Biochemische Analyse Actin-bindender Proteine in ihrer Interaktion mit Actinfilamenten:
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INHALTSVERZEICHNIS
1
1
ZUSAMMENFASSUNG
4
2
EINLEITUNG
6
2.1
ACTIN
6
2.1.1
POLYMERISATION
VON
G-ACTIN
ZU
F-ACTIN.
8
2.2
ACTIN-BINDENDE
PROTEINE
8
2.2.1
GELSOLIN
9
2
2.2
CAPZ
12
2.2.3
MYOSIN
12
2.2.4
TROPOMYOSIN
15
2.2.5
VINCUHN
16
3
MATERIAL
UND
METHODEN
19
3.1
MATERIAL
19
3.2
METHODEN
ZUR
KONZENTRATION
UND
REINHEITSBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
20
3.2.1
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
MIT
DER
BIURET-METHODE
20
3
2.2
BCA-METHODE
ZUR
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
21
3.2.3
SDS-POLYACRYLAMIDGEL-ELEKTROPHORESE
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
UND
REINHEITSUEBERPRIIFIING
VON
PROTEINEN.
22
3.2.3.1
PROBENAUFARBEITUNG
UND
HERSTELLUNG
VON
GEWEBEEXTRAKTEN
22
3.2.3.2
DENSITOMETRIE
23
3.2.3.3
IMMUNOBLOT
23
3.3
PROTEINPRAEPARATIONEN
AUS
SKELETTMUSKEL
UND
GLATTMUSKEL
25
3.3.1
PRAEPARATION
VON
ACTIN
AUS
ACETON-GETROCKNETEM
MUSKELPULVER
25
3.3.1.1
PROTEOLYTISCHE
SPALTUNG
TON
ACTIN
NUT
DER
METALLOPROTEASE
ECP
AUS
E.
COLI
26
3.3.2
PRAPARATION
VON
CAPZ
AUS
ACETONPULVER
26
3
3.3
PRAEPARATION
VON
MYOSIN
UND
NATIVEM
TROPOMYOSIN
AUS
KANINCHENSKELETTMUSKEL
29
3.3.3.1
PRAEPARATION
VON
NATIVEM
TROPOMYOSIN
AUS
KANINCHENSKELETTMUSKEL
29
3.3
3
2
EXTRAKTION
VON
MYOSIN
AUS
KANINCHENSKELETTMUSKEL
31
3
3
3
2
1
PRAPARATION
VON
HMM
AUS
SKELETTMUSKELMYOSIN
32
3.3.3.3
VINCULINPRAEPARATION
AUS
GLATTMUSKEL
33
3.3.3.3.1
PROTEOLYTISCHE
SPALTUNG
VON
VMCULIN
MIT
DER
V8-PROTEASE
AUS
STAPHYLOCOCCUS
AUREUS
UND
AUFREINIGUNG
DER
FRAGMENTE
35
3.4
KONSERVIERUNG
VON
PROTEINEN
35
3.5
METHODEN
ZUR
UNTERSUCHUNG
DER
PROTEINWCCHSELWIRKUNGEN
36
3.5.1
VISKOSIMETNE
36
3
5
2
COSEDIMENTATION
37
3.5.3
BESTIMMUNG
TON
ANORGANISCHEM
PHOSPHAT
NACH
FISKE
UND
SUBBAROW
38
3.5.3.1
MESSUNG
DER
ACTIN-AKTIVIERBAREN
ATPASE-AKTIVITAET
VON
SKELETTMUSKEL
MYOSIN
UND
-HMM
39
3.5.3.2
PHOSPHATKONZENTRATION
NACH
POLYMERISATION
BZW
ELONGATION
VON
F-ACTIN
39
INHALTSVERZEICHNIS
3.5.4
MOTILITAETSTEST
40
3
5.4.1
MATENAL
UND
EINRICHTUNG
40
3.5.4.2
ACTMMARKIENING
MIT
RHODAMIN-PHALLOTDIN
42
3.5.4
3
ACTIN-HMM/MYOSIN-OPTIMIERUNGSSCHNTT
42
3.5.4.4
MOTILITATSTCSTDURCHFFIHRUNG
43
3
5.4.5
VERSUCHSANSAETZE
ZUR
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
DER
ATP-UND
DER
KCL
KONZENTRATIONEN
SOWIE
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
MOTILITAET
DER
ACTINFILAMENTE
43
3.5.4.6
VERSUCHSANSAETZE
ZUR
UNTERSUCHUNG
DER
ABHAENGIGKEIT
DER
GESCHWINDIGKEIT
DER
ACTINFLLAMENTE
VON
IHRER
LAENGE
43
3.5.4.7
VERSUCHSANSAETZE
ZUR
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
DNTTER
PROTEINE
AUF
DIE
MOTILITAET
DER
ACTINFILAMENTE
ENTLANG
VON
HMM.
