Untersuchungen zur Biosynthese von Acetyl-Coenzym A in Pflanzen:
Gespeichert in:
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|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1997
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INHALTSVERZEICHNIS
1 EINFUEHRUNG
_ 17
1.1 ENTDECKUNG VON COA DURCH LLPMANN 17
1.1.1 STRUKTUR VON ACETYL-COENZYM A 17
1.1.2 17
1.2 BIOSYNTHESE VON ACETYL-COA IN PROKARYOTISCHEN UND EUKARYOTISCHEN
ORGANISMEN 18
13 BIOSYNTHESE VON ACETYL-COA IN PFLANZEN 19
1.3.1 REGULATION DER BIOSYNTHESE VON ACETYL-COA 20
1.3.2 KOMPARTIMENTIERUNG UND METABOLISCHER FLUSS 24
L .4
ABGELEITETE BIOSYNTHESEWEGE 28
1.4. L
BIOSYNTHESE VON ORGANISCHEN SAEUREN 28
1.4.2 BIOSYNTHESE VON AMINOSAEUREN 28
1.4.3 BIOSYNTHESE VON FLAVONOIDEN 29
L .4.4
BIOSYNTHESE VON ACETYLCARNITIN 29
1.4.5 FETTSAEUREBIOSYNTHESE 29
1.4.6 POLYKETIDBIOSYNTHESE 30
1.4.7 ISOPRENOIDBIOSYNTHESE 31
1.5 WIRTSCHAFTLICHE BEDEUTUNG VON PFLANZLICHEN FETTEN UND
SEKUNDAERMETABOLITEN 32
2 EINLEITUNG IN DAS THEMA DER VORLIEGENDEN ARBEIT 34
3 MATERIAL UND METHODEN 38
3.1.1 CHEMIKALIEN UND ENZYME 38
3.1.2 OLIGONUKLEOTIDE 40
3.1.3 BAKTERIENSTAEMME 40
3.1.4 VEKTOREN UND PLASMIDE 41
3.1.5 CDNA UND CDNA-BANKEN 41
3.1.6 MEDIEN 42
3.1.7 PFLANZEN 42
3.2 METHODEN 43
5
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/950916501
3.2.1 KLONIERUNG UND SEQUENZIERUNG 43
3.2.2 PCR-AMPLIFIZIERUNG 43
3.2.2.1 PCR-AMPLIFIZIERUNG EINER TEILSEQUENZ EINER ZU ACETYL-COA
SYNTHETASEN
HOMOLOGEN CDNA AUS REIS 43
3.2.2.2 PCR-AMPLIFIZIERUNG EINER TEILSEQUENZ EINER ZU ATP-CITRAT LYASE
HOMOLOGEN
CDNA AUS
ARABIDOPSIS THAUANA 44
3.2.3 STRANGSPEZIFISCHE DNA-SONDEN 44
3.2.4 DURCHMUSTERUNG VON CDNA-BANKEN 44
3.2.4.1 DURCHMUSTERUNG VON CDNA BANKEN ZUR KLONIERUNG EINER ACETYL-COA
SYNTHETASE AUS KARTOFFEL 45
3.2.4.2 DURCHMUSTERUNG VON
CDNA BANKEN ZUR KLONIERUNG EINER VOLL-LAENGEN-
ACETYL-COA SYNTHETASE-CDNA AUS KARTOFFEL 45
3.2.4.3 DURCHMUSTERUNG VON CDNA BANKEN ZUR KLONIERUNG DER ACETYL-COA
SYNTHETASE AUS TABAK 45
3.2.4.4 DURCHMUSTERUNG VON CDNA BANKEN ZUR KLONIERUNG DER ATP-CITRAT
LYASE
AUS KARTOFFEL 46
3.2.4.5 DURCHMUSTERUNG VON CDNA BANKEN ZUR KLONIERUNG EINER
VOLL-LAENGEN-ATP-
CITRAT LYASE-CDNA AUS KARTOFFEL 46
3.2.5 PCR-AMPLIFIZIERUNG DER 5'-REGIONEN PFLANZLICHER CDNA 46
3.2.5.1 PCR-AMPLIFIZIERUNG DER 5 '-REGION DER KARTOFFEL ACETYL-COA
SYNTHETASE 46
3.2.5.2 PCR-AMPLIFIZIERUNG DER 5'-REGION DER KARTOFFEL ATP-CITRAT LYASE
47
3.2.6 TRANSFORMATION 47
3.2.7 PFLANZENTRANSFORMATION 47
3.2.8 ANZUCHT VON PFLANZEN
