CoxM, die mittlere Untereinheit von CO-Dehydrogenase aus Oligotropha carboxidovorans: biochemische und funktionelle Charakterisierung des rekombinanten Proteins
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1997
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
1
1.1
KOHLENMONOXID-DEHYDROGENASE
(CO-DEHYDROGENASE)
AUS
OLIGOTROPHA
CARBAXIDOVORANS
1
1.2
MOLEKULARGENETISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
CO-DEHYDROGENASE
2
1.3
VERWANDTSCHAFT
VON
CO-DEHYDROGENASE
MIT
ANDEREN
MOLYBDAEN
HYDROXYLASEN
3
1.4
EXPRESSION
DER
COX-STRUKTURGENE
IN
ESCHERICHIA
COLI
6
1.5
ZIELSETZUNG
DER
VORLIEGENDEN
ARBEIT
7
2
MATERIAL
UND
METHODEN
8
2.1
BAKTERIENSTAEMME,
PLASMIDE
UND
OLIGONUKLEOTIDE
8
2.2
NAEHRMEDIEN
13
2.3
ANZUCHT
DER
BAKTERIEN
14
2.3.1
OLIGOTROPHA
CARBAXIDOVORANS
14
2.3.2
ESCHERICHIA
COLI
15
2.4
ISOLIERUNG
VON
DNA
16
2.4.1
PLASMIDISOLIERUNG
NACH
BLRNBOIM
&
DOLY
16
2.4.2
PLAMIDISOLIERUNG
MITTELS
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
17
2.5
PHENOL-CHLOROFORM-EXTRAKTION
18
2.6
GEWINNUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
19
2.6.1
ELEKTROELUTION
VON
DNA-FRAGMENTEN
19
2.6.2
FRAGMENTGEWINNUNG
DURCH
SAEULENCHROMATOGRAPHIE
20
2.7
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
20
2.8
ENZYMATISCHE
BEHANDLUNG
VON
DNA
21
2.8.1
RESTRIKTION
21
2.8.2
DEPHOSPHORYLIERUNG
21
2.8.3
LIGATION
22
2.9
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
23
2.10
UEBERTRAGUNG
VON
DNA
IN
BAKTERIENZELLEN
24
2.10.1
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIENZELLEN
24
2.10.2
TRANSFORMATION
24
2.11
SEQUENZIERUNG
VON
DNA
25
2.11.1
SEQUENZIERUNGSREAKTION
25
2.11.2
ELEKTROPHORESE
VON
RADIOAKTIV
MARKIERTEN
OLIGONUKLEOTIDEN
IN
POLY
ACRYLAMID-HAMSTOFF-GELEN
27
2.11.3
AUSWERTUNG
DER
SEQUENZDATEN
28
2.12
ORTSSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
MIT
HILFE
DER
POLYMERASE
KETTENREAKTION
(PCR)
28
2.13
EXPRESSION
IN
T7-EXPRESSIONSSYSTEMEN
UND
RADIOAKTIVE
MARKIERUNG
DER
GENPRODUKTE
30
2.13.1
E.
COLI
K38/PGPL-2
30
2.13.2
E.
COLI
BL21(DE3)
UND
E.
COLI
BL21(DE3)/PLSYS
32
2.14
PROTEINBESTIMMUNG
32
2.14.1
PROTEINBESTIMMUNG
IM
ROHEXTRAKT
32
2.14.2
PROTEINBESTIMMUNG
IN
LOESUNG
33
2.15
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
34
2.16
REINIGUNG
LOESLICHER
REKOMBINANTER
PROTEINE
34
2.16.1
ZELLAUFSCHLUSS
34
2.16.2
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
MIT
HIS-COXM
AN
NI-NTA-SEPHAROSE
34
2.16.3
KATIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
VON
COXM
AN
SOURCE
30S
35
2.17
ELEKTROPHORESE
VON
PROTEINEN
IN
POLYACRYLAMID-GELEN
36
2.17.1
GELHERSTELLUNG
36
2.17.2
PROBENAUFGABE
UND
DURCHFUEHRUNG
DER
ELEKTROPHORESE
37
2.17.3
DENSITOMETRISCHE
AUSWERTUNG
DER
POLYACRYLAMIDGELE
38
2.18
PROTEINFAERBUNG
38
2.18.1
COOMASSIE-FAERBUNG
38
2.18.2
SILBER-FAERBUNG
38
2.19
WESTERN
BLOT
40
2.19.1
TRANSFER
DER
PROTEINE
AUF
PVDF-MEMBRANEN
40
2.19.2
FAERBUNG
VON
PROTEINEN
AUF
PVDF-MEMBRANEN
41
2
19.3
SEQUENZANALYSE
DES
N-TERMINUS'
41
2.19.4
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
GEBLOTTETER
PROTEINE
42
2.20
REINIGUNG
VON
CO-DEHYDROGENASE
UND
GEWINNUNG
POLY
KLONALER
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
DREI
UNTEREINHEITEN
COXL,
COXM
UND
COXS
43
2.20.1
REINIGUNG
VON
CO-DEHYDROGENASE
43
2.20.1.1
ZELLAUFSCHLUSS
43
2.20.1.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
43
2.20.1.3
ZENTRIFUGATION
IM
LINEAREN