44
3.6
STATISTISCHE
AUSWERTUNGEN
44
4
ERGEBNISSE
45
4.1
SDS-PAGE
DER
AUFGEREINIGTEN
PROTEINE
45
4.2
ACTOMYOSINWECHSELWIRKUNG
46
4.2.1
ACTOMYOSINWECHSELWIRKUNG
IM
ATPASE-TEST
46
4.2.2
ACTOMYOSINWECHSELWIRKUNG
IM
MOTIHTAETSTEST
47
4.3
WECHSELWIRKUNG
VON
ACTIN
MIT
HMM
48
4.3
1
WECHSELWIRKUNG
VON
ACTIN
MIT
HMM
IM
ATPASE-TEST
48
4.3.2
WECHSELWIRKUNG
VON
ACTM
MIT
HMM
IM
MOTIHTAETSTEST
49
4
3.2.1
EINFLUSS
DER
BESCHAFFENHEIT
DER
DECKGLASOBERFLAECHE
AUF
DIE
MOTILITAET
VON
ACTIN
ENTLANG
VON
HMM
50
4.3.2.2
EINFLUSS
DER
ATP-KONZENTRATION
AUF
DIE
ACTINFILAMENTBEWEGUNG
IM
MOTIHTAETSTEST
MIT
HMM
51
4.3.2.3
EINFLUSS
DER
KCL-KONZENTRATION
AUF
DIE
FILAMENTBEWEGUNG
ENTLANG
VON
HMM
IM
MOTIHTAETSTEST.
52
4.3.2.4
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
AUF
DIE
ACTINFILAMENTBEWEGUNG
IM
MOTIHTAETSTEST
MIT
HMM
53
4.3.2.5
EINFLUSS
DER
ACTINFILAMENTLAENGE
AUF
DIE
GESCHWINDIGKEIT
DER
FILAMENTE
ENTLANG
EINER
MIT
HMM-BESCHICHTELEN
OBERFLAECHE.
54
4.3.3
EINFLUSS
VON
BSA
AUF
DIE
ACTIN-HMM-INTERAKTION
IM
MOTIHTAETSTEST
55
4.3.4
EINFLUSS
VON
SKELETTMUSKEL-TROPOMYOSIN
AUF
DIE
ACTINFILAMENTBEWEGUNG
ENTLANG
VON
HMM.
55
4.3.5
EINFLUSS
VON
A-ACTININ
AUS
DEM
GLATTMUSKEL
IM
MOTIHTAETSTEST
AUF
DIE
INTERAKTION
VON
ACTIN
MIT
HMM
56
4.4
EINFLUSS
VON
VINCULIN,
SEINEM
29
KDA-FRAGMENT
UND
MBP-VINC8
AUF
DIE
INTERAKTION
VON
ACTIN
MIT
HMM
IM
MOTILITAETSTEST
57
4.5
EINFLUSS
VON
VINCULIN
UND
SEINEM
29
KDA-FRAGMENT
AUF
DIE
ACTIN-AKTIVIERBARE
ATPASE
-AKTIVITAET
VON
HMM
60
4.6
VISKOSIMETRISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
EINFLUESSE
F-ACTIN-KUERZENDER
PROTEINE.