48
3.2.9 RNA-ANALYSE (YYNORTHERN-BLOT")
48
3.2.10 QUANTIFIZIERUNG RADIOAKTIVER SIGNALE 48
3.2.11 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 49
3.2.12 PROTEINEXTRAKTION AUS TABAKSAMEN 49
3.2.13 PROTEIN-ANALYSE (YYWESTERN-BLOT") 49
3.2.14 EXPRESSION UND AUFREINIGUNG EINES MALTOSEBINDEPROTEIN- ACETYL-COA
HYDROLASE-FUSIONSPROTEINS ZUR GEWINNUNG EINES SPEZIFISCHEN ANTIKOERPERS
50
3.2.15 BESTIMMUNG VON ENZYMAKTIVITAETEN 50
3.2.15.1 NACHWEIS DER ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET 50
3.2.15.2 NACHWEIS DER ACETYL-COA SYNTHETASE AKTIVITAET 51
3.2.15.3 NACHWEIS DER ADP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE AKTIVITAET 51
6
3.2.16 ANREICHERUNG VON SUBZELLULAEREN KOMPARTIMENTEN DURCH
DIFFERENTIELLE
ZENTRIFUGATION 51
3.2.17 ISOLIERUNG VON CHLOROPLASTEN 52
3.2.18 ISOLIERUNG VON MITOCHONDRIEN 52
3.2.19 PROTEINASE K VERDAU VON ISOLIERTEN MITOCHONDRIEN 52
3.2.20 BESTIMMUNG DER ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AN ISOLIERTEN
MLTOGHONDRIEN 52
3.2.21 BESTIMMUNG DES FRISCH- UND TROCKENGEWICHTS VON BLATTPROBEN 53
3.2.22 BESTIMMUNG VON STAERKE UND LOESLICHEN ZUCKERN 53
3.2.23 PERCHLORSAEUREEXTRAKTION VON PFLANZENPROBEN 53
3.2.24 BESTIMMUNG DES GEHALTES ORGANISCHER SAEUREN 53
3.2.24. L
MESSUNG DES ACETAT GEHALTES 53
3.2.24.2 MESSUNG DES CITRAT GEHALTES 54
3.2.24.3 MESSUNG DES MALAT GEHALTES 54
3.2.25 BESTIMMUNG DES GEHALTES UND DER KOMPOSITION VON PIGMENTEN 54
3.2.25.1 ACETONEXTRAKTION VON BLATTPROBEN 54
3.2.25.2
TRENNUNG UND QUANTIFIZIERUNG DURCH HPLC 54
3.2.26 BESTIMMUNG DES GEHALTES UND DER KOMPOSITION VON FETTSAEUREN 56
3.2.26.1 EXTRAKTION UND DERIVATISIERUNG AUS BLATTGEWEBE UND SAMEN 56
3.2.26.2 TRENNUNG UND QUANTIFIZIERUNG DURCH GC 57
3.2.27
BESTIMMUNG DES GEHALTES AN PHYTOHORMONEN 57
3.2.27.1 ISOLIERUNG VON PHYTOHORMONEN AUS TABAKBLATTGEWEBE 57
3.2.27.2 BESTIMMUNG DES GEHALTES AN ABA 57
3.2.28 KREUZUNG VON TABAKPFLANZEN 57
3.2.29 BESTIMMUNG DER DICHTE UND DES FRISCHGEWICHTES VON
KARTOFFELKNOLLEN 57
3.2.30 BESTIMMUNG DES GEHALTES AN ACETYL-COA 58
3.2.30.1 BESTIMMUNG DURCH HPLC 58
3.2.30.2 SPEKTROPHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG 58
4 ERGEBNISSE
59
4.1 EXPRESSION DIR ACETYL-COA HYDROLASE AUS HEFE IN TRANSGENEN
TABAKPFLANZEN59
4.1.1 KLONIERUNG DES ACETYL-COA HYDROLASE GENS AUS
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
59
4. L .2
KONSTRUKTION CHIMAERER GENE ZUR EXPRESSION DER ACETYL-COA HYDROLASE IN
TRANSGENEN PFLANZEN 59
7
4. L .2.1
MITOCHONDRIALE EXPRESSION DER ACETYL-COA HYDROLASE IN TRANSGENEN
