Das Myelin-assoziierte Glykoprotein (MAG) als Autoantigen der experimentellen autoimmunen Enzephalomyelitis in der Lewisratte:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1996
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | München, Univ., Fak. für Biologie, Diss., 1997 |
| Beschreibung: | VI, 198 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1.
VERZEICHNIS
DER
ABKUERZUNGEN
1
EINLEITUNG
2.1.
DIE
ENTDECKUNG
DER
EXPERIMENTELLEN
AUTOIMMUNEN
4
ENZEPHALOMYELITIS
(EAE)
2.2.
DIE
MULTIPLE
SKLEROSE
(MS)
4
2.2.
1.
DIAGNOSE
5
2.
2.
2.
KRANKHEITSVERLAUF
UND
PATHOLOGIE
6
2.
2.
3.
EPIDEMIOLOGIE
UND
GEOGRAPHISCHE
VERBREITUNG
7
2.
2.4.
DIE
URSACHEN
DER
MS
8
2.
2.
4.
1.
GENETISCHE
FAKTOREN
DER
EPIDEMIOLOGISCHEN
STUDIEN
8
2.
2.4.
2.
INFEKTIOESE
UND
UMWELTBEDINGTE
FAKTOREN
9
2.
2.
5.
IMMUNOLOGISCHE
FAKTOREN
9
2.2.
5.
1.
DASIMMUNSYSTEM
10
2.
2.
5.
2.
DIE
HUMORALE
IMMUNANTWORT
BEI
DER
MS
11
2.
2.
5.
3.
DIE
ZELLULAERE
IMMUNANTWORT
BEI
DER
MS
12
2.3.
DIE
EXPERIMENTELLE
AUTOIMMUNE
ENZEPHALOMYELITIS
ALS
13
TIERMODELL
DER
MULTIPLEN
SKLEROSE
2.
3.
1.
AKTIVE
IMMUNISIERUNG
13
2.3.2.
SYNGENER
TRANSFER
ANTIGEN-SPEZIFISCHER
T-ZELLEN
14
("PASSIVE IMMUNISIERUNG
"
)
2.3.3.
SERUM-VERMITTELTEDEMYELINISIERUNG
15
2.
3.4.
KLINISCHE
SYMPTOME
UND
KRANKHEITSVERLAUF
16
2.
3.
5.
HISTOPATHOLOGIE
17
2.3.6.
DIE
MYELINPROTEINE
18
2.
3.
6.
1.
DIE
ROLLE
DER
MYELINPROTEINE
IN
DER
EXPERIMENTELLEN
20
AUTOIMMUNEN
ENZEPHALOMYELITIS
2.4.
DAS
MYELIN-ASSOZIIERTE
GLYKOPROTEIN
(MAG)
21
2.4.1.
LOKALISATION
VON
MAG
21
2.4.
2.
DAS
AUFTRETEN
VON
MAG
IN
DER
ENTWICKLUNG
22
2.
4.
3.
DIE
STRUKTUR
DER
BEIDEN
MAG
POLYPEPTIDE
S-MAG
UND
L-MAG
23
2.4.
4.
DIE
FUNKTION
VON
MAG
26
2.
4.
5.
DIE
IMMUNOLOGISCHE
RELEVANZ
DES
MYELIN-ASSOZIIERTEN
27
GLYKOPROTEINS
IN
DEMYELINISIERENDEN
NEUROPATHIEN,
DER
MULTIPLEN
SKLEROSE
UND
DER
EAE
INHALTSVERZEICHNIS
II
3.
MATERIAL
UND
METHODEN
3.1.
MATERIALIEN
30
3.
1.
1.
CHEMIKALIEN
30
3.1.2.
ENZYME
UND
MOLEKULARGEWICHTSMARKER
34
2.
1.
3.
KITS
35
3.
1.4.
LOESUNGEN/PUFFER
UND
MEDIEN
36
3.1.5.
PEPTIDE
UND
PROTEINE
38
3.
1.
6.
ANTIKOERPER
40
3.
1.
7.
VEKTOREN
42
3.1.8.
SYNTHETISCHE
OLIGONUKLEOTIDE
43
3.
1.9
BAKTERIEN
46
3.
1.