61
4.6
1
EINFLUSS
VON
GELSOHN
AUF
DEN
POLYMERSTATUS
VON
ACTIN
UND
MG-ECP
ACTIN.
61
4.6.2
CALCIUMABHANGIGKEIT
DER
VERKUERZENDEN
WIRKUNG
VON
GELSOLIN
AUF
F-ACTIN
UND
MG-ECP-F-ACTIN.
63
4.7
FLUORESZENZMIKROSKOPISCHE
AUSWERTUNG
DER
LAENGEN-VERAENDERNDEN
WIRKUNG
VON
GELSOLIN
UND
TROPOMYOSIN
AUF
ACTINFLLAMENTE.
66
4.8
VISKOSIMETRISCHE
ANALYSE
VON
TROPOMYOSIN
UND
NATIVEM
TROPOMYOSIN
AUF
MIT
GELSOLIN
BZW.
CAPZ
-
GEKUERZTE
ACTINFILAMENTE
71
INHALTSVERZEICHNIS
4.9
ATP-HYDROLYSE
WAEHREND
DER
POLYMERISATION
DES
ACTINS
UND
ELONGATION
DER
GEKUERZTEN
ACTINFILAMENTE.
75
4.10
ANALYSE
DER
KOMPETETIVEN
INTERAKTION
VON
TROPOMYOSIN
UND
GELSOLIN
AN
F-ACTIN
IN
COSEDIMENTATIONSVERSUCHEN
79
4.10.1
ANALYSE
DER
SEDIMENTE
DER
COSEDIMENTATIONSVERSUCHE
VON
GELSOLIN.
TROPOMYOSIN
UND
F-ACTIN.
79
4.10.2
TROPOMYOSIN
UND
NATIVES
TROPOMYOSIN
IN
IHREM
EINFLUSS
AUF
TL40
UND
CAPZ
GEKIIRZTE
ACTINFILAMENTE
IM
VERGLEICH
ZU
GELSOLIN-GEKURZTEN
ACTINFILAMENTEN.
82
4.10.3
COSEDIMENTATION
VON
GELSOLIN
MIT
TROPOMYOSINKNSTALLEN
85
4.10.4
ANALYSE
DER
UEBERSTAENDE
DER
COSEDIMENTATIONSVERSUCHE
VON
GELSOLIN,
TROPOMYOSIN
UND
F-ACTIN.
86
5
DISKUSSION
88
5.1
REINHEIT
UND
AKTIVITAET
DER
PROTEINE
88
5.2
WECHSELWIRKUNG
VON
ACTIN
MIT
SKELETTMUSKEL-MYOSIN
UND
VON
ACTIN
MIT
SKELETTMUSKEL-HMM
IM
ATPASETEST
89
5.3
SKELETTMUSKEL-MYOSIN
UND
-HMM
IM
MOTILITAETSTEST
89
5.4
ACTIN-BINDENDE
PROTEINE
IM
MOTILITAETS
UND
ATPASE-TEST
91
5.5
KOMPETITIVE
INTERAKTION
VON
GELSOLIN
UND
TROPOMYOSIN
AN
F-ACTIN.
95
5.5.1
TROPOMYOSIN
UND
EGTA
INDUZIERTE
ELONGATION
VON
GELSOLIN-GEKUERZTEN
ACTINFILAMENTEN.
95
5.5.2
ATP-HYDROLYSE
UND
ACTINPOLYMERISATION
96
5
5.3
VISKOSIMETRISCHC
ANALYSE
UND
COSEDIMENTATIONS-STUDIEN
AN
GEKUERZTEN
ACTINFILAMENTEN
96
5.5.4
VISKOSIMETNSCHE
ANALYSE
UND
COSEDIMENTAIONS-STUDIEN
AN
GELSOLIN-GEKURZTEM
MG-ECP-F-ACTIN
99
6
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
101
7
LITERATURVERZEICHNIS
103 |
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