PFLANZEN 59
4.1.2.1.1 KONSTITUTIVE, MITOCHONDRIALE EXPRESSION DER ACETYL-COA
HYDROLASE IN
TRANSGENEN TABAK- UND KARTOFFELPFLANZEN 59
4.1.2.1.2 SAMENSPEZIFISCHE, MITOCHONDRIALE EXPRESSION DER ACETYL-COA
HYDROLASE
IN
TRANSGENEN TABAKPFLANZEN 60
4.1.2.2 CYTOSOLISCHE, KONSTITUTIVE EXPRESSION DER ACETYL-COA HYDROLASE
IN
TRANSGENEN TABAK- UND KARTOFFELPFLANZEN 61
4.1.3 MOLEKULAR-PHYSIOLOGISCHE ANALYSE VON TABAKPFLANZEN, DIE EINE
KONSTITUTIVE,
MITOCHONDRIALE EXPRESSION DER ACETYL-COA HYDROLASE AUFWEISEN 61
4.1.3.1 AUFFINDEN VON TABAKPFLANZEN MIT EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA
HYDROLASE
AKTIVITAET 61
4.1.3.1.1 NORTHERN-BLOT ANALYSE VON PFLANZEN DER TRANSFORMATION
SNN/MB-HY 161
4.1.3. L .2
YYWESTERN-BLOT* ANALYSE VON PFLANZEN MIT ERHOEHTER ACETYL-COA
HYDROLASE AKTIVITAET 62
4. L .3.1.3
ENZYMATISCHE AKTIVITAET DER ACETYL-COA HYDROLASE IN TRANSGENEN
PFLANZEN 63
4. L .3.2
UNTERSUCHUNG SUBZELLULAERER FRAKTIONEN 63
4.1.3.2.1 YYWESTERN-BLOT" ANALYSE VON SUBZELLULAEREN FRAKTIONEN 63
4. L .3.2.2
ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET IN ISOLIERTEN MITOCHONDRIEN TRANSGENER
PFLANZEN 65
4.1.3.3 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DAS
WACHSTUM
YY
\
VON TABAKPFLANZEN 66
4.1.3.4 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DAS
FRISCH- UND
TROCKENGEWICHT DER BLAETTER 69
4.1.3.5 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DEN
GEHALT AN
ORGANISCHEN SAEUREN 69
4.1.3.6 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DEN
GEHALT AN
PIGMENTEN IN BLAETTERN 70
4.1.3.7 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DEN
GEHALT UND
DIE KOMPOSITION AN FETTSAEUREN IN BLAETTERN UND
IN
SAMEN 71
4.1.3.8 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DEN
GEHALT AN
LOESLICHEN ZUCKERN UND AN STAERKE 73
4.1.3.9 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DEN
GEHALT AN
ACETYL-COA 73
8
4.1.3.10 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COEA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DEN
GEHALT AN
ABA
73
4.1.3.11 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COEA HYDROLASE AKTIVITAET IN
PFLANZEN DER
FL-G
ENERATION 74
4.1.4 UNTERSUCHUNG VON TABAKPFLANZEN, DIE EINE CYTOSOLISCHE,
KONSTITUTIVE
EXPRESSION DER ACETYL-COA HYDROLASE AUFWEISEN 74
4. L .4. L
AUFFINDEN VON TABAKPFLANZEN MIT EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE
AKTIVITAET 74
4. L .4.1. L
YYWESTERN-BLOT"1 ANALYSE VON PFLANZEN MIT ERHOEHTER ACETYL-COA
HYDROLASE AKTIVITAET 74
