Das Cellulase-System von Clostridium stercorarium: molekularbiologische Charakterisierung der Cellulase CelZ (Avicelase I)
Saved in:
| Main Author: | |
|---|---|
| Format: | Book |
| Language: | German |
| Published: |
1997
|
| Subjects: | |
| Online Access: | Inhaltsverzeichnis |
| Item Description: | MÜnchen, Techn. Univ., Diss., 1997 |
| Physical Description: | VI, 207 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
I.
EINLEITUNG
1
II.
MATERIAL
UND
METHODEN
16
1.
BAKTERIEN
UND
PLASMIDE
16
1.1.
BAKTERIEN
16
1.2.
AUSGANGSPLASMIDE
16
1.2.1.
PBLUESCRIPTKS(+)
(STRATAGENE)
17
1.2.2.
PET2
1
C(+)
(AGS,
HEIDELBERG)
1
7
1.3
KONSTRUIERTE
PLASMIDE
18
2.
NAEHRMEDIEN
UND
ZUSATZSTOFFE
19
2.1.
NAEHRMEDIEN
19
2.2.
HEMM-UND
ZUSATZSTOFFE
19
3.
KULTIVIERUNG
20
3.1.
ZELLANZUCHT
20
3.2.
STAMMHALTUNG
20
3.3.
INDUKTION
DES
PET-SYSTEMS
UND
UEBEREXPRESSION
DER
GENPRODUKTE
20
3.4.
INDUKTION
DES
PQE-SYSTEMS
UND
UEBEREXPRESSION
DER
GENPRODUKTE
2
1
4.
MOLEKULARGENETISCHE
METHODEN
21
4.1.
ALLGEMEINE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
2
1
4.2.
PLASMID-DNA-PRAEPARATION
21
4.2.
1
.
PRAEPARATIVE
PLASMID-ISOLIERUNG
2
1
4.2.2.
KOCHSCHNELLTEST
22
4.2.3.
ALKALISCHE
LYSE
22
4.3.
PHOTOMETRISCHE
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
23
4.4.
REINIGUNG,
KONZENTRIERUNG
UND
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
23
4.4.
1
.
PHENOLBEHANDLUNG
VON
DNA-PRAEPARATIONEN
23
4.4.2.
DNA-FAELLUNG
MIT
ETHANOL
ODER
ISOPROPANOL
24
4.4.3.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
DNA
MIT
DEM
USBIOCLEAN
RM
MP-KIT
24
4.4.4.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
DNA
MIT
DEM
PCR-WIZARD-KIT
24
4.4.5.
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
DNA
MIT
DEM
SPINBIND^DNARECOVERY-SYSTEM
24
4.5.
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
VON
DNA-MOLEKUELEN
24
4.5.1.
SPALTUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
MIT
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
24
4.5.2.
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
25
4.5.2.
1.
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
AUS
KAELBERDARM
(CIP)
25
4.5.2.2.
ALKALISCHE
PHOSPHATASE
AUS
SHRIMPS
(SIP)
25
4.5.3.
PHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
25
4.5.4.
KLENOW-BEHANDLUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
25
4.5.5.
EXONUKLEASELLL-BEHANDLUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
26
4.5.6.
NUKLEASE
S
L
-BEHANDLUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
27
4.5.7.
LIGATION
VON
DNA-MOLEKUELEN
27
4.6.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
28
4.6.
1
.
HERSTELLUNG
EINES
AGAROSEGELS
28
4.6.2.
PROBENAUFTRAG
UND
ELEKTROPHORESELAUF
28
4.6.3.
ANFAERBEN
UND
PHOTOGRAPHIEREN
DES
AGAROSEGELS
28
4.6.4
LAENGENBESTIMMUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
29
4.6.5.
PRAEPARATIVE
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
29
4.7.
POLYMERASEKETTENREAKTION
29
4.7.1.
PCR-PRIMER
29
4.7.2.
DNA-AMPLIFIKATION
30
4.7.3.
REINIGUNG
DER
PCR-PRODUKTE
X
31
4.8.
SEQUENZIERUNG
VON
DNA-MOLEKUELEN
(SANGER
ET
AL.,
1977)
31
INHALTSVERZEICHNIS
II
4
8.1.
SEQUENZIERREAKTIONEN
3
1
4.8.1.
