C-terminale Sequenzanalyse von Peptiden:
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| Format: | Thesis Microfilm Book |
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| Published: |
1997
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INHALTSVERZEICHNIS
VORWORT 1
I. EINLEITUNG
1-1: MHC UND ANTIGENPROZESSIERUNG * 4
1-2: DIE ASPARTATPROTEASEN CATHEPSIN D UND E 9
I- 3: ANALYTISCHE VERFAHREN IN DER PEPTIDCHEMIE
1-3.1 SEQUENZANALYSE
1-3.1.1 VON DAMALS BIS HEUTE: WAS TAT SICH IN 70 JAHREN? 12
I- 3.1.2 SEQUENZANALYSE HEUTE: IM BEREICH DER PICOMOLE 15
1-3.2 PEPTIDBIBLIOTHEKEN UND MULTIPLE SEQUENZANALYSE 20
I- 4: AUFGABENSTELLUNG 22
II. MATERIAL UND METHODEN
II- 1: MATERIALIEN
YY
23
II-2: METHODEN
II- 2.1 PEPTIDSYNTHESE AUF DEM PEPTIDSYNTHESIZER "432 A" 25
II- 2.1.1 SYNTHESE VON PEPTIDBIBLIOTHEKEN 29
II-2.2 N-TERMINALE SEQUENZANALYSE 31
II-2.3 C-TERMINALE SEQUENZANALYSE 31
II-2.3.1 KUPPLUNG VON PEPTIDEN AN PAS 35
II-2.3.2 BESTIMMUNG DER KUPPLUNGSEFFIZIENZ 3 6
II-2.3.3 ACETYLIERUNG DES N-TERMINUS VON PEPTIDEN 37
II-2.3.4 VERSUCHE ZUR SELEKTIVEN UMSETZUNG DER ASPARTAT-SEITENKETTE 37
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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II-2.4 MASSENSPEKTROMETRIE
II-2.4.1 ELEKTROSPRAY IONISIERUNG (ESI) 37
11*2-4.1.1 PROBENAUFGABE AUF DAS ESI MASSENSPEKTROMETER 39
II-2.4.1.2 FRAGMENTIERUNGSREGELN UND AUSWERTUNG DER FRAGMENTSPEKTREN 39
II-2.4.2 MATRIX-UNTERSTUETZTE LASERDESORPTIONS-IONISATION (MALDI) 40
II-2.4.2.1 PROBENAUFGABE AUF DAS MALDI MASSENSPEKTROMETER 41
II-2.4.2.2 ENTSALZEN DER MATRIX 42
II-2.4.2.3 AUFNAHME VON SPEKTREN 42
II- 2.5 HPLC
H-2.5.1 PEPTIDTRENNUNG AUF DEM "SYSTEM GOLD" 43
II- 2.5.2 AUFTRENNUNG BIOLOGISCHEN MATERIALS AUF DEM "SMART SYSTEM" 43
III. ERGEBNISSE
III-1: C-TERMINALE SEQUENZANALYSE 45
III- 1.1 PEPTIDE MUESSEN ZUSAMMENHALTEN 47
III-1.2 KUPPLUNGSEFFIZIENZ VON PEPTIDEN AN PAS 50
III-1.3 CHARAKTERISIERUNG DER GERAETELEISTUNG 51
III- 1.3.1 SENSITIVITAET 51
III-1.3.2 REPRODUZIERBARKEIT 53
III-1.3.3 AUSBEUTEFAKTOREN FUER VERSCHIEDENE AMINOSAEUREN 54
III-1.3.4 AMINOSAEURE-TH'S UND HPLC-CHROMATOGRAMME: BESONDERHEITEN 59
III-1.4 ASPARTAT SPALTET DIE PEPTIDKETTE 67
III-1.4.1 EINE HYPOTHESE ZUM MECHANISMUS DER ASPARTATSPALTUNG 69
III-1.4.2 SELEKTIVE UMSETZUNG DER ASPARTAT-SEITENKETTE 71
III-1.4.3 SEQUENZIERUNGSPROGRAMM ZUR VERHINDERUNG DER ASPARTATSPALTUNG
76
III-2: MALDI MASSENSPEKTROMETRIE 77
III-2.1 DIE HOHE KUNST DES MISCHENS: DAHC WIRKT WUNDER 77
III-2.2 HABA IST BESSER ALS DHAP 79
III- 3: MULTIPLE C-TERMINALE SEQUENZANALYSE
III-3.1 DIE SPALTUNGSSPEZIFITAET VON CATHEPSIN D UND E
III-3.1.1 VERDAU DER INSULIN B-KETTE MIT CATHEPSIN D UND E 81
III-3.1.2 VERDAU EINES EXTRAKTS AUS GLYKOPROTEINEN MIT CATHEPSIN E 88
III-3.1.3 DAS ZUSAMMENSPIEL VON MULTIPLER N- UND C-TERMINALER
SEQUENZANALYSE 90
III-3.1.4 HINTER VAL UND ILE KANN NICHT GESCHNITTEN WERDEN 95
III- 3.1.5 DAS SPALTMUSTER FUER CATHEPSIN D 99
III- 3.2 ANALYSE EINES D
B GEBUNDENEN PEPTIDPOOLS 101
IV. DISKUSSION
IV- 1: CHEMISCHE ERGEBNISSE
IV- 1.1 DIE ERFINDUNG DES PAS-PEPTICLKOMPLEXES 105
IV-1.2 DER MECHANISMUS DER ASPARTATSPALTUNG 107
IV-1.3 SELEKTIVE AMIDIERUNG DER ASPARTAT-SEITENKETTE 109
IV-2: BIOCHEMISCHE ERGEBNISSE
IV-2.1 ANALYSE VON PROTEASEVERDAUS
IV- 2.1.1 VERDAU DER INSULIN B-KETTE 111
IV-2.1.2 DIE SUBSTRATSPEZIFITAET VON CATHEPSIN D UND E 114
IV-2.2 ANALYSE EINES REZEPTORGEBUNDENEN PEPTIDPOOLS 116
V. ZUSAMMENFASSUNG UND AUSBLICK 117
VI. VEROEFFENTLICHUNGEN UND VORTRAEGE 119
VII. LITERATURVERZEICHNIS 120
VIII. ANHANG
VIII-1: EIN ESSAY UEBER DEN WISSENSDRANG
VIII-2: ABKUERZUNGEN UND GLOSSAR
VIII-3: DIE NATUERLICH VORKOMMENDEN AMINOSAEUREN
126
130
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