4. L .4. L .2
ENZYMATISCHE AKTIVITAET DER ACETYL-COA HYDROLASE IN TRANSGENEN
PFLANZEN 75
4.1.4.2 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DAS
WACHSTUM
VON TABAKPFLANZEN 76
4.1.4.3 EINFLUSS EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA HYDROLASE AKTIVITAET AUF DAS
FRISCH- UND
TROCKENGEWICHT DER BLAETTER 76
4.1.5 UNTERSUCHUNG VON TABAKPFLANZEN, DIE EINE MITOCHONDRIALE,
SAMENSPEZIFISCHE
EXPRESSION DER ACETYL-COA HYDROLASE AUFWEISEN 77
4.1.5.1 AUFFINDEN VON TABAKPFLANZEN MIT EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA
HYDROLASE
AKTIVITAET 77
4.2 EXPRESSION DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN TRANSGENEN TABAKPFLANZEN 78
4.2. L
KLONIERUNG DES ACETYL-COA SYNTHETASE GENS AUS SACCHAROMYCES CEREVISIAE
78
4.2.2 KONSTRUKTION CHIMAERER GENE ZUR EXPRESSION DER ACETYL-COA
SYNTHETASE IN
TRANSGENEN PFLANZEN 78
4.2.2. L
KONSTITUTIVE, CYTOSOLISCHE EXPRESSION DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN
TRANSGENEN TABAKPFLANZEN 78
4.2.3 MOLEKULAR-PHYSIOLOGISCHE ANALYSE VON TABAKPFLANZEN, DIE EINE
KONSTITUTIVE,
CYTOSOLISCHE EXPRESSION DER ACETYL-COA SYNTHETASE AUFWEISEN 79
4.2.3.1 AUFFINDEN VON TABAKPFLANZEN MIT ERHOEHTER ACETYL-COA SYNTHETASE
AKTIVITAET
79
4.2.3.2 EINFLUSS AUF DEN PHAENOTYP EINER ERHOEHTEN ACETYL-COA SYNTHETASE
AKTIVITAET
VON TABAKPFLANZEN
80
4
3
ERZEUGUNG VON TABAKPFLANZEN, DIE EINE ACETYL-COA HYDROLASE UND EINE
ACETYL-COA SYNTHETASE EXPRIMIEREN
81
4.3.1 KREUZUNG
81
9
85
91
91
91
92
4.4 MOLEKULAR-PHYSIOLOGISCHE ANALYSE DER PLASTIDAEREN ACETYL-COA
SYNTHETASE
AUS KARTOFFEL UND AUS TABAK
82
4.4. L
KLONIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON CDNA-KLONEN, DIE FUER ACETYL-COA
SYNTHETASEN AUS KARTOFFEL KODIEREN
82
4.4. L. L
ISOLIERUNG EINER ACETYL-COA SYNTHETASE CDNA AUS KARTOFFEL 82
4.4. L .2
CHARAKTERISIERUNG DER ACETYL-COA SYNTHETASE AUS KARTOFFEL 84
4.4. L .3
VERGLEICH DER PROTEINSEQUENZ DER ACETYL-COA SYNTHETASE AUS KARTOFFEL
MIT ACETYL-COA SYNTHETASEN AUS ANDEREN ORGANISMEN
4.4. L .4
GEWEBESPEZIFISCHE EXPRESSION DER ACETYL-COA SYNTHETASE
4.4. L .4. L
EXPRESSION IN VERSCHIEDENEN GEWEBEN DER KARTOFFELPFLANZE
4.4. L ,4,2
EXPRESSION IN UNTERSCHIEDLICHEN BLATTSTADIEN
4.4. L .5
YYANTISENSE -INHIBIERUNG DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN TRANSGENEN
KARTOFFELPFLANZEN
4.4.1.5.1
KONSTRUKTION EINES CAMV 35S-ACETYL-COA SYNTHETASE ANTISENSE-GENS 93
4.4. L .5.2
AUFFINDEN VON KARTOFFELPFLANZEN MIT REDUZIERTER ACETYL-COA SYNTHETASE
AKTIVITAET
93
4.4.1.5.