10.
VERSUCHSTIERE
46
3.2.
ISOLIERUNG
VON
MAG
AUS
RINDER
UND
RATTENHIM
47
3.2.1.
ISOLIERUNG
VON
MYELIN
AUS
RINDER-UND
RATTENHIM
47
3.2.2.
ISOLIERUNG
VON
CHLOROFORM/METHANOL
UNLOESLICHEM
PROTEIN
(CMI)
48
3.
2.
3.
ISOLIERUNG
VON
LENTIL-LEKTIN
BINDENDEN
PROTEINEN
(LLBP)
48
3.
2.
4.
ISOLIERUNG
VON
MAG
UEBER
IMMUNOAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
49
3.3.
PROTEINCHARAKTERISIERUNG
50
3.
3.
1.
SDS-GELELEKTROPHORESE
50
3.
3.
1.
1.
FLACHBETT-GELE
50
3.
3.
1.2.
PHAST-GELE
51
3.
3.
1.
3.
PROTEINFAERBUNG
IM
GEL
51
3.
3.
2.
WESTEM-BLOTS
52
3.
3.
2.
1.
PROTEINFAERBUNG
DES
BLOTS
53
3.
3.
2.
2.
ANTIKOERPERDETEKTION
DES
PROTEINS
IM
BLOT
53
3.
3.
2.
3.
NACHWEIS
DER
LENTIL-LEKTIN
BINDENDEN
PROTEINE
(LLBP)
IM
BLOT
53
3.
3.
3.
DOT-BLOT
54
3.
3.
4.
PROTEINTESTS
54
3.
3.4.
1.
PROTEINTEST
NACH
LOWRY
54
3.
3.4.
2.
BIORAD-PROTEIN
ASSAY
55
3.4.
PEPTIDSYNTHESE
55
3.4.1.
SYNTHESE
MAG-SPEZIFISCHER
PEPTIDE
(MP)
56
3.4.2.
ABSPALTUNG
DER
SYNTHETISCHEN
PROTEINE
VOM
HARZ
56
3.
4.
3.
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
SYNTHETISCHEN
PEPTIDE
57
3.4.3.
1.
REVERSE
PHASE
CHROMATOGRAPHIE
57
3.4.
3.
2.
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
58
3.4.
3.
3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PEPTIDE
58
3.5.
PROTEINEXPRESSION
IN
BAKTERIEN
58
3.5.1.
ELEKTROPHORETISCHE
AUTRENNUNG
VON
DNA
59
INHALTSVERZEICHNIS
_
L_LL
3.
5.
2.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
60
3.
5.
3.
EINFRIEREN
VON
BAKTERIENKULTUREN
60
3.
5.4.
ISOLIERUNG
VON
PLASMID-DNA
60
3.
5.4.
1.
MINI-PLASMIDPRAEPARATION
60
3.
5.4.
2.
MIDI
(MAXI
)
PLASMIDPRAEPARATION
61
3.
5.4.
3.
ISOPROPANOL-FAELLUNG
DER
DNA
62
3.
5.
5.
RESTRIKTIONSVERDAU
62
3.
5.
5.
1.
REINIGUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
UEBER
QIAGENSAEULEN
63
3.5.6.
VEKTORPRAEPARATION
64
3.
5.6.
1.
DEPHOSPHORILIERUNG
DER
VEKTOR-DNA
64
3.
5.
6.2.
PHENOL-CHLOROFORM-ISOAMYLALKOHOL
(PCI)
EXTRAKTION
64
3.5.7.
POLYMERASEKETTENREAKTION
(PCR)
ZUR
KLONIERUNG
65
3.
5.
7.
1.
ENTSCHUETZEN
DER
OLIGONUKLEOTIDE
FUER
DIE
PCR-REAKTION
66
3.
5. 7.
2.
REINIGUNG
DER
AMPLIFIZIERTEN
DNA-FRAGMENTE
66
3.5.8.
REINIGUNG
AMPLIFIZIERTER
DNA-FRAGMENTE
MIT
67
LOW-MELTING-AGAROSE
3.
5.
8.
1.
AUFTRENNUNG
DER
DNA-FRAGMENTE
IM
LOW-MELTING-GEL
67
3.