1
CYCLE-SEQUENCING
31
4.8.
1
.2.
STANDARD-SEQUENZIERREAKTION
32
4.8.2
NICHTRADIOAKTIVE
SEQUENZIERUNG
MIT
DEM
GATC-GERAET
(FA.
MWG
BIOTECH)
32
4.8.2.
1
HERSTELLUNG
EINES
SEQUENZIER-GELS
32
4
8.2.2
ELEKTROPHORESE-LAUF
33
4.8.2.3.
DEDEKTION
DER
SEQUENZIERPRODUKTE
33
4
8.3.
NICHTRADIOAKTIVE
SEQUENZIERUNG
MITTELS
ALF
DNA-SEQUENCER
(FA.
PHARMACIA)
35
4.8.4.
SEQUENZAUSWERTUNG
35
4.9
TRANSFORMATION
VON
REKOMBINANTEN
PLASMIDEN
IN
R.COH
35
4.9.1.
ELEKTROPORATION
35
4.9
I
1.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
FUER
DIE
ELEKTROPORATION
35
4.9.1.2.
ARBEITSPROTOKOLL
FLIR
DIE
ELEKTROPORATION
36
4.9.2.
CACL
-TRANSFORMATION
36
4.9.2.
1
.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
ZELLEN
FUER
DIE
CACI
2
-TRANSFORMATION
36
4.9.2.2.
ARBEITSPROTOKOLL
FUER
DIE
CACL
-TRANSFORMATION
37
5.
BIOCHEMISCHE
METHODEN
37
5
I.
HERSTELLUNG
VON
ZELLEXTRAKTEN
37
5.1.1.
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
LYSOZYM
37
5
1
2.
ZELLAUFSCHLUSS
MIT
DER
FRENCHPRESS
37
5.1
3.
ENDONUKLEASEBEHANDLUNG
DES
ROHEXTRAKTES
38
5.1.4.
HITZEFAELLUNG
VON
MESOPHILEN
WIRTSPROTEINEN
38
5.2.
KONZENTRIERUNG
VON
PROTEINEN
38
5
2.1.
MIKROKONZENTRATOREN
38
5.2.2.
MAKROKONZENTRATOREN
38
5.3.
QUANTITATIVE
PROTEINBESTIMMUNG
39
5
3.1.
MESSUNG
MIT
SELBSTHERGESTELLTEM
REAGENZ
39
5.3.2.
MESSUNG
MIT
DEM
PIERCE-REAGENZ
(BCA-KIT)
39
5.4.
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAETEN
MITTELS
DNSA-TEST
40
5.4.1.
ERSTELLUNG
EINER
EICHGERADEN
41
5.4.2.
DURCHFUEHRUNG
DER
MESSUNG
41
5.4
3.
AUSWERTUNG
42
5.5.
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(PAGE)
43
5.5.1.
SDS-PAGE
43
5.5.1
I.
HERSTELLUNG
DER
GELE
44
5.5.1.2
PROBENVORBEREITUNG
44
5.5.1.3.
ELEKTROPHORESELAUF
45
5.5
1.4.
PROTEINFAERBUNG
MIT
COOMASSIE
45
5.5.1.5
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
45
5.5.2.
NATIVE-PAGE
46
5.5.3.
NACHWEIS
ENZYMATISCHER
AKTIVITAET
IM
POLYACRYLAMID-GEL
46
5.5.3
I
RENATURIERUNG
VON
PROTEINEN
46
5
5.3.2.
INKUBATION
UND
ANSCHLIESSENDE
KONGOROTFAERBUNG
47
5.5.4.
GELTROCKNUNG
UND
DOKUMENTATION
47
5
6.
PROTEINREINIGUNG
MITTELS
CHROMATOGRAPHISCHER
TRENNTECHNIKEN
-
FPLC
48
5.6.1.
ANIONENAUSTAUSCH.CHROMATOGRAPHIE
AN
Q-SEPHAROSE
FAST
FLOW
48
5.6.2.
GELFILTRATION
49
5.7.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
GEREINIGTEN
PROTEINE
49
5.7.
1
.
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
49
5.7.2.
PH-OPTIMUM
49
5.7.3.
SUBSTRATSPEZIFITAET
49
5.7.4.
THERMOSTABILITAET
50
5.7.5.