3 YYNORTHERN-BLOT" -ANALYSE VON PFLANZEN MIT REDUZIERTER ACETYL-COA
SYNTHETASE AKTIVITAET
94
4 4. L .5.4
ENZYMATISCHE AKTIVITAET DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN TRANSGENEN
PFLANZEN
95
4.4. L ,5.4.1
ACETYL-COA SYNTHETASE AKTIVITAET IN BLAETTERN VON TRANSGENEN PFLANZEN96
4.4. L .5.4.2
ACETYL-COA SYNTHETASE AKTIVITAET IN BLAETTERN UND IN ISOLIERTEN
CHLOROPLASTEN VON TRANSGENEN PFLANZEN
*
4.4. L .5.5
DICHTE UND FRISCHGEWICHT VON KNOLLEN
4.4.2 KLONIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON CDNA-KLONEN, DIE FUER
ACETYL-COA
SYNTHETASEN AUS TABAK KODIEREN
4.4.2.1 ISOLIERUNG EINES ACETYL-COA SYNTHETASE KLONS
4.4.2.2 CHARAKTERISIERUNG DER ACETYL-COA SYNTHETASE
4.4.2.2.1 EXPRESSION DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN VERSCHIEDENEN
BLUETENSTADIEN 100
4.4.2.3 YYANTISENSE"-LNHIBIERUNG DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN TRANSGENEN
TABAKPFLANZEN
101
4.4.2.3.1 K
ONSTRUKTION EINES CAMV 35S-ACETYL-COA SYNTHETASE ANTISENSE-GENS 101
4.4.2.3.2 AUFFINDEN VON TABAKPFLANZEN MIT REDUZIERTER ACETYL-COA
SYNTHETASE
AKTIVITAET
101
4.4.3
KLONIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON CDNA-KLONEN, DIE FUER ATP-CITRAT
LYASE AUS KARTOFFEL KODIEREN !
03
97
98
99
99
99
10
4.4.3.1 ISOLIERUNG EINES ATP-CLTRAT LYASE KLONS 103
4.4.3.2 CHARAKTERISIERUNG DER ATP-CLTRAT LYASE 104
4.4.3.3 VERGLEICH DER KARTOFFEL ATP-CITRAT LYASE PEPTIDSEQUENZ MIT
ATP-CITRAT
LYASE -SEQUENZEN AUS ANDEREN ORGANISMEN 109
4.4.3.4 GEWEBESPEZIFISCHE EXPRESSION DER ATP-CITRAT LYASE-GENE AUF
RNA-EBENE 111
4.4.3.5 YYANTISENSE"-INHIBIERUNG - ATP-CITRAT LYASE IN TRANSGENEN
KARTOFFELPFLANZEN 111
4.4.3.5.1 KONSTRUKTION EINES CAMV35S-ATP-CITRAT LYASE-GENS
LLL
4.4.3.5.2 AUFFINDEN VON KARTOFFELPFLANZEN MIT REDUZIERTER - ATP-CLTRAT
LYASE
AKTIVITAET 112
5 DISKUSSION
_ 113
5.1
EXPRESSION EINER ACETYL-COA HYDROLASE AUS HEFE IN TRANSGENEN
TABAKPFLANZEN
113
5.2 EXPRESSION EINER ACETYL-COA SYNTHETASE AUS HEFE IN TRANSGENEN
TABAKPFLANZEN
117
53 DIE PLASTIDAERE ACETYL-COA SYNTHETASE IN KARTOFFEL
118
5.3.1 KLONIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG EINER CDNA 118
5.3.2 EXPRESSIONSMUSTER DER ACETYL-COA SYNTHETASE 120
5.3.3 YYANTISENSE"-INHIBIERUNG DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN KARTOFFEL
121
5.4 DIE PLASTIDAERE ACETYL-COA SYNTHETASE IN TABAK 122
5.4.1 KLONIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG EINER CDNA 123
5.4.2 EXPRESSIONSMUSTER DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN BLUETEN 123
5.4.3 ,
RANTISENSE"-LNHIBIERUNG DER ACETYL-COA SYNTHETASE IN TABAK 123
5.5 EINFLUSS EINER VERMINDERTEN ACETYL-COA SYNTHETASE AKTIVITAET IN
PFLANZEN 124
5.6 DIE ATP-CITRAT LYASE IN KARTOFFEL 125
5.6.1 KLONIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG EINER CDNA 125
5.6.2 EXPRESSIONSMUSTER DER ATP-CITRAT LYASE 127
6 ZUSAMMENFASSUNG 127
7 ANHANG
_ 130
7.1 ANHANG 1 130
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