Glykopeptide und Neoglykopeptidolipide: Methodenevaluierung in der Epitopanalytik monoklonaler Antikörper mit gemischter Kohlenhydrat-Peptid-Spezifität
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INHALTSVERZEICHNIS
1
THEORETISCHER
TEIL
1.1
EINFUEHRUNG
IN
DIE
MOLEKULARE
GLYKOBIOLOGIE
1
1.1.1
GESCHIEHT?
DER
GLYKOBIOLOGIE
1
1.1.2
EINTEILUNGEN
UND
EIGENSCHAFTEN
DER
KOHLENHYDRATE
5
1.1.2.1
N-,
O-GLYKOPROTEINE
10
1.1.2.1.1
O-GLYKANE
11
1.1.2.1.2
N-GLYKANE
13
1.1.2.2
PROTEOGLYKANE
17
1.1.2.3
MUCINE
18
1.1.2.4
GLYKOLIPIDE
23
1.1.2.5
LEKTINE
25
1.1.3
BIOLOGISCHE
BEDEUTUNG
VON
GLYKOKONJUGATEN
26
1.1.3.1
MATRIXBILDUNG,
ZELL-MATRIX-ADHAESIONEN
26
1.1.3.2
ZELL-ZELL-ADHAESIONEN
28
1.1.3.3
ZIELSTEUERUNG
BEI
TRANSPORT
UND
SEQUESTRATION
VON
GLYKOPROTEINEN
31
1.1.3.4
BLUTGRUPPENANTIGENE
UND
SEKRETOREN
-
ABO
UND
LEWIS
35
1.1.4
MEDIZINISCHE
BEDEUTUNG
DER
GLYKOKONJUGATE
38
1.1.4.1
BEISPIELE
KOHLENHYDRATMOLEKULARER
URSACHEN
DER
KRANKHEITSENTSTEHUNG
38
1.1.4.2
ONCOFETALE/TUMORASSOZIIERTE
ANTIGENE
UND
METASTASIERUNG
42
1.1.5
METHODEN
DER
EPITOPCHARAKTERISIERUNG
VON
KOHLENHYDRATANTIGENEN
50
1.2
ZIELE
DER
VORLIEGENDEN
ARBEIT
52
II
INHALTSVERZEICHNIS
2
GLYKOPEPTIDBINDUNGSSTUDLEN
ZUR
FW17-EPLTOPCHARAKTERISIERUNG
2.1
MATERIAL
UND
METHODEN
54
2.1.1
PHENOLEXTRAKTION
DER
GLYKOPROTEINE
AUS
MENSCHLICHEM
FRUCHTWASSER
54
2.1.2
HERSTELLUNG
UND
ISOLIERUNG
DER
HOCHMOLEKULAREN
PRONASESTABILEN
GLYKOPEPTIDE
AUS
MENSCHLICHEM
AMNIONMUCIN
55
2.1.3
ENZYME-LINKED
IMMUNOSORBENT
ASSAY
(ELISA)
NACH
CORDELL
ET
AL.
55
2.1.4
SCREENING
58
2.1.5
MODIFIKATIONEN
DER
FRUCHTWASSERMUCINE
59
2.1.5.1
EXOGLYKOSIDASEBEHANDLUNG
59
2.1.5.2
HITZEBEHANDLUNG
59
2.1.5.3
ALKALIBEHANDLUNG
60
2.1.5.4
TRIFLUORMETHANSULFONSAEUREBEHANDLUNG
60
2.1.5.5
ENDO-SS-GALAKTOSIDASE-BEHANDLUNG
60
2.1.5.6
NATRIUMPEIJODATBEHANDLUNG
60
2.1.6
ANTIGENBEHANDLUNG
MIT
NEURAMINIDASE
61
2.1.6.1
IN-VITRO-BEHANDLUNG
61
2.1.6.2
IN-SITU-BEHANDLUNG
61
2.1.7
KOMPETITIONSANALYSEN
62
2.1.8
MIKROHEXOSE
NACH
MONSIGNY
ET
AL.
63
2.1.9
PHOTOMETRISCHE
MESSUNG
DER
CHROMATOGRAPHIEFIAKTIONEN
64
2.1.10
STAPHYLOCOCCUS-AUREUS-V8-PROTEASE-BEHANDLUNG
64
2.1.11
DURCHFUEHRUNG
DER
SAEULENCHROMATOGRAPHIEN
65
2.1.12
PHOSPHATBESTIMMUNG
NACH
ARNES
ET
AL.