SYNERGISTISCHES
VERHALTEN
MIT
CELY-KONSTRUKTEN
50
5.7.6.
ADSORPTIONSVERHALTEN
AN
AVICEL
51
5.7.6.1.
EINSTELLUNG
DES
BINDUNGSGLEICHGEWICHTS
51
5.7.6.2.
ADSORPTIONSISOTHERME
NACH
LANGMUIR
51
INHALTSVERZEICHNIS
IN
5.7.6.3.
SCATCHARD-PLOT
52
5.7.6.4.
DOPPELT-REZIPROKE
DARSTELLUNG
DER
ADSORPTIONSISOTHERMEN
53
5.7.6.5
REGRESSIONSANALYSEN
54
III.
ERGEBNISSE
55
A.
DURCHFUEHRUNG
VON
AMINOSAEURESEQUENZ-ALIGNMENTS
55
1.
ALIGNMENT
ZUR
BESTIMMUNG
DES
C-TERMINALEN
ENDES
DER
KATALYTISCHEN
DOMAENE
55
2.
ALIGNMENT
ZUR
BESTIMMUNG
DER
DOMAENENGRENZEN
VON
C'
UND
C
58
2.
1
.
C-DOMAENE
58
2.2.
C'-DOMAENE
61
3.
ALIGNMENT
ZUR
BESTIMMUNG
DER
DOMAENENGRENZEN
VON
B
UND
B'
63
4.
HOMOLOGIE
DER
C-TERMINALEN
DOMAENE
EINES
HYPOTHETISCHEN
CELLULOSE
BINDUNGSPROTEINS
AUS
CLOSTRIDIUM
THERMOCELLUM
ZUR
C-DOMAENE
VON
CELZ
65
B.
KONSTRUKTION
UNTERSCHIEDLICHER
DELETIONS
BZW.
FUSIONSPROTEINE,
KLONIERUNG
DER
EINZELNEN
CELZ
DOMAENEN
UND
DES
GENS
FUER
DAS
HYPOTHETISCHE
CELLULOSE-BINDUNGSPROTEIN
CBPZ
69
1.
KONSTRUKTION
UND
KLONIERUNG
VON
CELZ*C
'-DELETIONSMUTANTEN
69
1.1.
EINBAU
EINES
STOP-FRAGMENTES
IN
DEN
VEKTOR
PMTL500ECELZ*C
'
70
1.2.
UMKLONIERUNG
IN
DEN
VEKTOR
PBLUESCRIPTKS
(+)
7
1
1.3.
DELETION
DES
PROMOTORS
P
MCCL
AUS
PKSCELZ*C'
73
1.4.
3'-TERMINALE
DELETION
DER
C'-REGION
VON
CELZ*C'
MITTELS
EXONUKLEASELLL-VERDAU
75
1.5.
SCREENING
DER
CELZ*C'-DELETIONSKLONE
77
1.6
ANSEQUENZIERUNG
DER
CELZ
'
C'-DELETIONSKONSTRUKTE
77
2.
KONSTRUKTION
VON
FUSIONSPROTEINEN
BESTEHEND
AUS
DER
KATALYTISCHEN
REGION
UND
DEN
NICHTKATALYTISCHEN
DOMAENEN
DER
CBR
VON
CELZ
81
2.1.
STRATEGIE
ZUR
KONSTRUKTION
DER
CELZ-FUSIONSPROTEINE
81
2.2.
KONSTRUKTION
VON
CELZ*C
83
2.3.
KONSTRUKTION
WEITERER
FUSIONSPROTEINE
85
2.4.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
UND
BIOCHEMISCHE
UEBERPRUEFUNG
DER
PCR-KONSTRUKTE
86
2.4
1
CMCASE-AKTIVITAET
DER
FUSIONSPROTEINE
86
2.4.2.
DNA-SEQUENZIERUNG
DER
PCR-KONSTRUKTE
86
3.
UMKLONIERUNG
DER
CELZ-DELETIONS
UND
FUSIONSKONSTRUKTE
IN
DEN
EXPRESSIONS
VEKTOR
PET2
1
C(
0
88
3.1.
UMKLONIERUNG
VON
CELZ*C
88
3.2.
UMKLONIERUNG
DER
RESTLICHEN
KONSTRUKTE
IN
PET2LC(+)
89
4.