5.
8.
2.
ELUTION
DER
DNA-FRAGMENTE
AUS
LOW-MELTING-AGAROSE
67
3.5.9
LIGATION
67
3.
5.
10.
TRANSFORMATION
DER
DNA-FRAGMENTE
IN
BAKTERIEN
68
3.5.10.1
HERSTELLEN
KOMPETENTER
ZELLEN
68
3.
5.
10.
2.
TRANSFORMATION
68
3.5.11.
PLAQUE-HYBRIDISIERUNG
69
3.5.11.1.
MARKIEREN
DER
DNA-FRAGMENTE
MIT
DIGOXIGENIN
69
3.5.11.2.
UEBERTRAGUNG
DER
KOLONIEN
AUF
FILTER
UND
FIXIERUNG
DER
DNA
69
3.5.11.3.
FILTER-HYBRIDISIERUNG
UND
ENTWICKLUNG
70
3.
5.
12.
EXPRESSIONSTEST
70
3.
5.
13.
DNA-SEQUENZIERUNG
71
3.6.
REINIGUNG
EXPRIMIERTER
PROTEINE
72
3.6.1.
WACHSTUMSBEDINGUNGEN
DER
BAKTERIENKULTUR
73
3.
6.
2.
AUFSCHLUSS
DER
BAKTERIEN
73
3.
6.
3.
REINIGUNG
DES
BAKTERIENAUFSCHLUSS
UEBER
IMAC
73
3.
6.
4.
FAELLUNG
UND
SEDIMENTIERUNG
DER
ANGEREICHERTEN
PROTEINE
74
3.6.5.
PRAEPARATIVE
SDS-GELELEKTROPHORESE
74
3.
6.
6.
ELEKTROELUTION
DER
AUFGETRENNTEN
PROTEINE
75
3.
6.
6.
1.
NEGATIVFAERBUNG
DER
AUFGETRENNTEN
PROTEINE
IM
GEL
74
3.6.
6.
2.
ELEKTROELUTION
MIT
DEM
BIORAD-ELEKTROELUTER
75
3.
6.
6.
3.
ELEKTROELUTION
IM
DIALYSESCHLAUCH
76
3.6.7.
AUSFAELLUNG
DER
GEREINIGTEN
PROTEINE
AUS
SDS-HALTIGER
LOESUNG
76
3.
6.
8.
LOESUNG
UND CHARAKTERISIERUNG
DER
PROTEINE
77
IV
INHALTSVERZEICHNIS
3.
7.
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
MAG-PEPTIDE
UND
PROTEINE
77
3.
7.
1.
POLYKLONALE
ANTIKOERPER
GEGEN
MAG-PEPTIDE
77
3.
7.
2.
POLYKLONALE
ANTIKOERPER
GEGEN
MAG-PROTEINE
78
3.
8.
NACHWEIS
POLYKLONALER
ANTIKOERPER
IM
ELISA
79
3.
9.
ETABLIERUNG
VON
T-ZELLINIEN
80
3.
9.
1.
GEWINNUNG
VON
SERUM
80
3.
9.
2.
EINFRIEREN
UND
AUFTAUEN
VON
ZELLEN
80
3.
9.
3.
BESTIMMUNG
DER
ZELLZAHL
80
3.
9.
4.
INJEKTION
VON
ANTIGENEN
IN
DIE
LEWISRATTE
("AKTIVE
IMMUNISIERUNG
"
)
81
3.
9.
5.
PRIMAERKULTUR
81
3.
9.
5.
1.
SPEZIFITAETSTEST
DER
PRIMAERKULTUR
82
3.
9.
6.
ISOLIERUNG
UND
EXPANSION
DER
LYMPHOBLASTEN
83
3.
9.
6.
1.
HERSTELLUNG
VON
CON
A
UEBERSTAND
84
3.
9.
7.
RESTIMULATIONEN
84
3.
9.
7.
1.
SPEZIFITAETSTEST
DER
RESTIMULATIONEN
85
3.
10.
CHARAKTERISIERUNG
DER
T-LYMPHOZYTEN
DURCH
FACS-ANALYSE
85
3.11.