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN
44
2.20.1.4
GELFILTRATION
AN
SEPHDEX
G-25
44
2.20.1.5
CHROMATOGRAPHIE
AN
HYDROXYLAPATIT
44
2.20.2
GEWINNUNG
VON
ANTIKOERPERN
45
2.21
ISOELEKTRISCHE
FOKUSSIERUNG
46
2.22
GELFILTRATION
VON
REKOMBINANTEM
COXM
UND
REKONSTITUIERTER
CO-DEHYDROGENASE
47
2.22.1
GELFILTRATION
AN
SEPHACRYL
S
100
47
2.22.2
GELFILTRATION
AN
SEPHADEX
G-25
48
2.23
NACHWEIS
DES
FLAVINS
49
2.23.1
FAELLUNG
DES
APOPROTEINS
MITTELS
TRICHLORESSIGSAEURE
(TCA)
49
2.23.2
FHIORESZENZMESSUNG
49
2.24
SPEKTROSKOPISCHE
UNTERSUCHUNGEN
50
2.24.1
AUFNAHME
VON
UV/VIS-SPEKTEM
50
2.24.2
AUFNAHME
VON
CD-SPEKTREN
50
2.25
METALLBESTIMMUNG
DURCH
INDUCED-COUPLED-PLASMA-MASSEN
SPEKTROSKOPIE
(ICP-MS)
UND
INDUCED-COUPLED-OPTISCHE
EMISSIONS
SPEKTROSKOPIE
(ICP-OES)
51
2.26
GASE
UND
CHEMIKALIEN
52
3
EXPERIMENTE
UND
ERGEBNISSE
53
3.1
EXPRESSION
VON
COXM
IN
ESCHERICHIA
COLI
53
3.1.1
WAHL
DER
EXPRESSIONSSTAEMME
53
3.1.2
VERSUCHE
ZUR
EXPRESSION
VON
COXM
OHNE
VORHERIGE
MUTAGENESE
54
3.1.3
ORTSSPEZIFISCHE
MUTAGENESE
VON
COXM
58
3.1.4
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
DES
MUTAGENISIERTEN
COXM
MIT
VORGESCHALTETER
POLYHISTIDINSEQUENZ
59
3.1.5
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
DES
MUTAGENISIERTEN
COXM
OHNE
VORGESCHALTETE
POLYHISTIDINSEQUENZ
63
3.2
REINIGUNG
VON
LOESLICHEM
HIS-COXM
65
3.3
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
HIS-COXM
70
3.3.1
LAUFVERHALTEN
VON
HIS-COXM
IM
NATIVEN
POLYACRYLAMIDGEL
70
3.3.2
FLAVIN-GEHALT
VON
HIS-COXM
71
3.4
ISOLIERUNG
VON
REKOMBINANTEM
COXM
OHNE
VORGESCHALTETE
POLY
HISTIDINSEQUENZ
74
3.5
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
REKOMBINANTEM
COXM
81
3.5.1
STABILITAET
VON
COXM
81
3.5.1.1
TEMPERATURSTABILITAET
VON
COXM
81
3.5.1.2
STABILISIERUNG
VON
COXM
DURCH
UNTERSCHIEDLICHE
PARAMETER
82
3.5.2
LAUFVERHALTEN
VON
REKOMBINANTEM
COXM
IM
NATIVEN
POLYACRYLAMIDGEL
85
3.5.3
ISOELEKTRISCHER
PUNKT
VON
COXM
86
3.5.4
BESTIMMUNG
DES
STOKE'SCHEN RADIUS'
VON
COXM
88
3.5.5
FAD-GEHALT
VON
REKOMBINANTEM
COXM
90
3.5.6
SEKUNDAERSTRUKTURELEMENTE
VON
COXM
91
3.5.7
BESTIMMUNG
VON
INTER
UND
INTRAMOLEKULAREN
DISULFIDBRUECKEN
93
3.6
VERSUCH
DER
BINDUNG
VON
FAD
AN
GEREINIGTES
COXM
95
3.7
REKONSTITUTION
VON
CO-DEHYDROGENASE
MITTELS
REKOMBINANTEM
COXM
UND
L2S2-PROTEIN
IN
GEGENWART
UND
ABWESENHEIT
VON
FAD
99
3.7.1
REKONSTITUTION
VON
CO-DEHYDROGENASE
IN
GEGENWART
VON
FAD
99
3.7.2
REKONSTITUTION
VON
CO-DEHYDROGENASE
OHNE
FAD
104
4
DISKUSSION
109
4.1
COXM
KANN
NACH
MUTAGENESE
DER
TRANSLATIONSSIGNALE
ERFOLGREICH
IN
E.
COLI
EXPRIMIERT
WERDEN
109
4.2
DIE
STABILITAET
VON
COXM
BERUHT
AUF
SEINEN
WECHSELWIRKUNGEN
MIT
COXL
UND
COXS
111
4.2.1
DER
KATIONISCHE
CHARAKTER
VON
COXM
KANN
STARKE
WECHSELWIRKUNGEN
MIT
COXL
UND
COXS
ERMOEGLICHEN
111
4.2.2
REKOMBINANTES
COXM
IST
TEMPERATURSENSITIV
112
4.2.3
REKOMBINANTES
CPXM
KANN
DURCH
DEN
ZUSATZ
VON
ADDITIVEN
STABILISIERT
WERDEN
114
4.3
REKOMBINANTES
COXM
IST
AN
DER
BINDUNG
VON
FAD
IN
CO-DEHYDRO
GENASE
BETEILIGT
115
4.3.1
4.3.2
ISOLIERTES
REKOMBINANTES
COXM
KANN
FAD
NICHT
BINDEN
115
REKOMBINANTES
COXM
BILDET
ZUSAMMEN
MIT
FAD
UND
DEM
L2S2
PROTEIN
STRUKTURELL
KOMPETENTE
CO-DEHYDROGENASE
116
4.4
BETRACHTUNGEN
ZUR
BINDUNG
VON
FAD
IN
MOLYBDAEN-HYDROXYLASEN
120
5
5
ZUSAMMENFASSUNG
125
SUMMARY
127
6
LITERATURVERZEICHNIS
129 |
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| author | Kellner, Sabine |
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