SUBKLONIERUNG
NICHTKATALYTISCHER
REGIONEN
DER
CBR
VON
CELZ
9
1
5.
ISOLIERUNG
UND
KLONIERUNG
VON
CBPZ
AUS
C
THERMOCELLUM
UND
FUSION
DES
GENS
MIT
DER
5-TERMMALEN
REGION
VON
CELZ
92
5.1.
UEBERPRUEFUNG
DES
ORF
FLIR
CBPZ
92
5.2.
AMPLIFIKATION
VON
CBPZ
UND
KLONIERUNG
IN
PET21C(+)
93
6.
KONSTRUKTION
EINES
FUSIONSPROTEINS
AUS
KATALYTISCHER
DOMAENE
VON
CELZ
UND
CELLULOSE
BINDUNGSPROTEIN
CBPZ
AUS
C.
THERMOCELLUM
94
7.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
MOLEKULARBIOLOGISCHEN
DATEN
95
C.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
GENPRODUKTE
99
I
.
WACHSTUMSKURVE
DES
KLONS
COLI
BL2
1
PETCELZ*B
99
2
REINIGUNG
DER
DER
FUSIONS
UND
DELETIONSPROTEINE
BESTEHEND
AUS
DER
KATALYTISCHEN
DOMAENE
VON
CELZ
UND
NICHTKATALYTISCHEN
DOMAENEN
100
2.1.
AUFREINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
CELZ*B
100
2.2
AUFREINIGUNG
DES
DELETIONSPROTEINS
CELZ*
102
2.3.
ANREINIGUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
CELZ*CBPZ
104
2.4.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
REINIGUNG
DER
CELZ*-KONSTRUKTE
106
3.
EXPRESSION
DER
DOMAENEN
B,
B'
BZW.
C
UND
DER
REGIONEN
B'C
BZW.
BB
C
1
10
3.1.
VORVERSUCHE
ZUR
EXPRESSION
DER
DOMAENEN
11
0
3.2.
REINIGUNG
DER
PROTEINDOMAENE
B'
AUS
E.COLI
BL2I
111
3.3.
ANREINIGUNG
DER
PROTEINDOMAENE
C
AUS
E.COLI
BL21
112
INHALTSVERZEICHNIS
IV
3
4.
AUFREINIGUNG
VON
BB'.
B'C
UND
BB
C
1
15
3
5.
BILANZIERUNG
DER
DURCHGEFTLHRTEN
PROTEINREINIGUNGEN
115
4
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
CBPZ
116
D.
BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG
DER
GENPRODUKTE
119
I
.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ENZYMATISCH
AKTIVEN
KONSTRUKTE
1
19
L.L.
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
1
19
1.2.
PH-OPTIMUM
121
1.3.
THERMOSTABILITAET
123
1.3.1.
THERMOSTABILITAET
VON
CELZ
BEI
75C
1
23
1
3.2.
THERMOSTABILITAET
DER
CELZ-KONSTRUKTE
BEI
50C
UND
65C
124
1.3.3.
THERMOSTABILITAET
VON
CELZ*C
A5,
CELZ*C
A6,
CELZ*C'A8
UND
CELZ*C'A24
BEI
70C
126
1.4.
EINFLUSS
DER
AVICELKONZENTRATION
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
128
1
.5.
UNTERSUCHUNGEN
ZU
ADDITIVEN,
DIE
EINFLUSS
AUF
DIE
HYDROLYSEAKTIVITAET
BESITZEN
1
29
I
5.
SUBSTRATSPEKTRUM
131
1.6.
BINDUNGSASSAYS
AN
CELLULOSE
135
1.6.1.
EINSTELLUNG
DES
BINDUNGSGLEICHGEWICHTS
ZWISCHEN
PROTEIN
UND
AVICEL
1
35
1.6.2
ADSORPTIONSVERHALTEN
AN
CELLULOSE
135
2
CHARAKTERISIERUNG
DER
DOMAENE
B',
DER
POLYPEPTIDE
BB',
BB
C,
B'C
UND
DES
CELLULOSE-BINDUNGSPROTEINS
CBPZ
137
2.1.
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
PROTEINSTABILITAET
VON
B
'
C
UND
B'
137
2.1
I.