UEBERPRUEFUNG
DER
T-LYMPHOZYTEN
AUF
IHRE
PATHOGENITAET
IN
DER
LEWISRATTE
86
3.
11.
1.
INJEKTION
VON
T-LYMPHOZYTEN
IN
LEWISRATTEN
86
3.
11.
2.
UEBERPRUEFUNG
DER
KRANKHEITSERSCHEINUNGEN
DER
LEWISRATTEN
NACH
T-ZELLTRANSFER
86
3.
11.
3.
PERFUSION
DER
INJIZIERTEN
LEWISRATTEN
UND
HISTOPATHOLOGISCHE
UNTERSUCHUNG
DER
NEURONALEN
GEWEBE
87
3.
12.
DEMYELINISIERUNG
DURCH
EINEN
MAG-SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPER
88
3.
12.
1.
REINIGUNG
MONOKLONALER
ANTIKOERPER
88
3.
12.2.
UEBERPRUEFUNG
DER
DEMYELINISIERUNG
DURCH
EINEN
MAG
SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPER
4.
ERGEBNISSE
89
4.
1.
REINIGUNG
UND
CHARAKTERISIERUNG
VON
MAG
AUS
RINDERHIM
90
4.
1.
1.
ISOLIERUNG
VON
MYELIN
UND
CMI
AUS
RINDERHIM
91
4.
1.
2.
ISOLIERUNG
VON
MAG
UEBER
IMMUNOAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
92
4.2
IMMUNOLOGISCHE
REAKTIONEN
GEGEN
SYNTHETISCHE
MAG-PEPTIDE
95
4.
2.
1.
AKTIVE
IMMUNISIERUNG
MIT
DEN
MAG-PEPTIDEN
UND
DEREN
WIRKUNG
96
4.
2.
2.
B-ZELLREAKTIONEN
GEGEN
MAG-PEPTIDE
IN
DER
LEWISRATTE
97
4.
2.
3.
T-ZELLREAKTIONEN
GEGEN
MAG-PEPTIDE
UND
KONTROLLEN
101
4.
2.
3.
1.
DOSISABHAENGIGE
STIMULATION
DER
T-ZELLEN
102
V
INHALTSVERZEICHNIS
4.
2.
3.
2.
SPEZIFITAET
DER
T-ZELLEN
IM
VERLAUF
DER
RESTIMULATION
103
4.
2.
3.
3.
EPITOP-EINGRENZUNG
DER
SPEZIFISCHEN
T-ZELLINIEN
MP
1,
MP
3
UND
MP
9
104
4.
2.
3.
4.
ETABLIERUNG
DER
T-ZELLINIEN
GEGEN
DIE
EPITOPE
MP
1.1,
MP
3.3
UND
MP
9.9
106
4.
2.
3.
5.
CHARAKTERISIERUNG
DER
T-LYMPHOZYTEN
IN
DER
FACS-ANALYSE
108
4.
2.
3.
6.
AKTIVE
IMMUNISIERUNG
EPITOP-SPEZIFISCHER
MAG-PEPTIDE
110
4.
2.
3.
7.
PATHOGENE
WIRKUNG
M
AG-PEPTIDSPEZIFISCHER
T-ZELLEN
IN
DER
LEWISRATTE
112
4.
2.
3.
8.
KRANKHEITSERSCHEINUNGEN
DER
LEWISRATTEN
NACH
PASSIVEM
TRANSFER
VON
ANTIGEN-SPEZIFISCHEN
T-ZELLEN
112
4.
2.
3.
9.
HISTOPATHOLOGISCHE
UNTERSUCHUNG
DES
GEHIRNS,
DER
WIRBELSAEULE
UND
DER
NERVEN
INJIZIERTER
LEWISRATTEN
113
4.
2.
4.
KOTRANSFER
VON
MP
1.1
-SPEZIFISCHEN
T-ZELLEN
MIT
MAG
UND
MOG-SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPERN
117
4.3
EXPRESSION
MAG-SPEZIFISCHER
PROTEINE
IN
E.
COLI
120
4.
3.
1.
PCR-KLONIERUNG
DER
MAG-SPEZIFISCHEN
CDNA-FRAGMENTE
FUER
DIE
PROTEINE
L-,
S-,
E-MAG,
RI,
R2,
R3
UND
R4
IN
DEN
EXPRESSIONS
VEKTOR
PQE12
121
4.