67
2.1.13
QUANTITATIVE
SIALINSAEUREBESTIMMUNG
NACH
AMINOFF
68
2.1.14
IMMUNAFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
NACH
HOFFINAN
UND
O
'
SHANNESSY
69
2.1.15
ANALYSEN
IN
DER
REVERSED-PHASE-HOCHLEISTUNGS-FLUESSIGKEITS
CHROMATOGRAPHIE
(RP-HPLC)
71
INHALTSVERZEICHNIS
NI
2.2
ERGEBNISSE
DER
GLYKOPEPTIDBINDUNGSSTUDIEN
73
2.2.1
EPITOPCHARAKTERISIERUNG
DURCH
SCREENING
73
2.2.2
EPITOPCHARAKTERISIERUNG
DURCH
MODIFIKATION
DES
ANTIGENS
75
2.2.3
INHIBITION
DES
HYBRIDOMANTIKOERPERS
FW
17
DURCH
ANDERE
ANTIKOERPER
78
2.2.4
TRENNUNG
MUCINABGELEITETER GLYKOPEPTIDE
IN
DER RP-HPLC
79
2.2.5
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
82
2.2.5.1
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
IM
NIEDERDRUCKVERFAHREN
82
2.2.5.2
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AN
IMMOBILISIERTEM
FW
17
84
2.2.5.3
REINIGUNG
DER
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCH
ISOLIERTEN
GLYKOPEPTIDE
86
2.2.5.4
HOCHLEISTUNGSFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE
(RP-HPLC)
88
2-3
WERTUNG
DER
GLYKOPEPTIDBINDUNGSSTUDIEN
91
2.3.1
SCREENING
DER
EPITOPEXPRESSION
91
2.3.2
BINDUNGSSTUDIEN
MIT
MODIFIZIERTEM
EPITOP
92
2.3.3
KOMPETITIONSANALYSEN
94
2.3.4
REINDARSTELLUNG
VON
FW
1
7-REAKTIVEN
GLYKOPEPTIDEN
94
2.3.5
SCHLUSSFOLGERUNG
98
3
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHE
ARBEITEN
ZUR
TRENNUNG
VON
FREIEN
UND
DERIVATISIERTEN
GLYKOPEPTIDEN
3.1
MATERIAL
UND
METHODEN
100
3.1.1
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIEN
100
3.1.2
KOPPLUNG
DER
GLYKOPEPTIDE
UND
QUERVEMETZUNG
DER
PLATTE
101
3.1.3
TRYPSINVERDAU
102
3.1.4
ORCIN-FAERBUNG
102
3.1.5
PRIMULIN-NACHWEIS
103
3.1.6
RESORCIN-FAERBUNG
104
3.1.7
IMPRAEGNIEREN
DER
DUENNSCHICHTPLATTEN
104
3.1.8
IN-SITU-ELISA
IN
OVERLAY-TECHNIK
AUF
DER
DUENNSCHICHTPLATTE
105
3.1.9
ELISA
UND
COVA-LINK-ELISA
106
IV
INHALTSVERZEICHNIS
3.1.10
NEURAMINSAEUREBESTIMMUNG
NACH
AMINOFF
106
3.1.11
ARBEITEN
MIT
DER
BOND-EHIT-C18-SAEULE
107
3.1.12
EXTERNE
AKTIVIERUNGS
UND
KONJUGATIONSVERSUCHE
109
3.1.12.1
AKTIVIERUNGSVERSUCHE
MIT
DSP-UEBERSCHUSS
110
3.1.12.2
AKTIVIERUNG
UND
KONJUGATION
IM
WASSERFREIEN
SYSTEM
110
3.1.12.3
VARIIERUNG
DER
REAKTIONSBEDINGUNGEN
(TEMPERATUR)
111
3.1.12.4
VARIIERUNG
DER
REAKTIONSBEDINGUNGEN
(ZEIT)
112
3.1.13
EXTRAKTION DER
DUENNSCHICHTBANDEN
AUS
DER
KIESELGELPLATTE
113
3.1.14
METHANOLYSE
UND
GC-MS-ANALYSE
VON
DUENNSCHICHTFRAKTIONEN
113
3.2
ERGEBNISSE
DER
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHISCHEN
ARBEITEN
115
3.2.1
DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE
UND
NACHWEIS
VON
FREIEN
GLYKOPEPTIDEN
115
3.2.1.1
CHROMATOGRAPHIE
KURZKETTIGER
GLYKOPEPTIDE
AUF
KIESELGEL
NHJ-PLATTEN
115
3.2.1.2
KOVALENTE
BINDUNG
DER
FREIEN
GLYKOPEPTIDE
AN
DIE
PLATTE
117
3.2.1.3
IMPRAEGNIERUNG
DER
PLATTE
119
3.2.1.4
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
120
3.2.1.5
ZUSAMMENFASSUNG
121
3-2.2
HERSTELLUNG
VON
NEOGLYKOPEPTIDOLIPIDEN
122
3.2.2.1
ZWEI-SCHRITT-VERFAHREN
122
3.2.2.1.1
AKTIVIERUNG
DES
LIPIDS
AUF
DER
BOND-ELUT-C18-SAEULE
123
3.2.2.1.2
KOPPLUNG
DES
GLYKOPEPTIDS
AN
DAS
AKTIVIERTE
LIPID
124
3.2.2.1.3
KRITISCHE
UEBERPRUEFUNG
BEIDER
VERSUCHSSCHRITTE
125
3.2.2.2
AEQUIMOLARER
ANSATZ
IN
FREIER
LOESUNG
(EIN-SCHRITT-VERFAHREN)
129
3.2.2.3
LOESLICHKEITSVERSUCH
MIT
NEOGLYKOPEPTIDOLIPIDEN
135
INHALTSVERZEICHNIS
V
4
DISKUSSION
4.1
GLYKOPEPTIDBINDUNGSSTUDIEN
NACH
SAEULENCHROMATOGRAPHISCHER
ISOLIERUNG
137
4.2
CHROMATOGRAPHIE
FREIER
GLYKOPEPTIDE
AUF
DUENNSCHICHTPLATTEN
138
4.2.1
LAUFINITTEL
138
4.2.2
BINDUNG
DER
GLYKOPEPTIDE
AN
DIE
PLATTE
UND
WASSERFESTIGKEIT
DER
PLATTE
139
4.3
NEOGLYKOPEPTIDOLIPIDSYNTHESE
140
4.4
AUSBLICK
UND
MEDIZINISCHE
BEDEUTUNG
146
5
ZUSAMMENFASSUNG
148
6
LITERATURVERZEICHNIS
149
7
ANHANG
7.1
VERZEICHNIS
DER
EXPERIMENTE
17S
7.2
ABBILDUNGSVERZEICHNIS
177
73
TABELLENVERZEICHNIS
180
7.4
LEBENSLAUF
183 |
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