PROTEINDOMAENE
B'C
137
2.1.2
PROTEINDOMAENE
B'
138
2.2.
ADSORPTION
DER
PROTEINE
B
-
,
C,
BB',
BB
C,
B'C
UND
CBPZ
AN
CELLULOSE
139
2.1.
VORVERSUCH
139
2.2.
UNTERSUCHUNG
DES
ADSORPTIONSVERHALTENS
140
2.3.
CBR-DOMAENEN
UND
AMORPHISIERUNG
141
2
3.1.
V
ORINKUBATION
142
2.3.2.
UNTERSTUETZUNG
DES
AVICEL-ABBAUS
DURCH
DIE
ISOLIERTEN
CBR-BEREICHE
BB
C
UND
B'C
142
3.
SYNERGISMUSUNTERSUCHUNGEN
MIT
CELZ
UND
CELY
142
3
1.
SYNERGISMUS
ZWISCHEN
DEN
NATIVEN
ENZYMEN
143
3.2.
ADSORPTION
VON
CELZ
UND
CELY
UNTER
SYNERGISTISCHEN
BEDINGUNGEN
144
3.3.
SYNERGISMUS
ZWISCHEN
DEN
REKOMBMANTEN
ENZYMEN
145
3.3.1.
SYNERGISMUS
AUF
AVICEL
146
3.3.2.
SYNERGISMUS
ZWISCHEN
CELZ
UND
CELY
IN
ABHAENGIGKEIT
VOM
SUBSTRATTYP
147
4.
ZUSAMMENFASSUNG
DER
BIOCHEMISCHEN
EIGENSCHAFTEN
DER
HERGESTELLTEN
CELZ
KONSTRUKTE
148
IV.
DISKUSSION
150
I.
HOMOLOGIE
ZU
ANDEREN
PROTEINEN
ISO
L.L.
HOMOLOGIE
DER
KATALYTISCHEN
DOMAENE
VON
CELZ
ZU
ANDEREN
CELLULASEN
1
50
1
.2
HOMOLOGIE
DER
DOMAENEN
C'
UND
C
ZU
ANDEREN
CELLULOSE-BINDUNGSDOMAENEN
1
52
I.3.
HOMOLOGIE
DER
DOMAENEN
B
UND
B'ZU
DOMAENEN
ANDERER
PROTEINE
I56
2.
KONSTRUKTION,
EXPRESSION,
REINIGUNG:
157
3.
ADSORPTIONSVERHATTEN
DER
PROTEINE
AN
CELLULOSE
158
4.
EINFLUSS
DER
CBR
AUF
DIE
BIOCHEMISCHEN
EIGENSCHAFTEN
DER
AVICELASE
I
163
4.1.
THERMOAKTIVITAET,
THERMOSTABILITAET
UND
ENZYMSTABILITAET
163
4.2.
ENZYMAKTIVITAET
167
5.
SYNERGISMUSVERHALTEN
ZWISCHEN
DER
AVICELASE
I
(CELZ)
UND
AVICELASE
II
(CELY)
168
V.
ZUSAMMENFASSUNG
171
INHALTSVERZEICHNIS
V
VI.
LITERATUR-VERZEICHNIS
173
VII.
ANHANG
186
1
PRIMER
ZUR
SEQUENZIERUNG
LI.
FLUORESZENSMARKIERTE
PRIMER
ZUR
SEQUENZIERUNG
MITTELS
ALF
DNA-SEQUENCER
(PHARMACIA)
1.2.
BIOTINI
1
IERTE
PRIMER
ZUR
SEQUENZIERUNG
MITTELS
GATC-GERAET
(MWG-BIOTECH)
186
186
186
2.
PRIMER
ZUR
DNA-AMPLIFIKATION
MITTELS
PCR
186
3.
DNA-SEQUENZ
VON
CELZ
UND
AMINOSAEURESEQUENZ
DER
AVICELASE
1
(JAURIS
ET
AL.,
1990)
187
4.
DNA-SEQUENZ
VON
CBPZ
(ORF2)
UND
AMINOSAEURESEQUENZ
DES
HYPOTHETISCHEN
CELLULOSE
BINDUNGSPROTEINS
CBPZ
AUS
C.
THERMOCELLUM
(FUCHS,
1996)
192
5.
BINDUNGSSTUDIEN
194 |
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