3.
1.
1.
KLONIERUNG
DES
DNA-FRAGMENTS
RI
IN
DEN
VEKTOR
PQE60
123
4.
3.
1.
2.
UEBERPRUEFUNG
DER
KLONIERTEN
DNA-FRAGMENTE
DURCH
RESTRIKTIONSVERDAU
124
4.
3.
1.
3.
UEBERPRUEFUNG
DER
PROTEINEXPRESSION
POSITIVER
DNA-KLONE
125
4.
3.
1.
4.
DNA-SEQUENZIERUNG
DER
KLONIERTEN
DNA-FRAGMENTE
IM
VEKTOR
128
4.
3.
2.
OPTIMIERUNG
DER
EXPRESSIONSBEDINGUNGEN:
EXPRESSION
IN
VERSCHIEDENEN
BAKTERIENSTAEMMEN
UND
UNTER
UNTERSCHIEDLICHEN
WACHSTUMSBEDINGUNGEN
130
4.
3.
3.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
MAG-SPEZIFISCHEN
PROTEINE
133
4.
4.
IMMUNOLOGISCHE
REAKTIONEN
GEGEN
MAG-SPEZIFISCHE
PROTEINE
138
4.
4.
1.
T-ZELLREAKTIONEN
GEGEN
DIE
FUSIONSPROTEINE
L-,
S
UND
E-MAG
139
4.
4.
1.
1.
FACS-ANALYSE
DER
MAG
PROTEIN-SPEZIFISCHEN
T-LYMPHOZYTEN
141
4.4.
1.
2.
UEBERPRUEFUNG
DER
L-,
S-,
E-MAG-SPEZIFISCHEN
T-ZELLEN
DES
PRIMAERANSATZES
AUF
IHRE
PATHOGENITAET
IN
DER
LEWISRATTE
142
4.
4.
2.
B-ZELLREAKTIONEN
GEGEN
DIE
FUSIONSPROTEINE
L-,
S-,
E-MAG,
R2,
R3
UND
R4
5.
DISKUSSION
143
5.1.
MAG
ALS
POTENTIELLES
AUTOANTIGEN
DER
EAE
BEI
DER
LEWISRATTE
147
INHALTSVERZEICHNIS
VI
5.1.1.
DIE
PATHOGENITAET
PEPTID
UND
PROTEIN-SPEZIFISCHER
T-ZELLANTWORTEN
147
GEGEN
MAG
5.
1.
1.
1.
DIE
PATHOGENITAET
MAG-SPEZIFISCHER
T-ZELLEN
IM
ZNS
UND
PNS
151
5.1.1.
2.
DOMINANTE
UND
CRYPTISCHE
T-ZELLEPITOPE
VON
MAG
152
5
.1.
1.
3.
T-ZELLREAKTIONEN
GEGEN
MAG-FUSIONSPROTEINE
156
5.
2.
DIE
PATHOGENITAET
VON
MAG
IN
DER
AKTIVEN
IMMUNISIERUNG
157
5.3.
DIE
B-ZELLANTWORTEN
GEGEN
MAG
UND
DEREN
ROLLE
158
IN
DER
DEMYELINISIERUNG
5.4.
DIE
RELEVANZ
DER
MAG-SPEZIFISCHER
AUTOIMMUNANTWORT
BEI
161
MENSCHLICHEN
ERKRANKUNGEN
6.
ZUSAMMENFASSUNG
164
7.
ANHANG
7.1
ISOLIERUNG
DES
LENTIL-LEKTIN
BINDENDEN
PROTEINS
AUS
RINDERHIM
166
7.2.
POLYKLONALE
ANTIKOERPERANTWORT
IN
KANINCHEN
168
7.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ZUSAETZLICH
AUFTRETENDEN
BANDE
172
AUS
MAG-PEPTIDSEREN
IM
WESTEMBLOT
7.
4.
UEBERPRUEFUNG
DER
N
UND
C-TERMINALEN
SEQUENZ
VON
L-,
S
UND
174
E-MAG
8.
LITERATURVERZEICHNIS
176 |
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