KLONIERTEN
1//-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-
2,4-D
IOXYGENASE
(6
X
H
IS
-HOD)
.
89
3.3.1
ZUECHTUNG
UND
ZELLAUFSCHLUSS
.
89
IV
I
NHALTSVERZEICHNIS
3.3.2
METALLCHELAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
UNTER
NATIVEN
BEDINGUNGEN
.
89
3.3.3
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
90
3.3.4
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
.
91
3.4
ESI-M
ASSENSPEKTRUM
MIT
HOMOGENEM
6
X
H
IS
-HOD
F
USIONSPROTEIN
.
91
3.5
K
RISTALLISATIONSVERSUCHE
MIT
HOMOGENEM
6
X
H
IS
-HOD
F
USIONSPROTEIN
.
92
3.6
S
TABILITAET
DES
6
X
H
IS
-HOD-F
USIONSPROTEINS
.
93
3.6.1
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
.
93
3.6.2
ENZYMTEST
.
95
3.7
G
ERICHTETE
M
UTAGENESE
DES
6
X
H
IS
-HOD-F
USIONSPROTEINS
.
95
3.7.1
MUTATION
UND
SCREENING
NACH
GEEIGNETEN
TRANSFORMANTEN
.
95
3.7.2
UEBEREXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
MUTANTEN
6XHIS-H0D
PROTEINE
S101A
UND
D233A
.
96
3.7.3
ENZYMAKTIVITAET
DER
MUTANTEN
PROTEINE
.
96
3.8
E
NZYMKINETISCHE
U
NTERSUCHUNGEN
DER
12/-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-2,4-D
IOXYGENASE
(HOD)
.
97
3.8.1
BESTIMMUNG
DER
MICHAELIS-KONSTANTEN,
DER
MAXIMALEN
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
UND
DER
WECHSELZAHL
.
97
3.8.2
VERGLEICH
MIT
DER
S95A-MUTANTE
DER
LH-3-HYDROXY-4
OXOCHINOLIN-2,4-DIOXYGENASE
(QDO)
.
98
3.9
UEBEREXPRESSION
DES
ORF491
-G
ENPRODUKTES
.
99
3.9.1
KLONIERUNG
VON
ORF491
IN
DEN
EXPRESSIONSVEKTOR
PQE30
.
99
3.9.2
GENEXPRESSION
DES
FUSIONSPROTEINS
6XHIS-ORF491
IN
ABHAENGIGKEIT
VON
DER
IPTG-KONZENTRATION
.
99
3.9.3
LOESLICHKEIT
DES
FUSIONSPROTEINS
6XHIS-ORF491
.
100
3.10
R
EINIGUNG
DES
KLONIERTEN
P
ROTEINS
ORF49
1
(6XHIS-ORF49
1).
102
3.10.1
ZUECHTUNG
UND
ZELLAUFSCHLUSS
.
102
3.10.2
METALLCHELAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
UNTER
DENATURIERENDEN
BEDINGUNGEN
.
102
3.10.3
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
.
103
3.10.4
TEST
AUF
ENZYMAKTIVITAET
.
104
3.11
I
NAKTIVIERUNG
DES
ORFWW-G
ENS
IN
A
RTHROBACTER
SPEC
.
R
UE
61
A
.
104
3.11.1
AMPLIFIZIERUNG
DES
CHLORAMPHENICOL-RESISTENZGENS
.
105
3.11.2
KONSTRUKTION
VON
PLASMIDEN
MIT
INAKTIVEM
ORF491-GEN
.
105
I
NHALTSVERZEICHNIS
V
3.11.3
TRANSFORMATION
IN
ARTHROBACTER-PROTOPLASTEN
.106
3.11.4
KOLONIE-PCR
MIT
REGENERIERTEN
PROTOPLASTEN
.107
4
DISKUSSION
.
109
4.1
D
IE
1//-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-2,4-D
IOXYGENASE
AUS
AERTHROBACTER
SPEC.
RUE61A,
EINE
HETEROZYKLEN-SPALTENDE
D
IOXYGENASE
.
109
4.1.1
AROMATEN-RINGSPALTENDE
DIOXYGENASEN
.
109
4.1.2
EINORDNUNG
DER
LH-3-HYDROXY-4-OXOCHINALDIN-2,4
DIOXYGENASE
AUS
ARTHROBACTER
SPEC.
RUE61A
.
HO
4.2
UEBEREXPRESSION
DES
1#-3-HYDROXY-4-OXOCHINALDIN-2,4
D
IOXYGENASE
-G
ENS
(
HOD
)
.
112
4.3
A
MINOSAEURESEQUENZANALYSE
DER
1Z/-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-2,4-D
IOXYGENASE
(HOD)
AUS
A
RTHROBACTER
SPEC
.
RUE61A
.
114
4.4
G
ERICHTETE
M
UTAGENESE
DER
17/-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-
2,4-D
IOXYGENASE
(HOD)
AUS
A
RTHROBACTER
SPEC
.
R
UE
61
A
.
116
4.5
S
EKUNDAERSTRUKTUR
DER
177-3-H
YDROXY
-4
OXOCHINALDIN
-2,4
D
IOXYGENASE
(HOD)
.
119
4.6
D
AS
P
ROTEIN
ORF49
1
AUS
A
RTHROBACTER
SPEC
.
R
UE
6
1
A
.
120
4.6.1
UEBEREXPRESSION
VON
ORF
491
.
120
4.6.2
INAKTIVIERUNG
DES
ORF491-GENS
.
120
4.7
A
MINOSAEURESEQUENZANALYSE
VON
ORF49
1
AUS
A
RTHROBACTER
SPEC
.
RUE61A
.
121
4.8
G
ECLUSTERTE
PROCARYOTISCHE
G
ENE
.
124
4.9
A
USBLICK
.
126
5
ZUSAMMENFASSUNG
.
127
6
LITERATUR.
.
128 |
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